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Curso de Bioquímica 201103 /16-04

Pretarea

Tarea 2. Enzimología y Biogenética

Presentado al tutor (a):


Dolly Giselle Tenjo

Entregado por el (la) estudiante:

Mónica Paola Espitia Laiton


Código: 1019114084
Diego Alexander Ladino
Código:
Katherine Castro
Código:
Martha Julieth Rodríguez
Código: 20638221

Grupo: 201103_15

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA - UNAD


ESCUELA DE CIENCIAS BÁSICAS TECNOLOGÍA E INGENIERÍA
24 de Octubre de 2019
Bogotá D.C.
Curso de Bioquímica 201103 /16-04
Pretarea

Nombre del estudiante: Mónica Paola Espitia


Grupo colaborativo : _15
Letra seleccionada: A.

Ejercicio 1. Enzimología

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de acuerdo con la letra
seleccionada.

Tipo de Enzima Función 3 ejemplos Tipos de inhib

Catalizan reacciones de
oxidación y reducción. Los -Succinato deshidrogenada.
electrones que resultan Sustrato (Succinato, acción
eliminados de la sustancia que se deshidrogenacion)
Oxidoreductasas oxida son aceptados por el agente Inhibición comp
que causa la oxidación, que sufre -Aminoácido oxidasa. (Sustrato
así un proceso de reducción. El Aminoácido, acción oxidación)
principal agente oxidante es el
O2. -Alcohol deshidrogenasa.

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática correspondientes
de acuerdo con la letra seleccionada.

Catálisis ácido-básica Catálisis por tensión

Tipo de
Positivo Positivo
catalizador
Aumentar la velocidad de una Aumentar la velocidad de una
Velocidad
reacción química. reacción química.
Estabilizar el estado de Deformar los ángulos de enlace de
Función
transición. una enzima y activar el sustrato.
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Acción en
Proteolíticas y lisozima Lisozima
Enzimas

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la actividad


enzimática (incluya ejemplos)

Factor Explicación

La velocidad de una reacción enzimática es


directamente proporcional a la concentración de la
enzima a cualquier concentración de sustrato siempre
y cuando la cantidad de este no sea limitante (el
sustrato no llegue a agotarse). Cuando aumenta la
cantidad de enzimas, las moléculas actuaran
a. Efecto de la independientemente en solución, para transformar
concentración de más sustratos en un intervalo de tiempo.
enzimas.
Vo=K [ E]

La grafica típica que se obtiene al expresar velocidad


de reacción en función de la concentración de enzima
es una recta con pendiente positiva.

Referencias

 A, Fersht. (1980). Estructura y mecanismo de las enzimas. Barcelona. Editorial


REVERTÉ S.A. (pp. 288-291). Recuperado de:
https://books.google.com.co/books?id=JjtISAiZG4YC&lpg=PA39&dq=catalisis
%20acido%20basica&hl=es&pg=PA289#v=onepage&q=tensi
%C3%B3n&f=false

 D, Voet. G, Judith. C, Voet. (2009). Fundamentos de Bioquímica: la vida a nivel


molecular (2da edición). Madrid. Médica Panamericana, S.A. Recuperado de:
https://books.google.com.co/books?
id=FXDiqLK6GmAC&lpg=PA322&dq=catalisis%20acido
%20basica&hl=es&pg=PR4#v=onepage&q=catalisis%20acido
%20basica&f=false
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Ejercicio 2. Bioenergética

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción correspondiente de


acuerdo con la letra seleccionada.

Reacción de óxido-
Explicación Ejemplo
reducción

A. NAD+ a NADH
+ H+
Nicotinamida NAD+ es un agente antioxidante
obligatorio de la reacción de
adenina
alcohol deshidrogenasa (ADH).
dinucleótido
El producto NADH se disocia de
Actúan como portadores la enzima para la re oxidación
intracelulares de equivalentes posterior a NAD+ en una reacción
reductores (electrones). En la enzimática independiente.
reacción solo se cambia el
anillo de Nicotinamida, la
reducción involucra la
transferencia de dos átomos de
hidrogeno (H) o un ion hidruro
y un protón.
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Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs correspondientes de acuerdo
con la letra seleccionada.

Energía Clasifique como


Reacción del
Grafique la reacción libre de endergónica o
ciclo de Krebs
Gibs exergónica

A. Piruvato a
-
Acetil-
33,5kJ/m Exergónica
CoA
ol

Referencias

 La oxidación del piruvato. (s.f.). Khan Academy. Recuperado de:


https://es.khanacademy.org/science/biology/cellular-respiration-and-
fermentation/pyruvate-oxidation-and-the-citric-acid-cycle/a/pyruvate-oxidation

 De la Llata, MD. (2007). Energía libre de gibbs. Química inorgánica. Recuperado


de: https://books.google.com.co/books?
id=BRYwZ0DXj0MC&pg=PT96&dq=energia+libre+de+gibbs&hl=es&sa=X&v
ed=0ahUKEwiC79S2qbHlAhWExFkKHdlkCM4Q6AEIXDAH#v=onepage&q=e
nergia%20libre%20de%20gibbs&f=false
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Nombre del estudiante: Diego Ladino


Grupo colaborativo : 201103-15
Letra seleccionada: B

Ejercicio 1. Enzimología

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de acuerdo con la letra
seleccionada.
Tipo de
Función 3 ejemplos Tipos de inhibición
Enzima

Hidrolas Son enzimas Lipasa: La lipasa es A. Totalmente competitiva:


as que funcionan a un enzima hidrolasa En la Inhibición
base de que se secreta en el competitiva el sustrato (S)
interacción con páncreas para ayudar y el I compiten por la
la componente en la digestión y enzima libre, pudiendo
agua, su absorción de las unirse uno o el otro, pero
adicción a grasas. Cataliza la no ambos
demás compone hidrólisis de simultáneamente, hay una
ntes químicos triglicéridos a glicerol interacción mutuamente
permite la y ácidos grasos libres,
degradación para que se puedan
molecular de absorber. Las lipasas
los mismos, en solo son activas en
partículas más una interfaz de aceite
simples para su y agua.
traslado,
permitiendo la Las lipasas también se
adecuación de utilizan como aditivo
sustancias alimentario y están excluyente del S y de I
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como vehículos presentes en multitud con la enzima. La unión


funcionales de alimentos para de E a I conduce a la
para moléculas. acentuar su sabor. formación de un complejo
no productivo.
 Quimotripsina:
Enzima B. Parcialmente
hidrolítica que competitiva:
digiere
proteínas en el
intestino
delgado. La
secreta el
páncreas en
una forma
inactiva
En este caso, el S y el
llamada
inhibidor no son
quimotripsinóg
mutuamente excluyentes
eno.
del sitio catalítico, el
 Tripsina: complejo EI puede unir S
Enzima (con menor afinidad) y el
proteolítica, complejo ES puede unir I
segregada por (con menor afinidad
el páncreas también) para dar el
exocrino, que complejo ternario ESI. El
fracciona las complejo ESI puede
proteínas en descomponerse para dar el
peptonas, producto, con la misma
péptidos y velocidad que en ausencia
aminoácidos. del I.
C. No competitiva
completamente:

De este esquema es claro


que la velocidad
disminuye la bajar la [ES],
del cual depende la
velocidad final observada.
En condiciones de
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equilibrio existen sólo 2


constantes de equilibrio a
considerar dado que, por
definición, la combinación
e S o I no afecta la
afinidad de la enzima por
el otro.
D. Parcialmente no
competitiva: Se da
cuando ESI se
descompone en EI + P,
siendo la velocidad

En este caso en exceso de


inhibidor la velocidad
tiende a un mínimo
distinto de 0. La enzima
con inhibidor unido puede
unir S también, pero la
descomposición del
complejo ESI transcurre a
una velocidad menor.
E. Totalmente mixta: La
inhibición mixta se
caracteriza por gráficos
doble recíprocos que se
interceptan no sobre un eje
sino en algún cuadrante.
VMAX siempre va a
disminuir, mientras que
Km puede subir o bajar.

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática


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Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática correspondientes
de acuerdo con la letra seleccionada.

Catalasis covalente Catalasis por aproximidad

Característica El proceso de la catálisis Para que las moléculas reacciones


1 covalente tiene que ver con la deben aproximarse entre sí a la
formación de un enlace entre la distancia de formación de enlace. Al
enzima y uno o más sustratos. aumentar la concentración se
La enzima modificada se favorece el encuentro de unas con
convierte entonces en un otras y se incrementa la velocidad
reactivo. de reacción.
Característica La amina ataca nucleofílica El sustrato debe de acercarse y
2 mente al grupo carbonilo del orientarse de manera precisa a los
acetoacetato formado una base grupos catalíticos del lugar activo.
de schiff
Característica La formación y descomposición Los reactivos han de entrar en
3 de la base de schiff se produce contacto con la relación espacial
muy rápidamente por lo que no adecuada para que tenga lugar la
es la etapa determinante en esta reacción.
reacción.
Característica Los ataques son nucleofílicos o Cuando una enzima se una a
4 electrofílicos. moléculas de sustrato en su sitio
activo, crea una religión de
concentración local alta de sustrato.

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la actividad


enzimática (incluya ejemplos)

Factor Explicación

Efecto de la concentración de se representa el efecto de la concentración de


sustrato. sustrato sobre la velocidad de una reacción
catalizada enzimáticamente. Este comportamiento
cinético, conocido como curva de saturación
hiperbólica por el sustrato, constituye la norma
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seguida por la mayoría de los enzimas, los


denominados enzimas michaelianos. Como
principal desviación, algunos enzimas muestran
curvas sigmoideas, en vez de hiperbólicas, de
saturación por el sustrato (caso de algunos enzimas
cooperativos o alostéricos).

Referencias

 Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid.


Médica Panamericana, S.A. (pp 152 -180). Recuperado de
http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/9788498358742#
{"Pagina":"152","Vista":"Indice","Busqueda":""}
 Woed. (2009). FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD DE LAS
ENZIMAS. 22OCT19, de Pdf Sitio web:
https://bioquimexperimental.files.wordpress.com/2009/08/seccic3b3n3-sustrato-
e-inhibidor-final.pdf

Ejercicio 2. Bioenergética

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción correspondiente de


acuerdo con la letra seleccionada.

Reacción de
óxido- Explicación Ejemplo
reducción

FADH a Cuando interviene en una Un tipo de oxidación que implica que


FADH2 reacción, pasa de la forma implica al FAD es la oxidación de la
oxidada, FAD, a la reducida, cadena de hidrocarbonada de un ácido
FADH2, recibiendo un par graso.
de electrones del sustrato de
la enzima. En este caso cada Oxidación del enlace
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electrón va acompañado de hicrocarbonado:


un protón, es decir los −¿ ¿
electrones pasan formando −CH 2−CH 2−→−CH =CH −+2 H +¿+2 e ¿

parte de átomos de
hidrógeno. Reducción de FAD:
−¿−→FAD H2 ¿

FAD+2 H +¿+2 e ¿

Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs correspondientes de acuerdo
con la letra seleccionada.

Clasifiq
ue como
Reacción
Energía libre de endergó
del ciclo Grafique la reacción
Gibs nica o
de Krebs
exergóni
ca
Oxaloace ∆ G ' °=−32.2kj /molExergóni
tato a ca
Citrato

Referencias

 Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a


distancia UNAD (pp. 117-121). Recuperado de
http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimic
a_1_2013%20_final_45_leccione_WORD.pdf
 Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid.
Médica Panamericana, S.A. (pp. 218-222, 231-237). Recuperado de
http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/9788498358742#
{%22Pagina%22:%22218%22,%22Vista%22:%22Indice%22,%22Busqueda
%22:%22%22}
 García Jerez, A. ( 25,11,2018). Enzimología y bioenergetica. [Archivo de video].
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Recuperado de: http://hdl.handle.net/10596/22365

Nombre del estudiante: Katherine Castro Beltrán


Grupo colaborativo : 201103_15
Letra seleccionada: D

Ejercicio 1. Enzimología

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de acuerdo con la letra
seleccionada.

Tipo de
Función 3 ejemplos Tipos de inhibición
Enzima

Transferasa Las transferasas son -Aminotransferasa: Inhibidor


s enzimas que son exámenes de sangre competitivo:
transportan grupos que se alteran en caso de Específicamente al
funcionales de una daño a las células hepáticas sitio activo, en
molécula a otra. -Hexoquinasa: donde compite con
Estas reacciones La hexoquinasa es la el sustrato en un
pueden sintetizar o enzima que cataliza la proceso dinámico de
degradar los primera reacción de la vía equilibrio. La
aminoácidos. glucolítica: la fosforilación inhibición es
Grandes cantidades de la glucosa a glucosa 6- reversible por el
de estas enzimas en fosfato con el consumo de sustrato.
el cuerpo pueden una molécula de ATP. Inhibidor no
causar muchas -Kinasas competitivo:
enfermedades en el Se denominan proteínas Se une a la E o al
hígado, ya que kinasas (para este trabajo complejo ES en un
pueden vincularse a solamente kinasas) a sitio diferente al sitio
la liberación de aquellas enzimas, o sea, activo. La unión al
toxinas. proteínas con actividad sustrato no se altera,
catalítica, que catalizan la pero el complejo ESI
transferencia de grupos no puede producir
fosforilos desde un producto. La
nucleósido trifosfatado inhibición no puede
(generalmente el ATP) revertirse por el
hacia aminoácidos sustrato
hidroxilados que forman Inhibidor que no
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parte de una proteína. Por compite:


tanto, las kinasas Se une solamente al
pertenecen al grupo de las complejo ES en
fosfotransferasas. sitios distintos al
catalítico. La unión
del sustrato modifica
la estructura de la
enzima, haciendo
posible la unión del
inhibidor. La
inhibición no puede
revertirse por el
sustrato.

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática correspondientes
de acuerdo con la letra seleccionada.

Catálisis por proximidad Catálisis ácido-básica

Función Ocurre en todas las enzimas. Como su La enzima favorece la reacción


nombre indica, aproxima los sustratos actuando como ácido o como base.
(reactantes) y hace que la probabilidad Se trata de un tipo de catálisis
de encuentro entre ellos sea mayor. La bastante frecuente en las enzimas.
reacción puede ser uni o bimolecular. Los residuos de las enzimas
favorecen la reacción actuando como
ácido o como base (o ambos)
mediante la transferencia de
protones al activar la molécula de
agua haciéndolo más reactivo.
Uso Aunque las enzimas utilizan La catálisis ácida principalmente es
mecanismos que se parecen a usada para reacciones orgánicas
reacciones orgánicas modelos, ellas químicas; mientras que, en la
son catalíticamente más eficientes que catálisis básica, preferentemente las
esos modelos. Esta eficiencia puede reacciones biológicas son las que
surgir de condiciones físicas surgen, o bien se sintetizan para
específicas en el sitio catalítico de la formar otras.
enzima que promueve la reacción
química correspondiente. Los efectos
más obvios son:
- Proximidad
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- Orientación
Reaccio Estas reacciones aumentan la Entre los muchos tipos de reacciones
nes velocidad de la reacción como las bioquímicas que son susceptibles de
interacciones enzima-sustrato alinean catálisis ácido y/o base se incluyen:
grupos químicos reactivos y los - Hidrólisis de péptidos y ésteres
mantienen juntos. Esto reduce la - Reacción de grupos fosfatos
entropía de los reactivos y por lo tanto - Adiciones al grupo carbonilo
hace que las reacciones tales como las
ligaduras o reacciones de adición sean
más favorables, hay una reducción en
la pérdida total de la entropía cuando
dos reactivos se convierten en un solo
producto.
Ejempl No Registra Ejemplos puntuales, ya Un ejemplo de una reacción que se
o que son reacciones de proximidad. puede catalizar mediante un ácido es
la hidrólisis de la sacarosa, también
conocida como azúcar común. La
sacarosa es una combinación de dos
azúcares más sencillos
(o monosacáridos): glucosa y
fructosa.

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la actividad


enzimática (incluya ejemplos)

Factor Explicación

Efecto de la La velocidad de las reacciones catalizadoras por enzimas se


temperatura incrementa dependiendo su temperatura.
La variación de la actividad enzimática con la temperatura es
diferente de unas enzimas a otras, ya que el efecto de la
temperatura en las enzimas a comparación de las reacciones
químicas es más complejo. Ya que la mayoría de las enzimas se
desnaturalizan dependiendo de sus características físicas.
Pero también es importante resaltar que la desnaturalización de
las enzimas no realiza una ruptura de enlaces covalentes si no la
desestabilización de puentes de hidrogeno y de otras
interacciones que están involucradas en el mantenimiento de
estas.
El efecto de la temperatura también involucra que una parte de
la enzima va a estar activa mientras la otra parte se encontrara
inactiva, creando así un equilibrio.
Teniendo en cuenta también que someter estas enzimas a altas
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temperaturas causara que la función de ella no se desarrolle o


actúe de manera óptima.

Imagen Tomada de https://www.blogdebiologia.com/factores-


que-afectan-la-actividad-enzimatica.html
1imagen tomada de
https://www.blogdebiologia.com/factores-que-
afectan-la-actividad-enzimatica.html

Referencias

- Lidifer.com Exportado el 21/10/19 https://www.lifeder.com/factores-actividad-


enzimatica/
- Blog de Biología—Explortado el 21/10/19
https://www.blogdebiologia.com/factores-que-afectan-la-actividad-
enzimatica.html
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Ejercicio 2. Bioenergética

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción correspondiente de


acuerdo con la letra seleccionada.

Reacción de
Explicación Ejemplo
óxido-reducción

GDP a GTP Nucleótido que libera energía al Las proteínas G que se asocian a
hidrolizarse con una base GPCR son de un tipo compuesto
nitrogenada Diferente al ATP. por tres subunidades conocido
como proteínas G
Durante la polimerización (que es heterotriméricas. Cuando se
la unión de reactivos moleculares unen a un receptor inactivo,
para dar una molécula aún más están en su forma "apagada"
pesada) de los microtúbulos, cada (unidas a un GDP).
heterodímero formado por una
subunidad α y una β, porta dos
moléculas de GTP. El GTP es
hidrolizado posteriormente
a GDP cuando el heterodímero es
incorporado al extremo positivo
del filamento en crecimiento.
Parece que la hidrólisis del GTP
no es obligatoria para la
formación del microtúbulo, sin
embargo, sólo las moléculas de
GDP-tubulina son capaces de
despolimerizar.
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Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs correspondientes de acuerdo
con la letra seleccionada.

Clasifique como
Reacción del Energía libre
Grafique la reacción endergónica o
ciclo de Krebs de Gibs
exergónica

alfa-
cetoglutarato a
Succinil COA 33.5 kJ/mol Exergónica

Referencias

-Tema Fantástico, S.A.. Imágenes del tema: A330Pilot. Con la tecnología de Blogger-


exportado de http://molecularmente.blogspot.com/2016/02/guanosin-trifosfato-gtp.html
- © 2019 Khan Academy-exportado de https://es.khanacademy.org/science/biology/cell-
signaling/mechanisms-of-cell-signaling/a/signal-perception
- no registra autor—exportado de file:///C:/Users/Katherine/Downloads/09.%20Ciclo
%20de%20los%20%C3%A1cidos%20tricarbox%C3%ADlicos.pdf

Nombre del estudiante: Martha Julieth Rodríguez García


Grupo colaborativo : 201103-15
Letra seleccionada: E

Ejercicio 1. Enzimología

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas


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Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de acuerdo con la letra
seleccionada.

Tipo de
Función 3 ejemplos Tipos de inhibición
Enzima

Liasas Las liasas son - Enzima Acetil-CoA- En la inhibición


enzimas que carboxilasa: La enzima competitiva, el
eliminan moléculas Acetil-CoA-carboxilasa sustrato y el inhibidor
de agua, dióxido de pertenece a la clase no se pueden unir a la
carbono y Liasa. misma enzima al
amoníaco mediante Enzima que colabora con mismo tiempo, como
ruptura de enlaces. la biotina por medio de la se muestra en la
Los procesos de cual la acetil-CoA fija el figura de la derecha.
este tipo están CO2 para la producción Esto generalmente
vinculados a la de malonil-CoA el cual ocurre cuando el
aparición de la interviene en la síntesis inhibidor tiene
diabetes y la de los ácidos grasos. afinidad por el sitio
ansiedad. - Enolasa activo de una enzima
Una liasa es una La enzima Enolasa en el que también se
enzima que cataliza pertenece a la clase Liasa une el sustrato; el
la ruptura de (2-fosfoglicerato- sustrato y el inhibidor
enlaces químicos deshidratasa) Enzima compiten para el
en compuestos glicolítica que cataliza la acceso al sitio activo
orgánicos por un reacción 2-fosfo-D- de la enzima. Este
mecanismo distinto glicerato <=> tipo de inhibición se
a la hidrólisis o la fosfoenolpiruvato + puede superar con
oxidación, H2O. Su cofactor es el concentraciones
reacciones que son magnesio. También actúa suficientemente altas
realizadas por sobre el 3-fosfo-D- del sustrato, es decir,
enzimas específicas eritronato. dejando fuera de
llamadas hidrolasas - Aminoácido competición al
y deshidrogenasas aromático inhibidor. Los
respectivamente. descarboxilasa inhibidores
La enzima Aminoácido competitivos son a
aromático descarboxilasa menudo similares en
pertenece a la clase Liasa estructura al sustrato
Sistema enzimático verdadero (ver
genérico que actúa sobre ejemplos expuestos
los aminoácidos más abajo).
aromáticos o cíclicos, En la inhibición no
como triptófano o competitiva, el
fenilalanina, inhibidor se puede
transformándolo en una unir a la enzima al
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amina al escindir el mismo tiempo que el


carbono. sustrato. Sin
embargo, la unión del
inhibidor afecta la
unión del sustrato, y
viceversa. Este tipo
de inhibición se
puede reducir, pero
no superar al
aumentar las
concentraciones del
sustrato. Aunque es
posible que los
inhibidores de tipo
mixto se unan en el
sitio activo, este tipo
de inhibición resulta
generalmente de un
efecto alostérico
donde el inhibidor se
une a otro sitio que
no es el sitio activo
de la enzima. La
unión del inhibidor
con el sitio alostérico
cambia la
conformación (es
decir, la estructura
terciaria o la forma
tridimensional) de la
enzima de modo que
la afinidad del
sustrato por el sitio
activo se reduce.
La inhibición mixta,
es una forma de
inhibición mixta
donde la unión del
inhibidor con la
enzima reduce su
actividad pero no
afecta la unión con el
sustrato. Como
resultado, el grado de
inhibición depende
solamente de la
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concentración de
inhibidor.

Referencias:

https://biopsicologia.net/nivel-2-glosario/clase-de-enzima-liasa

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática correspondientes
de acuerdo con la letra seleccionada.

Catálisis ácido-básica Catálisis covalente

Característica 1 La enzima favorece la Fundamentalmente proteasas, rompen


reacción actuando como los enlaces peptídicos. Para un mismo
ácido o como base. Se tipo de reacción, las estrategias son
trata de un tipo de distintas.
catálisis bastante
frecuente en las enzimas.
Los residuos de las
enzimas favorecen la
reacción actuando como
ácido o como base (o
ambos) mediante la
transferencia de protones
al activar la molécula de
agua haciéndolo más
reactivo.
Característica 2 La base desprotonada Todo o parte de un substrato es unido
puede captar un protón covalentemente a la enzima
del agua, dando lugar a para formar un reactivo intermediario
un radical hidroxilo que
puede formar un enlace
con otro átomo.
Característica 3 Cuando se da esta Es el ataque de un grupo
catálisis en soluciones nucleofílico(cargado negativamente)
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acuosas los efectos mas o electrofílico(cargado positivamente)


importantes son los del centro activo de la enzima sobre
provocados por los iones el sustrato conduce a la unión
Hidronio o Hidroxilo de covalente del sustrato a la enzima
la solución. Si estos dos como intermediario en la secuencia
tipos son los únicos de reacción.
catatlizadores presentes
la catálisis ácido-base se
denomina específica
Característica 4 Si esta reacción se lleva En las enczimas del grupo
en un medio ácido fuerte nucleofílico de la cadena lateral
la concentración de iones forma un enlace covalente inestable
hidroxilo resulta en el sustrato.
insignificante que deja
de ejercer una acción
catalítica apreciable, con
el que el único
catalizador apreciable es
el ion hidronio y en
soluciones muy básicas
es el ión hidroxilo.
Nota: agregue tantas filas como sea necesario

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la actividad


enzimática (incluya ejemplos)

Factor Explicación

Efecto del pH. Los enzimas poseen grupos químicos ionizables


(carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol,
etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos.
Según el pH del medio, estos grupos pueden tener
carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la
conformación de las proteínas depende, en parte, de
sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para la actividad
catalítica (Figura de la derecha). Este es el llamado
pH óptimo.
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por
encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
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drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica


tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda).
Como ligeros cambios del pH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína, los seres vivos han
desarrollado sistemas más o menos complejos para
mantener estable el pH intracelular: Los
amortiguadores fisiológicos.

Referencias

https://biopsicologia.net/nivel-2-glosario/clase-de-enzima-liasa
http://sgpwe.izt.uam.mx/files/users/uami/sho/Tema_7_Sist_Homogeneos.pdf

https://es.slideshare.net/garetlylat/tipos-de-catalisis
http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf

Ejercicio 2. Bioenergética

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción


correspondiente de acuerdo con la letra seleccionada.

Reacción de óxido-
Explicación Ejemplo
reducción

NADP+ a NADPH + El NADPH+H+ suele estar Implicada en el anabolismo


H+ presente en concentración más celular, interviene en la síntesis
elevada que su forma oxidada, de ácidos nucleicos y de lípidos.
NADP+. Esto favorece la Es una coenzima que en el ciclo
transferencia de hidruro desde de Calvin, con gasto de ATP,
el NADPH+H+ a un sustrato. fija el dióxido de carbono
Se refleja así el papel (CO2) en carbono orgánico con
metabólico especializado de liberación de oxígeno. El
esta coenzima, habitual en las NADPH se obtiene tanto en la
reducciones de una reacción fase luminosa de la fotosíntesis
(en vegetales), como en la fase
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anabólica. oxidativa de la ruta de las


pentosas fosfato (en animales).
Las reacciones generales en las
que actúa esta coenzima son:

A + NADPH + H+ → AH2 +
NADP+ (donde AH2 es el
sustrato reducido y A el
sustrato oxidado.)

Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs


correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.

Clasifique como
Reacción del ciclo Energía libre de
Grafique la reacción endergónica o
de Krebs Gibs
exergónica

Cis-aconitato La reacción tiene endergónica


a Isocitrato una energía libre
de Gibbs
estándar positiva
(6,3kJ/mol)

Referencias

http://enciclopedia.us.es/index.php/NADPH
www.wikipedia.com
https://www.docsity.com/es/tema-12-bioquimica-6-3/3560144/
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Ejercicio 3. Actividad enzimática

Resuelva los cinco ítems A, B, C, D, E de forma colaborativa. Recuerde sustentar sus


respuestas con referentes teóricos pertinentes.

Ite
Pregunta Solución
m
A ¿Qué tipos de enzimas La enzima más relevante en la leche es la lactosa, que
se activan participan en hace referencia al azúcar presente en la leche.
la hidrolisis del azúcar Es una enzima producida en el intestino delgado y que se
de la leche, cuáles son sintetiza durante la infancia lactante de todos los
sus características mamíferos. 
químicas? Pertenece a la familia de las disacaridasas, que son las
enzimas que se encargan de romper los disacáridos en
los monosacáridos que los forman.
Se produce la hidrólisis en la molécula de lactosa en
glucosa libre y complejo B-galactosidasa-galactosa. La
enzima transfiere galactosil para un receptor, el cual
contiene un grupo hidroxilo.
El uso de la enzima lactasa en diversos productos lácteos,
además de contribuir para mejorar las propiedades
funcionales de algunos productos, como ser el dulce de
leche y la leche condensada, permite un incremento de
hasta un 30% del valor real al producto.
Respecto a la hidrolisis de esta encima es un método en
que se se fundamenta en la disminución del punto de
congelación, el momento que ocurre la hidrólisis de la
lactosa.

Características Químicas:
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- Poder edulcorante
- Solubilidad: la lactosa presenta una solubilidad
del 18% en agua, a 25 °C. En las mismas
condiciones, la glucosa presenta una solubilidad
del 50% y la galactosa, del 25%.
- La lactosa se encuentra en la leche en dos formas
químicas isómeras: alfa y beta
- La β-lactosa es más dulce que la α- lactosa

B ¿Cómo es el Dentro del mecanismo enzimativo para llevar a cabo la


mecanismo enzimático fermentación o reacción química para elaboración del
para llevar a cabo estas yogut es comúnmente utilizada la La enzima TGasa ya
reacciones bioquímicas que esta ayudaría a formar un gel más estable y con
que dan lugar a la capacidad para retener agua al tener la capacidad de unir
generación del yogurt? proteínas entre sí formando unos enlaces intra e
intermoleculares más fuertes.
la TGasa se añade con la intención de favorecer la
formación de enlaces covalentes entre la к-caseína y la β-
lactoglobulina y la agregación de las proteínas séricas al
ser desnaturalizadas.
En un estudio hecho por Paganini (2015), se demostró
que si se reemplazaba una parte de la materia seca por la
enzima transglutaminasa, se alcanzaba una mayor fuerza
de gel sin cambios en la textura durante su
almacenamiento

También utilizamos La galactosa que se convierte en


glucosa que es el substrato inicial para la fermentación.
La glucosa forma el piruvato que posteriormente puede
ser transformado en ácido láctico por la enzima
deshidrogenasa
Reacción química de enzimas lácticas
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Los mecanismos que pueden estar implicados en la


acción de los probióticos en la salud humana incluyen:

La producción de sustancias inhibitorias/ antimicrobianas


como: ácidos orgánicos, peróxido de hidrógeno,
bacteriocinas, antibióticos y ácidos biliares.
Actuación como antagonista competitivo, por ejemplo,
competición por la adhesión de sitios y nutrientes.
Estimulación del sistema inmune.

C De acuerdo con la
cinética enzimática de Tabla:
Michaelis-Menten,
Determine la velocidad
máxima y el km, para
[S] (mM) Vo (mM/min) 1/[S] 1/Vo
los siguientes datos a
través del método de 75 8 0,01333333 0,125
Método de Lineweaver 100 17 0,01 0,05882
–Burk. Para esta 225 33 0,00444444 0,0303
actividad realice el 475 45 0,00210526 0,02222
cálculo de los valores 950 54 0,00105263 0,01852
que se presenta, por el 1250 66 0,0008 0,01515
método de Lineweaver 1750 79 0,00057143 0,01266
– Burk - Calcule los 2000 82 0,0005 0,0122
recíprocos de la
actividad enzimática y
concentración de
sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].
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[S] concentración del


sustrato y Vo es la
velocidad inicial.
El análisis de
Lineweaver-Burk
plantea la necesidad de
trabajar con los valores
inversos, es decir (1/Vo
y 1/[S]). Esto significa Grafica:
que el análisis de
estimación lineal arroja
una ecuación de la
siguiente forma: y =
mx + b (Línea recta).
las variables del caso
son: 1/Vo = m y 1/[S] 0.14
= b Donde: 0.12
m: Es la pendiente de
la recta 0.1
b: Es el intercepto con 0.08
el eje y.
0.06

0.04

0.02

0
0 0 0 0.01 0.01 0.01 0.01 0.01
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Cálculos: Ecuación de Lineweaver-Burk

y 2− y 1 0,0122−0,0125 −0,0003
y=mx+b m= = =
x 2−x 1 0,0005−0,01333 −0,1283
1 1
m=0,0234 =0,0234
V0 ( )
[S]
+b

0,0122=0,0234 ( 0,0005 ) +bb=0,0122−0,00001169


1 Km 1 1
b=0,1219 = ( ) +
V 0 Vmax [ S ] Vmax
1 1
=0,0122Vmax= Vmax =82,05
Vmax 0,0122

Km Km
=0,0234 =0,0234
Vmax 82,05
Km=0,0234∗82,05 Km=2

D Esta enzima tiene un Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas
pH óptimo de 6.5. de atracción y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e
¿Qué es lo más iónicos de las enzimas. Esta interferencia produce
probable que suceda cambios en la forma de las enzimas, afectando así su
con la actividad de la actividad.
enzima si el pH cae a
5,9 o aumenta a 8?
Explique su respuesta

E Que sucede si por Un biorreactor es un recipiente o sistema que mantiene


contaminación cruzada un ambiente biológicamente activo. En algunos casos, un
dentro de los procesos biorreactor es un recipiente en el que se lleva a cabo un
de la industria, se proceso químico que involucra organismos o sustancias
contamina bioquímicamente activas derivadas de dichos
organismos. Este proceso puede ser aeróbico o anaerobio.
. ¿Como se afecta la Estos biorreactores son comúnmente cilíndricos, variando
actividad enzimática? en tamaño desde algunos mililitros hasta metros cúbicos
y son usualmente fabricados en acero inoxidable.
¿cómo se llama este
El ácido láctico es un valioso producto en la industria de
proceso y como se
alimentos y también es materia prima en la industria
clasifica? química, lo mismo que sus sales, como el lactato de
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sodio, calcio, hierro y antimonio principalmente, pero


pueden sedimentarse en el biorreactor, cuando esto
sucede estas inhiben la actividad enzimática y
desnaturizarla.
La posibilidad de que una enzima se reactive es casi
imposible porque al desnaturalizarlas, pierden su
estructura específica necesaria para su actividad
Enzimática, y esto es irreversible. las enzimas una vez
desnaturalizadas empiezan a alterarse irreversiblemente
como sucede con todas lassustancias proteicas perdiendo
así su estructura (tan necesaria para su
actividadenzimática). El ácido láctico como producto de
fermentación puede ser el resultado de un proceso
biológico de varias materias primas; no sólo de la lactosa
proveniente del suero se puede obtener este ácido, sino
también de otros hidratos de carbono, tales como la
xilosa (azúcar de maíz), utilizado en Estados Unidos, y el
almidón (normalmente de la papa), esta producción
precede al desdoblamiento enzimático en biosa del
correspondiente polisacárido, es decir, el almidón en
maltosa y de otros carbohidratos en sacarosa o lactosa,
los cuales se desdoblan a su vez en monosas (glucosa).

Referencias

- Diaz de la Vega, Luis. Tecnología de la leche y sus derivados, Tomo 1, Editorial


Pueblo y Educación Exportado de https://www.ecured.cu/Lactosa
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Exportado de https://www.cosmos.com.mx/wiki/lactosa-4dvj.html
- Elisabet Miro Fuentes- Facultad de Veterinaria, 4 de septiembre de 2017-
Exportado
https://ddd.uab.cat/pub/trerecpro/2017/hdl_2072_306406/TFM_emirofuertes
.pdf
- Copyright © 2011-2018. iquimicas.com Exportado de https://iquimicas.com/la-
quimica-del-yogurt/
- Halvor, N. Graham, A. (1980). Cinética enzimática. Recuperado de:
https://books.google.com.co/books?id=mmgo2fIX50wC&pg=PA62&dq=m
%C3%A9todo+de+lineweaver+burk&hl=es&sa=X&ved=0ahUKEwjqqbvgzrHlA
hXFp1kKHf7RDGMQ6AEIKTAA#v=onepage&q=m%C3%A9todo%20de
%20lineweaver%20burk&f=false
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