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Bloque 1.

La base molecular y
fisicoquímica de la vida

Proteínas

Biología 2º Bachillerato
Contenido
1. LAS PROTEÍNAS 3
1.1. Introducción a las proteínas 3
1.2. Los Aminoácidos 3
1.2.1. Introducción 3
1.2.2. Propiedades 3
1.2.3. Clasificación 5
1.2.4. Unión 7
1.3. Estructura de las proteínas 9
1.3.1. Estructura primaria 9
1.3.2. Estructura secundaria 9
1.3.3. Estructura terciaria 11
1.3.4. Estructura cuaternaria 11
1.4. Propiedades de las proteínas 12
1.5. Clasificación 12
1.5.1. Según su actividad biológica 12
1.5.2. Según su composición 13

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1. LAS PROTEÍNAS

1.1.Introducción a las proteínas

Las proteínas son biomoléculas complejas orgánicas, resultado de la unión de aminoácidos


mediante enlace peptídico.

Están formadas por átomos de C, H, O, N, y, además, pueden tener P, S, Fe, Zn, Cu… en su radical.

Las proteínas son las encargadas de expresar la información genética contenida en el ADN,
siguiendo la secuencia representada en el Dogma Central de la Biología Molecular:

1.2.Los Aminoácidos

1.2.1. Introducción

Son los monómeros que constituyen las proteínas. Se trata de un C unido a un grupo amino, un
grupo carboxilo, un H y un radical, que permite diferenciar y clasificar a los aminoácidos. Como los
sustituyentes son todos diferentes, se dice que el C es asimétrico (salvo en la glicina cuyo R es H.)

En las proteínas naturales hay 20 aminoácidos de los cuales 9 no los puede producir el cuerpo y
deben ser ingeridos con la comida (llamados aminoácidos esenciales).

1.2.2. Propiedades

Isomería

 Estereoisomería = Isomería D/L: Son D cuando el grupo amino está a la derecha del C
asimétrico y L cuando está a la izquierda.

En la naturaleza nos encontramos los aminoácidos en forma L.

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Excepción: como la glicina no tiene C asimétrico tampoco tiene actividad óptica.

 Isomería óptica:
o Son + (dextrógiros) cuando desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha.
o Son – (levógiros) cuando desvían el plano de luz polarizada hacia la izquierda.

Carácter anfótero

Dependiendo del pH en el que se encuentren, los aminoácidos tienen la capacidad de captar o


ceder H+.

 En un PH igual a su Punto Isoeléctrico, los aminoácidos se encuentra ionizados.


Punto isoeléctrico: valor del pH para el que el aa tiene carga neta 0, es decir, tantas cargas
positivas como negativas (ionizado).
 En pH ácido (pH menor a PI, alta concentración de H+): captan H, se comportan como una
base.
 En pH básico (pH mayor a PI, baja concentración de H+): ceden H, se comportan como un
ácido.

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Ejercicio: Sabiendo los puntos isoeléctrico de la Alanina es 6, explica cómo se comportará con pH 2,
6 y 9.

pH2 pH6 pH9

1.2.3. Clasificación

Los aminoácidos se pueden clasificar en los siguientes grupos: consultar fotocopia.

Grupo 1 Radical neutro y apolar hidrófobos

Grupo 2 Radical neutro y polar Hidrófilos

Grupo 3 Radical básico y carga positiva (NH2) Hidrófilos

Grupo 4 Radical ácido y carga negativa (COOH) Hidrófilos

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AMINOÁCIDOS
Grupo I (R neutro y apolar). Hidrófobos.

Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)

Fenilalania (Phe) Prolina (Pro) Triptófano (Trp) Metionina (Met)

Grupo II (R neutro y polar). Hidrófilos.

Glicina/Glicocola (Gly) Serina (Ser) Treonina (Trp) Cisteina (Cys)

Tirosina (Tyr) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)

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Grupo III (R básico, polar, carga +). Hidrófilo

Histidina (His) Arginina (Arg) Lisina (Lys)

Grupo IV (R ácido, polar, carga -). Hidrófilo

Ácido Aspártico (Asp) Ácido Glutámico (Glu)

1.2.4. Unión

Los aminoácidos se unen mediante un enlace peptídico (enlace tipo amida) que libera una
molécula de H2O.

Se establece entre el carboxilo de un aa y el amino del siguiente.

Características:

1. Es un enlace covalente muy resistente que da estabilidad.


2. Tiene comportamiento de doble enlace. Es rígido e impide el giro.

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Enlace entre menos de 10 aa: Oligopéptido (dipéptido, tripéptido…)

Enlace entre más de 10 aa: Polipéptido

Enlace entre más de 100 aa: Proteínas

Construye el tripéptido Glu-Val- Ala (señala su polaridad)

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1.3.Estructura de las proteínas

La estructura de una proteína es la disposición que adapta en el espacio y que le atribuye una
función biológica determinada.

1.3.1. Estructura primaria

- Secuencia de aa ordenados del primero al último. Aparecen dos extremos, el N terminal y el


C terminal.

NH2-aa + aa+aa+…+aa-COOH

- Es la base de los distintos niveles estructurales.


- El cambio de un solo aa afectará a la proteína y su función. Incluso, el cambio de posición
de los aa formarán un péptido diferente.

1.3.2. Estructura secundaria

- Disposición de la estructura primaria en el espacio.


- Depende de los radicales y del giro de todos los enlaces salvo el peptídico.
- Existen tres tipos:
o alfa hélice:
 la cadena de aa se enrolla sobre sí misma
girando hacia la derecha en forma de hélice.
 los radicales se disponen hacia el exterior
de la hélice.
 se establecen puentes de H entre el C=O del
primer aa y el NH del cuarto aa.

o disposición beta o lámina plegada:


 la cadena de aa se pliega en forma de fuelle
(en zig-zag)
 se establecen puentes de hidrógeno entre distintas zonas de la misma
cadena o incluso de distinta cadena.
 los radicales se disponen hacia arriba y abajo.

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o hélice de colágeno:
 la cadena de aa se enrolla formando una hélice más abierta y rígida que
gira hacia la izquierda.
 Gran cantidad de prolina, hidroxiprolina y glicina.
 Aparece en el colágeno.
 Cuando se enrollan tres cadenas se forma la superhélice de colágeno.

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1.3.3. Estructura terciaria

- Es la estructura secundaria en el espacio.


- Se establece gracias a la unión de los radicales de los aa.
- Existen dos tipos:

Conformación globular Conformación filamentosa

Estructura secundaria con pliegues y Mantiene la estructura secundaria, es decir,


dobleces no se pliega.

Forma globular o esférica Forma alargada

Radicales hidrófobos hacia el interior Radicales hidrófobos hacia el exterior

Solubles en agua Insolubles en agua

Ejemplo: enzimas Ejemplo: colágeno

1.3.4. Estructura cuaternaria

- unión de varias cadenas polipeptídicas, llamadas protómeros con una unidad no proteica (grupo
prostético). Cuando se unen 2 son dímeros, 3 trímeros, 4 tetrámeros…

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- la unión se establece mediante enlaces entre radicales.

Por ejemplo, la hemoglobina está formada por la unión de 4 protómeros + 1 grupo prostético que
es un átomo de Fe.

1.4.Propiedades de las proteínas

Las propiedades de las proteínas dependen de los radicales de los aa que la componen. Son 3:

 Solubilidad y comportamiento químico:


La solubilidad depende de la conformación (si es fibrosa será insoluble y si es globular será
soluble). Depende de hacia dónde se dispongan los radicales.
Debido a su tamaño las proteínas forman dispersiones coloidales.
Como ya vimos, los aa pueden comportarse como ácidos o bases, modificando su
estructura según el pH.
 Especificidad:
o De función: cada proteína tiene una función determinada.
o De especie-individuo: cada especie fabrica sus propias proteínas e incluso dentro
de la misma especie puede haber diferencias según el individuo. De ahí el rechazo
en los trasplantes.
 Desnaturalización:

Grandes variaciones en la concentración, el grado de acidez o la temperatura provocan la


pérdida de la configuración espacial característica debido a la ruptura de los puentes de H.
Cuando se retoman las condiciones la proteína se renaturaliza. (Planchas del pelo).

1.5.Clasificación

1.5.1. Según su actividad biológica

 De reserva: ovoalbúmina del huevo.


 Estructural: a nivel celular glucoproteínas del glucocalix, a nivel orgánico queratina y
colágeno.
 Homeostática: amortiguadores del pH, mantienen constante el medio interno.
 De transporte: hemoglobina o proteínas de la membrana plasmática.
 Defensiva: protegen frente a patógenos como los anticuerpos.
 Hormonal: regulación interna como la insulina.
 Contráctil: contracción muscular como la actina y la miosina.
 Enzimática: aceleran las reacciones metabólicas como las enzimas.

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1.5.2. Según su composición

 Holoproteínas: formadas solo por aa, como las albúminas, las histonas, el colágeno, la
miosina o la queratina.
 Heteroproteínas: formadas por una parte proteica más un grupo prostético que puede ser:
o Fósforo: fosfoproteínas como la caseína de la leche.
o Glúcido: glucoproteínas como las presentes en el glucocalix.
o Lípido: lipoproteínas como las LDL y HDL que transportan el colesterol.
o Molécula coloreada: cromoproteínas, como la hemoglobina.
o Ácidos nucleicos: nuceloproteínas, como los cromosomas.

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