Bioquimica Apuntes Parcial 1 PDF

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Bioquímica - Apuntes - Parcial 1
Bioquímica (Universidad de Córdoba España)
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Bioquímica 1
Aminoácidos y péptidos
 Funciones de las proteínas

Las proteínas tienen funciones muy variadas, como pueden ser las enzimas
(proteasas, lipasas…), transportadoras (hemoglobina, mioglobina…),
estructurales (colágeno, elastina…), reserva (albúmina, ferritina…),
defensa (inmunoglobulinas), regulación (hormonas) u otras como
anticongelantes, edulcorantes…
 Isomería óptica de aminoácidos
Los 20 aminoácidos que forman las proteínas tienen en común un grupo
carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2) unidos al mismo átomo de C
(Cα). Se diferencian unos de otros en sus cadenas laterales (R), que también
se encuentran unidas a este C, por tanto, hay dos isómeros ópticos posibles.
Las series D y L de los aminoácidos, según tengan el grupo NH3+ hacia la
derecha o la izquierda respectivamente.
Los aminoácidos naturales constituyentes de las proteínas pertenecen a la
serie L. Los de la serie D se encuentran en las paredes de las bacterias y en
ciertos antibióticos.
 Clasificación de los aminoácidos
Podemos clasificar a los aminoácidos según su naturaleza química y su
afinidad hacia el agua en:
o Aminoácidos polares sin carga a pH 7: Sus grupos R son más solubles en
agua, debido a que tienen grupos que forman puentes de H con ella.
No tienen carga neta.
En sus cadenas R tienen un grupo OH (serina, treonina, tirosina), un
grupo SH (cisteína), un grupo amida CONH2 (asparragina, glutamina) o
simplemente un H (glicina/glicocola).

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o Aminoácidos con carga a pH7:

 Aa. Básicos: Cargados positivamente. Lisina, histidina, arginina.
 Aa. Ácidos: Cargados negativamente. Á. aspártico, á. glutámico.
o Aminoácidos no polares o hidrofóbicos: Sus cadenas laterales no son

ionizables y no poseen polaridad. Son abundantes en zonas
intermembranales. Alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina,
fenilalanina, triptófano, prolina.

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 Aminoácidos derivados
Algunas proteínas tienen también aminoácidos “especiales” además de los
20 esenciales. Se forman a partir de un aminoácido común. Generalmente
la transformación se realiza una vez que el aminoácido común se ha
incorporado a la estructura proteica. Por ejemplo, la cisteína se oxida y
forma la cistina.
 Absorción de luz ultravioleta
La absorción se lleva a cabo gracias a los anillos aromáticos, por tanto, la
pueden llevar a cabo tres aminoácidos (fenilalanina, tirosina y triptófano).
Las proteínas suelen presentar alguno de estos tres aminoácidos, por lo que
se suele usar la absorbancia a 280 nm como método de medida de
proteínas.
 Enlace peptídico
Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse de forma covalente a través
de un enlace peptídico, formando un dipéptido. Este enlace se forma por la
eliminación de una molécula de agua, uniéndose el α-carboxilo de un
aminoácido y el α-amino del otro.
En este enlace, O, C y N están unidos por una nube π deslocalizada de
electrones, lo que impide el giro libre y hace que los átomos estén en el
mismo plano.
El plano peptídico se compone de dos grandes orbitales compartidos: Cα-N
y Cα-C.

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Bioquímica 4
El enlace peptídico puede tener dos configuraciones: cis o trans, siendo ésta
última la más común.
 Giros de los planos peptídicos

o Radio de contacto: Radio en el que pueden interaccionar dos moléculas
en un plano peptídico.
Existen limitaciones para alcanzar su estructura tridimensional, debido
a giros prohibidos por razones estéricas. Las moléculas del enlace
peptídico tienen un número determinado de giros, no pueden girar
libremente.
Los giros se dan porque unos planos chocan con otros
 Péptidos de interés biológico

o Oxitocina: Interviene en la contracción del músculo uterino.
Formada por 90 aminoácidos.
o Vasopresina: Es un péptido hipertensivo.
o Gramicidima S: Se encuentra en antibióticos ionóforos. Éstas se encargan
de perforar la membrana celular de las bacterias para que se produzca

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un tránsito de iones, “dañando” los gradientes y provocando la muerte

celular.
o Met-encefalina: Tiene función analgésica y está compuesta por cinco
aminoácidos.
o Glucatión: Glutamil-cisteinil.glicina. Está compuesto por 3 aminoácidos
del mantenimiento del extado redox. Controla diversos procesos
cleulares. Su grupo SH posee capacidad redox.

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Proteínas
 Importancia, conformación y niveles estructurales

Las proteínas son secuencias de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos.
Cada proteína posee una secuencia de aminoácidos que la distingue de
otras, y viene determinada en la información genética.
Son los componentes más abundantes de materia viva, después del agua.
La conformación tridimensional de una proteína es el ordenamiento
espacial de sus grupos funcionales con capacidad de rotación libre.
Estos grupos sufren un proceso denominado plegamiento, y la información
necesaria para especificarlo se encuentra en la secuencia de aminoácidos
de la proteína a plegar.
Hay proteínas denominadas chaperones, que actúan protegiendo y
estabilizando al péptido durante su plegamiento.
o Estructura primaria: Es la secuencia ordenada de los aminoácidos de

una proteína, unidos por enlaces peptídicos.
 Estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria
o Estructura secundaria: Es el plegamiento que la estructura primaria
adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos

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que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen

entre los grupos C=O y N-H del enlace peptídico.
Se puede presentar en α-hélice o en hoja plegada-β.
 α-hélice: La cadena de aminoácidos adopta una estructura helicoidal
dextrógira, con unos 3,6 aminoácidos por vuelta.
Mantenida por puentes de H entre el grupo N-H de un aminoácido y
el C=O de otro. Las cadenas R quedan hacia fuera.
 Hoja plegada-β: El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra

extendido en zigzag. Se forman enlaces por puentes de H entre
segmentos adyacentes de la cadena polipeptídica. Los grupos R de
aminoácidos adyacentes sobresalen de esta estructura en direcciones
opuestas, dando lugar a un patrón alternante.
Son frecuentes los giros β, que conectan extremos adyacentes de dos
segmentos de hojas β antiparalelas.

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o Alteraciones en la estructura de las proteínas. Priones: Existe la

posibilidad de que las proteínas cambien sus conformaciones, en esto se
basa la actividad de los priones.
Una proteína normal, en un momento determinado y por algún suceso
desconocido, cambia su estructura en α-hélice por una hoja plegada-β.
Este plegamiento puede influir en las demás cadenas polipeptídicas,
provocando una serie de plegamientos en cadena.
Por acumulación de hoja plegada-β, se da lugar a amiloides insolubles,
que son visibles al microscopio óptico.
o Estructura terciaria: Es la disposición tridimensional que se adquiere al

interaccionar aminoácidos que se encuentran alejados en la secuencia
polipeptídica. Le da funcionalidad a la proteína.
Se producen motivos estructurales, que están constituidos por elementos
de la estructura secundaria y sus conexiones, como pueden ser hélices-α
unidas, conjunto de hojas-β o mezcla de ambas.
 Tipos de proteínas según el contenido en estructuras secundarias
 Calmodulina, mioglobina: α
 Proteína de unión al retinol: β
 Triosa fosfato isomerasa, lactato deshidrogenasa: α/ β

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o Estructura cuaternaria: Se presenta cuando una proteína posee dos o

más subunidades polipeptídicas. Comprende la gama de proteínas
oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan de más de una
cadena polipeptidica. Existen diferentes formas: Homodímero a2,
heterodímero ab, heterotetrámero a2b2, heteropentámero a2bcd.
 Interacciones estabilizadoras
La estabilidad o tendencia a mantener la conformación nativa (funcional)
se debe a la presencia de uniones o interacciones tales como:
o No covalentes: Enlaces débiles que dan fuerza por acumulación de los
mismos.
 Fuerzas electrostáticas: Enlaces débiles entre dos pares de moléculas.
Pueden ser por cargas (carga-carga), por la aparición de un dipolo
(carga-dipolo) y por dos dipolos (dipolo-dipolo).
 Puentes de H: Son los más abundantes. Se producen entre un átomo
de H y un átomo de N, O, F.
 Fuerzas de Van der Waals: Entre dos átomos que se encuentran entre
ellos a una distancia de 3-4 Å.
 Fuerzas hidrofóbicas: Entre estructuras que no poseen polaridad.
Las zonas hidrofóbicas tienden a acercarse.
 Interacción catión-nube π (de e-): Cargas – que son atraídas por
cationes.
o Covalentes: Más fuertes.
 Puentes disulfuro: Pueden dar lugar a la unión de dos zonas cercanas
de una cadena, o a la unión de dos proteínas S-S.
Hay proteínas en las que la oxidación del puente disulfuro modula
sus funciones. Depende del estado redox.
 Proteínas globulares: Mioglobina y hemoglobina
o Papel de las globulinas en el transporte y almacenamiento de oxígeno:
Los pulmones o branquias adquieren O2 del medio, que es transportado
por las arterias gracias a la hemoglobina (oxihemoglobina), que lo lleva
a los tejidos.

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Parte de éste entra en las mitocondrias para producir energía y otra

parte se une a la mioglobina, que lo almacena en los músculos.
Una vez que se ha llevado a cabo el metabolismo, se obtiene CO2, que
hay que expulsar. Sale a través de la hemoglobina (desoxihemoglobina),
que lo transporta hasta los pulmones o branquias y se suelta el CO2.
o Mioglobina: La mioglobina es una hemoproteína muscular,
estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina.
Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena
polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos y por un grupo hemo al
que se le une el oxígeno.
 Cadena polipeptídica: Formada por 8 α-hélices, que constituyen el
75% de la cadena. La mayor parte de los aminoácidos son
hidrofóbicos, aunque hay dos polares, uno es la His, con una
importante misión, el otro está en el exterior.
 Grupo hemo: Es un sistema de 4 anillos pirrólicos, llamado
protoporfirina IX, en el centro de los cuales se halla un átomo de
hierro que se encuentra unido por 4 enlaces covalentes a los 4
átomos de N de los anillos pirrólicos. Su 5ª valencia se une al N de la
His, quedando libre la 6ª para unirse al oxígeno.
La mioglobina puede presentarse en otros estados:
 Ferrimioglobina: La 6ª valencia puede está ocupada por H2O.
 Desoximioglobina: La 6ª valencia está vacía.
 Desplazamiento del Fe y unión al O2: Cuando el O2 se une al grupo
hemo, el eje de la molécula forma un ángulo respecto al enlace Fe-O.
Por el contrario, cuando el CO se une al grupo hemo, los átomos de
Fe, C y O se sitúan en línea recta.

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o Hemoglobina: La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de

masa molecular de 64.000 Da, de color rojo característico, que
transporta el O2 desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el CO2
desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa
en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos
invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta
de cuatro subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno.
Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee
un grupo hemo.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las
cuales se une un grupo hemo similar al de la mioglobina, cuyo átomo de
hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno.
o Comparación mioglobina-hemoglobina
 La función de la hemoglobina es el transporte de O2 y CO2, mientras
que el de la mioglobina es el almacenamiento de O2.
 La hemoglobina se localiza en los eritrocitos, la mioglobina en el
músculo esquelético.
 Ambas tienen una alta afinidad por el O2 en los pulmones, pero si es
en los tejidos, la hemoglobina tiene una baja afinidad.
 La hemoglobina tiene estructura cuaternaria y la mioglobina
terciaria.
 La curva de saturación de la hemoglobina es sigmoidea (le permite
enlazar O2 en los pulmones y liberarlo en los tejidos) y en la
mioglobina es hiperbólica (le permite almacenar O2 pero no
transportarlo).
 La hemoglobina tiene 4 grupos hemo, la mioglobina solo 1.
La principal diferencia es la curva de saturación.

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Es sigmoidea en la hemoglobina e hiperbólica en la mioglobina. Esto se

debe a que la mioglobina tiene mayor afinidad por el O2 que la
hemoglobina (unas 200 veces más).
En la hemoglobina ocurre que si se le unen algunas moléculas de O2, su
afinidad aumenta unas 500 veces, y las siguientes se unirán más
fácilmente. Este fenómeno se llama cooperatividad.
o Funcionamiento de la hemoglobina. Efecto Bohr: En los capilares y
tejidos, la concentración de CO2 y H+ es alta, por lo que disminuye la
afinidad por el O2 y favorece su eliminación.
En pulmones pasa lo contrario. La concentración de CO2 es baja, por lo
que favorece la entrada de O2 y por tanto su afinidad.
El CO2 de los capilares y tejidos se transporta a los pulmones en forma
de bicarbonato disuelto o enlazado a los cuatro NH2 terminales de la
hemoglobina, en forma de carbaminohemoglobina.
o Curva de saturación de la hemoglobina: Efecto de 2,3-BPG: La afinidad
de la hemoglobina por el O2 viene determinada por el 2,3-BPG. Esta
sustancia tiene la única función de modular la afinidad de la
hemoglobina por el O2.
Se encuentra en la hemoglobina, cuando sube la concentración de 2,3-
BPG, baja la afinidad por el O2 debido a que ocupa su lugar.

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o Cambios en la estructura de la hemoglobina con la oxigenación (efecto

Bohr): La estructura cuaternaria de la hemoglobina cambia
notablemente con la oxigenación, oscilando entre una forma de baja
afinidad por el O2 (tensa, T) y otra de elevada afinidad (relajada, R).
En la forma T, las cavidades del hemo son más estrechas y cuesta más
introducir una molécula de O2 (afinidad baja).
En cuanto se une la primera, los enlaces que mantienen esta cavidad tan
cerrada se rompen, se pasa a la forma R y ya es más fácil que se unan
moléculas de O2. Aumenta unas 500 veces su afinidad.
 Proteínas fibrosas
o Colágeno: Es una abundante proteína fibrosa. Su unidad básica es el
tropocolágeno, formado por tres cadenas polipeptídicas, cada unaforma
una hélice levógira y las tres enrolladas entre sí, una hélice dextrógira.
Es decir, el tropocolágeno está formado por una hélice dextrógira
formada por tres hélices levógiras. El colágeno está constituido por
tropocolágeno.
 Proteínas de membrana
Algunas forman canales que permiten a ciertas moléculas atravesar la
membrana, otras son transportadoras. Pueden ser:
o Transmembranosas: Atraviesan totalmente la membrana, conectan el
interior con el exterior. Pueden ser transportadoras (ATP) o
reconocedoras (comunicantes).
o Periféricas: Insertadas en la membrana.
o Glucoproteínas: Intervienen en el reconocimiento celular.
 Proteínas reguladoras
Reconocen secuencias específicas de ADN sin necesidad de abrir la doble
hélice. Existen ciertos motivos estructurales:
o Estructura hélice-giro-hélice: Reconoce secuencias específicas de ADN.
o Dedos de cinc: Usan el cinc como elemento estructural y usan α-hélice
para reconocer el ADN.
o Cremalleras de leucina

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Enzimas
 Naturaleza y propiedades
Las enzimas son biocatalizadores que actúan a concentraciones bajísimas,
generalmente en secuencias organizadas llamadas rutas metabólicas.
La inmensa mayoría de las enzimas son de naturaleza proteica, aunque
recientemente se han descubierto que algunos ARN también funcionan
como enzimas (ribozimas).
Las enzimas tienen un alto poder catalítico, es decir, aumentan la velocidad
de una reacción hasta unas 1012 veces; tienen una elevada especificidad, su
función es muy concreta. Utilizan sustratos específicos, sino, no funcionan.
Algunas tienen estereoespecificidad (trabajan con los aminoácidos en D o
L); son regulables a nivel de disponibilidad (síntesis y degradación) y a nivel
de actividad.
También tienen una gran variabilidad de tamaño, entre 12000 y varios
millones de Dalton.
 Nomenclatura y clasificación
o Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir,
transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro.
o Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto
del H) de un sustrato a otro.
o Hidrolasas: Rompen enlaces por hidrólisis.
o Liasas: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos.
o Isomerasas: Estas son las que actúan sobre ciertas sustancias a las que
transforman en otras isómeras, lo que significa que tienen la misma
fórmula empírica pero un desarrollo diferente.
o Ligasas: Forman nuevos enlaces usando ATP u otro NTP.

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 Coenzimas y grupos prostéricos (Cofactores)

Aunque muchas enzimas se bastan por sí solas para llevar a cabo las
reacciones que catalizan, otras requieren moléculas pequeñas para ejercer
su función (cofactor).
Estos cofactores pueden ser iones inorgánicos o una molécula orgánica,
denominada coenzima.
Cuando la enzima está fuertemente unida a su cofactor, éste recibe el
nombre de grupo prostérico.
Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína
(apoenzima) y un cofactor, el cual puede estar fuertemente unido a la
apoenzima (grupo prostérico) o no estar fuertemente unidos (cofactor).
En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.
 Modo de acción: Bioenergética de la catálisis
A pesar de su sorprendente eficiencia, no debe olvidarse que las enzimas
son incapaces de catalizar una reacción que sea termodinámicamente
imposible. Sin embargo, aceleran extraordinariamente las reacciones
termodinámicamente posibles que sin la enzima serían muy lentas, aunque
sin alterar el equilibrio de la reacción.
Como cualquier catalizador, el efecto catalítico de las enzimas se debe a que
disminuyen la energía de activación de la reacción.
Al unirse al sustrato, las enzimas consiguen que sea mucho menos costoso
alcanzar el estado de transición.
Al aumentar la temperatura, aumenta la actividad de la enzima,
produciéndose un descenso en la energía de activación y en su velocidad,
consiguiéndose así que muchas moléculas puedan alcanzar el estado de
transición.

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La ecuación de Arrhenius demuestra que un descenso de la energía de

activación produce un aumento exponencial en su velocidad, a un punto a
partir del cual un pequeño aumento de la temperatura produce un drástico
descenso de la velocidad, debido a la desnaturalización de la enzima.
 Complejos enzima-sustrato: sitio activo, ajuste inducido

Las enzimas se unen a los sustratos sobre los que actúan, alojándolos en un
hueco que se denomina sitio activo, formando así los complejos enzima-
sustrato (ES), o modelo llave cerradura.
También existe el modelo del ajuste inducido, según el cual el centro activo
adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del
sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio
conformacional que da lugar a la formación del producto.
 Efecto de la temperatura y el pH
Las enzimas se caracterizan por tener una temperatura y pH óptimos.
Estos parámetros pueden afectar a la actividad enzimática a diferentes
niveles, como su estructura, el equilibrio de la reacción, la afinidad de la
enzima por su sustrato o el mecanismo catalítico de la enzima.
 Aplicaciones clínicas y biotecnológicas de las enzimas
Las enzimas tienen importantes aplicaciones clínicas, como analizadores
clínicos para determinar compuestos, enzimas o antígenos o usándolas para
terapia de enfermedades como el cáncer.

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Bioquímica 17
También tienen importantes aplicaciones biotecnológicas, que abarcan

desde el análisis y producción de alimentos hasta el tratamiento de residuos
contaminantes o la producción de detergentes.
 Regulación de las rutas metabólicas
Se realiza por medio de varios sistemas: regulación de las enzimas
implicadas, disponibilidad de sustratos, regulación hormonal y
compartimentación hormonal o tisular.
Existen dos vías por las que se pueden regular las actividades enzimáticas:
regulación de la disponibilidad de la enzima (lenta) y regulación de la
actividad enzimática (rápida). Las enzimas están organizadas en rutas
metabólicas que actúan secuencialmente. En cada una hay al menos una
enzima reguladora que fija la velocidad de la reacción. Estas enzimas
reguladoras muestran una actividad catalítica mayor o menor en respuesta
a ciertas señales del estado metabólico celular: la retroinhibición y la
activación hacia delante.
o Retroinhibición: Un compuesto que suele aparecer al final de un
proceso, puede inhibir la actividad de la enzima, lo que implica una
disminución de la actividad y una disminución de la concentración del
producto.
El proceso se puede ralentizar o detenerse.
 Retroinhibición anidada: El proceso tiene en común la primera parte
y se ramifica en dos. Es anidada cuando el producto final inhibe a la
enzima 1ª y a las enzimas específicas de las ramas.
 Retroinhibición secuencial: Los productos finales inhiben sólo a la
enzima principal específica de su actividad.

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Hay dos clases de enzimas reguladoras: las enzimas alostéricas y las

enzimas reguladas por modificación covalente.
o Enzimas alostéricas: Además de sus sitios activos poseen sitios
alostéricos, a donde se unen de forma reversible y específica los
efectores alostéricos, que pueden ser negativos (inhibidores) o positivos
(activadores). Cuando los efectores alostéricos se unen a los sitios
alostéricos, modifican la conformación de la enzima y provocan un
aumento o disminución de su actividad, según el tipo que sean.
 Enzimas alostéricas K: Responden a moduladores (+) y (-) con cambio
de la Km.
 Enzimas alostéricas V: Responden a moduladores (+) y (-) con cambio
de la Vmax.
o Enzimas reguladas por modificación covalente: Son enzimas reguladoras
por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente. Esta unión
es reversible.
 Fosforilación: Se une o se quita un grupo P de la enzima. Esta
modificación interviene en la diferenciación celular y modificaciones
cancerosas.
 Adenilación o uridilación: Intervienen en el control de la glutamina
sintetasa.
 ADP-ribosilación: Participa en la modificación de histonas y otras
proteínas nucleares.
 Activación proteolítica de zimógenos
En algunas enzimas, la escisión de un precursor inactivo (zimógeno) es
necesaria para formar la enzima activa. Muchas enzimas proteolíticas del
estómago y del páncreas se regulan de esta manera.

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 Isoenzimas
Las isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos,
pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen
mostrar diferentes parámetros cinéticos (diferentes valores de Km), o
propiedades de regulación diferentes.
La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para
satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del
desarrollo.

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Bioquímica 20
Bioenergética
 Importancia de los procesos REDOX en los seres vivos

La bioenergética es la rama científica que estudia las transformaciones de
energía (adquisición, catálisis, utilización…) que tienen lugar en las células,
y su naturaleza.
Las transformaciones biológicas de energía obedecen las leyes de la
termodinámica.
El proceso empleado por los organismos para conseguir energía son las
reacciones REDOX.
Las reacciones REDOX implican la pérdida de un electrón de una sustancia
(oxidada) para que otra sustancia lo capte (reducida). Este flujo de
electrones es el responsable de todo el trabajo realizado por los seres vivos.
En organismos no fotosintéticos, la fuente de electrones es la comida,
mientras que en organismos fotosintéticos es la luz.
El potencial ideal para la vida es 1.24 V.
El acoplamiento energético consiste en obtener ATP a partir de ADP+P,
realizándolo todas las rutas metabólicas que permiten la vida.
Una parte importante de la energía se emplea en NADP + → NADPH
Los procesos que más energía gastan son la biosíntesis, el trabajo mecánico
y el transporte activo.
 Conceptos termodinámicos básicos ∆G, ∆H y ∆S
o Entalpía ∆H: Es el contenido calórico del sistema reaccionante. Refleja el
número y clase de enlaces químicos en los reactivos y productos.
Cuando una reacción química libera calor, se dice que es exotérmica (el
contenido calórico de los productos es menor que el de los reactivos, y
∆H tiene un valor negativo). Los sistemas reaccionantes que toman calor
del entorno son endotérmicos y tienen valores positivos de ∆H.

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Bioquímica 21
La energía libre puede ser de dos tipos: una energía disponible (∆G) y otra
no disponible (∆S).
∆G = ∆E - T∆S
∆G = ∆H - T∆S (T y p ctes.)
o Energía libre e Gibbs (∆G): Es un criterio de viabilidad (espontaneidad)
de la reacción, y una medida del trabajo máximo que el sistema puede
realizar.
Cuando una reacción transcurre con liberación de energía libre (es
decir, el sistema al final tiene menos energía libre), ∆G tiene signo
negativo, se dice que es una reacción exergónica (tiene menos energía),
mientras que en reacciones endergónicas, el sistema gana energía libre y
∆G es positiva.
o Entropía ∆S: Mediante el cálculo, permite determinar la parte de la
energía que no puede utilizarse para producir trabajo.
La 2ª ley de la termodinámica dice que la cantidad de entropía del
universo tiende a incrementarse en el tiempo.
Las condiciones estándar se utilizan para comparar reacciones, son ideales
pero no reales:
o ∆Go: Valor fijo para una misma reacción a condiciones estándar. Sólo
sirve para comparar (p=1 atm, T=298ºK, conc.=1M).
Los compuestos abundantes en los seres vivos suelen estar a
concentraciones 3 y 5 mM, los menos abundantes en μM.
Milimolar (mM) = 10-3 M; Micromolar (μM) = 10-6 M
1 M = n (mol)/ V (L; m3; dm3)

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Bioquímica 22
 Transferencia de energía, intermediarios activados y reacciones acopladas

Los intermediarios activados, o compuestos con alto potencial de
transferencia de grupo, tienen gran tendencia a ceder un grupo molecular
(fosforilo en el caso del ATP) a un aceptor adecuado, lo que va acompañado
de una gran liberación de energía (energía libre de hidrólisis del
compuesto).
Se dice que dos reacciones están acopladas cuando comparten un
intermediario común.
 Diferencia de potencial entre dos sistemas redox
Toda reacción redox tiende a producirse en el sentido en que se transfieren
electrones del par reductor al oxidante. El potencial de un par depende de
su naturaleza química, el número de electrones y la concentración relativa
de las formas oxidada y reducida, lo que viene reflejado en la ecuación de
Nernst.
n= Nº electrones
F= Constante de Faraday: 96,5 kJ x V-1 x mol-1
Las reacciones REDOX proporcionan la mayor parte de la energía que
necesitan los seres vivos.
En los seres vivos los electrones no se encuentran solos, sino que van unidos
a un protón en forma de átomo de H.
La mayoría de las veces n=2 (excepto iones de Fe).

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Bioquímica 23
Transporte a través de membranas
 Biomembranas: composición y estructura

Las biomembranas están constituidas fundamentalmente por lípidos,
algunos glúcidos y proteínas.
o Lípidos: Los lípidos de membrana pertenecen fundamentalmente a tres
categorías: fosfolípidos, glucolípidos y esteroles.
 Fosfolípidos: Los fosfolípidos son las moléculas más abundantes en las
biomembranas. Presentan una zona hidrófila, que constituye las
denominadas cabezas polares (glicerina o glicerol en los
fosfoglicéridos), y una zona hidrófoba (ácidos grasos), que forma la
cola apolar. Los fosfolípidos poseen, por tanto, un carácter anfipático.
Los fosfolípidos se encuentran en ambas caras de la membrana
citoplasmática.
 Glicerofosfolípidos: Su estructura básica es el ácido fosfatídico, en
el que la molécula de glicerol se encuentra esterificada con dos
ácidos grasos y un grupo fosfato al que se le unen diferentes
compuestos.
Los glicerofosfolípidos tienen funciones específicas en la
señalización celular.

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Bioquímica 24
 Esfingolípidos: Los esfingolípidos se caracterizan por tener una

molécula de esfingosina como base, en vez de una molécula de
glicerol. A ella se liga un ácido graso mediante un enlace amida.
Esta unión produce una molécula llamada ceramida.
Se sabe que pueden actuar como segundos mensajeros y que la
ceramida de los esfingolípidos puede iniciar la apoptosis celular.
 Glucolípidos: Son muy semejantes a los fosfolípidos, pero contienen

oligosacáridos. En las células animales suelen ser derivados de
esfingolípidos. En las células vegetales y procariotas, sin embargo, los
glucolípidos derivan de los fosfoglicéridos. Sólo aparecen en la cara
externa de la membrana plasmática.
 Esteroles: Derivados del colesterol y presentes en la membrana

plasmática de las células eucariotas, son más abundantes, por lo
general, en las células animales. Están presentes en ambas caras de la
membrana citoplasmática.
o Proteínas: El porcentaje de proteínas oscila entre un 20% en la mielina
de las neuronas y un 70% en la membrana interna mitocondrial.
Las proteínas son responsables de las funciones dinámicas de la
membrana, por lo que cada membrana tiene una dotación muy
específica de proteínas; las membranas intracelulares tienen una
elevada proporción de proteínas debido al elevado número de

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Bioquímica 25
actividades enzimáticas que albergan. En la membrana las proteínas

desempeña diversas funciones: transportadoras, conectoras (conectan la
membrana con la matriz extracelular o con el interior), receptoras
(encargadas del reconocimiento celular, adhesión) y enzimas.
 Integrales: Asociadas fuertemente a la membrana y extendiéndose de
un lado a otro de la bicapa.
 Periféricas: Asociadas débilmente a la membrana, unidas sólo a las
porciones polares de los fosfolípidos o a otras proteínas.
o Glúcidos: Están en la membrana unidos covalentemente a las proteínas o
a los lípidos. Pueden ser polisacáridos u oligosacáridos. Se encuentran en
el exterior de la membrana formando el glicocalix.
Sus principales funciones son dar soporte a la membrana y el
reconocimiento celular (colaboran en la identificación de las señales
químicas de la célula).
 Modelo de mosaico fluido. Asimetría de las membranas
Los componentes de la membrana no son estructuras rígidas, sino que están
constantemente en movimiento como si fuera un fluido.
Una molécula de lípido puede cambiar de posición con sus vecinas del
mismo lado de la bicapa con un movimiento de difusión lateral.
También puede haber movimientos de flexión y rotación o de flip-flop,
entre una monocapa y otra.
 Mecanismos de transporte. Cinética
Los mecanismos de transporte de membranas son vitales para los seres
vivos y el flujo de iones y moléculas ha de estar rigurosamente regulado.
Podemos distinguir:
o Difusión simple: Se realiza a través de la membrana, a favor de
gradiente. Sólo lo pueden realizar los compuestos con un peso molecular
y liposolubilidad adecuados, como O2 o CO2.
o Difusión facilitada (canales): Se realiza gracias a una proteína de
membrana, canales iónicos. Se lleva a cabo de forma pasiva a favor de
gradiente. La usan moléculas grandes o cargadas.

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Bioquímica 26
o Transporte activo primario y secundario: Se requiere energía (ATP) para

mover los solutos de un lado a otro. Va en contra de gradiente.
Hay ciertos criterios para clasificar los tipos de transporte:
o Por el mecanismo
 Uniporte: Se transporta un solo soluto.
 Cotransporte: Se transporta más de un soluto.
 Simporte: En el mismo sentido.
 Antiporte: En sentido contrario.
o Por la carga
 Electroneutro: No hay desequilibrio de cargas.
 Eléctrico: Hay desequilibrio de cargas
 Electroforético: Funciona a favor de un ∆Ψ existente.
 Electrogénico: Se genera un ∆Ψ.
o Por la fuerza motriz

 Difusión facilitada (canales iónicos): A favor de gradiente. La fuerza
motriz es el propio gradiente.
Los canales iónicos están formados por 4, 5 o 6 subunidades o
dominios. El eje central de simetría delimita un pasadizo lleno de
agua cuya apertura es regulable y cuyo diámetro aumenta con el

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Bioquímica 27
número de subunidades. Suelen estar regulados por el potencial de

membrana, por efectores alostéricos o por modificación covalente.
 Acuaporina: La acuaporina es una proteína transmembranosa,
encargada de transportar el agua a través de los compartimientos
celulares. La diabetes insípida se produce porque el organismo no
responde a la vasopresina, debido a la existencia de algún
problema en las acuoporinas.
 Transporte de glucosa: La difusión facilitada de la glucosa a través
de la membrana celular es catalizada por transportadores de
glucosa GLUT o SLC2. El transporte de moléculas por parte de
estas proteína transportadoras es un ejemplo de difusión facilitada
y no requiere del ATP para el mecanismo de su transporte.
 Transporte activo: En contra de gradiente.

 Primario: La energía se obtiene por acoplamiento directo con la
hidrólisis de ATP.
 Secundario: La fuerza motriz es la energía potencial previamente
almacenada en forma de un gradiente electroquímico o un
potencial eléctrico.

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Bioquímica 28
 Transporte activo primario: bomba Na+/K+

La bomba sodio-potasio es una proteína integral de membrana
fundamental en la fisiología de las células que se encuentra en todas
nuestras membranas celulares. Su función es el transporte de los iones
inorgánicos más importantes en biología (el sodio y el potasio) entre el
medio extracelular y el citoplasma, proceso fundamental en todo el reino
animal.
La bomba sodio potasio ATP es una proteína transmembranosa que actúa
como un transportador de intercambio antiporte (transferencia simultánea
de dos solutos en diferentes direcciones) que hidroliza ATP (función
ATPasa). Posee dos centros de unión al potasio extracelulares y tres centros
de unión al sodio intracelulares.
El funcionamiento de la bomba electrogénica de Na+/ K+, se debe a un
cambio de conformación en la proteína que se produce cuando es
fosforilada por el ATP. Como el resultado de la catálisis es el movimiento
transmembrana de cationes, y se consume energía en forma de ATP, su
función se denomina transporte activo. La demanda energética es cubierta
por la molécula de ATP, que al ser hidrolizada, separa un grupo fosfato,
generando ADP y liberando la energía necesaria para la actividad
enzimática.

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Bioquímica 29
Los procesos que tienen lugar en el transporte son:

o Unión de tres Na+ a sus sitios activos.
o Fosforilación de la cara citoplasmática de la bomba que induce a un
cambio de conformación en la proteína
o El cambio de conformación hace que 3 iones Na+ sean liberados al
exterior.
o Una vez liberado el Na+, se unen dos iones de K+ a sus respectivos sitios
activos de la cara extracelular de las proteínas.
o La proteína se desfosforila produciéndose un cambio conformacional de
ésta, lo que produce una transferencia de 2 iones de K+ al citosol.
 Bioenergética del transporte
La ∆G del proceso de transporte de un soluto de un lado a otro de la
membrana depende de la relación entre las concentraciones del soluto
transportado a ambos lados de la membrana, si el soluto está o no cargado y
el potencial de membrana.

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Bioquímica 30
Comunicación Intercelular
 Componentes básicos de la comunicación intercelular

La capacidad de las células de recibir y actuar en respuesta a señales que
provienen de más allá de la membrana plasmática es fundamental para la
vida, tanto en organismos unicelulares como pluricelulares.
En estos mecanismos de comunicación intercelular intervienen:
a) Moléculas señal, que es el mensaje que se va a transportar.
b) Receptores, que es un sistema de proteínas específicas que detectan la
señal.
c) Sistemas de transducción de señales, que transducen la señal a cambios
intracelulares.
d) Proteínas diana, que son las proteínas a las que llega la señal, y
responden provocando cambios de comportamiento en la célula.
A pesar del gran número de señales biológicas existentes y de la variedad de
respuestas a dichas señales, los seres vivos usan sólo unos pocos
mecanismos, que son muy específicos y sensibles.
Esto se consigue por complementariedad molecular entre la señal y el
receptor. En organismos superiores, la especificidad está mucho más
favorecida debido a que una señal puede tener efectos distintos en tejidos
diferentes, dependiendo del receptor presente en cada célula diana y el tipo
de célula.
 Moléculas señal
Las moléculas señal pueden ser intercelulares o extracelulares y de
diferente naturaleza (proteínas, péptidos, aminoácidos, nucleótidos,
esteroides…), pero sea cual sea su naturaleza, estas moléculas señal se
unirán a receptores proteicos de gran especificidad y sensibilidad que tiene
la célula.

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Bioquímica 31
Estos receptores pueden estar en la membrana plasmática, con lo cual se

unen a ellos moléculas señal extracelulares, se activan y generan una
cascada de señales intracelulares que alteran el comportamiento del a
célula.
Los receptores también pueden estar en el citosol o núcleo (intracelulares),
y para activarlos la molécula señal tiene que entrar en la célula.
Las moléculas señal pueden actuar a cortas o a largas distancias. Cuando la
célula que emite la señal y la que la recibe son diferentes tipos celulares, la
vía de señalización puede ser dependiente de contacto, paracrina, sináptica
o endocrina. Cada célula está programada para responder a combinaciones
específicas de estas moléculas señal según tenga que dividirse,
diferenciarse, morir o simplemente sobrevivir.
El que las células respondan de forma diferente a la misma molécula señal
tiene que ver con los receptores específicos de cada una y la cascada de
señales intracelulares que se generará una vez activado el receptor.
 Tipos de receptores de membrana
o Ligados a canales iónicos: Pertenecen a la familia de las proteínas
transmembranosas que están implicadas en la señalización sináptica.
Son los receptores más sencillos, se abren y cierran en respuesta a la
unión de ligandos químicos o cambios en el potencial de membrana.
o Ligados a proteínas G: Son proteínas integrales a cuya cara externa se
une el ligando a sus receptores y en cuya cara interna hay restos que
pueden fosforilarse.
La unión de la molécula señal a los receptores activa las proteínas G
triméricas, que están en la cara interna de la membrana.
Esta activación hace que la subunidad α que estaba unida al GDP, lo
suelte y se una ahora al GTP, provocando su separación del complejo βγ.
La subunidad α unida a GTP, se desplaza para interaccionar con un
segundo conjunto de proteínas diana, que pueden ser enzimas efectoras
o canales iónicos. Su activación provocará cambios en la cascada de
reacciones que llevan a cabo los segundos mensajeros (AMPc, calcio…).

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Bioquímica 32
La adenilato ciclasa es una enzima efectora que mediante su activación

con proteínas Gs, convierte ATP en AMPc y pirofosfato.
Después de la activación de la adenilato ciclasa, el AMPc formado actúa
como un segundo mensajero interactuando, activando y regulando otras
proteínas como la proteína kinasa A y canales iónicos.
Otra enzima efectora es la fosfolipasa Cβ en cuyo caso, el segundo
mensajero es el Ca.
Al activarse mediante proteínas Gs, hidroliza al PIP2 (fosfatidilinositol 4
5-bifosfato) liberando IP3 (inositol 1, 4, 5-P) y diacilglicerol.
El IP3 se une a un canal iónico y libera Ca, mientras que el diacilglicerol
puede actuar como 2º mensajero activando a la proteína kinasa C.
o Ligados a enzimas: Son proteínas transmembranosas que en su cara

externa tienen un receptor para que se una un ligando y su cara interna
tiene actividad enzimática o está asociada con una enzima.
Hay 6 clases, el receptor tirosina quinasa es el mejor conocido.

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Bioquímica 33
Estos receptores responden a moléculas señal extracelulares que

promueven crecimiento, diferenciación o supervivencia de células en
tejidos animales.
La unión de la molécula señal al receptor provoca su dimerización y se
activa la Tyr-quinasa del receptor, que se autofosforila y genera sitios de
acoplamiento de alta afinidad para la unión de proteínas de señalización
intracelular con dominos SH.
Así, se extiende la señal al interior celular y al final se activan proteínas
que regulan la transcripción de algún gen.
Una de las proteínas de señalización que activan los receptores Tyr-
quinasa es la proteína Ras.
(Hay proteínas receptoras como la tirosina quinasa que tienen actividad
catalítica, de manera que cuando se une un factor de crecimiento se
dimerizan y se autofosforilan —crean sitios de unión para proteínas con
dominio SH con los que interactuar con algunas proteínas que se
encuentran fosforiladas en residuos tirosina, así su función está
regulada por procesos fosforilación-desfosforilación de estos
aminoácidos—. Por este motivo, un dominio SH puede interactuar con
una fosfotirosina adyacente en la misma o en otra molécula.)
Muchas proteínas implicadas en la comunicación intracelular de
receptores con actividad Tyr-quinasa son productos de oncogenes en
células cancerosas y virus tumorigénicos, pues su activación accidental
da lugar a la proliferación excesiva de las células afectadas.
Estos efectos se revierten por la acción de proteínas fosfatasas específicas
de Tyr, Ser o Trh.
 Receptores intracelulares
La mayor parte de los receptores intracelulares son nucleares y ejercen su
acción una vez que han sido activados por la molécula señal, uniéndose al
ADN y regulando la expresión de genes específicos.
Contienen un domino de unión al ADN y otro de unión al ligando o
moléculas señal.

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Bioquímica 34
Las moléculas señal que actúan mediante estos receptores son hormonas
esteroideas y tiroideas, vitamina D… la unión de la hormona activa al
receptor, va hacia el núcleo e interacciona con la cromatina, reconociendo
nucleótidos e induciendo transcripción y síntesis de nuevas proteínas que
provocan la respuesta celular.

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Bioquímica 35
Introducción al Metabolismo. Ciclo de Krebs
 Visión global del metabolismo

La degradación y biosíntesis de compuestos en los seres vivos tiene lugar
mediante vías metabólicas, cuyo conjunto constituye el metabolismo.
Cada reacción individual de una vía metabólica es un sistema abierto cuyos
sustratos son producidos por la reacción anterior y cuyos productos son
retirados por la reacción siguiente.
La vía funciona a una velocidad constante, y las concentraciones de los
metabolitos intermediarios también son constantes, esta situación se
denomina estado estacionario.
En una vía metabólica hay siempre al menos una reacción que se encuentra
alejada del equilibrio debido a que la enzima que la cataliza es más lenta
que las demás, por tanto, esta reacción es la que determina la
direccionalidad y velocidad de la vía, y es el punto donde se puede actuar
para inhibir o activar, y controlar el grado de funcionamiento de la ruta.
 Vías metabólicas: catabolismo y anabolismo
El metabolismo se puede dividir en catabolismo (degradación de moléculas
con electrones de alto potencial) y anabolismo (biosíntesis de nuevos
componentes celulares).
En los animales, el catabolismo tiene lugar en tres fases:
o Primera fase: Los polisacáridos, lípidos y proteínas son degradados a sus
unidades constituyentes.
o Segunda fase: Estos compuestos son oxidados a acetil-CoA
principalmente.
o Tercera fase: Los grupos acetilo del acetil-CoA son oxidados
completamente hasta CO2.
El anabolismo tiene lugar en dos fases, que son las inversas a las dos
primeras del catabolismo.

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Bioquímica 36
 Regulación
El metabolismo debe estar regulado para que haya coordinación e
integración dentro de una misma vía, y se puedan bloquear y desbloquear
las mismas según las necesidades de los distintos órganos.
Los mecanismos para llevar a cabo la regulación son:
o Regulación de las enzimas (de su síntesis y degradación, concentración,
actividad, inhibición o activación…)
o Regulación de los sustratos.
o Compartimentación celular o tisular.
o Regulación hormonal.
 Funciones del Ciclo de Krebs
LA mayor parte de la energía producida por el metabolismo respiratorio se
obtiene “quemando” un combustible (Acetil-CoA) mediante una vía común
donde confluyen las vías metabóicas (Ciclo de Krebs).
Los glúcidos, lípidos y ácidos grasos se transforman en Acetil-CoA mediante
la glucolisis y la β-oxidación, respectivamente.
El rendimiento de un ciclo es (por cada molécula de piruvato): 1 GTP,
3 NADH +3H+, 1 FADH2, 2CO2.
Cada NADH, cuando se oxide en la cadena respiratoria, originará 2,5
moléculas de ATP (3 x 2,5 = 7,5), mientras que el FADH2 dará lugar a 1,5
ATP. Por tanto, 7,5 + 1,5= 9ATP; 9ATP + 1 GTP = 10 ATP por cada acetil-
CoA que ingresa en el ciclo de Krebs.
Cada molécula de glucosa produce (vía glucólisis) dos moléculas de
piruvato, que a su vez producen dos acetil-CoA, por lo que por cada
molécula de glucosa en el ciclo de Krebs se produce: 2 GTP, 6 NADH + 6H+,
2 FADH2, 4CO2; total 32 ATP.

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Bioquímica 37
Las fases del Ciclo de Krebs son las siguientes:

o El Oxalacelato reacciona con Acetil-CoA, catalizado por la enzima
citrato sintasa, en una reacción de condensación, para producir Citrato.
La reacción consume H2O y libera Acetil-CoA.
o El Citrato, catalizado por la enzima aconitasa, en una reacción de
isomerización, produce Isocitrato.
La reacción consume H2O.
o El Isocitrato, catalizado por la enzima Isocitrato deshidrogenasa, en una
reacción de descarboxilación oxidativa, produce α-Cetoglutarato.
La reacción consume NAD+ y libera NADH + H y CO2.
o El α-Cetoglutarato + NAD+ + CoA, catalizado por la enzima Complejo α-
Cetoglutarato deshidrogenasa, en una reacción de descarboxilación
oxidativa, produce Succinil-CoA + CO2 + NADH.
o El Succinil-CoA + P + GDP, catalizado por la enzima Succinil-CoA
sintetasa, en una reacción de fosforilación, produce Succinato + CoA +
GTP.
o El Succinato, catalizado por la enzima Succinato deshidrogenasa, en una
reacción de deshidrogenación, produce Fumarato.
La reacción consume FAD y libera FADH2.
o El Fumarato, catalizado por la enzima Fumarasa, en una reacción de
hidratación, produce Malato.
La reacción consume H2O.
o El Malato, catalizado por la enzima Malato deshidrogenasa, en una
reacción de deshidrogenación, produce Oxalacetato.
La reacción consume consume NAD+ y libera NADH + H.
Reacción Global: Acetil-CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + 3 H2O → CoA-
SH + 3 (NADH + H+) + FADH2 + GTP + 2 CO2; produciéndose cada vuelta 9
ATP (visto anteriormente).

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Bioquímica 38
 Cofactores NAD+, NADP+

El NAD+ y NADP+ (piridín nucleótidos) son cofactores solubles que actúan
como intermediarios en transferencias de electrones. En la forma oxidada
(NAD+ y NADP+), pueden aceptar un par de electrones y un protón,
convirtiéndose en las correspondientes formas reducidas NADH y NADPH.
Las enzimas con las que actúan se llaman generalmente deshidrogenasas.
En el catabolismo, el NAD+, que es un agente oxidante, acepta electrones de
otras moléculas y pasa a ser reducido, formándose NADH, que puede ser
utilizado entonces como agente reductor para donar electrones.
En el anabolismo, el NADP+, que es un agente oxidante, acepta electrones
de otras moléculas y pasa a ser reducido, formándose NADPH, que puede
ser utilizado entonces como agente reductor para donar electrones.
Las formas reducidas tienen un máximo de absorción de luz a 340 nm,
mientras que las oxidadas no, por lo que en el laboratorio se utiliza este
dato para calcular su concentración.

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Bioquímica 39
FAD y FMN (flavín nucleótidos) derivan de la rivoflavina y difieren de los

piridín nucleótidos en que no son cofactores, son grupos prostéricos, y en
que pueden transferir electrones de uno en uno.
El FAD es un grupo prostérico que interviene como dador o aceptor de
electrones y protones en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado
(FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de H (cada uno formado
por un electrón y un protón).
Durante el ciclo catalítico se produce la interconversión reversible entre la
forma oxidada (FMN), semiquinona (FMNH) y reducida (FMNH2) de la
coenzima.
El FMN es un agente oxidante más fuerte que el NAD+ y es particularmente
útil ya que puede transferir uno o dos electrones.
Es la principal forma en que se halla la riboflavina en las células y tejidos.
En términos energéticos es más costoso de producir, pero es más soluble
que la riboflavina.
 Regulación del Ciclo de Krebs
La regulación del Ciclo de Krebs está regulada básicamente por dos
factores:
o Disponibilidad de sustratos.
o Inhibición por productos acumulados (puesto de manifiesto por las
relaciones [NADH/NAD+] y [ATP/ADP].
Hay tres etapas clave para explicar este proceso: Las catalizadas por la
citrato sintasa, isocitrato deshidrogenasa y α-cetoglutarato
deshidrogenasa.
La citrato sintasa se inhibe por NADH, ATP, citrato y succinil-CoA, y se
activa por ADP.
La isocitrato deshidrogenasa se inhibe por NADH y ATP, y se activa por
ADP.
La α-cetoglutarato deshidrogenasa se inhibe por NADH y succinil-CoA,
y en algunos tejidos se activa por el Ca.

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Bioquímica 40
 Carácter anfibólico del ciclo y reacciones anapletóricas

El ciclo de Krebs también proporciona precursores para muchas
biomoléculas, como ciertos aminoácidos. Por ello se considera una vía
anfibólica, es decir, catabólica y anabólica al mismo tiempo.
El ciclo de Krebs es catabólico porque la molécula de acetil-CoA que entra
al ciclo (proveniente del piruvato de la glucólisis o de la oxidación de los
ácidos grasos) se rompe formando dos moléculas de CO2, es decir, se
forman moléculas más pequeñas y con un contenido de energía muy bajo;
pero también se le considera un ciclo anabólico por dos razones, la primera
es porque que en él se forman moléculas de alta energía como GTP, NADH
y FADH y la segunda porque a partir de varios intermediarios del ciclo se
pueden sintetizar diferentes tipos de moléculas, por ejemplo a partir del
oxalacetato se pueden sintetizar algunos aminoácidos o incluso glucosa (a
través de vías diferentes).
El ciclo es anfibólico porque estos precursores para las biomoléculas que se
forman son renovados constantemente, mediante reacciones anapleróticas.
Las reacciones anapleróticas son aquellas que proporcionan intermediarios
del ciclo de los ácidos tricarboxílicos (TCA. Ciclo del ácido cítrico o ciclo de
Krebs).
Por ejemplo, el malato se forma en el citosol de la célula por la acción de la
fosfoenolpiruvato carboxilasa (PEP carboxilasa) y la malato deshidrogenasa,
y una vez dentro de la matriz mitocondrial, puede ser empleado para
obtener piruvato (reacción catalizada por la enzima málica) o ácido
oxalacético. A partir de estos dos compuestos, se forman estos precursores
de biomoléculas que hacen que el ciclo sea anfibólico, y así una y otra vez
(renovación. Reacciones anapleróticas).

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Bioquímica 41
Cadena respiratoria y fosforilación oxidativa
 Cadena transportadora de electrones: proteínas y complejos

La cadena de transporte de electrones es una serie de transportadores de
electrones que se encuentran en la membrana plasmática de bacterias, en la
membrana interna mitocondrial o en las membranas tilacoidales, que
mediante reacciones bioquímicas producen ATP, que es el compuesto
energético que utilizan los seres vivos. Sólo dos fuentes de energía son
utilizadas por los organismos vivos: reacciones de óxido-reducción (redox)
y la luz solar (fotosíntesis). Los organismos que utilizan las reacciones redox
para producir ATP se les conoce con el nombre de quimioautótrofos,
mientras que los que utilizan la luz solar para tal evento se les conoce por
el nombre de fotoautótrofos. Ambos tipos de organismos utilizan sus
cadenas de transporte de electrones para convertir la energía en ATP.
Existen 5 tipos de moléculas transportadoras de electrones en éste proceso
(NAD+ y NADP+; flavoproteínas; ubiquinona; proteínas ferro-sulfuradas;
citocromos). La ubiquinona (Q) es una molécula lipofílica, entre sus
funciones podemos destacar un papel como transportador de electrones de
la cadena de transporte electrónico ya que transporta en la membrana
interna mitocondrial electrones desde el complejo I (NADH-reductasa) o el
complejo II (succinato deshidrogenasa) hasta el complejo III (coenzima Q -
citocromo c reductasa). Los complejos son los siguientes:
o Complejo I: El "complejo I" o NADH deshidrogenasa capta dos electrones
del NADH y los transfiere a un transportador liposoluble denominado
ubiquinona (Q), dando lugar a ubiquinol (QH2), que es el producto
reducido, y NAD+.
También transfiere 4 protones desde la matriz al espacio
intermembrana.
NADH + 5H+matriz + Q → NAD+ + 4H+ intermembrana + QH2

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Bioquímica 42
o Complejo II: El "Complejo II" o Succinato deshidrogenasa no es una

bomba de protones. Es la única proteína periférica de este proceso.
Además es la única enzima del ciclo de Krebs asociado a membrana.
Actúa transfiriendo electrones del succinato a la ubiquinona (Q), dando
lugar a fumarato, que es el producto reducido, y ubiquinol (QH2).
Succinato + Q → Fumarato + QH2
o Complejo III: El "complejo III" o Citocromo C Reductasa, actúa mediando
la reacción en la que QH2 transfiere 2 electrones al Citocromo C, y se
transportan 4H+ desde la matriz al espacio intermembrana.
QH2 + 2CitCox + 2H+matriz → Q + 2CitCred + 4H+intermembrana
o Complejo IV: El complejo IV o Citocromo C Oxidasa capta cuatro
electrones del citocromo C y los transfiere al oxígeno (O2), para
producir dos moléculas de agua (H2O). Al mismo tiempo se translocan
8H+ de la matriz, llegando 4H+ al espacio intermembrana.
Por cada 2 electrones que pasan por el complejo IV, la enzima consume
1H+ de la matriz para reducir el O2 en H2O, por lo tanto, si pasan 8H+
matriz, al final quedarán 4H+ intermembrana.
4CitCred + 8H+matriz + O2 → 4 CitCox + 4H+intermembrana + 2H2O
La reacción global de este proceso es la siguiente:
NADH + 11H+matriz + ½ O2 → NAD+ + 10H+intermembrana + H2O

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Bioquímica 43
 Estructura y mecanismo de la ATP sintasa

La estructura de la F1F0-ATPasa o F1F0-ATP sintasa es muy importante
para entender su funcionamiento, por lo que ha sido de gran interés
estudiar las subunidades que la componen, la interacción entre ellas y su
función dentro de la enzima.
La ATP sintasa es una proteína integral que se localiza en membrana
interna de las mitocondrias.
Está formada por dos segmentos: F0 (domino membranal) y F1 (domino
catalítico).
F0 y F1 son dos segmentos diferentes, pero están unidos por un tallo central
(subunidades γ y ε) y un tallo periférico (subunidades b2 y δ).
F0 tiene las siguientes subunidades (anillo c, subunidad a y b2), mientras
que F1 está compuesto por las siguientes (3α, 3β, γ, ε, δ).
Siguiendo el mecanismo quimiosmótico propuesto por Mitchel, el
funcionamiento de la ATP sintasa es el siguiente: Los protones resultantes de
la cadena respiratoria van al dominio F0, le dan la vuelta al anillo c,
pasando entre éste y la subunidad a. Esto hace que el anillo c gire, y como
está unido al tallo central (subunidades γ y ε), hace que éste gire también
con movimientos de 120º, provocando cambios conformacionales en el
dominio F1 (subunidades α y β) e induciendo por tanto su funcionamiento,
que es la unión de ADP + Pi, sintetizando y liberando ATP.
F1F0-ATPasa funciona al revés: cuando penetran H+ en F1, hidroliza ATP y
esa energía la usa para sacar esos H+ al espacio intermembranal.

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Bioquímica 44
La oligomicina se fija en el tallo de la ATP sintasa, inhibiendo el canal de

protones, por tanto previniendo el reingreso de protones en la matriz
mitocondrial. Como los gradientes de pH y eléctricos no se pueden disipar
en presencia de la oligomicina, el transportador de protones se detiene por
la dificultad para el bombeo de más protones contra los gradientes muy
inclinados. Causa una acumulación de protones en el espacio
intermembrana.
 Fosforilación oxidativa y control respiratorio
La fosforilación oxidativa es un proceso metabólico que utiliza energía
liberada por la oxidación de nutrientes para producir ATP. Se calcula que
hasta el 90% de la energía celular en forma de ATP es producida de esta
forma.
Consta de dos etapas: en la primera, la energía libre generada mediante
reacciones químicas redox en varios complejos multiproteicos (cadena de
transporte de electrones) se emplea para producir, por diversos
procedimientos como bombeo o ciclos ubiquinona/ubiquinol, un gradiente
electroquímico de protones a través de una membrana.
La cadena respiratoria está formada por tres complejos de proteínas
principales (complejo I, III, IV), y varios complejos "auxiliares", utilizando
una variedad de donantes y aceptores de electrones. Los tres complejos se
asocian en supercomplejos para canalizar las moléculas transportadoras de
electrones, la ubiquinona (Q) y el citocromo c, haciendo más eficiente el
proceso.
La energía potencial de ese gradiente, llamada fuerza protón-motriz, se
libera cuando se translocan los protones a través de la enzima ATP sintasa,
y se utiliza en la adición de un grupo fosfato a una molécula de ADP para
producir ATP, mediante un mecanismo en el que interviene la rotación de
una parte de la enzima a medida que fluyen los protones a través de ella.
(En el ciclo de Krebs se genera NADH y FADH2, que sirven para transportar
electrones y protones en la cadena de transporte de electrones a base de

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Bioquímica 45
reacciones redox. Una vez que han actuado todos los complejos de esta
cadena, el resultado es que hay muchos H+ en el espacio intermembranal.
La ATPsintasa es una proteína integral que se encuentra en la membrana
interna mitocondrial, tiene dos dominios. F0 se encuentra mirando al
espacio intermembranal y F1 aparece mirando a la matriz mitocondrial.
Todos los H+ que hay en el espacio intermembranal pasan por F0, haciendo
girar el anillo c, que a su vez mueve a todo el dominio F1 y esto hace que
pueda unir P a ADP, formando y liberando a la matriz ATP).
En condiciones fisiológicas, el transporte de electrones en la cadena
respiratoria mitocondrial está acoplado a la fosforilación de ATP.
Recordemos que, desde el punto de vista termodinámico, dos procesos
están acoplados cuando la energía libre liberada por uno de ellos (proceso
exergónico) es utilizada por el otro (proceso endergónico), el cual, de otra
manera, no podría ocurrir espontáneamente. Esto se pone en evidencia
cuando observamos que en la cadena respiratoria (proceso exergónico), los
electrones pueden fluir sólo si el ADP es simultáneamente fosforilado a ATP
(proceso endergónico). Así, el consumo de oxígeno mitocondrial está
regulado no sólo por el aporte de NADH, sino también por los niveles de
ADP y Pi.
Los niveles de sustratos oxidables, ADP y O2 permiten distinguir 5 estados
respiratorios. Lo más frecuentes son el 3 (respiración muy activa, hay
abundancia de sustratos, O2 y ADP) y el 4 (respiración escasa, falta ADP).
Podemos también evaluar la actividad mitocondrial con la relación P:O, es
decir, la relación de P incorporado al ADP y el O2 consumido al oxidar el
sustrato. Valores bajos de control respiratorio o de índice P:O indican
mitocondrias dañadas o desacopladas.
Hay sustancias que desconectan los dos procesos acoplados que
mencionábamos antes (flujo de electrones en la cadena respiratoria y
fosforilación de ADP), son sustancias lipofílicas e ionizables. Los inhibidores
de la ATPasa bloquean a la vez la fosforilación oxidativa y el flujo de
electrones por la cadena respiratoria.

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Bioquímica 46
 Mecanismo quimiosmótico
La hipótesis de Mitchell de la quimiosmosis es la siguiente: La
oxidorreducción cambia la conformación de los complejos I, III y IV, altera
su afinidad por los H+ y los bombean al espacio intermembranal. Esto
genera un mayor potencial químico del H+ en el espacio intermembranal
que en la matriz y un potencial de membrana + en la cara externa y – en la
interna, Esta diferencia de potencial electroquímico impulsa los H+ hacia la
matriz a través de la ATPsintasa, donde la energía liberada al entrar se
acopla a la síntesis de ATP a partir de ADP y P.
 Lanzadera malato-aspartato
En el corazón e hígado, los electrones desde el NADH del citosol son
transportados a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato.
Los electrones son transferidos desde el NADH en el citosol al oxaloacetato,
formando malato (oxalacelato + NADH), que puede atravesar la membrana
mitocondrial interna, entonces es reoxidado por NAD+ en la matriz para
formar NADH en una reacción catalizada por la malato deshidrogenasa
(malato deshidrogenasa: malato → oxalacelato y NADH).
El oxaloacetato resultante no puede atravesar la membrana mitocondrial
interna y en una reacción de transaminación (capta un grupo amino)
catalizada por la enzima transaminasa, se transforma en aspartato, el cual,
gracias al transportador glutamato-aspartato, pasa desde la matriz al
espacio intermbembranal.
Este aspartato libera un grupo amino y se convierte en oxalacelato y el ciclo
se empieza de nuevo.

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Bioquímica 47
 Lanzadera α-glicerofosfato
En el citoplasma, el NADH + H+ reduce al Dihidroxiacetona P, formando
α-glicerofosfato. En la mitocondria, se oxida el α-glicerofosfato
regenerando al Dihidroxiacetona P.
Esta energía para oxidar al α-glicerofosfato a dihidroxiacetona P, se obtiene
de la reducción intramitocondrial del FAD+ a FADH2, que da lugar a 1.5
ATP, catalizada por la enzima α-Glicerofosfato.

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Bioquímica - Apuntes - Parcial 1

Bioquímica (Universidad de Córdoba España)

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 Funciones de las proteínas

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o Aminoácidos con carga a pH7:

o Aminoácidos no polares o hidrofóbicos: Sus cadenas laterales no son

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 Giros de los planos peptídicos

 Péptidos de interés biológico

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un tránsito de iones, “dañando” los gradientes y provocando la muerte

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 Importancia, conformación y niveles estructurales

o Estructura primaria: Es la secuencia ordenada de los aminoácidos de

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que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen

 Hoja plegada-β: El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra

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o Alteraciones en la estructura de las proteínas. Priones: Existe la

o Estructura terciaria: Es la disposición tridimensional que se adquiere al

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o Estructura cuaternaria: Se presenta cuando una proteína posee dos o

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Parte de éste entra en las mitocondrias para producir energía y otra

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o Hemoglobina: La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de

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Es sigmoidea en la hemoglobina e hiperbólica en la mioglobina. Esto se

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o Cambios en la estructura de la hemoglobina con la oxigenación (efecto

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 Coenzimas y grupos prostéricos (Cofactores)

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La ecuación de Arrhenius demuestra que un descenso de la energía de

 Complejos enzima-sustrato: sitio activo, ajuste inducido

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También tienen importantes aplicaciones biotecnológicas, que abarcan

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Hay dos clases de enzimas reguladoras: las enzimas alostéricas y las

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 Importancia de los procesos REDOX en los seres vivos

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 Transferencia de energía, intermediarios activados y reacciones acopladas

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Transporte a través de membranas

 Biomembranas: composición y estructura

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 Esfingolípidos: Los esfingolípidos se caracterizan por tener una

 Glucolípidos: Son muy semejantes a los fosfolípidos, pero contienen

 Esteroles: Derivados del colesterol y presentes en la membrana

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actividades enzimáticas que albergan. En la membrana las proteínas

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o Transporte activo primario y secundario: Se requiere energía (ATP) para

o Por la fuerza motriz

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número de subunidades. Suelen estar regulados por el potencial de