República Bolivariana de Venezuela

Universidad de Oriente. Núcleo Bolívar.

Escuela de Ciencias de la Salud ¨Dr. Francisco Batisttini C¨
Departamento de Ciencias Fisiológicas.
Asignatura: Bioquímica.
Grupo: Jueves A

Facilitador: Bachilleres:
Rafael González Yocasta Jiménez C.I. 25.083.316
Josmaire González C.I. 26.097.004

Ciudad Bolívar; Octubre del año 2019

 INTRODUCCION
Las proteínas son un grupo de sustancias de gran importancia por el gran número de
funciones que realizan dentro y fuera de la célula he aquí la importancia del estudio
de aminoácidos, sus estructuras, sus propiedades iónicas y sus grupos funcionales, ya
que estas son las unidades estructurales que las conforman

Comportamiento acido-base

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, que presentan un punto de

fusión y una solubilidad en agua muy superiores ha lo que cabría esperar dado su
peso molecular. Ello se debe a que los aminoácidos existen en disolución, y
cristalizan a partir de las disoluciones, en forma de iones dipolares

A pH neutro el grupo carboxilo cede un protón y queda cargado negativamente y el

grupo amino capta un protón y queda cargado positivamente. Así, los aminoácidos
pueden comportarse como ácidos o como bases según el pH del medio; se dice que
son sustancias anfóteras. Existe un valor de pH llamado punto isoeléctrico (pI) para
el cual el aminoácido está compensado eléctricamente (carga neta = 0).

Las curvas de titulación de los aminoácidos son más complejas que las de los pares
conjugados ácidos-bases corrientes. Esto se debe a que cada aminoácido posee dos
grupos funcionales capaces de aceptar o ceder protones (amino y carboxilo), cada uno
de los cuales tiene su propio pK y comportamiento ácido-base característico. Por otra
parte, algunos aminoácidos presentan cadenas laterales (R) con grupos funcionales
que son potenciales dadores o aceptores de protones, y que por lo tanto también
influyen de manera determinante en sus propiedades ácido-base.
 Tabla de Resultados: Aminoácido A (Arginina)

Vol. NaOH (ml) pH mEq = N.V (ml)

0 1,78 0

0,5 2,43 0,25

1,0 2,82 0,50

1,5 3,06 0,75

2,0 3,12 1,00

2,5 3,83 1,25

3,0 9,03 1,50

3,5 10,05 1,75

4,0 10,33 2,00

4,5 11,42 2,25

5,0 11,71 2,50

5,5 11,90 2,75

6,0 11,98 3,00

6,5 12,06 3,25

Fuente: Datos obtenidos a partir de la titulación realizada en el laboratorio de Bioquímica.

UDO-Bolívar, 24 de Octubre del año 2019
 Discusión del aminoácido A
Siguiendo con el procedimiento y la metodología establecida en la guía de
trabajo práctico de laboratorio, se realizó una curva de titulación con los datos
establecidos por el material facilitado.
Fue necesario el cálculo de los mEq agregados al aminoácido problema para
la elaboración del grafico de los resultados. Éste (mEq) Se realizó el calculo de la
siguiente manera:
Numero de equivalentes (mEq) = V (ml) x 0,5N
De acuerdo a la curva de titulación del aminoácido ¨A¨ y a sus pK, se hizo la
deducción que el aminoácido problema correspondía a la Arginina.
Al ser extrapolados los valores de los diferentes pK correspondientes a las
mesetas de las gráficas, los resultados fueron:
pKa = 3,09; pKb = 10,875; pKr = 11,94
Al hacer la compararación con los pK de los aminoácidos de la guía de trabajo
se acercó el resultado a los de la Arginina, siendo estos:
pKa = 2,17; pKb = 9,04; pKr = 12,48
Sin embargo al comienzo del análisis de la gráfica se podía suponer que se
estaba trabajando con la Lisina porque el pK del grupo carboxilo es muy similar al de
la Arginina; de igual manera ocurrió al analizar el pKb (el grupo amino) de ambos
aminoácidos, pero al momento de considerar el Pkr (la cadena lateral), se hizo la
observación que dio como resultado que el de la Arginina correspondía a la curva de
titulación.
La forma I (totalmente protonada) tiene dos cargas positivas. La forma II tiene una
carga neta positiva, la forma III es neutra (una positiva y una negativa) y la forma IV
tiene una carga negativa. El punto isoeléctrico de la arginina será aproximadamente
10,85 (la semisuma de pK2 y pK3. La proporción de moléculas en la forma I (2 cargas
positivas) es tan pequeña que puede considerarse como despreciable a la hora de
calcular el pI.
El punto isoeléctrico (pI) se calculó por la suma de los valores de pK que se
encuentran en ambos extremos de la especie cuya carga neta es igual cero (0),
conocido como ión zwitterion y posteriormente se dividió dicho cociente entre 2,
siguiendo la siguiente expresión: pI = pKa + pKb

2
 pI = 10,875 + 11,94 = 11,40
2
El ¨pI¨, por consiguiente, nos indica en la curva de titulación la menor capacidad
amortiguadora del aminoácido.

Aminoácido Arginina
Formula estructural de la Arginina

Disociación de la Arginina

Cationico (+2) Cationico (+1) Zwitterion (0) Anionico (-1)

Propiedades biomédicas de la arginina
La arginina es un aminoácido dibasico que se puede absorver por el
organismo a partir de la alimentación o sistetizarse de forma endógena a través del
ciclo de la urea. La arginina se puede convertir en los aminoácidos prolina e
hidroxiprolina (unión de una AA Prolina mas un gripo OH) durante la síntesis de
glutamato. La arginina también es precursor fundamental para la síntesis de
poliaminas, como histidina y acidos nucleicos, pero además es un promotor esencial
para el crecimiento del timo. Sin embargo, posiblemente la principal importancia de
la arginina radica en que se trata de una sustancia precursora para la síntesis endógena
de oxido nítrico (NO), que se produce bajo el control de la enzima sintasa del oxido
nítrico (NOS). Algunas de las isoenzimas de esta enzima ya caracterizadas dependen
del Ca2+ y generan cantidades pequeñas de NO. Estas formas se distinguen
fundamentalmente de otra isofroma, que se denomina sintasa de NO inducido
(iNOS). La iNOS se expesa cuando existe un proceso inflamatorio, por lo que pueden
ser la principla fuente de origen NO en las formas evolutivas graves de SRIS y
Sepsis. (Michael Keymling (2004), Pag. 23)
La arginina es uno de los componentes de mayor importancia de los
albuminoides. Es el único AA que ha sido encontrado sin excepción en todas las
proteínas y en algunas protaminas aparece en una una proporción de hasta un 90 por
100, en la composición de las cadenas peptídicas. (Federico Klages (1967), Pag.
491)
La arginina retarda el crecimiento de los tumores y el desarrollo del cáncer
porque intensifica el funcionamiento del sistema inmunológico. Este aminoácido
aumenta el tamaño y la actividad del timo, la glándula que produce los linfocitos T,
componentes fundamentales del sistema inmunológico. Por tanto, la arginina es
beneficiosa para los pacientes de AIDS y de enfermedades malignas que suprimen el
sistema inmunológico. También es útil para las afecciones del hígado, como cirrosis
hepática e hígado graso, y contribuye a desintoxicar el hígado neutralizando el
amoniaco. El líquido seminal contiene arginina. Algunos estudios indican que la
deficiencia de arginina puede retardar la madurez sexual y, a la inversa, que es útil
para tratar la esterilidad masculina. Se encuentra en concentraciones altas en la piel y
en tejido conectivo, y ayuda a curar y a reparar los tejidos.
La arginina desempeña un valor importante en el metabolismo muscular. Este
aminoácido contribuye a sostener el adecuado equilibrio del nitrógeno movilizando y
almacenando el exceso de nitrógeno y ayudando a su excreción. La arginina favorece
la pérdida de peso porque promueve el aumento de la masa muscular y la reducción
de la grasa corporal. Además, forma parte de numerosas enzimas y hormonas.
Así mismo, contribuye a estimular el páncreas para que libere insulina, es un
componente de la hormona pituitaria vasopresina y ayuda a la liberación de las
hormonas del crecimiento. Como la arginina es un componente del colágeno y ayuda
a construir nuevo hueso y células tendinosas, es beneficiosa para la artritis y las
alteraciones del tejido conectivo. El tejido cicatricial que se forma cuando las heridas
están sanando se compone de colágeno, que es rico en arginina.
Cuando hay deficiencia de arginina se altera diversas funciones del organismo
como, por ejemplo, la producción de insulina, la tolerancia a la glucosa y el
metabolismo de los lípidos hepáticos.
Las personas que tienen infecciones virales como herpes, no deben tomar
suplementos de arginina. Además, deben evitar los alimentos ricos en este
aminoácido.
Un estudio encontró que tomar dosis altas de arginina durante varias semanas puede
producir aspereza y engrosamiento de la piel. (James F, Balch y Phyllis A. Balch
(2000), Pág.: 38 y 39)
 REFERENCIAS
Loser, Christian y Keymling, Michael. (2004). Práctica de la nutrición enteral:
indicaciones, técnicas y cuidados posteriores. Barcelona, España: Editorial
MASSON. Recuperado de: https://books.google.co.ve/books?id=Wh-
6gQNzzRIC&pg=PA23&dq=que+es+una+arginina&hl=es-
419&sa=X&ved=0ahUKEwi2-drb6cHlAhWQylkKHRLbB-
QQ6AEIVTAG#v=onepage&q=que%20es%20una%20arginina&f=true
Klages, Federico (1968): Tratado de Quimica Organica. Zaragoza, España. Editorial
Reverte. Recuperado de:
https://books.google.co.ve/books?id=J0eF8gxsyoUC&pg=PA491&dq=que+es+una+
arginina&hl=es-419&sa=X&ved=0ahUKEwi2-drb6cHlAhWQylkKHRLbB-
QQ6AEIJzAA#v=onepage&q=que%20es%20una%20arginina&f=false
Balch, James F. y Balch, Phyllis A. (2000): Recetas Nutritivas Que Curan. Nueva
York, Estados Unidos. Editorial Penguin Group. Recuperado de:
https://books.google.co.ve/books?id=TrDJvmggG-
IC&pg=PA38&dq=que+es+la+arginina&hl=es-
419&sa=X&ved=0ahUKEwjb2vmE38HlAhVhvlkKHS2MCuUQ6AEINjAC#v=onep
age&q=que%20es%20la%20arginina&f=true