Introducción

Las proteínas no solo son fuentes de aminoácidos, sino que debido a su naturaleza
polimérica, su presencia influye decididamente en las características reológicas del
alimento, que hacen que éste sea más aceptado por el consumidor (Cherry 1998)
Una proteína puede tener una alta calidad nutritiva y sin embargo no poseer
propiedades funcionales adecuadas para su incorporación en un determinado sistema
alimentario o proceso. La funcionalidad de las proteínas es por lo tanto de gran
importancia tecnológica, existiendo un gran interés por conocer los mecanismos
implicados en la funcionalidad de las mismas, para de esta forma, poder
modificarlas y extender su rango de aplicabilidad (Badui Dergal et al. 1993).
Una de las propiedades funcionales que presentan las proteínas se debe a sus grupos
ionizables carboxilo, amino, disulfuro y otros, los aminoá-cidos son capaces de
desarrollar una carga (+) o (-) de acuerdo con el pH en el que se encuentren, es decir, su
carácter anfotérico les confiere la capacidad de recibir y de donar electrones, esta
situación hace que exista un estado químico conocido como punto isoeléctrico o de
doble ión (Badui Dergal et al. 1993).
 1. Trigo

1.1. Donde se puede encontrar el trigo

El trigo se usa fundamentalmente en la fabricación de los distintos derivados de
panificación, ya que presenta la particularidad de que durante su fermentación se
produce un esponjamiento, característica que solo el centeno comparte parcialmente ya
que los demás cereales no la tienen (avena, sorgo, cebada, maíz, arroz, etc.)(Badui
Dergal et al. 1993).
Esta capacidad de esponjamiento se debe principalmente a las proteínas, la harina de
trigo contiene de un 10 a 12 por ciento de proteínas, que al igual que las del maíz, son
básicamente glutelinas y prolaminas (Badui Dergal et al. 1993).
1.2. Proteínas encontradas en el trigo
Las glutelinas del trigo reciben el nombre de gluteninas, mientras que las prolaminas, el
de gliadinas y ambas suman 85 por ciento de la fracción proteínica; estas, junto con los
lípidos y el agua forman el llamado gluten, responsable de las propiedades de
cohesividad y de viscoelasticidad de la masa de panificación (Kinsella et al. 1986).
Las gliadinas solubles en etanol al 70 por ciento representan 50 por ciento del total
de las proteínas, son una clase heterogénea de 40 – 60 polímeros que por
electroforesis se han dividido en cuatro grupos (α, β, γ, ω), su conformación se
estabiliza por enlaces disulfuro intramoleculares, al hidratarse forman una masa
visco extensible (Zhou et al. 2014).
1.2.1. Con base en su solubilidad
Esta clasificación fue desarrollada por Osborne (1924) y consiste en una serie de
extracciones consecutivas con: agua, solución de sal diluida, solución de alcohol y
solución de ácidos o álcalis diluidos. Usando esta secuencia de separación, las proteínas
se pueden clasificar en albúminas, globulinas, gliadinas y gluteninas respectivamente.
La tabla 2, muestra las proteínas presentes en las diferentes fracciones, además su papel
biológico y funcional (Goesaert et al 2005).
1.2.2. Con base en su funcionalidad
Desde el punto de vista de la funcionalidad de las proteínas, se pueden distinguir dos
grupos de proteínas de trigo. Proteínas pertenecientes al gluten con un desempeño muy
importante en la elaboración del pan y proteínas no pertenecientes al gluten

(Kobrehel et al. 1988) mencionan que el papel funcional de las proteínas de trigo,
especialmente del gluten en la calidad panadera está bien establecido. Las propiedades
específicas visco elásticas de la masa son usualmente explicadas por la presencia y la
interacción de los grupos thiol y disulfuro.
(Flores 2014) mencionan que la harina de trigo es la única que posee proteínas que al
mezclarse con agua o líquidos conteniendo agua forma una sustancia firme, gomosa y
elástica denominada gluten. La proteína es factor determinante en las características
tecnológicas del trigo, tanto en cantidad como en calidad.
En la calidad desempeñan un rol relevante las proteínas de reserva, específicamente
las gliadinas y las gluteninas, que durante el mezclado por acción del agua forman el
gluten. Las gliadinas (cadena monomérica, de bajo peso molecular) presentan
propiedades de plasticidad y las gluteninas (cadenas poliméricas, de alto y bajo peso
molecular) de elasticidad. Ambas contribuyen a las propiedades viscoelásticas
necesarias para un buen comportamiento de la masa durante la panificación, por la
formación de una red tridimensional continua, llamada gluten. (Flores 2014)

1.2.3. Gluten
El gluten es la proteína del trigo que le confiere a la harina propiedades únicas para
obtener una masa viscoelástica y cohesiva capaz de retener gas y preparar productos
horneados aireados y livianos.
1.2.3.1. Glutenina:

La glutenina es una de las proteínas que contiene el trigo, junto con la gliadina para
formar el gluten.
Debido a a su estructura polimérica la glutenina es extremadamente elástica y
proporcionan además una baja extensibilidad siendo las proteínas que dan fuerza al
gluten durante el amasado. Este efecto se realiza debido al incremento y estabilidad de
la red de proteínas cuando estas se enlazan mediante el enlace disulfuro desarrollando
cadenas largas durante el amasado del pan.
1.2.3.2. Gliadina:
La gliadina es una proteína que permite la retención del dióxido de carbono durante la
fermentación para poder hacer crecer la masa de pan. Estas proteínas son esenciales en
permitir que el pan se levante durante su preparación y le da su forma durante la
cocción. Las gliadinas son la fracción soluble en alcohol del gluten de trigo y contienen
la mayor parte de los componentes tóxicos para los celiacos. Son ricas en glutamina y
prolina, cuya digestión en el tracto gastrointestinal es más difícil que la de otros
péptidos.

2. Proteínas encontradas en el maíz

Zeína (prolamina del maíz) El grano de maíz presenta un contenido de proteína que
varía entre el 7 y 12%, siendo el 50% de este valor prolaminas las cuales son conocidas
como zeínas. Las zeínas se localizan principalmente en el endospermo del grano14
siendo su principal y única función la de almacenar nitrógeno para la germinación del
embrión. Estas prolaminas se producen en pequeños y compactos cuerpos proteínicos
unidos por puentes disulfuro, embebidos en la matriz de glutelina y se distribuyen
generalmente en las capas externas del endospermo. Existen cuatro tipos de zeínas: α-,
β-, γ- y δ-15 cada una con diferencias de peso molecular, secuencia de aminoácidos y
solubilidad. La α-zeína representa aproximadamente el 70% de las zeínas y está
conformada por dos grupos de pesos moleculares de 19,000 y 22,000. Su extracción se
efectúa principalmente con etanol (Shewry,1999).

2.1. Las proteínas de maíz

Se clasifican en cuatro fracciones de acuerdo a su solubilidad como albúminas,

globulinas, glutelinas y zeínas (Osborne, 1924). Las zeínas representan la principal
proteína del grano y son solubles en etanol e insolubles en agua. Las albúminas son
hidrosolubles, mientras que las globulinas son solubles en soluciones salinas. Las
glutelinas por su parte, son solubles en soluciones alcalinas (Landry y Moureaux, 1980;
Malumba et al., 2008; Ortiz-Martinez et al., 2017).

El maíz es deficiente en lisina y en triptofano y la relación de concentraciones de

leucina/isoleucina es muy elevada, estos factores, aunados a su estructura terciaria
rígida, hacen que su calidad nutricional sea reducida (Badui Dergal et al. 1993).
3. Desnaturalización

La desnaturalización de proteínas es una desnaturalización bioquímica. Por

desnaturalización bioquímica se entiende el cambio estructural de proteínas o ácidos
nucleicos que lleva a la perdida de la estructura nativa de la molécula de estas
sustancias. Este cambio estructural conlleva a un cambio en el funcionamiento óptimo
de las proteínas o ácidos nucleicos pudiendo llegar a la pérdida total de su función
biológica. También, pero no siempre, va acompañado de cambios en las propiedades
físico-químicas siendo lo más común la pérdida de solubilidad. Benítez, R., Ibarz Ribas,
A., & Pagan i Gilabert, J. (2008).

3.1. ¿En qué consiste la desnaturalización de proteínas?

Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que es esencial para el
desarrollo de su función biológica. Esta estructura tridimensional es conocida con el
nombre de conformación espacial y se caracteriza por un plegamiento determinado de
su estructura. La desnaturalización de las proteínas ocurre cuándo se pierde esta
conformación espacial específica. Guillén, M. V. L. (2009)

Una proteína es una cadena de aminoácidos cuya secuencia es específica. Se forman en

los ribosomas por lectura de los genes que llevan la información de la secuencia
concreta de aminoácidos que da lugar a una determinada proteína. Esta cadena de
aminoácidos agrega otros átomos o moléculas como cobre, zinc, hierro, etc, para dar
lugar a la proteína final que comienza a plegarse sobre sí misma para adoptar la
conformación espacial necesaria para realizar correctamente su función biológica. La
pérdida de esta conformación espacial hace que la proteína no pueda cumplir con su
función biológica en el organismo y es lo que se conoce como desnaturalización de
proteínas. Por ejemplo, un enzima pierde su función catalítica. Guillén, M. V. L. (2009)

La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como acidez

del medio, temperatura, etc. Es importante saber que la desnaturalización de una
proteína no afecta a lo que se conoce cómo estructura primaria, esto es, la secuencia de
aminoácidos base de la proteína. Guillén, M. V. L. (2009)
Hay casos excepcionalmente raros en los que una proteína desnaturalizada no pierde su
función biológica. Guillén, M. V. L. (2009).

3.2. Agentes desnaturalizantes

Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que producen la
desnaturalización de las proteínas. Entre los más comunes podemos citar: Mayolo-
Deloisa, K., Martínez, L. M., & Rito-Palomares, M. (2012).

 Temperatura
 pH
 polaridad del disolvente
 Metales Pesados
 Solventes Organicos

3.3. La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína

 Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
 Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del
interior aparecen en la superficie
 Pérdida de las propiedades biológicas

4. Desnaturalización de proteínas aplicación

4.1. Equipos, materiales y reactivos

4.1.1. Equipo
 Balanza
 Estufa
 Baño Maria
 Plancha de calentamiento

4.1.2. Materiales
 Tubo de ensayo
 Cápsula
 Espátula
 Pinza
 Pipeta
 Beaker
 Probeta
 Asistente de pipeta

4.1.3. Reactivos
 Etanol
 Acetona
 Ácido Nítrico Concentrado
 Ácido Clorhídrico Concentrado
 Hidróxido de Sodio al 40%
 Hidróxido de Sodio al 20%
 Sulfato Cúprico al 1%
 Acetato de Plomo al 5%

4.2. Muestras
Harina de trigo
Fécula de maíz

4.3. Métodos para la desnaturalización de las Proteínas:

4.3.1. Desnaturalización por Metales Pesados:

I. Colocar 3 ml de la solución problema en un tubo de ensayo. Adicionar gota a
gota (hasta 10 gotas) Solución de Acetato de Plomo, agitar y dejar en reposo. Observar.
II. En otro tubo de ensayo con igual cantidad de muestra, adicionar gota a gota
(hasta 10 gotas) Solución de Sulfato Cúprico, agitar y dejar en reposo. Observar.

4.3.2. Desnaturalización por Presencia de Solventes Orgánicos:

I. Colocar 5 ml de la solución problema en un tubo de ensayo. Adicionar 5 ml de
Etanol, agitar y dejar en reposo. Observar.
II. En otro tubo de ensayo con igual cantidad de muestra, adicionar 5 ml de
Acetona, agitar y dejar en reposo. Observar.

4.3.3. Desnaturalización por pH extremo

I. Colocar 3 ml de la solución problema en un tubo de ensayo.
II. Adicionar 0.5 ml de Ácido Clorhídrico Concentrado y colocar en un Baño
María. Observar.
III. En otro tubo de ensayo con igual cantidad de muestra, adicionar 0.5 ml de
Solución de Hidróxido de Sodio al 40% y colocar en un Baño María. Observar.

4.3.4. Desnaturalización Térmica:

I. Colocar 3 ml de la solución problema en un tubo de ensayo.
II. Calentar los tubos en un Baño María a 100 °C.
III. Observar si se presenta algún cambio.
Tema: Desnaturalización de la proteína del trigo y del maíz
Objetivo: Desnaturalizar la proteína de a partir de la harina del trigo y fécula de
maíz
Equipos, materiales y reactivos

Equipo
 Balanza
Materiales
 Tubo de ensayo
 Cápsula
 Espátula
 Pinza
 Pipeta
Reactivos
 Etanol
 Acetona

Método de desnaturalización de la proteína por presencia solventes orgánicos

Desnaturalización por Presencia de Solventes Orgánicos:
I. Colocar 5 ml de la solución problema en un tubo de ensayo. Adicionar 5 ml de
Etanol, agitar y dejar en reposo. Observar.
II. En otro tubo de ensayo con igual cantidad de muestra, adicionar 5 ml de
Acetona, agitar y dejar en reposo. Observar.
Bibliografía

Badui Dergal, S., Bourges, H. & Anzaldúa Morales, A., 1993. Química de los alimentos,
Addison Wesley Longman.

Cherry, J., 1998. Protein Functionality in Foods,Flores, R.V., 2014. El gluten del
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Goesaert, H., Bris, K., Veraberbeke, W. S., Courtin, C. M., Gebruers, K. and Delcour, J.
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Kinsella, J.E., Fox, P.F. & Rockland, L.B., 1986. Water sorption by proteins: Milk
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pp.91–139.Kobrehel, K., Reymond, C. & Alary, R., 1988. Low Molecular Weight
Durum Wheat Glutenin Fractions Rich in Sulfhydryl Plus Disulfide Groups.
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Landry, J. and Moureaux, T., 1980. Distribution and amino acid composition of protein
groups located in different histological parts of maize grain. Journal of Agricultural and
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Mayolo-Deloisa, K., Martínez, L. M., & Rito-Palomares, M. (2012). Técnicas

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Malumba, P., Vanderghem, C., Deroanne, C., and Béra, F. 2008. Influence of drying
temperature on the solubility, the purity of isolates and the electrophoretic patterns of
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Ortiz-Martinez, M., Otero-Pappatheodorou, J. T., Serna-Saldívar, S. O. and García-Lara,
S. 2017. Antioxidant activity and characterization of protein fractions and hydrolysates
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Osborne, T., 1924. Vegetable proteins Second Edi.

Shewry PR. Avenins: The prolamins of oats. Shewry PR, Casey R, editors. In: Seed
proteins. Dordrecht: Kluwer Academic Publishers, 1999: 79-92.

Estructura de las proteínas del trigo

Ilustración 1. Albumina. Ilustración 2. Globulinas

Ilustración 3.Formacion del Gluten

albúminas, globulinas, glutelinas y zeínas

Estructura de las proteínas del maiz

Ilustración 4. Albumina. Ilustración5. Globulinas

Ilustración 6. Glutelina

Ilustración 7. Zeína