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INFORME DE LABORATORIO
ESTUDIANTES:
JAVIER SANCHEZ
TUTORA:
CEAD PASTO
20-10-2015
INTRODUCCION
Químicamente las proteínas son polímeros grandes, Son poliamidas y los monómeros
de los cuales derivan son los ácidos aminocarboxílicos. Una sola molécula proteínica
contiene cientos, e incluso miles, de unidades de aminoácidos, las que pueden ser de
unos 20 tipos diferentes. El número de combinaciones diferentes, es decir, el número de
moléculas proteínicas distintas que pueden existir, es casi infinito. Es probable que se
necesiten decenas de miles de proteínas diferentes para formar y hacer funcionar un
organismo animal; este conjunto de proteínas no es idéntico al que constituye un animal
de tipo distinto.
Las proteínas son necesarias para la formación y renovación de los tejidos. Los
organismos que están en período de crecimiento necesitan un adecuado suministro de
proteínas para su aumento de peso. Los organismos adultos que tienen su peso
estabilizado están en equilibrio dinámico, en el que sus proteínas se degradan y se
regeneran continuamente, aunque su composición permanece constante. Para ello debe
existir en la dieta un suministro regular y continuo de proteínas.
MARCO TEORICO
Los aminoácidos como al ácido aspártico y el ácido glutámico poseen un segundo ácido
carboxílico, la lisina, posee un segundo grupo amino. Además, otros aminoácidos con
grupos laterales reactivos son: la cisteína (-SH), la arginina (guanidio), la histidina
(imidazol), la serina, la treonina y la tirosina (alcoholes), la asparagina y la glutamina
(amidas), la metionina (un tioeter) y el triptofano (indol). Estos son los grupos R de los
aminoaciodos estos grupos funcionales ha sido aprovechada en reactividad en diversas
maneras en el estudio y análisis de las proteínas. Como un ejemplo, se menciona el caso
de las lisinas, que reaccionan con aldehídos (carbonilo) para formar bases de shift, esto
se ha aprovechado para producir un papel aldehídico, al que las proteínas se unen
covalentemente , lo que permite fijarlas para su estudio. También es posible hacer
reaccionar las cisteínas o las lisinas con diversos grupos químicos reactivos presentes en
resinas, con lo que es posible unir proteínas a materiales para columnas de
cromatografía y fabricar columnas con enzimas inmovilizadas, anticuerpos y receptores
estere o selectivos para ligados específicos. Una tercera aplicación de la reactividad de
los restos laterales de los aminoácidos está en identificar el tipo de aminoácidos
involucrados directamente en cierta función de unas proteínas. Así. Por ejemplo, si un
residuo de cisteína participa en el reconocimiento de un ligando específico, al modificar
este residuo con metil-metano-tiosulfonato, la proteína pierde su actividad biológica. En
cambio, si el metil-metanotiosulfonato se añade cuando el ligando está presente, la
presencia del ligando protege a la cisteína con la que interactúa y evita la pérdida de la
función.
OBJETIVOS
Retomamos la harina de alverja ya utilizada ,se aplica cloruro de sodio NACL 10 ml,
se agita 10 minutos en los tubos de laboratorio, y se centrifuga a 2.500 rpm por 3
minutos. Este proceso vuelve a separar la parte solida de la harina de alverja y la parte
liquida de ella. La extracción liquida la vaciamos en los balones de 25, se repite
procedimiento.
Cada procedimiento lo repetimos una vez para asegurar en caso que con el primer
procedimiento falle, tenemos el segundo. Luego entonces aforamos de la siguiente
manera: los de NACL (primer procedimiento) con NACL (segundo procedimiento),y
los de H2O con H2O , los de C2H6O con C2H6O y los de NaOH con NaOH, todos ellos
con el primer y segundo procedimiento como esta en el orden, para luego vaciarlos en el
balón d 25 como ya lo explicamos, se agita para tener una mezcla homogénea. Cuando
decimos aforar, esto significa llevarlo al volumen o a la raya máxima de los bolones de
25 ml.
Entonces adicionamos posteriormente Biuret 4ml cada tuvo, que en total son 9 tubos
establecidos de la siguiente manera primer tubo es el número 4, y del 7 hasta el 14, lo
llevamos a baño María durante 10 minutos a 30 grados, luego de este procedimiento
continuamos con la lectura de cada tubo de acuerdo a su color, teniendo en cuenta esto
hemos obtenido los siguientes resultados:
TUBO CUBATURA
4 0.054
7 -0
8 0.051
9 -0
10 0.003
11 0.839
12 0.936
13 0.347
14 0.643
PROCEDIMIENTO # 2: Amilasa
Se coge 4 tubos de ensayo se los marca del 0 (cero) al 3 (tres), en cada tubo se adiciona
0.5ml de acido tricloroacetico.
Podemos concluir que en el tubo 0 (cero) se tinturo de un color rojo, el tubo 1 color
café, el tubo 2 una tonalidad amarillenta y el tubo 3 anaranjado.
Se coloca en un beaker agua y con ayuda del mechero se incuba a 38ºc por 20 minutos
todos los tubos.
Me falto realizar el procedimiento del PH que no lo hice porque pensé que Javier lo
estaba haciendo ese tenemos que tratar de ver quien no lo pasa si puede le dice a Andrea
usted que la conoce