FUNDAMENTO TEÓRICO

Las enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza proteica. Esto significa que son proteínas
cuya función es acelerar las reacciones bioquímicas. Aunque se trata de
proteínas muchas requieren, para ser activas, un componente no proteico conocido
como coenzima o grupo prostético, según se encuentre débil o firmemente asociado a
la matriz proteica. La estructura de este componente no proteico va a variar desdeun
ion (Ca+, Mg+, Mn+, y otros) hasta moléculas complejas como NAD+,NADP+ y FAD. En
estos casos la actividad enzimática va a depender de la presencia simultánea de una
porción proteica (apoenzima) y una porción no proteica (coenzima) y el conjunto
activo apoenzima más coenzima, seco noce como holoenzima. La actividad enzimática
se estudia en el equilibrio, donde no hay cambio neto en la cantidad de sustrato o de
producto. En los sistemas biológicos, las enzimas abaten la energía de activación y permiten
que se produzcan reacciones, que de otro modo, no ocurrirían a velocidades mesurables. Las
enzimas no se consumen en el proceso y las reacciones catalizadas no alteran la naturaleza de
la reacción, solo disminuyen la energía de activación. Una consecuencia del hecho de que las
reacciones bioquímicas sean catalizadas por enzimas es la especificidad de éstas hacia el
substrato: una enzima cataliza la transformación de un solo tipo de molécula o de unos tipos
diferentes de moléculas estructuralmente muy relacionadas, la especificidad representa una
ventaja para la célula. Las enzimas dependiendo de las reacciones que catalizan, se han
clasificado por la comisión internacional de enzimas (E.C) en cuatro dígitos que antecedenal
nombre recomendado para la enzima, este nombre está compuesto por uno corto unido
al nombre de la reacción que cataliza, los dígitos son: elprimero se refiere a la clase y van del
1 al 6, representan la reacción general catalizada, el segundo la sub-clase, el tercero la sub-
subclase y elcuarto designa a cada enzima especifica.Como proteínas que son, las
enzimas, son moléculas de uso delicado por ser fácilmente desnaturalizables. Debido a
esto, deben manipularse bajocondiciones que no favorezcan la desnaturalización puesto
que éstaconduce a la inactivación.

BPROCEDIMIENTOS
Digestión

Materiales:
3 tubos de ensayo
Cocinilla

a.-Para obtener la amilasa tomamos 20 ml de agua destilada y hacemos enjuague por 2

minutos y luego ponemos la muestra en un becker.
Metodología:

1er Tubo 2do Tubo 3er Tubo

1er tubo 2do tubo 3er tubo

Agua destilada 1ml agua 1ml HCL 10% 1ml amilasa

+ + +

almidon 4ml 4ml 4ml

+ + +

Baño maría Baño maría hirviente

– –
38ºC por 15 minutos 100ºC
15 minutos

Resultados:

El almidón ha sido diluido en una solución salina de cloruro de sodio al 0.3%,a concentración
1% lo que se hizo fue pesar 0.3 gr de cloruro de sodio cantidad suficiente para 3 ml de agua
luego homogenizamos se le ayuda con calentamiento para homogenizar por completo el
almidón en elsistema y de esta manera tenemos este reactivo que es el sustrato problema,
este almidón se hizo en solución salina ya que esta es una conservadora de almidón.

En este paso hemos sometido al sustrato a una hidrolisis utilizandocatalizadores biológicos

(agua) y no biológicos (agua, y el HCl).

Determinación de Sustrato
Materiales:

3 tubos de ensayo
Reactivo de lugol
 Metodología:

4to tubo 5to tubo 6to tubo

0.5ml de 1 0.5ml de 2 0.5ml de 3

+ + +
I gta de lugol Igta de lugol Igta de lugol

Observaciones:a.-

En el 4to tubo se ve una coloración azul marino, lo que nos indica quese está dando
una hidrolisis negativa.
+

0.5 ml del1er tuboReactivode lugol

0.5ml de Reactiv
1er tubo o de
lugol

b.-En el 5to tubo se ve una coloración rojo concha y vino, lo que nosindica que se está
dandouna hidrolisis parcial.

0.5 ml Reactivo
2do tubo de lugol
 B.-En el 6to tubo se ve una coloración

amarillenta tipo miel de abeja, loque nos indica que se está dando una hidrolisis completa

Reactivo
0.5ml del 3er
de lugol
tubo