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PROTEINAS

 Definición:
Las proteínas son la asociación de varios aminoácidos puestos en una
cadena lineal. Contienen carbono, oxígeno, nitrógeno e hidrógeno.
Los aminoácidos se unen entre sí por enlaces peptídicos, uniendo el extremo
amino de uno con el extremo carboxilo de otro aminoácido.

Clasificación:
1. Su composición:
1.1 Simples.- Por hidrólisis dan sólo aminoácidos.
1.2 Conjugadas.- Por hidrólisis, dan otros compuestos además de los
aminoácidos.
Pueden ser:
- Glucoproteínas
- Lipoproteínas
- Nucleoproteínas
- Fosfoproteínas
- Metaloproteínas
2. Su forma tridimensional
2.1 Fibrosas.- forman fibras largas, se utilizan en la naturaleza para formar
materiales estructurales:
- músculos
- tendones
- uñas
- cuernos
- pezuñas
2.2 Globulares.- están enrolladas en formas compactas y casi esféricas.
Solubles en agua y se mueven dentro de las células:
- enzimas
- hormonas
- de transporte
3. Su función
Proteínas estructurales (querastina, elastina. colágeno)
“ de transporte (hemoglobina)
“ protectoras (anticuerpos: inmunoglobina)
“ hormonales (insulina)
“ enzimáticas (quimotripsina: catalizadores biológicos)

ESTRUCTURA QUÍMICA
Las proteínas son polímeros lineales formados por la condensación de veinte

monómeros llamados aminoácidos mediante reacciones de condensación por

deshidratacióncomo todas las polimerizaciones en la célula. Pueden estar compuestas

sólo de aminoácidos (proteínas simples), o bien llevar unido algún grupo no proteico,

llamado prostético, para dar numerosos tipos de proteínas conjugadas: nucleoproteínas

con ácidos nucleicos (ribosoma, histonas), lipoproteínas con lípidos (LDL, HDL), fosfopr-

oteínas con fósforo (caseína), metaloproteínas con átomos metálicos (citocromo

oxidasa), glucoproteínas con oligosacáridos (γ-globulinas; ver 2 Glúcidos). En todos los

casos es la proteína la que define la utilización de cada grupo prostético, que aunque es
indispensable para la función que se tiene que llevar a cabo, sólo la parte proteica es

capaz de utilizar el grupo prostético como mejor convenga, como si fuera una simple

herramienta capaz de ser utilizada de distintos modos según la mano que la coja. De

cualquier modo, todas las proteínas simples y las partes no prostéticas de las conjugadas

muestran una composición media atómica de 50% C, 23% O, 16% N, 7% H y 3% S.

(Chichon, 2010)

 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS


Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que
consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de
otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce
como estructura primaria de la proteína.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:
En la estructura de las proteínas se distinguen cuatro niveles sucesivos de organización(Figura

1)

Figura 1.Los cuatro niveles de la estructura de una proteína

(hemoglobina)
 La Estructura Primaria

En este nivel se “comprende la secuencia de los aminoácidos que forman la cadena proteica. Tal

secuencia determina los demás niveles de organización de la molécula” (M. De Robertis, 2012).

Este nivel de la estructura se mantiene mediante enlaces peptídicos. Por convención, se escribe

desde el extremo que tiene el grupo amino terminal hacia el grupo carboxilo final (Figura 2).

Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, “el número de estructuras

posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n,

siendo n el número de aminoácidos que componen la molécula proteica.” (Luque Guillén, 2009)

Figura 2. Estructura primaria: secuencia de aminoácidos

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos aminoácidos

que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen

las cadenas laterales de los aminoácidos. Los átomos que componen la cadena principal de la

proteína son el N del grupo amino (condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir

del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido

siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una

proteína es: (-NH-C=-CO-)

“Las secuencias de aminoácidos se deducen a partir de la fragmentación de los polipéptidos en

péptidos mas pequeños mediante el uso de reactivos específicos para cierto tipo de enlaces

peptídicos, seguida por la determinación de la secuencia de cada fragmento mediante

degradación automática de Edman y por la ordenación de la secuencia final mediante la

localización de zonas de solapamiento entre fragmentos generados por diferentes reactivos.


También es posible deducir la secuencia de las proteínas a partir de la secuencia de nucleótidos

de su gen correspondiente en el DNA” (L. Nelson & M. Cox, 2009) .Sin embargo, ciertas

modificaciones durante la transcripción del ADN no siempre permiten que esta conversión

pueda hacerse directamente.

Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los

enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces

peptídicos.

 La Estructura Secundaria

Este nivel “alude a la configuración espacial de la proteína, que deriva de la posición de

determinados aminoácidos en su cadena” (M. De Robertis, 2012), es el plegamiento que la

cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos

que forman el enlace peptídico. “Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO-

y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H).

De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía

libre, y por tanto, más estables.” (Luque Guillén, 2009).

La estructura secundaria de un segmento polipeptídico puede definirse completamente si se

conocen los valores de los ángulos ϕ y ψ de todos los aminoácidos del segmento.

 Hélice alfa (α)

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de

hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo

-C=O del cuarto aminoácido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros

producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación

denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede

establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -

NH- del enlace peptídico del aminoácido en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico

del aminoácido situado en posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el
grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico

del AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice tiene un paso de rosca de 0,54

nm.

Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que

evita problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia, esta estructura puede

albergar a cualquier aminoácido, a excepción de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de

giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar

una interrupción en la conformación en héliceα. Los aminoácidos muy polares (Lys, Glu)

también desestabilizan la hélice a porque los enlaces de hidrógeno pierden importancia

frente a las interacciones electrostáticas de atracción o repulsión. Por este motivo, la

estructura en héliceα es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables

no están cargados

 Hoja beta (β)

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus

enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β, que

suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los

aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de

la cadena polipeptídica. Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las

estructuras β de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden

interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras

laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.

Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela, y si

las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.


 Giros beta (β)

Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están

conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con

una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena

principal de un polipéptido.

Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo α o β)

aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La conformación de los giros β está

estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y

4 del giro β.

 Hélice de Colágeno (β)

El colágeno ha evolucionado para proporcionar fuerza. Se encuentra en el tejido

conjuntivo de, por ejemplo, tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea

del ojo. La hélice de colageno es una estructura secundaria única. Bastante a la hélice α.

Es levógira y tiene residuos aminoácidos por vuelta (Figura 3). (L. Nelson & M. Cox, 2009)

Figura 3.Estructura del colágeno. a) La cadena α del colágeno tiene una

estructura secundaria repetitiva. b) Modelo de esferas de la misma

cadena α. c) Tres de estas hélices se enrollan entre sí de forma dextrógira.

d) Colágeno visto desde un extremo.


Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres

aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o

hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.

La frecuencia periódica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del colágeno

en forma de hélice levógira. La glicina, sin cadena lateral, permite la aproximación entre

distintas hélices, de forma que tres hélices levógiras se asocian para formar un helicoide

dextrógiro.

 Lamina beta o láminas plegadas

Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí

estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los

enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad

a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más

cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que

corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de

hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos.

Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

(Figura 4)

Figura 4. Lamina plegada

 La Estructura Terciaria
“La estructura terciaria es consecuencia de la formación de nuevos plegamientos en las

estructuras secundarias hélice α y hoja plegada β, lo que da lugar a la configuración

tridimensional de la proteína. Los nuevos plegamientos se producen porque se relacionan

químicamente ciertos aminoácidos distantes entre si en la cadena polipeptídica. Según el

plegamiento que adoptan se generan proteínas fibrosas o globulares.” (M. De Robertis, 2012)

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen

la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura

terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la

disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos

ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura

cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.

Hay dos tipos de proteínas, según su estructura terciaria:

 Proteínas fibrosas: estructuras con forma de fibra o lámina. Insolubles en el agua,” una

propiedad debida a la elevada de residuos aminoácidos hidrofóbicos presentes en el

interior como en la superficie de estas proteínas” (L. Nelson & M. Cox, 2009). Las

proteínas que dan forma y protección a los organismos suelen ser fibrosas. Las proteínas

fibrosas se forman por repetición de estructuras secundarias simples.

 Proteínas globulares: estructuras globulares. Solubles en el agua. Muchas enzimas

y proteínas reguladoras tienen esta forma. Las proteínas globulares tienen una

estructura terciaria más compleja, formada a partir de varias estructuras

secundarias diferentes. En las proteínas globulares, los residuos apolares se

orientan hacia el interior (hidrófobos), y los polares hacia el exterior

(hidrófilos)(Figura 5).
Figura 5. Proteina globular: Mioglobina

Las proteínas mantienen su estructura y función dentro de la célula, pero un cambio en las

condiciones puede suponer la alteración de su estructura terciaria, llegando incluso a perder su

función. La pérdida de la estructura terciaria de una proteína supone la pérdida de su función.

Se habla de desnaturalización cuando el cambio en la estructura de la proteína es tan grande

que ésta no puede mantener su función. La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar

por calor, pH extremos, disolventes, o detergentes. La desnaturalización no supone la ruptura

de los enlaces covalentes, pero sí de las interacciones débiles que mantienen la estructura

tridimensional.

 La Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria “resulta de la combinación de dos o más polipéptidos, lo que origina

moléculas de gran complejidad. Por ejemplo, la hemoglobina es el resultado de la integración

de cuatro cadenas polipeptídicas” (Figura 1) (M. De Robertis, 2012), se refiere a las uniones entre

las distintas cadenas polipeptídicas que forman la proteína, dando lugar a una estructura

tridimensional.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,

conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros

componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes,

como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un

homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En

cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre

residuos de cisteína situados en cadenas distintas.

En proteínas con “estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la

asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan

de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del

cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno

consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la

seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.” (Luque

Guillén, 2009)

También se pueden hacer algunas generalizaciones acerca de la estructura cuaternaria de

algunas proteínas oligoméricas conocidas.

a) Cada una de las subunidades o protómeros presenta una estructura terciaria

determinada con rasgos similares a los de las proteínas globulares formadas por una

sola cadena polipeptídica.

b) “La estructura terciaria de las diferentes subunidades de una proteína oligomérica es

muy semejante a la de proteínas globulares que desempeñan la misma o parecida

función. Se percibe pues una clara relación entre estructura y función.” (Porto Andión,

2008)

c) Las distintas subunidades se encuentran asociadas de un modo característico,

estableciéndose entre ellas puntos de contacto que son los mismos para todas las

moléculas de una misma proteína. “Estos puntos de contacto se ven estabilizados por
interacciones débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones

iónicas) entre los grupos R de determinados aminoácidos. “ (Porto Andión, 2008)

La primera proteína cuya estructura cuaternaria fue conocida fue la hemoglobina humana (la

proteína encargada de transportar el oxígeno en la sangre).

Figura 6. Max Perutz y Jhon Kendrew. [Fuente:

Corbis/Hulton Deutsch Collection.]

“La estructura cuaternaria se forma como consecuencia interacciones entre las subunidades de

proteínas con múltiples unidades (multiméricas) o de grandes complejos proteicos. Algunas

proteínas multiméricas poseen una unidad repetitiva consistente en una única subunidad o en

un grupo de subunidades que se denomina protómero.” (L. Nelson & M. Cox, 2009)

Referencias
L. Nelson, D., & M. Cox, M. (2009). LEHNINGER PRINCIPIOS DE BIOQUÍMICA (Septima Edición
ed., Vol. Tomo I). Barcelona, España: Ediciones Omega, S.A.

Luque Guillén, M. (2009). Estructura y propiedades de las proteínas. España. Obtenido de


http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

M. De Robertis, E. (2012). DE ROBERTIS - BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR (16° Edición ed.).


Buenos Aires, Argentina: Editorial Promed.

Porto Andión, A. (2008). TEMA 8: PROTEINAS. Obtenido de CURSO DE BIOLOGÍA:


http://www.bionova.org.es/biocast/tema08.htm