Conceptos generales

1. Identifique cuál es el ácido y la base conjugada en cada una de las siguientes parejas de sustancias:
I II
a. CH3COOH CH3COO-

b. O O O O
-
O OH HO OH

c. O O O O
-
O OH O
-
O
-

d. H O H O
+
N - N
H O H O
-
H
e. H
+ O H
N + O
H - N
H O H
H OH

2. Identifique si los siguientes compuestos son polares, si son anfipáticos, y si se disuelven en agua:
Compuesto Polar Anfipático Soluble en agua

Glicerol
-
O
H3C CH2 CH2 O P O
14 -
O
O
H3C CH2 C OH
10
O
+
H3N -
O

Aminoácidos
3. En cada de las siguientes parejas de aminoácidos, identifique cuál sería el más soluble en agua:
a. Ala y Leu c. Ser y Ala
b. Tyr y Phe d. Trp y His

4. Dibuje los puentes de hidrógeno que forman las cadenas laterales de estos aminoácidos con moléculas de agua:
a. Serina b. Asparagina
 7

5. A continuación se muestra la curva de titulación del ácido glutámico. Los valores de pKa son 2.19 (-COOH),
4.25 (cadena lateral) y 9,67 (-NH3+)

7
6

5
4
pH

2
1

Equivalentes de OH-

a. Identifique el punto de pH que equivale al pKa de la cadena lateral

b. Indique el punto que indica el punto final de la titulación de la cadena lateral.
c. Identifique los puntos en los cuales la carga neta es +1, y -1
d. Indicar el punto isoeléctrico
e. En qué intervalos de pH el aminoácido sería un buen buffer?
6. Se aplica una mezcla de aminoácidos formada por arginina, cisteína, acido glutámico, histidina, leucina y serina a
una tira de papel y se la somete a electroforesis usando un buffer de pH 7,5. ¿Cuáles son las direcciones de
migración de estos aminoácidos y cuáles sus movilidades relativas? Haga un esquema.
7. El análisis de mezclas de aminoácidos empieza separando la mezcla en sus componentes mediante cromatografía
de intercambio iónico. En una columna con una resina de intercambio catiónico que contiene grupos sulfonato
(-SO3=), los aminoácidos fluyen a diferente velocidad debido a dos factores:
i. La atracción iónica entre los residuos sulfonato de la columna y grupos funcionales cargados positivamente en los
aminoácidos
ii. Las interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales de los aminoácidos y el esqueleto hidrofóbico de la resina.
Para cada par de aminoácidos señalados, determine cual eluiría primero en una columna de intercambio catiónico
con un buffer a pH 7,00.
a. Asp y Lys b. Arg y Met c. Glu y Val d. Ser y Ala

Péptidos y Proteínas
8. Un método utilizado en la separación de polipéptidos se basa en su solubilidad diferencial. La solubilidad en agua
de los polipéptidos grandes depende de la polaridad relativa de sus grupos R, especialmente del número de grupos
ionizados; cuantos más grupos ionizados haya más soluble será el polipéptido.
De los pares de polipéptidos siguientes, ¿Cuál es más soluble al pH indicado?
a. (Gly)20 o (Glu)20 a pH 7,00
b. (Lys-Ala)3 o (Phe-Met)3 a pH 7,00
c. (Ala-Ser-Gly)6 o (Asn-Ser-His)6 a pH 6,00
d. (Ala-Asp-Gly)5 o (Asn-Ser-His)5 a pH 3,00
9. ¿Cuál de los siguientes tipos de interacción es menos probable que esté involucrado en estabilizar del plegamiento
tridimensional de la mayoría de las proteínas?
a. Puentes de hidrogeno
b. Enlaces éster
c. Interacciones hidrofóbicas
d. Puentes disulfuro

10. La DNA polimerasa contiene un residuo de Lisina que es importante para el enlace al DNA. Si se realizan
mutaciones que convierten esta lisina a glutamato, glicina, valina o arginina. ¿Qué cambios de aminoácidos
permitirán predecir la mutación que más altera o menos altera la capacidad de la enzima para unir el DNA?
Mas alterante Menos alterante
a. Valina Aspartato
b. Glicina Arginina
c. Arginina Glicina
d. Glutamato Arginina

11. El centro de una proteína globular soluble en agua es probable que tenga una alta proporción de alguno de los
siguientes aminoácidos, ¿Cuál?
a. Serina
b. Histidina
c. Isoleucina
d. Lisina

12. La estructura cuaternaria de una proteína se estabiliza por varias interacciones entre las cadenas conformantes.
De las siguientes, cuál se puede eliminar mediante la adición de un agente reductor:
a. Puente disulfuro
b. Puente de hidrógeno
c. Puente salino
d. Interacciones hidrofóbicas

13. Si se tiene una mezcla de proteínas compuesta por fibrinógeno, hemoglobina, lisozima y pepsina,
a. ¿Qué orden de elución esperaría si se realiza separación cromatografía en columna de intercambio catiónico
con elución en gradiente salino a pH 7,00?
b. ¿Qué orden de elución ocurre si la columna es de cromatografía en filtración en gel tipo Sephadex G-50?
Proteína Masa molar, kDa pI
Fibrinógeno 340 5,80
Hemoglobina 64,0 7,10
Lisozima 14,8 11,00
Pepsina 37,0 <1,00