Está en la página 1de 4

ENLACES QUÍMICOS Y SU IMPORTANCIA EN BIOLOGÍA

Enlace químico: Fuerza con la que dos átomos se mantienen juntos.

1.) Enlace covalente (fuerza intramolecular)

Es el enlace químico por excelencia y hace posible la enorme diversidad molecular que integra la
materia viva. Las moléculas así constituidas no pierden estabilidad en el ambiente acuoso propio de
toda célula. Un hecho importante es que los cuatro bioelementos primarios (C,H,O,N) están entre
los elementos químicos mas ligeros capaces de formar enlaces covalentes.

Este tipo de enlace se da entre átomos electronegativos que comparten electrones (electrones que
giran alrededor de los núcleos atómicos) y entre dos no metales. Forman dos tipos de moléculas:

a.-) Apolares: Sin carga eléctrica. Atomos con electronegatividad similar, atraen con la misma
fuerza los electrones compartidos. Ejemplos: H2, O2, Cl2, CH4
( ningún átomo atrae con mas fuerza el electrón)
b.-) Polares: Con polos positivos y negativos. Atomos con electronegatividades diferentes, por tanto
atraen con distinta fuerza los electrones compartidos, atrayéndolo con mas fuerza el elemento mas
electronegativo. Ejemplos: H2O, NH3, H2S (El átomo mas electronegativo atrae hacia si los
electrones compartidos). Cuando se produce esto se forma un dipolo eléctrico, ya que hay polaridad
eléctrica. La zona del átomo mas electronegativo tendrá una carga parcial negativa, por tener mayor
tendencia a atraer electrones. En la zona del átomo menos electronegativo, la carga parcial será
positiva.

Entre las moléculas formadas por enlaces covalentes existen diversos comportamientos que facilitan
su organización química en la materia viva:
1.-) Carecen casi por completo de polaridad (como las ceras y los triglicéridos).
2.-) Presentan carácter anfipático (presenta hidrofilia e hidrofobia en determinadas regiones;
fosfolipidos y esfingolipidos)
3.-) Pueden tener abundantes regiones hidrófilas, que les permiten ser solubles en agua (los
monosacáridos).
4.-) Se pueden ionizar en disolución acuosa (los aminoácidos).

2.-) Enlaces del átomo de carbono


El carbono tiene cuatro electrones en su capa de valencia, por lo que se puede unir hasta cuatro
átomos de carbono o grupos funcionales diferentes mediante enlaces covalentes fuertes. Estos
enlaces confieren gran estabilidad a las moléculas de los seres vivos, ademas de permitir la
formación de gran cantidad de moléculas tridimensionales con propiedades diferentes.
La mayoría de los enlaces entre carbonos en las biomoléculas son simples, pero también existen
enlaces dobles y triples, formando cadenas largas lineales, ramificadas, incluso, cíclicas,
denominadas cadenas hidrocarbonadas. Mientras que el enlace simple entre carbonos permite el
giro de los átomos unidos entre si, el doble enlace lo impide. Por esta razón, el doble enlace hace
posibles los isómeros de posición cis y trans.

3.-) Enlace o puente de hidrógeno (fuerza intermolecular)

Es un tipo de unión débil, pero relevante en la estructura química de la materia viva. Se trata de la
atracción entre dos regiones moleculares que tienen carga iónica parcial de distinto signo y que
están lo suficientemente próximas.
El agua es una molécula que forman enlaces de hidrógeno entre si, y esto es lo que explica que el
hielo, por la mayor ordenación de sus moléculas sea menos denso que el agua liquida. La
estabilidad de los enlaces de hidrógeno disminuye con el aumento de temperatura.
4.-) Enlace iónico (fuerza intramolecular)
El enlace ionico se produce entre elementos que tienen distinta electronegatividad: metales y no
metales.
El no metal, más electronegativo, con mucha capacidad para atraer y ganar electrones para
completar su capa de valencia, se transformara en un ion negativo, un anión.
El metal, menos electronegativo, con mucha tendencia para perder electrones y adquirir la
ó mas estable, se transformara en un catión.
Los compuestos iónicos no forman moléculas, sino una red cristalina de iones positivos y negativos
que se atraen, que se extiende indefinidamente. Se forma una estructura muy ordenada: el cristal.
Este tipo de enlace no lo encontramos en la materia viva. Sin embargo, abundan en formaciones
solidas cristalinas como el aragonito de las conchas de moluscos, cristales de hidroxiapatito que
revisten las fibras de colágeno en el tejido oseo, estructuras de silice en las frustulos de las
diatomeas, etc.
Ejemplo de compuesto ionico es el cloruro de sodio.

5.-) Fuerzas de Van der Waals (fuerzas intermoleculares)


Dentro de estas fuerzas encontramos las fuerzas de dispersión y las fuerzas dipolo-dipolo.
a.-) Fuerzas de dispersión: Estas fuerzas, que están presentes en todas las moléculas sean polares o
no, se producen por la aparición de dipolos eléctricos instantáneos producidos por perturbaciones al
azar de la distribución de las cargas.
b.-) Fuerzas dipolo-dipolo: Estas fuerzas se dan en el caso de las moleculas polares. Son fuerzas de
origen eléctrico, debidas a la asimetría en la distribución de las cargas: cuando el extremo positivo
de una molécula esta cerca del extremo negativo de otra próxima a ella se produce una atracción
electrostática.
Las fuerzas de Van der Waals son muy débiles y para ser efectivas tienen que las moléculas que
estar muy próximas. Este tipo de fuerzas participan en las uniones enzima-sustrato y antígeno-
anticuerpo.
6-) Interacciones hidrofóbicas (fuerzas intermoleculares)

Una sustancia es hidrofóbica si no es miscible con el agua. Básicamente la hidrofobicidad ocurre


cuando la molécula en cuestión no es capaz de interaccionar con las moléculas de agua ni por
interacciones ión-dipolo ni mediante puentes de hidrógeno. Tal es el caso de los hidrocarburos
saturados. En esta situación las moléculas de agua en la vecindad del hidrocarburo se orientan y se
asocian formando una estructura parecida al hielo, creándose una especie de jaula de moléculas de
agua alrededor de la molécula hidrofóbica.

7-) Puentes disulfuro (fuerzas intermoleculares)

Es un enlace covalente fuerte entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas. Este enlace es muy importante en la
estructura, plegamiento y función de las proteínas.

También podría gustarte