UNIDAD 3

EXPRESION DE LA INFORMACION DEL ADN

3.1 Transcripción
3.1.1 Unidad de transcripción
3.1.2 Transcripción en procariotas y eucariotas
3.1.3 Eventos de transcripción
3.2 Control de la expresion génica
3.2.1 Interacción ARN polimerasa-promotor
3.2.2 Operones
3.2.3 Control en la terminación. Atenuación y antiterminación
3.2.4 Cascada lítica y lisogénica
3.3 Traducción
3.3.1 ARN de transferencia
3.3.2 Ribosomas: fábricas traductoras
3.3.3 ARN mensajero: templete
3.3.4 Ensamble de las síntesis proteica: código genético
Hay diversos tipos de RNA en la célula. Los principales son:

•- Ribosómico (rRNA): los diversos rRNA, junto con sus proteínas asociadas,
constituyen los ribosomas que intervienen en la síntesis proteica.
Representa el 70% del RNA celular; mientras que sus precursores (45S),
presentes en el núcleo representan el 5% del RNA celular.

•- Mensajero (mRNA): las diferentes secuencias de los nucleótidos que

constituyen los múltiples mRNA de la célula determinan las cadenas
polipeptídicas que se sintetizarán en los ribosomas. La proporción de mRNA
varía mucho dependiendo del tipo de célula que se analice y momento
funcional. Por término medio representa el 3% del RNA celular y sus
precursores (hnRNA) el 7%. Cuando lleva la información para una sola
proteína, se denomina monocistrón, y policistrón, si lleva información para
más.

•- De transferencia (tRNA): los diversos tRNA transportan los diferentes

aminoácidos hacia los ribosomas en la síntesis proteica. Constituyen el 15%
del RNA celular.
La transcripción se realiza por la RNA polimerasa , formada por varias cadenas
polipeptídicas. En eucariotas hay tres clases de RNA polimerasas, según el tipo
de RNA que se va a transcribir:

•- RNA polimerasa I: Cataliza la síntesis del pre-rRNA (45S), en el nucléolo.

Posteriormente, se cortara el 45S en 28S, 18S y 5,8S.

•- RNA polimerasa II: Responsable de la síntesis del precursor de los mRNA.

•- RNA polimerasa III: Produce los tRNA y el rRNA 5S.

La RNA polimerasa comienza a copiar cuando encuentra una secuencia

promotora de DNA, y termina cuando alcanza una señal de terminación. En el
caso de los procariontes el RNA transcrito se une desde el primer momento a
proteínas, debido a que es muy inestable ya que no tiene el 7-metil-guanocina
(CAP), ni la poliA, que estabilizan el ARNm eucariótico.
En la transcripción intervienen factores de naturaleza proteica de tres tipos:
•- Factores de transcripción: Son diversas proteínas que se unen al DNA promotor,
convirtiéndolo en funcional, lo que atrae a las RNA polimerasas. Hay un factor especifico para
cada tipo de RNA polimerasa. - Factores de iniciación: Es la subunidad s de la RNA
polimerasa y se libera tras la síntesis de los ocho primeros nucleótidos.
•- Factores de elongación: Se incorpora a la polimerasa tras la liberación del factor de
iniciación. Sirve para la elongación y terminación de la cadena de RNA.

En eucariotas gran parte del mRNA de la célula es producido por un complejo proceso que
empieza en el núcleo con la síntesis y procesamiento de un RNA muy largo, denominado
mRNA precursor, RNA nuclear heterogéneo (hnRNA) o transcrito primario.
Este transcrito tiene unos 8.000 nucleótidos (llegando hasta 20.000) y contiene segmentos
que se traducirán como aminoácidos (exones) y segmentos no codificantes (intrones o
secuencias intercaladas) y, además secuencias reguladoras a las que se unirán las
proteínas de regulación génica. A continuación, esté transcrito sufre un proceso de
maduración, en el que se cortan y empalman largas secuencias de RNA (splicing), para
eliminar los intrones y dar lugar al mRNA definitivo que es selectivamente transportado al
citoplasma. En este proceso, la mayor parte del hnRNA (90%) se elimina y degrada en el
núcleo.
El transcrito primario de hnRNA es producido por una de ARN polimerasa
II. El DNA promotor contiene una secuencia llamada TATA-BOX , porque
consta de secuencias ricas en T y A situadas unos 25 nucleótidos por
delante del inicio de la transcripción. En eucariotas (no en procariotas), al
transcrito primario se le añaden dos señales, una en cada extremo:

•- CAP: Al extremo 5’ del transcrito se le añade un nucleótido especial la 7-

metil-guanosina trifosfatada. Este cap se le añade cuando se llevan
sintetizados unos 30 nucleótidos, y sirve para que la subunidad pequeña
del ribosoma reconozca el mRNA y se una a él en la síntesis proteica.
Además, evita que se degrade el ARNm recien creado.

•- Secuencia poli-A: En el extremo 3’ se añade una cadena de unos 200

residuos poliadenilados (polimerasa de poli-A). La cola poli-A
desempeñaría las funciones:
Interviene en la exportación del mRNA al citoplasma.
Contribuye a la estabilidad del mRNA en el citoplasma.
Sirve de señal de reconocimiento al ribosoma.
Splicing: Pérdida, en el ARN, de los intrones.
Existen dos formas:
1. Autosplicing: es realizado sin proteínas. Los intrones se auto
eliminan, al adquirir forma 3D, torciéndose y finalmente
desprendiéndose.

2. Splicingsomas: los intrones son eliminados al adherirse a varias

proteínas, que lo sacan.
Las moléculas de mRNA maduras pasan al citoplasma por los poros
nucleares. Proteínas del complejo del poro reconocen estas
partículas y las transportan por transporte activo. Una vez en el
citoplasma el mRNA se une a ribosomas para ser traducido a
proteínas

Video
Modelo que explica el desensamble de los nucleosomas durante la iniciación de
la transcripción en eucariotas.
 Potenciadores y silenciadores
· Secuencias que actúan en cis. Aumentan o disminuyen la
actividad de un promotor.
· A diferencia de las secuencias promotoras, no se necesitan a distancias
fijas del sitio de iniciación y pueden actuar en ambas orientaciones
· Hay proteínas que se unen a estos sitios y actúan como activadores o
represores
Tres maneras en las
que un gen
eucariota puede ser
regulado.
(A) La proteína
activadora del gen y la
represora compiten
para unirse a la misma
secuencia reguladora
del ADN
(B) Ambas proteínas se
unen al ADN, pero el
complejo represor se
une al sitio activo de la
proteína activadora,
impidiendo que entre
en contacto con la
maquinaria de
transcripción.
(C) El represor
interactúa con los
primeros factores que
se ensamblan,
bloqueando el
ensamble posterior.
video
 Intrones en procariontas y eucariotas
Los intrones fueron descubiertos en 1977 por Hall, Olson y
Goodman, cuando secuenciaron el ADN del gen que codifica para el
ARNt de la tirosina en la levadura. Encontrando que el gen contenia
una secuencia de 14 bases que estaba ausente en el ARN.

Se sospechaba de la presencia de estos fragmentos pero por

primera vez se confirmada mediante la secuenciación, a estos
fragmentos de ADN que aparecen en el gen pero no en el ARNm
final se les llama intrones y la región de segmentos codificantes son
los exones.

Los intrones se encuentran en el ADN de las células procarioticas,

pero por lo general no están dentro de los genes.

Mientras que los genes de la mayoría de las células eucarioticas

contienen multiples intrones dentro de los genes.
En el maíz, el gen para la enzima triosa fosfato
isomerasa consiste de 9 exons y 8 intrones, con un
total de 2900 pb, la enzima contiene unicamente 253
aminoácidos, lo que equivale a 759 bp.
Regiones no traducidas 5’ UTR y 3’ UTR, se encuentran adyacentes
a exones de los extremos y nunca son traducidas.

Los intrones por lo general empiezan con los nucleótidos GT en el

extremo 5’ (GU en ARN) y terminan con AG. La secuencia del
extremo 5’ (GT) del intron es llamado sitio donador de la unión
(splice donor) y la secuencia en el extremo 3’ (AG) es llamada
El empalme (unión) del ARN es complejo, puede realizarse de manera autónoma
(autosplicing) o por medio de la acción de diferentes compuestos (ARNsn y
aproximadamente 50 riboproteinas) llamados en conjunto splicesosoma.

Se realiza un corte en el extremo 5’ del intron que inmediatamente se circulariza mediante

la conexión del extremo 5’ (GU) con una adenina (A) de la secuencia de intron cercana al
extremo 3’(AG), conocida como brazo de unión que se localiza a 18-40 nuleótidos de
distancia del extremo AG en dirección 5’. Posteriormente, se corta el sitio AG al tiempo que
el exon de la derecha es empalmado (spliced) con el de la izquierda.
Auto-empalme (unión) en Eucariontes
Acción del splicesosoma en
eucariotas
ORGANIZACIÓN DE LOS GENES EN PROCARIOTAS Y
EUCARIOTAS
1) Un operón es un grupo
de genes estructurales
mas secuencias que
controlan su transcripción
CAP= proteína
activadora del
catabolismo
Video
UTR= (untranslated region) región no traducida, con 162 nucleótidos de longitud
posee cuatro regiones, que regulan la transcripción una vez iniciada.
↑Triptofano

↓Triptofano
3.3 Traducción

3.3.1 ARN de transferencia

3.3.2 Ribosomas: fábricas traductoras

3.3.3 ARN mensajero: templete

3.3.4 Ensamble de las síntesis proteica:código genético

 3.3.1 ARN de transferencia

Esta molécula de ARN es la más pequeña, tiene aproximadamente 75

nucleótidos y se pliega adquiriendo lo que se conoce como hoja de trébol. El
ARNt transporta los aminoácidos libres del citoplasma al lugar de síntesis
proteica. En su estructura presenta un triplete de bases complementarias de
un codón determinado, lo que permitirá al ARNt reconocerlo con exactitud y
dejar el aminoácido en el sitio correcto. Este triplete se llama anticodón.
El funcionamiento del ARNt
depende de su estructura
tridimensional, los cuatro brazos
de la estructura son helices
dobles, tres de los brazos
contienen bucles con siete u
ocho bases en la parte final,
mientras que el otro bucle posee
entre tres y cinco nucleotidos en
la parte terminal.

Los nucleotidos que conforman la

secuencia del anticodón, se
localiza en el centro del bucle de
enmedio, en una posición
accesible que facilita el
reconocimiento codón-anticodón.
Todos los ARNt poseen una secuencia final CCA en el brazo libre de la estructura,
en muchos casos esta secuencia se une después de que termina la síntesis de la
cadena de ARNt. Varias bases del ARNt se modifican después de su síntesis.
La modificación de las bases se efectua por
medio de enzimas modificadoras del ARNt,
estas variantes de ribonucleotidos son
únicas y exclusivas del ARNt.
La función del ARNt se activa por la acción de la enzima: aminoacil-ARNt
sintetasa que liga químicamente un aminoácido particular al ARNt formando un
aminoacil-ARNt.
El grupo carboxilo del aminoácido
se une al grupo hidroxilo del
carbono 2 o 3 del ribonucleotido
adenina.

Por lo tanto existen dos clases de aminoacil ARNt sintetasa: las que unen
el aminoácido al OH del carbono 2 (Clase I) y las que lo unen al OH del
carbono 3 (Clase II). (Investiguen que aminoácidos son unidos por cada
una de las dos clases de sintetasas.)
 La formación del aminoacil-ARNt se lleva al cabo en dos pasos.

SE PRODUCE AMINOACIL- EN EL SEGUNDO PASO,

EL AMINOÁCIDO AMP Y DOS FOSFATOS EL AMINOÁCIDO SE TRANSFIERE AL
REACCIONA CON EL ATP ARN

SE LIBERA
EL AMP

FINALMENTE EL AMINOÁCIDO SE UNE AL

ARNt APROPIADO

A pesar de que la región de anticodón es complementaria a la región del

codón en el ARNm, existen entre 30 y 40 diferentes ARNt´s en bacterias y
de 50 a 100 en plantas y animales. ¿Porqué?
El número de ARNt en la mayoría de las células es mayor al número de
aminoácidos utilizados en la síntesis de proteínas.
Difiere del número de combinaciones para los aminoácidos en el codigo genético
(≠ 61).
Muchos aminoácidos poseen más de un ARNt y también muchos ARNt pueden
complementarse con más de una combinación de codón (código degenerado).
Los ARNt son isoaceptores, la parte que regula al aminoácido que se pega no
depende de toda la secuencia de la región anticodón.

3´ 5´
Primer nucleótido
Segundo nucleótido

Tercer nucleótido
El número de ARNt es diferente a las 61 combinaciones de ribonucletidos que
codifican para los aminoácidos se debe a la capacidad de que un anticodón del
ARNt puede reconocer a mas de una combinación (aunque no necesariamente
todas) de codones correspondientes a un mismo aminoácido.

Esto se debe a que no es necesario un reconocimiento nucleotido-nucleotido

en la posición fluctuante o de balanceo: la tercera base del codón (ARNm) y la
primera del anticodón (ARNt).
El primer paso en el control para formar el aminoacil correcto lo realiza la
aminoacil-ARNt sintetasa, que reconoce un aminoácido particular y los ARNt
(anticodones) específicos para él y secuencias presentes en la molécula de
ARNt

Posición azul es
la misma para
todos los ARNt, no
se usa para
diferenciarlos

Posición roja es Posición verde es

indispensable en el usada por mas de
reconocimiento de una sintetasa
los ARNt por la
sintetasa.
El segundo paso en el control para formar el aminoacil correcto se lleva a cabo
a través de una prueba de lectura, si se unió el aminoácido incorrecto, se
elimina por medio de la acción de las mismas enzimas.

La tasa de error es de 1 en 10,000 o 1 en 100,000 reacciones. La tasa de error

total en la síntesis de proteínas en E. coli, por ejemplo, es de 1 por 50,000
codones, lo que evidencia la importancia de este primer paso en el control de
errores.
3.3.2 Ribosomas: fábricas traductoras
 SINTESIS DE PROTEÍNAS (TRADUCCIÓN)

La etapa de iniciación en eucariotas es regulada por proteínas citosólicas

denominadas factores de iniciación (IF), que en eucariotas se designan como
eIF, que actúan de manera separada pero concurrente, un factor se une al
extremo 5´del ARNm y otro en la subunidad menor del ribosoma
El primer proceso involucra a la 7-metil-guanosina trifosfatada (CAP) y a
una secuencia de nucleótidos aledaña, localizada entre ésta y el codón de
iniciación (AUG), el factor eIF-4 se une al ARNm, para lo que se requiere
energía que es provista por un ATP.
La secuencia consenso Shine-Dalgarno en el ARNm de los
procariotas, actúa de manera análoga a CAP, y es necesaria para
que se una la subunidad pequeña del ribosoma sobre el ARNm,
esta secuencia es complementaria a la secuencia de nucléotidos
cercana al extremo 3’ del ARNr 16S del ribosoma.
En el segundo proceso, el metionIl-ARNt[i]met se coloca en el sitio P de la
subunidad menor del ribosoma, reacción que requiere el factor eIF-2 y la
energía de un GTP.
Logrados ambos acondicionamientos,
otro factor de iniciación, el eIF-3, con
la ayuda del eIF-4 coloca el extremo
5´ del ARNm sobre una de las caras
de la unidad menor del ribosoma, la
que posee los sitios P y A.

De inmediato la subunidad menor se

desliza por el ARNm y detecta al
codón AUG de iniciación, que se
coloca, en el sitio P. Como es lógico,
el segundo codón del ARNm queda
colocado al lado, es decir en el sitio A.
Ribosoma ensamblado sobre el ARNm
Entre tanto, el metionil-ARNt[i]met,ubicado
en el sitio P de la subunidad menor, se
une al codón AUG de iniciación mediante
su anticodón CAU. El acoplamiento
correcto entre estos dos tripletes es
imprescindible para asegurar el encuadre
de los siguientes codones del ARNm en
los sitios P y A del ribosoma.

La etapa de iniciación concluye cuando la

subunidad menor se combina con la
subunidad mayor y se forma el ribosoma.
En él se encuentran los primeros dos
codones del ARNm: en el sitio P el codón
AUG de iniciación -unido al
metionilARNt[i]met- y en el sitio A el codón
que le sigue.

La unión entre sí de las dos subunidades

ribosómicas se produce luego del
desprendimiento del eIF-2 y del eIF-3, lo
cual es mediado por el factor eIF-5.
La iniciación de la traducción en eucariotes ocurre cerca del extremo 5’ o en la
secuencia interna de entrada de los ribosomas (IRESs) del ARNm. EI complejo
terciario de inicio se une a la estructura CAP (m7G) y se desliza sobre el ARNm
hasta alcanzar un codón de inicio AUG, usualmente ubicado en los primeros 100
nucleotidos. Menos frecuente, el complejo de inicio se une a un IRES dentro la
cadena de ARNm, corriente abajo y escanea buscando un codón AUG de inicio.
(Nts = nucleotidos.)
En las bacterias, la subunidad
pequeña del ribosoma
identifica los codones de
inicio gracias a la interacción
de la cadena ribosomal (16S)
rRNA con una secuencia de
nucleotidos de cerca de 8 nts
en la cadena de ARNm
llamada secuencia Shine-
Dalgarno. Esta secuencia se
localiza cerca de una codón
de inicio AUG, apareándose a
una secuencia en o cerca del
extremo 3’ de la cadena 16S
rRNA, por lo tanto uniendo el
ARNm y la subunidad
pequeña del ribosoma.
Aunque la secuencia Shine-
Dalgarno varía, en promedio 6
de 8 nucleótidos son
complementarios al extremo
3’de 16S rRNA.
El ARNr bacteriano juega un papel directo en el reclutamiento de la
subunidad pequeña del ribosoma hacia el sitio de inicio en el ARNm. Las
cadenas largas de ARNm producidos por los operones bacterianos,
contienen multiples secuencias internas Shine-Dalgarno localizadas
cerca del punto de inicio de cada proteína que se expresa. Como cada
unidad pequeña puede unirse a diferentes secuencias Shine-Dalgarno, la
síntesis ocurre de manera independiente y simultánea en las cadenas
largas de ARNm.
La etapa de elongación comienza cuando al sitio A del ribosoma se acerca
otro aminoacil-ARNtAA, compatible con el segundo codón del ARNm, con el
cual se une. La reacción es mediada por un factor de elongación llamado EF-
1 en eucariotas y EF-Tu en procariotas y consume energía, que es aportada
por un GTP.
Al quedar el aminoacil-ARNtAA cerca del metionil-ARN[t]met. la metionina
localizada en el sitio P, al tiempo que se desacopla del ARNt[i], se liga -
mediante una unión peptidica - al aminoácido ubicado en el sitio A. Se forma
así un dipeptidil-ARNt, que continúa ubicado en el sitio A. Su permanencia en
este sitio es breve.
La unión peptídica es catalizada por la subunidad mayor del ribosoma. La
energía requerida para consumar esta unión proviene de la ruptura de otra
unión química, aquella que liga al aminoácido con la adenina en el brazo
aceptador del ARNt. Como en el caso del metionil – ARNt [i]met, la ruptura
química tiene lugar siempre en el sitio P.
Entre tanto, fuera del ribosoma, esperando para ingresar, se encuentra el
tercer codón del ARNm. Aborda el ribosoma cuando el ARNm se corre tres
nucleótidos en dirección de su extremo 5´. Este proceso – llamado
traslocación – es mediado por el factor de elongación EF-2 en eucariotas y
EF-G en procariotas y también consume energía ahora aportada por un GTP.
2 aminoácidos por segundo en
eucariotas y 20 aminoácidos en
procariotas.
Desde el punto de vista energético la síntesis proteica es bastante
costosa, ya que por cada aminoácido que se incorpora se consumen dos
GTP y un ATP, el último gastado durante la síntesis del aminoacil-ARNtAA
El corrimiento del ARNm hace que el codón de iniciación sea desalojado
del sitio P -y, por consiguiente, del ribosoma- el segundo codón se muda
del sitio A al sitio P y el tercer codón ingresa en el sitio A vacante.
Lógicamente el corrimiento de los codones desplaza también a los ARNt,
por lo que el ARNt[i] sale del ribosoma -no tarda en desprenderse del
codón de iniciación – y el dipéptido pasa del sitio A al sitio P.
Mientras tanto, un tercer aminoacil-ARNtAA ingresa en le ribosoma , se
acomoda en el sitio A y su anticodón se une al tercer codón de ARNm,
otra vez por la intervención del EF-1 (EF-Tu). Debe señalarse que el EF-1
actúa después que el EF-2 (EF-G) se retira del ribosoma, y viceversa.
El paso siguiente comprende la formación de una unión peptídica entre el
dipéptido y el aminoácido del tercer aminoacil –ARNt AA. Esta unión
peptídica, ahora entre e dipéptido y el aminoácido del tercer aminoacil-
ARNtAA. Esta unión peptídica genera un tripeptidil –AARNt, que
permanece en el sitio P hasta la próxima translocación del ARNm.
Este proceso se repite de forma sucesiva codón tras codón; en el cuarto
paso se forma un tetrapeptidil ARNt y luego peptidil - ARNt cada vez más
largos, que se translocan del sitio A al P conforme se producen las
uniones peptídicas.
Debido a que con cada traslocación se corren tres nucleótidos del ARNm,
su extremo 5´se aleja progresivamente del ribosoma y su extremo 3´se
acerca a él en igual medida. Cuando el ribosoma se ha alejado del
extremo 5´del ARNm unos 90 nucleótidos, en el codón de iniciación se
acomoda un nuevo ribosoma, lo cual da inicio a la síntesis de otra
cadena proteica.
La adición de un amino ácido a la cadena polipeptídica
en crecimiento durante la traducción del ARNm
La etapa de terminación determina la conclusión de la síntesis de la
proteína cuando el sitio A del ribosoma es abordado por el codón de
terminación del ARNm (UUA, UGA o UAG, indistintamente). Ello deja al
sitio A sin el esperado aminoacil-ARNtAA, aunque pronto es ocupado por
un factor de terminación llamado eRF (eucaryotic releasing factor), que
sabe reconocer a los tres codones de terminación.

En síntesis la terminación de la cadena polipeptídica está señalada por el

ARNm mediante un codón que no especifica la incorporación de ningún
aminoácido . Ese codón de terminación puede ser UUA, UGA o UAG, y
sobre él no se une ningún ARNt. En cambio, es reconocido por dos
proteínas llamadas factores de liberación (eRF1 y eRF3) en eucariotas y
tres factores de liberación en procariotas, RF1 y RF2 que equivalen a eRF1
de eucariotas y un RF3. Cuando esto sucede, la proteína terminada se
libera del último ARNt, que también se separa del ARNm. Por último
también se disocian las subunidades ribosómicas. Todos estos elementos
pueden ser reutilizados en una nueva síntesis.
Terminación de la cadena se requiere la participación de los factores
de liberación RF-1, RF-2, y RF-3. RF-3 es una proteína pequeña de
unión a GTP.
RF-1 y RF-2 reconocen y se unen a los codenos de término. Cualquiera
puede unirse cuando se alcanza un codón de término.
RF-3-GTP facilita la unión de RF-1 o RF-2 al ribosoma. Una vez que los
factores de liberación ocupan el sitio A del ribosoma la Peptidil
Transferasa cataliza la transferencia del grupo peptidil al agua
(hidrolisis). La hidrólisis de GTP en el factor RF-3, GDP + Pi, causa un
cambio conformacional que prov oca la disociación de los factores de
liberación.
Una proteína denominada como factor de reciclamiento del ribosoma
(RRF) es requerida, junto con EF-G-GTP y IF-3, para liberar el ARNt
vacío del sitio P, y la disociación del ribosoma del ARNm con la
separación de las dos subunidades ribosómicas.
Unión de los factores de terminación
No existen ARNt que reconozcan los codones de
término. Los codones de término son reconocidos por
los factores RF1 (que reconoce los codones de
término UAA y UAG) o RF2 (que reconoce los
codones de término UAA y UGA). Estos factores de
término actúan en el sitio A del ribosoma. Un tercer
factor de terminación, RF3 (GTP), estimula la unión
de los factores RF1 y RF2.

Hidrólisis del peptidil-ARNt

La unión de los factores de terminación altera la
actividad de la peptidiltransferasa de tal forma que
el agua es el agente nucleofilico de unión. El resultado
es la hidrólisis del peptidil-ARNt y la liberación de la
cadena polipeptidica completa. El ARNt no cargado
del sitio E puede disociarse tal como lo hace el factor
de liberació. El ARNt no cargado en el sitio P No
puede disociarse.
Termino de la traducción.
Cuando un ribosoma llega
a un codón de termino
(UAA, UGA, UAG), los
factores de liberación (RFs)
entran al complejo
ribosomal, probablemente
en o cerca del sitio A. En
bacterias, RF1 o RF2
primero reconocen el
codon de inicio. RF3-GTP
entonces corta la cadena
petidica del tRNA y libera
las dos subunidades
ribosomales, esta reacción
requiere de la hidrolisis de
GTP.
Desensamble
Existe un solo paso final para todo el ciclo de síntesis de
proteínas.que se llama desensamble del ribosoma. En
procariotas se requiere la participación del factor de
reciclamiento de los ribosomas (RRF).
Después de la acción de los factores de liberación, el complejo
ribosómico conformado por un ribosoma 70S, unido al
ARNm, un sitio A vacío, y un ARNt descargado en al sitio P.
Es desensamblado por RRF junto con EF-G(GTP).
RRF es una proteína pequeña que contiene 185 aminoácidos.
Estructuralmente contine dos dominios, la forma de la
molécula mimetiza al ARNt.
EF-G y EF-Tu son las figuras de la izquierda. La imagen de la dercha
muestra la superposición de RRF con una molécula ARNt. RRF no posee un
elemento estructural que corresponda al brazo aceptor del ARNt.
Se piensa que RRF puede unirse al sitio A del ribosoma. Se ha propuesto que
EF-G se une y la traslocación puede ocurrir. Lo cual mueve al ARNt vacío
aún unido al sitio P hacia el sitio E, y por lo tanto lo libera. El ribosoma puede
entonces disociarse liberando al ARNm así como a los factores RRF y EF-G
Las figuras muestran como se mimetiza los factores:
RF2, eRF1 y RRF. RF2 posee una estructura que no
se ensambla en la parte de unión del anticodón en el
sitio A como lo posee eRF.
1. Modificación genética de microorganismos
2. Funcionamiento de antibióticos: transcripción y replicación
3. Vacunas de ADN
4. Detección molecular de polimorfismos: aplicación en
ecología evolutiva
5. Apoptosis o muerte celular programada
6. Conocimiento del genoma humano: avances actuales en
temas de salud
7. Herramientas moleculares en los estudios de filogenia