ENZIMAS

Enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y

acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos,
disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción.
Definición
Una enzima es una proteína que actúa como catalizador de una reacción química
acelerándola. Las enzimas son protagonistas fundamentales en los procesos
del metabolismo celular. Las enzimas unen su sustrato en el centro reactivo o
catalítico, que suele estar protegido del agua para evitar interacciones no
deseadas. En el centro reactivo la disposición espacial y los tipos de cadenas
laterales de aminoácidos son fundamentales para orientar correctamente el
sustrato y poder interaccionar de la forma deseada para llevar a cabo la catálisis
de la reacción. Las enzimas son muy selectivas en relación a los sustratos que
modifican. Las enzimas suelen ser mucho más grandes que sus sustratos y en
muchas ocasiones requieren de la participación de otras moléculas más pequeñas
no polipeptídicas como las coenzimas (biotina, NADH entre otros) o los iones
metálicos llamados cofactores.
Propiedades
Como propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las enzimas son
catalizadores típicos: son capaces de acelerar la velocidad de reacción sin ser
consumidas en el proceso.
Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis de
muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que
otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción.
Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción de
los pulmones. Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en distintas
sustancias que el organismo precisa para la construcción de tejidos, la reposición
de células sanguíneas y la liberación de energía química para mover los
músculos.
La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de
una “llave” y su “cerradura”. La molécula del sustrato constituye la llave y la
proteína constituye la cerradura; en la superficie de la proteína existe una zona
específica, denominada sitio activo o catalítico, a la cual se une la molécula del
sustrato para experimentar la transformación catalítica.
Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30g de pepsina cristalina pura
son capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas
horas.
La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas
simples. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la
que causa la reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada. Aunque
un aumento de la temperatura puede acelerar una reacción, las enzimas son
inestables cuando se calientan. La actividad catalítica de una enzima está
determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la estructura
terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la
macromolécula.
Función de las enzimas
Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas.
Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos
médicos y comerciales.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una
reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad
de la reacción.
La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que
en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la
formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del
equilibrio.
Clasificación de las enzimas
Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad
De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

 Simples:Formada por una o más cadenas polipeltídicas.

 Conjugadas: Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la

cadena polipeltídica.
En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

 Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.

 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

 Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si

no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se
denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
  La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente
son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las
vitaminas del complejo “B” son coenzimas que se requieren para una
respiración celular adecuada.
Clasificación de las enzimas según su actividad

 Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas

con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

 Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se

transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.

 Ligasas: Catalizan la unión de moléculas.

 Liasas: Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para

producir dobles enlaces.

 Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la

transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa,
oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.

 Tansferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a

otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia
de un grupo metilo de una molécula a otra.
Reacciones de las enzimas
El hecho de que una reacción química sea termodinámicamente favorable
depende de la diferencia de energía libre que haya entre los sustratos y los
productos. Si esta diferencia es negativa, la reacción es espontánea. Aunque una
reacción sea espontánea no significa que la velocidad de la reacción sea elevada,
existiendo reacciones espontáneas que tardan segundos y otras que tardan horas.
En las reacciones químicas sencillas la transformación de un sustrato en un
producto suele pasar por un estado intermedio llamado estado de transición. Este
estado de transición es muy inestable y suele necesitar aporte de energía. La
velocidad de una reacción química depende de esta energía de activación. Para
que se produzca una reacción química, sin intervención de enzimas, es necesario
que los reactivos entren en contacto, para lo que es necesaria una concentración
suficiente, y que el choque de moléculas tenga energía para superar la barrera de
activación. Este es el motivo por el que la temperatura influye en el equilibrio
químico. La enzima acelera la reacción química disminuyendo la energía de
activación. La enzima lleva a cabo esta disminución de la barrera energética
interaccionando con los elementos que participan en la reacción química
estabilizándolos en el centro reactivo. Así, aumenta enormemente la probabilidad
de que se produzca la reacción química ya que concentra y pone en contacto los
elementos necesarios para la reacción. En algunas reacciones enzimáticas
participan coenzimas que permiten que durante la reacción la enzima no sufra
modificaciones químicas que le impidan repetir el proceso. La actividad enzimática
se restaura con sólo reemplazar la coenzima y el complejo enzimático queda listo
para catalizar una nueva reacción.
Además de las enzimas de naturaleza puramente proteica existen moléculas no
proteicas capaces de catalizar reacciones como las ribozimas, formadas por
moléculas de ARN.
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
La regulación del metabolismo celular se lleva a cabo regulando la actividad
enzimática. Existen varias formas de regular la actividad de una enzima que no
son excluyentes entre sí. Se puede regular su concentración, modificar su
conformación con ligandos activadores o inhibidores, modificar su localización
celular o introducir modificaciones covalentes como metilación o fosforilación que
incluso pueden llegar a alterar la enzima de forma irreversible. No todas las
enzimas tienen la misma importancia en la regulación de una ruta. Suele ser
especialmente clave la regulación de las enzimas que catalizan reacciones poco
favorables con energía de activación elevada. En muchos casos las reacciones
termodinámicamente desfavorables se acoplan a reacciones espontáneas
favorables que les aportan energía. Éste es el caso de la hidrólisis del ATP
(reacción favorable) asociada a los procesos de biosíntesis.
Usos de las enzimas
La fermentación alcohólica y otros procesos industriales importantes dependen de
la acción de enzimas, sintetizadas por las levaduras y bacterias empleadas en el
proceso de producción. Algunas enzimas se utilizan con fines médicos. En
ocasiones son útiles en el tratamiento de zonas de inflamación local; la tripsina se
emplea para eliminar sustancias extrañas y tejido muerto de las heridas y
quemaduras.