CIENCIAS BÁSICAS BIOLÓGICAS

MÓDULO BIOLOGÍA MOLECULAR

TALLER DE PREPARACIÓN

1. Determine las diferencias entre una celula eucariota y una procariota (como
usted crea pertinente, dibujo, cuadro comparativo, etc.)

CÉLULAS EUCARIOTAS CÉLULAS PROCARIOTAS

Tamaño entre 10-100 micrómetros Tamaño entre 1-10 micrómetros

Son de formas variadas, dependiendo Puede ser esférica, de bastón, de

del ambiente en donde se encuentra la coma ortográfica, o de espiral. Aunque
célula, pueden constituir organismos son unicelulares, pueden formar
unicelulares o pluricelulares colonias.

Núcleo con un diámetro de No tiene núcleo

aproximadamente 5 µm

El ADN se organiza en varios El ADN se dispone en una sola

cromosomas de forma lineal, cada uno
de los cromosomas formados con dos
cromátidas, centrómero y telómeros
molécula circular, que no está
separada por una membrana del
citoplasma. Contenido de ADN varia
desde 0.6 millones a 5 millones de
pares de bases

Genes expresados individualmente; Genes expresados en grupos llamados

poseen intrones y exones operones.
 No poseen pared celular Rodeadas por una pared celular
bacteriana rígida, compuesta de
polisacáridos y péptidos. La pared
celular es porosa, por lo que puede ser
penetrada por una variedad de
moléculas

Membrana plasmática con una bicapa Membrana plasmática con una bicapa
lipídica de fosfolípidos y proteínas asociadas

Dentro del citoplasma se encuentran Los únicos orgánulos son los

ribosomas (de mayor tamaño que en ribosomas
las células procariotas) y orgánulos
membranosos como las mitocondrias,
lisosomas, retículo endoplasmático,
aparato de Golgi

Tiene un citoesqueleto, que No tiene citoesqueleto

proporciona el marco estructural de la
célula, determinando la forma celular y
la organización general del citoplasma

Se reproduce por mitosis o meiosis Se reproduce por fisión binaria

Las enzimas y pigmentos se Las enzimas y pigmentos se

encuentran en orgánulos membranos, encuentran en repliegues de la
como las mitocondrias, lisosomas membrana plasmática

Flagelos compuestos, formados por Flagelos simples formados por la

tubulina y otras proteínas proteína flagelina

2. Grafique una célula que se encuentre a nivel dental, con sus organelos.
 3. ¿Qué es el DNA y el RNA, cuál es su función, como están formados? ¿En
qué se diferencian el DNA y el RNA?

Ácidos Desoxirribonucleicos (DNA) material genético que se encuentran residiendo en el

núcleo celular y algunos organelos, está organizado en forma de cromosomas. Contiene
la información necesaria para poder controlar el metabolismo un ser vivo, mediante la
síntesis de proteínas y la replicación.

Está formado por la unión de desoxirribonucleótidos. Las moléculas de DNA poseen dos
cadenas antiparalelas (una 5´-3´ y la otra 3´-5´) unidas entre sí mediante las bases
nitrogenadas, por medio de puentes de hidrógeno. La adenina enlaza con la timina,
mediante dos puentes de hidrógeno, mientras que la citosina enlaza con la guanina,
mediante tres puentes de hidrógeno.

Ácidos Ribonucleicos (RNA) que actúan en el citoplasma

Los ácidos nucleicos están formados por largas cadenas de nucleótidos, enlazados entre
sí por el grupo fosfato de cadena simple (5’ a 3’) que permite la transcripción de los
códigos de DNA para la activación celular. Se clasifica en RNAm (lleva las instrucciones
del ADN fuera del núcleo al citoplasma para la síntesis de una proteína), el RNAr
(ribosómico: ayuda a leer RNAm al ribosoma, facilitan el anclaje de aminoácidos para
formar una cadena del polipéptido) y los RNAt (de transferencia: transporta
aminoácidos para la síntesis de proteínas)

DNA RNA
 Código genético Transcriptor celular

(Pentosa) desoxirribosa (Pentosa) ribosa

Bases nitrogenadas: Citosina y Timina Bases nitrogenadas: Citosina y Uracilo

(pirimidinas), Adenina y Guanina (purinas) (pirimidinas), Adenina y Guanina (purinas)

Estructura de cadena doble Estructura de cadena simple

4. ¿Qué es un nucleótido, qué es un nucleósido, como están constituidos?

Un nucleótido es la pieza fundamental del ARN y el ADN. Un nucleótido está

formado por una molécula de azúcar (que el caso del ARN y en el ADN por
una dexoribosa) además está unido a grupo fosfato y una base nitrogenada.

Un nucleosido es una base nitrogenada (que puede ser pirimina o purina), unida a
un enlace N- glucosidico a una azúcar (en este caso a una pentosa) de
carbono, ribosa o desoxirribosa.

Un ejemplo de un nucleosido es la adenosina también la timidina .

Los nucleosidos pueden combinarse con grupo fosfórico mediante una quinasa de
la célula y producir un nucleótido.

5. ¿Mediante qué tipo de enlaces se unen los nucleótidos?

Los nucleótidos son biomoleculas formadas por la unión de una base nitrógeno una
pentosa y una molécula de ácidos fosfórico

Cuadro número 1.
 6. ¿Qué es una proteína, cuáles son sus principales funciones, como están
formadas, que tipos de estructuras presentan, que tipos de enlaces
presentan? De ejemplos de proteínas importantes en el campo de la
odontología (2 presentes en saliva y dos presentes en la estructura dental).

Proteína :
Biomoléculas,estabilizadas con enlaces péptido,del extremo de amino de un
aminoácido con el extremo carboxilo del otro, y se difieren unas de otras en primer
medida por su secuencia de aminoácidos (definido por la secuencia de nucleótidos
de sus genes) que conforman una o más cadenas largas de aminoácidos residuales;
dichas Biomoléculas realizan una gran variedad de funciones en el organismo,
algunas principales, en el metabolismo (como replicación de ADN, respuesta a
estímulos), también proveen estructura a las células u organismos, se encargan del
transporte molecular. y Otras funciones específicas para la vida celular, como
ejemplo:

Catálisis-
Enzimas de naturaleza proteicas que forman reacciones químicas de manera
rápida.
pepsina (intestino - degrada alimentos)

Regulación - equilibrio entre las funciones realizadas por el cuerpo,

insulina (regula la glucosa en sangre)

Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las
reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la
ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos
genes.

Estructural: Dan resistencia, relleno y elasticidad a los tejidos de sostén formados,

da soporte a otras estructuras, y a nivel intranuclear regulan la disposición molecular
del ADN en los cromosomas, por medio de las HISTONAS para su enrollamiento.
otros ejemplos son:

● Queratina- formación de la capa externa de la piel y protección de las células

epiteliales
 ● Tubulina (citoesqueleto).
● Colágeno (tejido conjuntivo fibroso )
● Reticulina y Elastina (en tejidos laxos)
● HISTONAS ()
● Glucoproteínas- actúan como receptores en la membrana celular o en el
transporte de sustancias
Defensa: Glicoproteínas que producen INMUNOGLOBULINAS Ig´s, y estimulan la
defensa del organismo de cuerpos extraños, fibrinógeno (hígado) fibrina ;
plasminógeno (higado), protrombina (formación de coágulos)

Proteínas de Transporte: Función de llevar sustancias a través del organismo, al

tejido donde sean requeridas. un ejemplo de ello.
● Hemoglobina (transporte de oxígeno en la sangre)
● Mioglobina (O2 a los músculos)

Enzimática- reacciones metabólicas a partir de un catalizador de naturaleza

protéica- específica, comúnmente llamados ENZIMAS

Hormonal- Sustancias producidas por una célula, y que una vez secretadas ejercen
su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado para el
reconocimiento de la señal química, y la consecuente modificación del estado
celular.

INSULINA (regulan los niveles de Glucosa en Sangre )

GLUCAGÓN
Hormonas secretadas por la hipófisis
CALCITONINAS (regulación del metabolismo del calcio)
HORMONA DE CRECIMIENTO (GH)

Reconocimiento de Señales químicas- estructuras dispuesta en las membranas

celulares que reconocen moléculas señalizadoras (muchas veces también de
naturaleza proteica), a manera de Ligandos, como pueden ser: neurotransmisores,
anticuerpos, virus, bacterias, hormonas

Transducción: Cambios en la naturaleza físico-química de señales, mediados por

proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte
(o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso
nervioso (una señal eléctrica), y un receptor hormonal convierte una señal química
(una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.
Enzimatica
Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas.
Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.
En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de poder
interaccionar, en forma específica, con muy diversas moléculas. A las substancias
que se transforman por medio de una reacción enzimática se les llama substratos.
Los substratos reconocen un sitio específico en la superficie de la proteína que se
denomina sitio activo. Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la proteína,
quedan orientados de tal manera que se favorece la ruptura y/o formación de
determinadas uniones químicas, se estabilizan los estados de transición al mismo
tiempo que se reduce la energía de activación. Esto facilita la reacción e incrementa
su velocidad varios órdenes de magnitud. Las enzimas tienen una gran
especificidad, por ejemplo catalizan la transformación de sólo un substrato o grupo
funcional, pudiendo discriminar entre dos enantiomorfos (grupos funcionales donde
los radicales de sus carbonos asimétricos se disponen al contrario) Normalmente el
nombre de una enzima se forma con el nombre de la reacción que cataliza o el
nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa". Por ejemplo:
• a las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito se les
denomina oxigenasas,
• a las que transfieren un residuo de ácido glucurónico del ácido UDP glucurónico a
un metabolito o xenobiótico, se le conoce como UDP glucuronil transferasa,
• a las enzimas que catalizan la adición de una de las cuatro bases a una molécula
de ADN en formación se le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que
hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.

Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genérica a las enzimas que

catalizan un tipo de reacción, por ejemplo a las que catalizan la oxidación de los
metabolitos vía la transferencia de un átomo de hidrógeno a un determinado
receptor, se les conoce como deshidrogenasas. En ocasiones se dice alcohol
deshidrogenasa, o aldehído deshidrogenasa, cuando el compuesto que sede el
hidrógeno es un alcohol o un aldehído. Sin embargo, en realidad las enzimas son
más específicas que eso y actúan sobre un alcohol determinado y no en todos. De
hecho, el nombre debería ser más específico y referirlo al nombre del substrato, por
ejemplo; si el substrato es etanol la enzima debe de llamarse etanol
deshidrogenasa. Hay otro tipo de reacciones en las que las enzimas que las
catalizan reciben un nombre genérico, como las quinasas que catalizan la
transferencia a un substrato de un ión fosfato del ATP. La glucoquinasa cataliza la
fosforilación de glucosa en el carbón 6 para formar glucosa 6 fosfato. Existe un
método sistemático, aprobado por las asociaciones internacionales de bioquímica,
para integrar el nombre de una enzima, pero el mencionado anteriormente es el que
se utiliza en este trabajo.

Defensiva
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o
infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo
son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las
mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la
formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas
actúan como anticuerpos ante posibles antígenos. 29 Estructura y Propiedades de
las Proteínas

Reserva
Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el
organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la
función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina
de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo
constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión.

Contracción muscular: a través de la miosina y actina es una función de las

proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función
contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada
con el movimiento de cilios y flagelos

Función homeostática
Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios
tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función
homeostática de las proteínas.

COMO ESTAN FORMADAS LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por átomos de carbono,

hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y algunos tipos de
proteínas contienen también fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos. Son polímeros de unas pequeñas moléculas llamadas aminoácidos. Los
aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos para construir las
proteinas.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en
una cadena lineal de aminoácidos.

ESTRUCTURA PRIMARIA (Combinación ilimitada de aminoácidos, unida por

enlaces peptídicos )Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína,
indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se
encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando los aminoácidos
desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.
Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los
enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y
oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta en el espacio y que se
estabiliza por puentes de hidrógeno. En una proteína, cada tramo de cadena
polipeptídica tiene distinta estructura secundaria. Existen varias formas definidas de
estructura secundaria, la más importantes de las cuales son las llamadas hélice alfa
(cuando la conformación forma una hélice) y hoja plegada beta (cuando se disponen
en Zig - Zag).

ESTRUCTURA TERCIARIA
Disposición tridimensional de todos los Átomos que componen la proteína, en su
fase de transformación absoluta, y será la responsable de la disposición espacial
de los distintos grupos funcionales, determinando su interacción con los ligandos.
las proteínas que solo poseen una cadena polipeptídica,carecen de una estructura
cuaternaria.entre las cadenas laterales de la proteína
, enlaces covalentes( puentes disulfuro entre dos cadenas laterales, o formación de
enlace amida) y no covalentes (fuerzas electrostáticas, puentes de hidrógeno,
fuerzas de polaridad,interacciones hidrofóbicas , interacciones salinas y
electroestáticas.
Estructura Cuaternaria- Proteínas que constan de más de una cadena
polipeptídica,o también llamadas, proteínas Oligomérica , lo que las hace más
grandes y se estabilizan por fuerzas diversas no covalentes, interacciones
hidrofóbicas e hidrofílicas.

TIPOS DE ENLACES
Peptídicos: presente en el 100% de las proteínas (unión entre grupo amino NH2 y
grupo carboxilo COOH de )
Puentes de Hidrógeno: atracción que existe entre un átomo de hidrógeno (carga
positiva) con un átomo pequeño muy electronegativo, como flúor(F), oxígeno (O) o
nitrógeno (N) que no debe confundirse con un enlace covalente a átomos de
hidrógeno
Puentes disulfuro: El enlace disulfuro es un enlace covalente que se produce
cuando dos grupos sulfhidrilo (SH) reaccionan para formar un puente disulfuro o
puente SS (enlace entre átomos de azufre).
Enlaces Covalentes: presentes en la unión de moléculas no metales (comparten
un electrón para completar el octeto)
Fuerzas de Vander Walls:son las fuerzas atractivas y/o repulsivas entre
moléculas distintas a aquellas debidas a un enlace intermolecular o a la
interacción electrostática de iones con moléculas neutras.
Proteínas presentes en saliva:
amilasa
mucinas
aglutinina
proteínas presentes en la estructura dental: amelogenina- colágeno-sialoproteina
dentina-proteína de la matriz dentinaria (DMP1)-enamelinas.

7. ¿Qué son aminoácidos esenciales? ¿Qué ocurre cuando se presenta

deficiencia de estos?

Los aminoácidos forman proteínas al unirse entre sí mediante enlaces peptídicos

(grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo del siguiente). Existen 10
aminoácidos que son esenciales y 10 no esenciales. Los aminoácidos no esenciales
sintetizan en el cuerpo, por lo que no son necesarios en la dieta; por su parte los
aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados en su totalidad por el
organismo, o su síntesis es muy lenta, por lo que para cubrir las necesidades deben
ser aportados por las proteínas de la dieta. El aminoácido esencial para el
crecimiento es la arginina, los otros aminoácidos son importantes a lo largo de la
vida para mantener las proteínas celulares durante toda la vida.
Las proteínas proporcionan la estructura a todos los seres vivos, después del agua,
las proteínas constituyen la porción más grande de nuestro peso ya que conforman
los ligamentos, tendones, órganos, glándulas, uñas, cabellos, fluidos corporales y
son indispensables para la formación del hueso. Por otro lado las proteínas
contribuyen en la regulación de los procesos metabólicos, es decir, si existe una
deficiencia en su conformación y una falla en los aminoácidos se pueden ver
alterados los procesos de crecimiento, generando un retraso, se pueden
desequilibrar los fluidos corporales y puede haber formación de edema, puede
haber problemas de digestión, además al no existir una cantidad suficiente de
aminoácidos se puede padecer alguna enfermedad o trastorno pues los nutrientes
esenciales son los aminoácidos.

Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina,

Metionina, Treonina, Triptófano, Valina y la Arginina (que debe ser ingerida pues la
mayor parte de la producción de ésta, es degradada para formar urea).

En algunas ocasiones aunque se le proporcionen los aminoácidos esenciales al

organismo, puede haber una deficiencia de estos por: mala absorción de nutrientes,
infecciones, traumas, estrés, consumo de drogas, edad.

8. ¿Qué es un carbohidrato, cuáles son sus principales funciones, que tipos de

enlaces presentan? De dos ejemplos de carbohidratos

Los carbohidratos también llamados hidratos de carbono o glúcidos son moléculas

biológicas compuestas principalmente por carbono, hidrógeno y oxígeno, resultan
ser la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de energía.

Los carbohidratos pertenecen a tres categorías; monosacáridos, disacáridos y

polisacáridos, los monosacáridos son azúcares simples, tienen una única molécula.
La glucosa, fructosa y la galactosa son ejemplos de estos.

Los disacáridos se forman cuando dos monosacáridos se unen por medio de una
reacción de condensación, el grupo hidroxilo de un monosacárido se combina con
el hidrógeno de otro, liberando una molécula de agua y formando un enlace
covalente conocido como enlace glucosídico. Un ejemplo de estos es la sacarosa
formada por glucosa y fructosa.

La función de los carbohidratos que presentan enlaces covalentes que resultan

difíciles de romper, es portar energía. Esta energía puede ser utilizada de manera
inmediata o almacenada para un uso posterior, algunos carbohidratos también
actúan como elementos estructurales, formando parte de las paredes celulares.
 9. Cuál es la diferencia entre azúcares simples y polisacáridos. De ejemplos de
cada uno de ellos.
La diferencia molecular de los polisacáridos y los monosacáridos, se basa en la
complejidad de su estructura básica, pues un el polisacárido es la suma de la
conjugación de múltiples monoscáridos, que pueden ser homosacaáridos si son
varios monosacáridos del mismo tipo o heterosacáridos si son distintos tipos de
monosacáridos, el poliscárido es hidrolizable. Ejemplos de monosacáridos
relevantes glucosa, fructosa y galactosa. Están formados por una molécula de
ploihidroxialdehído y polhidroxicetonas, cuya fórmula empírica responde a (CH20)n
donde n=3 a 7.

La cadena carbonada no es ramificada. Todos los átomos de carbono, excepto uno, se

encuentran enlazados a un grupo hidróxilo (OH). El átomo de carbono no enlazado a
grupo hidróxilo, lo está con un oxígeno y constituye el grupo funcional del monosacárido
denominado grupo carbonilo. Los azúcares pueden tener una misma forma estructural y
sin embargo diferir en sus propiedades estereisoméricas. Por lo tanto la célula dispone de
un gran número de azúcares diferentes y potencialmente disponibles para la construcción
de polisacáridos. Ejemplos como Glucógeno, quitina y celulosa. Se encuentran entre los
glúcidos, y cumplen funciones diversas, sobre todo de reservas energéticas y
estructurales.

Los polisacáridos pueden descomponerse, por hidrólisis de los enlaces glucosídicos entre
residuos, en polisacáridos más pequeños, así como en disacáridos o monosacáridos. Su
digestión dentro de las células, o en las cavidades digestivas, consiste en una hidrólisis
catalizada por enzimas digestivas (hidrolasas) llamadas genéricamente glucosidasas, que
son específicas para determinados polisacáridos y, sobre todo, para determinados tipos de
enlace glucosídico. Así, por ejemplo, las enzimas que hidrolizan el almidón, cuyos enlaces
son del tipo llamado α(1→4), no pueden descomponer la celulosa, cuyos enlaces son de
tipo β(1→4), aunque en los dos casos el monosacárido sea el mismo. Las glucosidasas que
digieren los polisacáridos, que pueden llamarse polisacarasas, rompen en general uno de
cada dos enlaces, liberando así disacáridos y dejando que otras enzimas completen luego
el trabajo.

10. Qué es un lípido, cuales sus funciones principales, de dos ejemplos.

Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O pudiendo

contener además N, P y S. Son un grupo muy heterogéneo de moléculas
aunque tienen en común las siguientes propiedades: Son insolubles en agua,
pero solubles en disolventes orgánicos, es decir, no polares, como el éter,
cloroformo, benceno, acetona,... y son poco densos. Se clasifican en:

Lípidos simples u hololípidos: Son ésteres de ácidos grasos y un alcohol.

● Acilglicéridos: Se llaman también glicéridos y son ésteres de un
alcohol polivalente, la glicerina, con uno, dos o tres ácidos grasos. Se
forma un monoglicérido si se une un único ácido graso, un diglicérido
si se unen dos y un triglicérido si se unen tres.

Las grasas constituyen la principal reserva energética de los seres

vivos. Son insolubles en agua y pueden ser de dos tipos: a) Aceites:
Están formados por ácidos grasos insaturados por lo que a
temperatura ambiente son líquidos. Son propios de los vegetales.
b) Grasas o sebos: están formados mayoritariamente por ácidos
grasos saturados por lo que a temperatura ambiente son sólidos. Son
propios de los animales. Por hidrogenación (añadir hidrógenos) los
ácidos grasos insaturados pierden los dobles enlaces y se saturan,
pasando al estado sólido. Esto se utiliza en la industria para la
fabricación de margarinas.
 Nomenclatura: Las grasas se nombran con el nombre del ácido graso
terminado en –ina y el prefijo que indica el número de ácidos grasos
que tiene salvo mono. Ejemplos: Dioleina, oleina, trioleina,
palmitoestearina, dipalmitoestearina. Los jabones se nombran igual
pero con el sufijo –ato seguido de potásico si la base es KOH y sódico
si es NaOH. Ejemplo: oleato potá.

● Céridos: Son ésteres de un ácido graso con un alcohol monovalente

lineal de cadena larga. Ejemplo: la cera de la abeja: ácido palmítico +
alcohol miricílico (C30H61OH). Tienen función protectora y de
revestimiento. Son insolubles en agua y forman láminas impermeables
protectoras (piel, pelo, plumas, hojas y frutos).

11. Qué es una enzima, cuál es su función, de dos ejemplos de enzimas que
pueda encontrar en saliva.

Las enzimas son el grupo más variado y especializado de las proteínas, su

función es actuar como catalizadores, permitiendo que las reacciones que
transcurren en los seres vivos puedan desarrollarse a un ritmo adecuado.
Un catalizador, por definición, es un compuesto que con su sola presencia
aumenta la velocidad de la reacción sin experimentar ninguna
modificación. Las enzimas son capaces de acelerar reacciones químicas
específicas en un medio acuoso, y en condiciones en las que los
catalizadores no biológicos, serían incapaces de realizar iguales fun-
ciones.Su capacidad catalizadora depende de su conformación, la
supresión de alguno de sus niveles de estructuración, causa la pérdida de
funcionamiento. Gran parte de sus propiedades catalíticas radica en el
alto grado de especialización que presentan respecto a las sustancias
reaccionantes o sustratos.

La acción de las enzimas es absolutamente necesaria para los sistemas vivos, ya

que las reaccio-nes sin catalizar tienden a ser lentas y las posibilidades que
tiene una molécula de cambiar en un ambiente estable como es el medio
biológico, son muy bajas, de ahí que las enzimas proporcionen el medio
adecuado para contrarrestar la lentitud en la realización del cambio. Las
reacciones sean catalizadas o no, dependen para su desarrollo de las leyes
 termodinámicas. El principal parámetro que desde el punto de vista
termodinámico, permite deducir si una re-acción se desarrolla o no de forma
espontánea, es el cambio en la energía libre de Gibbs, deducido de la
segunda ley de la termodinámica (una reacción es espontánea si la entropía
global del universo aumenta), que mide la capacidad de un sistema para
desarrollar trabajo. Para que se realice la transformación de una molécula,
que denominamos sustrato (S), en otra que denominamos producto (P), el
cambio de energía libre de Gibbs ha de ser negativo, lo que implica que la
energía libre del producto ha de ser menor que la del sustrato.
Peroxidasa humana salival: Presenta un peso molecular de 73-78 kDa. Es una
enzima que cataliza la formación de compuestos bactericidas como el
hipotiocianato (OSCN-) y el ácido hipotiocianoso (HOSCN-), a partir del
peróxido de hidrógeno (H2O2) y el tiocianato (SCN-). Estos compuestos
oxidantes pueden reaccionar rápidamente con los grupos sulfhidrilos de las
enzimas bacterianas involucradas en la obtención de energía a partir de la
glucosa; así inhiben su función y la concomitante producción de ácidos. Se
han comercializado diversos productos como pastas dentales y
enjuagatorios, dirigidos a incrementar la actividad endógena de esta
enzima.Sin embargo, se cree que su principal función es eliminar al peróxido
de hidrógeno generado localmente por las bacterias, sustancia altamente
tóxica para las células de los mamíferos. Otra función no asociada a la
generación de agentes oxidantes que se le ha atribuido a esta enzima, es la
inhibición de la producción de polisacáridos extracelulares que fortalece la
unión de las bacterias a la superficie dentaria en el biofilm.
Alfa-amilasa salival: Es una enzima cuya función consiste en la digestión bucal
del almidón proveniente de la dieta. Cataliza la ruptura de los enlaces
polimerizantes a(1-4), acción determinada por la estructura de su centro
activo. Así, desempeña un importante papel en la nutrición. Sin embargo,
también se ha detectado que su expresión genética se relaciona con el
funcionamiento del sistema nervioso autónomo, por lo que se ha propuesto
que su monitoreo pudiera ser útil en la evaluación del estrés físico y
psicológico. Esto, a su vez, puede tener implicaciones en el estudio del dolor
(principal motivo de consulta estomatológica) o en la evaluación del estado
de salud bucal.

12. ¿Cómo está constituida una membrana celular?, ¿Cuál es su función?

Las membranas son ensambles de lipidos y proteinas en los que los componentes
se mantienen unidos en una hoja delgada mediante enlaces no covalentes. El centro
de la membrana consiste en una hoja de lipidos dispuestos en una capa bimolecular.
las proteinas de la membrana realizan la mayoria de las funciones especifica. Cada
tipo de celula diferenciada contiene un complemento único de proteínas de
membrana que contribuye a las actividades especializadas de ese tipo celular, i.
División en compartimientos. Las membranas son hojas continuas y, por eso mismo,
es inevitable que cierren compartimientos. La membrana plasmatica encierra el
contenido de toda la celula, mientras que las membranas nuclear y citoplasmica
 alojan diversos espacios intracelulares. 1. A causa de su construccion, las
membranas proporcionan a la celula un marco extenso o andamiaje dentro del cual
pueden ordenarse componentes para que la interaccion sea efectiva.

ii. Provisión de una barrera con permeabilidad selectiva. Las membranas evitan el
intercambio irrestricto de moleculas de un lado al otro. Al mismo tiempo, las
membranas suministran los medios de comunicacion entre los compartimientos que
separan.

iii. Respuesta a señales externas. La membrana plasmatica posee un papel critico

en la respuesta de una celula a los estimulos externos, un proceso que se conoce
como transducción de señales. Las membranas tienen receptores que se combinan
con moleculas especifi cas (o ligandos) que incluyen una estructura
complementaria. La interaccion de un receptor de la membrana plasmatica con un
ligando externo puede hacer que la membrana genere una senal que estimula o
inhibe las actividades internas.

iv. Interacción celular. Situada al borde externo de todas las celulas vivas, la
membrana plasmatica de los organismos multicelulares media las interacciones
entre una celula y sus vecinas.

13. ¿Que es una quinasa? Por que resultan importantes?

Las proteínas quinasas son enzimas que regulan la actividad biológica de las
proteínas mediante la fosforilación de aminoácidos específicos con ATP
como fuente de fosfato, induciendo así el cambio conformacional de la
proteína de forma inactiva a activa.
La proteínas quinasas juegan un papel importante en los procesos de activación
celular. Un aspecto clave de la activación es la necesidad de proveer
controles estrictos que proveran la estimulación o disminución de la función.
Las actividades de las quinasas están reguladas por la interacción con otras
proteínas.
Las proteínas quinasas son capaces de romper el enlace de alta energía entre
un fosfato y una base fosforilada y ceder el fosfato a otra molécula. Con
ello marcan la molécula diana, normalmente una proteína para activar o
silenciar su actividad. Existe una gran variedad de quinasas, que trabajan
fosforilando gran variedad de sustratos. Se conocen alrededor de 500 genes
(cerca del 2% del genoma humano) que se traducirán en proteínas con
actividad quinasa.
Para llevar a cabo su función estas proteínas necesitan un ión magnesio (Mg2+)
o manganeso (Mn2+). Las quinasas convencionales, denominadas del inglés
protein kinases (PKs) tiene un dominio funcional similar, que es el encargado de
reconocer al ATP y en él también se encuentra el centro activo de su actividad.
Mientras que en diferentes proteínas encontramos diferentes dominios dependiendo
de cuál sea la proteína que esté destinada a fosforilar. Entre las PKs encontramos
todas las proteínas kinasas relacionas con las proteínas G, que son las encargadas
de transmitir las señales del exterior celular mediante una cascada de respuesta.
Entre las PKs encontramos todas las proteínas kinasas relacionas con las proteínas
G, que son las encargadas de transmitir las señales del exterior celular mediante
una cascada de respuesta, ambién tenemos las dependientes de ciclina, de
tirosina, calmodulina, caseína o las MAP quinasas, que unen microtúbulos. La
adenilato kinasa por su parte es la encargada de reponer el fosfato al ATP en las
mitocondrias.Por el contrario existen un número, cada vez mayor, de proteínas con
actividad cinasa que no contienen una secuencia homóloga a las PKs, estas
quinasas se denominan quinasas atípicas y entre ellas podemos mencionar las
Protein kinasas A, cuya actividad depende de AMP cíclico (AMPc), que interviene
en el metabolismo de glúcidos. A parte de su implicación en la formación del ATP
otra de sus funciones es la de controlar el metabolismo celular. Muchas proteínas,
no solo enzimas que intervienen en el metabolismo, requieren fosforilarse o
desfosforilarse para ser funcionales. Las células suelen contener una reserva de
proteínas en su estado no funcional, de tal manera que cuando son necesarias
basta con cambiarle su estado de fosforilación mediante la acción de las kinasas
y las fosfatasas.

14. ¿Qué es la epigenética? ¿Por qué es importante? De un ejemplo de la

implicación de la epigenética en los humanos

Se define a la epigenética como la ciencia encargada de estudiar las

alteraciones en la expresión de genes que surgen durante el desarrollo y la
proliferación celular, por medio de procesos que no cambian la información
(secuencia) contenida en el material genético, pero que modulan la expresión
génica a través de modifi caciones específicas relacionadas con la
remodelación de la cromatina mediada por modificaciones químicas de las
histonas y del ADN. Estos cambios en el ADN pueden ser estables y pasar a
través de divisiones mitóticas y meióticas de las células, es decir, pueden
heredarse.
Las investigaciones han demostrado que los mecanismos epigenéticos
proporcionan una protección adicional a la del control transcripcional que
regula la expresión de los genes. Estos mecanismos son componentes
esenciales en el desarrollo y funcionamiento normal de las células. De igual
manera que las modifi caciones en la secuencia del ADN, las anormalidades
epigenéticas pueden ocasionar diversos padecimientos, ya que se sabe que
aberraciones en el código epigenético pueden ser factores causales del
cáncer, de desórdenes genéticos, disfunciones cognitivas y síndromes
pediátricos, además de contribuir al desarrollo de enfermedades
autoinmunes y al envejecimiento. Anteriormente se desconocía el enlace
entre el medio ambiente y la epigenética, pero diversas investigaciones han
demostrado que los factores ambientales y la dieta pueden influir en las
 modificaciones de las histonas y del ADN (Feil, 2006; Peaston y Whitelaw,
2006). Los grupos metilo son adquiridos a través de la dieta y son donados
al ADN a través de la vía del folato y la metionina. Los cambios en la
metilación del ADN pueden ocurrir como resultado de los niveles bajos de
folato, metionina o selenio, provocando serias consecuencias clínicas como:
defectos en el tubo neural, cáncer y arteriosclerosis. Tales desajustes en los
nutrientes de la dieta pueden llevar a la hipometilación y/o inestabilidad
genética (rearreglos cromosomales) (Rodenhiser y Mann, 2006).
Los biomarcadores genéticos y epigenéticos son potencialmente útiles en el
diagnóstico temprano y del riesgo de desarrollo de cáncer, así como para
predecir la eficacia del tratamiento o consecuencias clínicas de diferentes
tumores. Además, algunos de estos marcadores se expresan en estados
tempranos del desarrollo del tumor y por lo tanto brindan una oportunidad de
intervenir y diseñar estrategias de tratamiento. El enfoque de esta terapia
epigenética se basa en la reactivación de genes mediante la reducción del
grado de metilación de genes específicos silenciados en algunas
enfermedades (Claus y col., 2005). Puesto que las modificaciones
epigenéticas son potencialmente reversibles, una estrategia es el uso de
inhibidores naturales y sintéticos de la metilación y desacetilación para
reactivar la expresión génica producida por las modificaciones epigenéticas
aberrantes.

15. De los siguientes temas elija uno, busque un artículo que permita la
aplicación de estos conceptos en su área de trabajo y analícelo brevemente.

Ejemplo:
Rehabilitación oral: “TEGDMA-induced oxidative DNA damage and activation of
ATM and MAP kinases”, Biomaterials, Volume 30, Issue 11, April 2009, Pages
2006-2014

Temas:

-Quinasas celulares

-Fosfolípidos de membrana

-Receptores de membrana

-Epigenética

-Regulación enzimática
Este taller se discutirá la siguiente sesión y cada estudiante de
manera breve (2 minutos) describirá lo realizado en el punto 16.

La biología celular esta presente en su vida diaria, en todo lo que

usted hace, así que disfrute recordar y aprender nuevos elementos
relacionados con este tema!