Está en la página 1de 28

TAREA 2 – ENZIMOLOGÍA Y BIOENERGÉTICA

PRESENTADO POR:

CLAUDIA VIVIANA VANEGAS

ALEXANDRA GODOY

YANG RUBINEL BLANDON

KATHERINE CAVIEDES

GRUPO 151030_39

PERIODO 2019 II

PERIODO 16-04

TUTOR DEL CURSO

WILMA ESTHER FUENTES JIMENEZ

BIOQUIMICA

BIOQUÍMICA - (151030A_614)

UNIVERSIDAD ABIERTA Y A DISTANCIA “UNAD”

ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD

2019
Tabla de contenido

Ejercicio 1. Enzimología. ................................................................................................. 3

Ejercicio 2. Bioenergética .............................................................................................. 17


Ejercicio 1. Enzimología.

1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que
actúa?

Clase de enzima
 Oxidorreductasas: catalizan la transferencia de electrones desde una molécula
donante a otra aceptora.
Donde A sería el agente reductor o donante de electrones y B, el agente oxidante o
aceptor.
Tipo de reacción: reacciones de oxidorreducción

 Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno)


de un sustrato a otro, según la reacción
Tipo de reacción: transferencia de un grupo funcional

 Hidrolasas: cataliza la hidrolisis de un enlace químico, Por ejemplo, una enzima que
catalice la reacción siguiente será una hidrolasa: A–B + H2O → A–OH + B–H
Tipo de reacción: hidrolisis

 Liasas: Que cataliza la ruptura de enlaces químicos en compuestos orgánicos por un


mecanismo distinto a la hidrólisis o la oxidación.
Tipo de reacción: reacciones de ruptura o soldadura de sustratos, ejemplo es la
eliminación de grupos para formar varios enlaces

 Isomerasas: que transforma un isómero de un compuesto químico en otro. Puede, por


ejemplo, transformar una molécula de glucosa en una de galactosa.
Tipo de reacción: isomeración

 Ligasas: enzimas que catalizan la unión de dos moléculas a partir de la formación de


enlaces covalentes acompañado por la hidrolisis del ATP.
Tipo de reacción: hidrolisis del ATP
reacciones que son realizadas por enzimas específicas llamadas hidrolasas y
deshidrogenasas
Siendo así esta manera de cómo actúan tenemos:
Ambientar. Se reduce la energía de activación creando un ambiente propicio para que la
reacción se dé, por ejemplo, modificando las propiedades químicas del sustrato a través de
reacciones con su propia capa de aminoácidos.
Propiciar la transición. Se reduce la energía de transición sin modificar el sustrato, es decir,
creando un ambiente con cargas óptimas para que la reacción se produzca.
Dar una ruta alternativa. En este caso las enzimas reaccionan con el sustrato para generar
un complejo ES (Enzima/Sustrato) que se “salta pasos” en el camino ordinario de la reacción,
disminuyendo el tiempo necesario para que se produzca.
Aumentar la temperatura. Dentro de ciertos parámetros, la acción de la enzima puede
acelerarse mediante un aumento en los niveles de energía calórica, dado mediante reacciones
exotérmicas paralelas.
2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que actúan, y
reacción que catalizan, las siguientes enzimas:
- LIPASAS
Su función es la de disolver las grasas de los alimentos para que puedan ser absorbidos.
Catalizan la hidrólisis de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres.
- PROTASAS
Su función es la de degradar las proteínas, rompiendo los enlaces peptídicos de las proteínas
y así liberar los aminoácidos.
- LACTASA
Su función es la de romper el enlace de la lactosa, y así separar la glucosa y la galactosa.
- PAPAINA
Su función es la de provocar la ruptura de múltiples enlaces en las proteínas animales y
vegetales.
- TRIPSINA
Su función es la de hidrolizar los enlaces peptídicos de las proteínas y ayudar en su digestión.
- SACARASA
Su función es la de convertir la sacarosa en glucosa y fructosa. Es decir, rompen los
disacáridos en los monosacáridos que los conforman.
3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las células vegetales
y animales. Todas las células requieren enzimas para sobrevivir y funcionar.
a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las reacciones
químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en comparación con otros
catalizadores?
¿cómo actúan las enzimas como catalizadores?
Aumenta la velocidad de la reacción química; sin modificar su resultado, no modifica la
energía de los reactivos ni de los productos, pero si disminuyen la energía de activación, Es
una especie de barrera que deben de pasar los reactivos para convertirse en producto.
Por ejemplo
A veces la luz o un campo eléctrico externo realizan también una labor catalizadora.
la velocidad de las reacciones depende del contacto entre las unidades químicas que a partir
del movimiento térmico (calor) producen colisiones entre esas mismas unidades. Por lo tanto,
para cada temperatura existirá una velocidad de coalición determinada.
¿Qué significa las reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en
comparación con otros catalizadores?
hay algunas reacciones químicas que se producen de forma rápida y otras son lentas. Por
ejemplo, las explosiones y detonaciones son tan rápidas que resulta muy difícil medir su
velocidad, el cemento necesita varios días para fraguar, es decir, para endurecer, es una
reacción lenta.

Los catalizadores son sustancias distintas de los reactivos y productos que modifican la
velocidad de una reacción, recuperándose íntegramente cuando la reacción finaliza.

Los catalizadores hacen que la reacción transcurra por un camino diferente en que la energía
de activación sea otra. Pueden disminuir la energía de activación, entonces la velocidad de la
reacción aumenta, se llaman catalizadores positivos; o pueden aumentar la energía de
activación, entonces la velocidad de la reacción disminuye, se llaman catalizadores
negativos.

b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es el
mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la siguiente ecuación.
Las enzimas rompen los polímeros presentes en los alimentos en moléculas más pequeñas
que puedan ser absorbidas.
En la imagen observamos la etapa de la unión del sustrato y la enzima siguiendo a la etapa
de la transformación y donde finalmente el complejo enzimático-sustrato termina convertido
en un producto.

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes. La


fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la elaboración de cerveza
eran producidas por las enzimas de distintos microorganismos que actuaban en sobre estos
sustratos, pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato que se
encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?
Complejo enzima-sustrato. Fedra o enzima-sustrato es la estructura que se forma de la unión
de una enzima con su sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima). Algunas proteínas
tienen la capacidad de modificarlos ligándos a los cuales son unidos, es decir, actúan como
catalizadores moleculares.
En la fermentación de un vino, las enzimas tienen un alto nivel de especificidad en la
interacción de la enzima y el sustrato, de forma tal que las enzimas fermentan los azúcares
transformándolos en etanol.
Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a unas
complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal que este no
cambia su forma. (El sustrato seria la llave y la enzima o centro activo la cerradura en este
símil), Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la enzima,
pero el centro activo cambia su conformación espacial provocando un ambiente favorable a
la unión y reacción con el sustrato de manera que se une a este para proceder con la catálisis.
En este caso no encontramos la misma especificidad como en el enlace de tipo llave-
cerradura, por lo que la enzima puede reaccionar con varios sustratos de conformaciones
parecidas
b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son
catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?
Los factores que afectan la actividad enzimática son aquellos agentes o condiciones que
pueden modificar el funcionamiento de las enzimas. Las enzimas son una clase de proteínas
cuya función es acelerar las reacciones bioquímicas. Estas biomolecular son esenciales para
todas las formas de vida, plantas, hongos, bacterias, protistas y animales.
FACTORES QUE AFECTAN

Concentración de enzimas
A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción aumenta de
manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta concentración, pues en un
momento determinado la velocidad se hace constante. Esta propiedad se utiliza para
determinar las actividades de las enzimas séricas (del suero sanguíneo) para el diagnóstico
de enfermedades.
Concentración de sustrato
Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción. Esto se
debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de enzima, por lo que
se formará el producto más rápidamente. No obstante, al superar cierta concentración de
sustrato no habrá ningún efecto sobre la velocidad de la reacción, pues las enzimas estarían
saturadas y funcionando a su máxima velocidad.
PH
Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente en la
actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas de atracción
y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta interferencia
produce cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad. Cada enzima tiene
un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el pH óptimo para una
enzima depende de dónde funciona normalmente. Por ejemplo, las enzimas intestinales
tienen un pH óptimo de aproximadamente 7.5 (ligeramente básico). En contraste, las enzimas
en el estómago tienen un pH óptimo de aproximadamente 2 (muy ácido).
Salinidad
La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia pueden
interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio activo de
la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá afectada

Temperatura
A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en consecuencia,
la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas desnaturalizan las
enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces que mantienen su
estructura haciendo que no funcionen de manera óptima. Así, la velocidad de la reacción
disminuye rápidamente a medida que la energía térmica desnaturaliza las enzimas. Este
efecto se puede observar de manera gráfica en una curva en forma de campana, donde se
relaciona la velocidad de reacción con la temperatura. La temperatura a la que se produce la
velocidad máxima de reacción se denomina temperatura óptima de la enzima, que se observa
en el punto más alto de la curva. Este valor es diferente para las distintas enzimas. No
obstante, la mayoría de las enzimas en el cuerpo humano tienen una temperatura óptima de
alrededor de 37.0 °C.
En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de reacción
aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de la ruptura de
la unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción comenzará a disminuir.
Concentración del producto
La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad de la
enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo formando un
complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima. En sistemas vivos, este
tipo de inhibición generalmente se previene mediante una eliminación rápida de los
productos formados.
Activadores enzimáticos
Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar mejor, estos
pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+,
Na+, K+, etc. En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática,
por ejemplo: el anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan
cofactores enzimáticos. También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad
de las enzimas, llamadas coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que contienen
carbono, como las vitaminas que se encuentran en los alimentos. Un ejemplo sería la vitamina
B12, que es la coenzima de la metionina sintasa, una enzima necesaria para el metabolismo
de las proteínas en el cuerpo.
Inhibidores enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función de las
enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la catálisis. Hay tres
tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e inhibición del
sustrato:
Inhibidores competitivos
Un inhibidor competitivo es un compuesto químico similar a un sustrato que puede
reaccionar con el sitio activo de la enzima. Cuando el sitio activo de una enzima se ha unido
a un inhibidor competitivo, el sustrato no puede unirse a la enzima.
Inhibidores no competitivos
Un inhibidor no competitivo también es un compuesto químico que se une a otro lugar del
sitio activo de una enzima, llamado sitio alostérico. En consecuencia, la enzima cambia de
forma y ya no puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que la enzima no puede funcionar
correctamente.
c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?
El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona de la enzima a al
cual se une el sustrato, para que la reacción se produzca. las enzimas son proteínas. Ciertas
características en su estructura terciaria son las que determinan la forma del sitio activo de la
enzima, y por lo tanto delimitan los sustratos sobre los cuales la enzima podrá actuar. Dicho
de otra manera, la estructura tridimensional de la enzima determina también la estructura del
sitio activo, y le brinda especificidad a la enzima, que sólo podrá actuar sobre ciertos
sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio activo. Muchas veces, el sitio activo tiene la
forma de una hendidura o una cavidad en la estructura de la enzima. El sitio activo suele estar
formado por cadenas laterales de residuos específicos, y es por esta razón que con frecuencia
tiene una estructura tridimensional distinta al resto de la enzima. La estructura y composición
del centro activo está configurado para que únicamente un determinado sustrato tenga la
afinidad suficiente como para unirse a esta zona de la enzima.
d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las enzimas?
El rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH del medio
se aleja del óptimo de la enzima, esta verá modificada su carga eléctrica al aceptar o donar
protones, lo que modificará la estructura de los aminoácidos y por tanto la actividad
enzimática.
5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de Michaelis-
Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar
la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los cálculos
de la velocidad, se transforma en una línea a través de recíprocos dobles, método establecido
por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?


Las enzimas son proteínas con pesos moleculares del orden de 104 a 106 y catalizan la mayor
parte de las reacciones que ocurren en los seres vivos. La acción de las enzimas es muy
específica, catalizando sólo cierta clase de reacciones. Además, concentraciones muy
pequeñas de enzima suelen ser suficientes para producir una actividad catalítica enorme sobre
grandes cantidades de sustrato. Se denomina sustrato a la molécula sobre la que actúa la
enzima. El sustrato se une al centro activo de la enzima, formando el complejo enzima-
sustrato. En este complejo el sustrato se transforma en el producto, momento en el cual se
libera de la enzima. Existen muchos mecanismos para explicar la catálisis enzimática, aquí
consideraremos el más sencillo, el mecanismo de Michaelis Menten, que es:
E+S⇌ES→E+P(1)
Donde E representa la enzima, S el sustrato, ES el complejo enzima-sustrato y P el producto
final. La velocidad de la reacción vendrá dada por la expresión,
R = d [P] dt = k2 [ES]
Aplicando la aproximación al estado estacionario al complejo enzima-sustrato, ES:
d[ES]dt=0=k1[E]0[S]−k1[ES][S]−k−1[ES]−k2[ES](2)
Despejando [ES],
[ES]ee=k1[E]0[S]k1[S]+k−1+k2(3)
Sustituyendo en la ecuación cinética
r=k2k1[E]0[S]k1[S]+k−1+k2(4)
Dividiendo por k1
r=k2[E]0[S][S]+k−1+k2k1=k2[E]0[S][S]+Km(5)
Donde Km es la constante de Michaelis: Km=k−1+k2k1.
La ecuación de Michaelis Menten puede simplificarse dependiendo de la relación
entre Km y [S]
Si Km>>[S]⇒r=(k2/Km)[E]0[S]. Reacción de primer orden, puesto que [E]0 es constante
para cada reacción.
Si Km<<[S]⇒r=k2[E]0. En esta situación nos encontramos con una cinética de orden cero.
A elevadas concentraciones de sustrato el enzima se satura y la velocidad deja de depender
de la concentración del sustrato.
b. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de transformación.
¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?
En una reacción de orden cero, la velocidad de formación del producto es independiente de
la concentración de sustrato: v = k
En una reacción de primer orden la velocidad de formación de los productos es directamente
proporcional a la concentración del sustrato: v = k [A]. Así, en la reacción:
sacarosa + agua
glucosa + fructosa
La velocidad de hidrólisis de la sacarosa es, en todo momento, proporcional a la
concentración de sacarosa. Dicho matemáticamente, donde [A] es la concentración de
sacarosa a cada tiempo (t) y k es la constante de proporcionalidad. Se dice que ésta es una
reacción de primer orden. Una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad
de formación del producto depende de la concentración de dos sustratos (como en una
reacción de condensación): v = k [A1] [A2] del cuadrado de la concentración de un único
sustrato (reacción de dimerización): v = k [A]2
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad,
ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza
siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se
utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de
reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien
midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos. Al seguir la
velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se
obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción.
A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va
disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción Para evitar esta
complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). La velocidad inicial
de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero (Figura de la
derecha). De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total
del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo
del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción
inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa apenas
ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad.
c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué es la Km?
¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km
menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la
afinidad (predomina la forma ES). La velocidad máxima V máx. estima el número de centros
activos del enzima.
En cuento a la afinidad de la encima por el sustrato encontramos que la Km nos da una idea
la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad
(predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina
la forma ES). La velocidad máxima V Max estima el número de centros activos del enzima.

d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva a cabo con uno o
los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de pasos elementales que dan lugar a
la reacción general. es decir, el mecanismo de reacción y la determinación de la velocidad
absoluta de la reacción y sus pasos. ¿Qué consisten?

R: Los mecanismos de reacción describen como tal la secuencia de pasos que suceden y se
requieren para pasar de reactivos a productos finales y de acuerdo a una reacción balanceada
se puede verificar si resulta en una colisión entre moléculas o reacción elementa. Para ello,
el paso determinante es la velocidad ya que esta determina si es limitante o no.

e. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del método de
Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los valores que se
presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la actividad
enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].
V
[S] µM µM/min 1/Vo 1/[S]
30 0,441 1
30 0,440
50 0,680
50 0,683
75 0,978
75 0,998
100 1,144
100 1,152
125 1,468
125 1,427
300 2,435
300 2,624
600 3,532
600 3,311
900 3,761
900 3,606
1000 3,649
1000 3,797
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos,


es decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja
una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso
son: 1/Vo = m y 1/[S] = b

R:
[S] µM V µM/min 1/[S] 1/Vo
30 0,441 0,0333333 2,2675737
30 0,44 0,0333333 2,2727273
50 0,68 0,02 1,4705882
50 0,683 0,02 1,4641288
75 0,978 0,0133333 1,0224949
75 0,998 0,0133333 1,002004
100 1,144 0,01 0,8741259
100 1,152 0,01 0,8680556
125 1,468 0,008 0,6811989
125 1,427 0,008 0,7007708
300 2,435 0,0033333 0,4106776
300 2,624 0,0033333 0,3810976
600 3,532 0,0016667 0,2831257
600 3,311 0,0016667 0,3020236
900 3,761 0,0011111 0,2658867
900 3,606 0,0011111 0,2773156
1000 3,649 0,001 0,2740477
1000 3,797 0,001 0,2633658

Vmax Km
0,0155253 0,9689494
6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la
regulación enzimática.

Las Vitaminas son moléculas proteicas o lipídicas que no pueden ser sintetizadas por el
organismo. Sólo los seres autótrofos y algunos microorganismos son capaces de fabricarlas.
En los seres heterótrofos deben ser tomadas con la dieta alimenticia, a partir de alimentos
vegetales. Las vitaminas químicamente son muy heterogéneas, siempre son moléculas
Orgánicas de bajo peso molecular, pero su naturaleza es muy variable por ello se las clasifica
en vitaminas hidrosolubles y vitaminas liposolubles. El exceso de vitaminas liposolubles
puede crear trastornos graves porque se van acumulando ya que al no ser solubles no puede
excretarse el exceso con la orina. Las vitaminas hidrosolubles, aunque se tomen en exceso
no producen trastornos pues se eliminan con facilidad.
Las vitaminas tienen función catalítica y por tanto se requieren en pequeñas cantidades ya
que se regeneran cuando finaliza la acción en la que intervienen, pero son imprescindibles
para un correcto desarrollo, crecimiento y reproducción. Su carencia extrema o avitaminosis
produce enfermedades muy graves e incluso la muerte. El estado deficitario de vitaminas o
hipovitaminosis también produce alteraciones de la salud.
Las vitaminas hidrosolubles más importantes son la B1, B2, B3, B6, B8, B9, B12 y C. A
excepción de la vitamina C, las demás actúan como componentes de algunas coenzimas, por
ejemplo, el ac. Pantoténico o Vit B5 es componente fundamental de la coenzima A. Las
vitaminas liposolubles son fragmentos isoprenoides y por tanto moléculas lipídicas e
insolubles en agua. No actúan como coenzimas. Las más importantes son la vit A, vit D, vit
E y la Vit K. Todas las enzimas son sustancias que se alteran con facilidad y resisten mal los
cambios de temperatura y los almacenamientos prolongados. Se oxidan con facilidad
perdiendo sus propiedades catalíticas.
7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está en el punto
A?
Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.
R/: se observa que las enzimas presentan un comportamiento dual respecto a la temperatura
en el rango de 5ºc—50ºc la actividad aumenta ya que la reacción se incrementa
b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?
R/: Velocidad de la reacción vs temperatura.
en esta temperatura la gran mayoría de enzimas se inactivan debido a la desnaturalización
que sufre para cada enzima existe una temperatura optima en la cual su actividad es máxima
c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?
Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

R= Esta meseta se genera por que la enzima está saturada, es decir, todas las moléculas de
enzima disponibles ya están ocupadas procesando sustratos, cualquier molécula adicional de
sustrato tendrá que esperar hasta que una enzima se desocupe, por lo que la velocidad de
reacción( la cantidad de producto generado por unidad de tiempo) está limitada por la
concentración de enzima, esta velocidad máxima de reacción es caracterizada de una enzima
en particular a una concentración dada y se conoce como velocidad máxima.
d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que indican las
gráficas?
 enzima alostericas
 enzimas cooperativas
 Enzimas michaelianas.

Ejercicio 2. Bioenergética

1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación


para perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad
para ganar o perder electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa


a CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
R: Los protones que se liberan en la oxidación de la glucosa antes de
llegar al aceptor final (molécula aceptora final de hidrógenos. Son
caracturados por los denominados transportadores de hidrogeno que
pueden ser el NAD,NADP, FAD, las enzimas de las hidrogenanasas, que
a su vez se reducen a NADH,NADPH Y FADH2. Cuando esto se oxidan,
seden los electrones y protones, los electrones son transportados por un
conjunto de moléculas transportadoras, los citocromos, cuyo conjunto de
moléculas se construye la denominada cadenas respiratoria, hasta el
último aceptor de electrones ( el O2) que al a unirse a los protones forman
H2O.durante este último proceso denominado fosforilación oxidativa.

b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los


nucleótidos de nicotinamida cómo el nicotinamida adenín
dinuclecleótido(NAD)?
R: El dinucleótido de nicotinamida y adenina, también conocido como
nicotin adenin dinucleotido o nicotinamida adenina dinucleótido (
abreviado NAD+ es una forma oxidada y NADH en su forma reducida), es
una coenzima que se halla en las células vivas y que está compuesta por
un dinucleotido, es decir, por dos nucleótidos, unidos a través de grupos
fosfatos: uno de ellos es una base de adenina y el otro, una nicotinamida,
su función principal es el intercambio de electrones y protones y la
producción de energía de todas las células. El metabolismo, el NAD+ está
implicado en reacciones de reducción-oxidación, llevando los electrones
de una a otra, debido a esto, la coenzima se encuentra se encuentra de
dos formas: como un agente oxidante, que acepta electrones de otras
moléculas. Actuando de ese modo da como resultado la segunda forma
de la coenzima, el NADH, la especie reducía del NAD+ y puede usado
como un agente reductor para donar electrones, las reacciones de
transferencia de electrones son la principal función de NAD+, También
se emplean en otros procesos celulares, siendo el más notable su
actuación como sustrato de enzimas que adicionan o eliminan grupos
químicos de las proteínas en las modificaciones postraduccionales. Debido
a la importancia de esas funciones, las enzimas involucradas en el
metabolismo del NAD+.
c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?
R: El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de
electrones y protones (poder reductor) en reacciones metabólicas redox,
su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de
hidrogeno (cada uno formado por un electrón y u protón),según la
siguiente reacción
Por lo tanto a reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que
capacita para intervenir como dador de energía o de poder reductor en el
metabolismo. Por ejemplo el FAD ( y también el NAD) se reduce en el
ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria ( respiratoria aeróbica).

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín


trifosfato (ATP)?

R:

Reacción química de formación de ATP: la energía que se forma el


ATP, puede ser formada por ejemplo de la luz del sol, por
fotosíntesis, aunque También puede tomar energía por otros
medios, como de la degradación de la glucosa.
e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de
hidrógeno?

R: Es un poder reductor
2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP
(adenosín trifosfato)?
El adenosín trifosfato (ATP), es la moneda energética de los seres vivos.
Para poder ser sintetizado, los organismos requieren oxidar los sustratos
energéticos de la dieta, proteínas, grasas y carbohidratos. Inicialmente
estas sustancias tienen vías metabólicas separadas hasta alcanzar en su
degradación un metabolito común que es el acetil. Coa, a partir de este
punto centran al ciclo de Krebs, con producción de CO2 e hidrogenios,
estos últimos se transportan por oxido reducción a la cadena respiratoria
donde se formara agua endógena y ATP, para lograr esta oxidación de los
sustratos con alta producción de energía, es indispensable el oxígeno
que actúa como comburente en las reacciones.

a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la


glucólisis?
R: Cuatro moléculas de ATP
b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena
transportadora de electrones?
R: En la cadena transportadora de electrones cada molécula de
NADH se convierten 3 de ATP ( 2 NADH x3= 6 ATP) la
conversión del ácido pirúvico en acetil co en la matriz
mitocondrial da 2 de NADH por cada molécula de glucosa. (2
NADH x3 ATP= 6 ATP).
3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la
función enzimática.

a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de


importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas?
R: El cofactor puede ser de distinta naturaleza: pueden ser
cationes metálicos como: Fe++,Mg2+,Cu2,+etc.
Ejemplo las quinasas que tiene como cofactor Mg2+
b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas
actúan?
R:

c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se


denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y
dar ejemplos.
R: La principal función de las coenzimas es actuar como intermediarios
metabólicos. EL metabolismo con lleva una amplia de reacciones
químicas, pero la mayoría corresponden a unos tipos básicos de
reacciones que implican la transferencia de grupos funcionales. Esta
química común permite a las células utilizar un pequeño conjunto de
intermediarios metabólicos para transportar grupos químicos entre las
diferentes reacciones.
Por ejemplo: coenzima Q, glutatión, azucares nucleótidos, metano furano,
ácido ascórbico, coenzima A, ATP.
d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como
holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que afectan la
actividad.
Oxido- reducción reacciones redox: ejemplo: deshidrogenadas.
transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otro
ejemplo las transaminasas.
Hidrolasas: introduce células de agua en uniones específicas de
sustratos. Ejemplo: las amilasas.
Descarboxilasas: eliminas CO2 de la molécula.
Liasas: eliminan el grupo del sustrato dejando una doble ligadura o
adicionan un grupo a una doble ligadura.
Isomerasas: reordenan al sustrato
Ligasas: unen dos moléculas entre si con obtención de la unión de
pirofosfato del ATP o de otro nucleótido trifosfato.