Cada enzima tiene una función especifica y por eso esta ubicada en un compartimiento especifico.

Reconocen un sustrato con su sitio activo(atrapa inicialmente al sustrto), una enzima puede tener
mas de un sitio activo .alli se acomoda el sustrato para general un producto(trabajo
quimico)genera gran energía potencial porque esta atrapado allí.

El sitio activo tiene un ambiente hidrofóbico ,hay aminoácidos que tienen la capacidad de
interactuar y formar ciertos tipos de enlace que son los que van reconocer al sustrato y se van a
formar enlaces químicos débiles .electrostatica puentes de hidrogeno.

Glutamico tiene un grupo carboxilo que interactua con ese sitio activo (esto es lo que permite
llevar a cabo la rx) le quita libertad al sustrato de moverse, por eso la reacccion ees
energéticamente favorable.estan limitando al sustrato y por eso disminuye la entropio para que
pueda haber una reacción química estable.

Cuando entra la glucosa a la bacteria ,se le pone un g,fosfato del atp que esta circulando la
hexoquinasa .para que no se salga de la celula.

En los humanos es un poco diferente porque nuestra células están siendo regulas por hormonas
para regular la captación de glucosa

Los aminoácidos se acoplan unos con otros a través de enlaces peptídicos y luego se pliega sobre si
mismo y da origen a la configuración 3d.

Las enzimas son eficientes :catalizan la reacción muy rápido

Ejemplo la catalasa ,es una enzima que esta en las bacterias y esta en los globulos rojos
abundantemente .

Transforma peróxido de hidrogeno en un glob rojo y los transforma en agua . Si la catalasa no hace
eso, el peróxido se vuelve toxico para los globulos rojos.

Se produce hemolisis por acumulación de peróxidos, nos produce anemia hemolítica

Por eso las enzimas tienen que ser eficientes

Catálisis:Acelera la reacción hasta llevarla a su equilibrio …que es el equilibrio? Este tan estable
que pueda darse la transformación del sustrato ,una enzima es un mediador que los lleva a un sitio
especifico con la ayuda de accesorios lleva a cabo la reacción química,pero ella no se entromete en
la reacción solo la acelera .

Tipos de enzima:

Monómeros:su estructura de aminoácidos es suficiente para una rx

Oligomericas:molecula mas compleja

Se producen de formas inactivas (zimógenos):pre cursor inactivo de una ezima ,se necesita una
modificación posterior ,pueden ser monomericas u oligomericas.ejemplo las enzimas digestivas

Quimiotripsiongeno la bota en el pancreas … quimiotripsina destrucción de proteínas de la dieta a

nivel del intestino esta en forma activa
Complejo multienzimatico:enzimas que se acomplan… piruvato deshidrogenasa

Isoenzimas secuencias de aminoácidos diferentes,misma función

Importantes en diagnostico.

Creatina quinasa musculo esquelético,cerebro,musculo cardiaco

Infarto=muerte celular

Libera al medio externo la enzima

Las enzimas de la glucolisis están en el citoplasma

Donde mas ocurre la glucolisis en la bacteria? En en citosol porque no tiene mas compartimientos

En el ser humano las de la glucolisis también están en el citosol,Hay otras enzimas que están
localizadas en el retículo,mitocondria,nucleo etx.esta compartilizacion se da para que no haya
competitividad energética entre las reacciones.

Hay rutas metabólicas que inician en el citoplasma y terminan en mitocondria.ej :la glucolisis
aerobica en humanos

Las vías metabólicas están acopladas por compartimiento.

Las proteínas que responden a la insulina ,da una señal citoplasmática que llega areticulo y al
nucleo .

Si una enzima siempre va estar en la mitocondria. Ejemplo :Alanina aminotransferasa participa en

todos los procesos con aminoácidos.abundan en las mitocondrias del hepatocito .

La temperatura,el ph regulan a las enzimas

De que depende la especificidad del sitio activo? De la naturaleza de los residuos de aminoácidos
del sitio activo .

La posibilidad de encontrar un sustrato y que se acople a su congiuracion .

La espicificidad esta asociada a la conservación de secuencias (serina) por ejemplo ,pero pueden
haber variaciones entre las secuencias de varias enzimas ,eso hace que reconozcan diferentes
sustratos.

Controlar la especificidad con el uso de fármacos,porque estos tienen estructura similar al sustrato

Espeficidad geométrica,puede ser moldeable .

Tipos de especificidad

La ureasa la producen las bacterias, especialmente helicobacter pilori

Nosotros producimos urea como único metabolito de excreción urinaria porque no tenemos
ureasa.

LReconocen enlaces químicos independientemente de su naturaleza

Especificidad de función

Hexoquinasa vs glucoquinasa

La glucoquinasa esta en los hepatocitos del ser humano , es una isoenzima

Diferentes enzimas tienen especificidad por el mismo sustrato y lo convierten a distintos

productos.por ejemp glucosa 6 fosfato puedo hacer glucolisis(isomerosa) o via de las pentosas
glucogenolisis(glucosa libre)

Entropia:menor nivel energético para alcanzar el equilibrio(facilita que el producto libere mas
energía y eso es lo que favorece que la rx se de )

Estado de transcicion:tiempo que se demora el sustrato en el sitio activo hasta convertirse en

producto.

La hexoquinasa necesita magnesio

Sus preguntas de examen son que pasa si una enzima tiene una difeciencia de un accesorio.

Coenzima permite el transporte de grupos de muchas naturaleza necesarios para la actividad …

vitaminas

Cofactores elementos inorgánicos.

Depende de la anturaleza enzimática y la ruta metabolico el tipo de accseorio queusen

El ph permite que se liberen protones

El acido libera protones y la base lo aceptan

Catálisis covalente histidina,grupos tioles ,pirofosfato de tiamina

Las enzimas dependen de:

Del sutrato

Compartilizacion de sustrato

Reg por el producto

Reg por sub