Enzimas

1. ¿Qué son las enzimas?

Son biocatalizadores de naturaleza proteica

2. ¿Cuáles son las funciones de las enzimas?

 Ayudar a descomponer los alimentos que entran a nuestro cuerpo.

 Coagular las sangres.

3. ¿Dónde podemos encontrar enzimas en nuestro organismo?

 La sangre.

 Los líquidos intestinales.

 La boca (saliva).

 El estómago (jugo gástrico).

4. ¿Cuántos tipos de catalizadores hay?

Catalizadores bióticos y abióticos

5. Similitudes y diferencias entre ambos tipos de catalizadores

Tanto los bióticos como los abióticos comparten una misma característica y es aumentar la
velocidad de la reacción enzimática.

Entre sus diferencia tenemos que los abióticos se pierden con la reacción, mientras que las
bióticas se conservan, las bióticas solo trabajan con organismos vivos y las abióticas con
organismos no vivos, las abióticas son mas rapidos con comparación que las bióticas.

6. ¿Cómo se clasifican las enzimas?

1. Oxireductasa

2. Transferasa

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas

7. ¿De qué depende el grado de inhibición?

 Afinidad de la enzima
  Concentración del inhibidor

8. ¿Cuáles son los tipos de inhibidores?

 Reversible (La enzima recupera su actividad)

 No reversible (La enzima no recupera su actividad)

9. ¿Cuáles son los subtipos de inhibidores reversibles?

 Competitivo: El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo. Incapaz

de rendir producto.

 No competitivo: El inhibidor no se une al centro activo. La unión del inhibidor

no bloquea la del sustrato.

 Acompetitivo: El inhibidor se une al complejo ES formando un complejo ESI.

10. ¿Qué es cinética enzimática?

Es la estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas.

11. ¿Cuáles son los factores cinéticos enzimáticos?

 Temperatura.

 pH.

 Concentración de la enzima.

 Concentración de sustrato.

 Concentración de cofactores.

 Grado de inhibidores.

12. ¿Qué son las isoenzimas?

13. Son enzimas iguales en lugares diferentes con la misma función. Ejemplo:
Lactadexorinaranosa

14. ¿Qué son las holoenzimas?

Apoenzimas + cofactor

15. ¿Qué son enzimas halostericas?

Las enzimas alostericas presentan una curva de tipo sigmoidal. Las enzimas que tienen este
comportamiento cinético se llaman Alostéricas o de Regulación. Son Oligómeros que contienen 2
(dímeros), 4 (tetrámeros) o más subunidades (monómeros) capaces de interactuar entre sí. Las
enzimas alostericas son sensibles a los llamados modificadores alostéricos que pueden actuar
como inhibidores o activadores. Tales modificaciones no se unen al Sitio activo, sino a otro muy
distinto, llamado sitio alosterico. La unión del modificador induce un cambio de conformación en
el sitio activo, cuya consecuencia es un aumento o una disminución en la afinidad de la enzima por
el sustrato.

16. ¿Qué son las coenzimas?

Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima
constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja
masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis.

17. ¿Cómo se clasifican las coenzimas?

 Grupos metálicos

 Grupo prostético

 cofactores

18. ¿Qué son las antienzimas?

Son capas protectoras que tienen los paracitos para que los anticuerpos no la destruyan.

19. ¿Qué son las proenzimas?

Son enzimas elaboradas en forma inactiva para evitar la destrucción.

20. ¿Cuáles son las enzimas para diagnosticar enfermedades?

 CPK  LDH

 TGP  TGO

 FOSFATASA  TROPONINA

ALCALINA  CREATININA

 AMILASA  UREA

21. ¿Qué son las vitaminas?

Las vitaminas son nutrientes que junto con otros elementos nutricionales actúan como
catalizadoras de todos los procesos fisiológicos.

22. ¿Cuál es la importancia de las vitaminas?

Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas) grupos
prostéticos de las enzimas. Esto significa, que la molécula de la vitamina, con un pequeño cambio
en su estructura, pasa a ser la molécula activa, sea ésta coenzima o no.

23. Nombre algunas vitaminas hidrosolubles

vitaminas B1 (tiamina), B2 (riboflavina), B3 (niacina o ácido nicotínico), B5 (ácido pantoténico), B6

(piridoxina), B8 (biotina), B9 (ácido fólico), B12 (cianocobalamina) y vitamina C (ácido ascórbico).

24. ¿Qué son enzimas de restricción?

Es aquella que puede reconocer una secuencia característica de nucleótidos dentro de una
molécula de ADN y cortar el ADN en ese punto en concreto, llamado sitio o diana de restricción, o
en un sitio no muy lejano a este.

25. ¿A qué se refiere a diana de restricción?

Se refiere a la secuencia de ADN reconocida por una enzima con actividad hidrolasa específica. Los
sitios de restricción cuentan con entre 4 y 12 pares de bases.

26. ¿Cómo funcionan?

El mecanismo de corte de ADN se realiza a través de la ruptura de dos enlaces fosfodiéster en la

doble hebra, lo que da lugar a dos extremos de ADN.