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Se realizó una separación de proteínas mediante una electroforesis utilizando gel de poliacrilamida. Para realizar la p´ractica,
el primer gel actúa como empacador puesto que este va a asegurar la migración de las proteínas al frente de migración y
para su preparación se usó un regulador con un pH menor que el del gel separador y el de corrimiento, con el fin de provocar
que todas las proteínas de las muestras se alineen en una sola banda , es decir que dichas proteínas se compacten y que de
esta manera entren al mismo tiempo y por lo tanto a la misma velocidad en el gel separador. El gel separador donde se lleva a
cabo la separación de las proteínas, es decir se lleva a cabo la distribución de tales proteínas a través del soporte. Se inició la
electroforesis aplicando un voltaje de 100 voltios, y como sabemos dicho sistema se ajustó con ayuda de un regulador a pH
de 8.8, el motivo de esta condición es que las proteínas en este rango van a contar con una carga neta negativa lo que va a
provocar que sean atraídas por el ánodo (+). Por lo tanto, con base a dichas cargas se va a comenzar con la separación, ya
que como se mencionó las proteínas que posean carga negativa comenzaran a migrar hacia el ánodo (+), mientras que las
proteínas que cuenten con carga positiva van a migrar hacia el cátodo (-), y por ultimo las proteínas con carga neta igual a
cero permanecerán en el pozo, por lo que estas no van a migrar. Por lo que el grado de esta separación va a estar
relacionado con el valor de la carga, es decir una proteína con carga 2- será atraída con más facilidad que aquella que posea
una carga 1-. Al terminar la tinción de los geles, se observó que conforme aumentaba la concentración se obtenían bandas
mejores definidas, a una concentración de 5.5% se observaron manchas muy difusas, mientras que a una concentración de
12.5% las bandas se podían distinguir mejor. Por lo tanto, a mayor concentración de poliacrilamida las bandas se van
definiendo más, es decir para definir el tamaño optimo del poro para cada una de nuestras muestras, se trabajaron distintos
porcentajes de acrilamida, donde al incrementar la cantidad de acrilamida con la posterior formación de más redes de
poliacrilamida disminuyen la luz del poro, por lo que la separación en esta parte va a ser en base al tamaño y a la forma de las
proteínas, donde las proteínas con menor tamaño van a pasar más fácilmente y por tanto, más rápidamente que aquellas de
mayor tamaño que van a ser retenidas por más tiempo. El cálculo de las movilidades electroforéticas relativas, nos indicaba la
velocidad de movimiento de las proteínas al aplicarse el campo eléctrico y nos permitió construir la gráfica de Ferguson al
porcentaje de acrilamida total como variable dependiente y el logaritmo de la movilidad electroforética como variable
dependiente , todo esto se hace con la finalidad de poder conocer la carga eléctrica relativa a partir de la ordenada al origen
de la ecuación de la recta ya que la ordenada nos indica que la variable independiente, es decir el porcentaje de acrilamida es
cero y por tanto la separación de las proteínas únicamente depende de las cargas que estas tengan al no tener como variable
el tamaño del poro en el gel . Tomando en cuenta los datos obtenidos se puede también deducir el tamaño relativo de las
proteínas en las muestras a partir de su pendiente, la cual, al ir aumentando significa que, a pequeñas variaciones en el
tamaño del poro por aumentar el porcentaje de acrilamida, mayor será la movilidad electroforética, lo que indica que la
proteína se movió con mayor rapidez a través del gel al ser menor su tamaño. Obteniéndose que la mayor ordenada al origen
fue la del suero, después la del yogurt y finalmente la de menor valor fue la de la clara de huevo, es decir, Suero>Yogurt>Clara.
Por lo tanto, la proteína con mayor carga neta relativa es la del suero el cual era atraído con más fuerza hacia el ánodo
seguido por la del yogurt, y la menor carga relativa corresponde a la de la muestra de clara de huevo. Así mismo también se
puede deducir el tamaño relativo de las proteínas en las muestras a partir de su pendiente, la cual, al ir aumentando significa
que, a pequeñas variaciones en el tamaño del poro por aumentar el porcentaje de acrilamida, mayor será la movilidad
electroforética, lo que indica que la proteína se movió con mayor rapidez a través del gel al ser menor su tamaño. De esta
forma se tiene que la muestra con proteínas más pequeñas es la clara de huevo, > yogurt> suero. CONCLUSIONES • Se realizó
una electroforesis nativa, aniónica con sistemas buffer discontinuos en gel de poliacrilamida para separar las proteínas
contenidas en las muestras de clara de huevo, yogurt y suero humano. A mayor concentración de poliacrilamida habrá mayor
contenidas en las muestras de clara de huevo, yogurt y suero humano. A mayor concentración de poliacrilamida habrá mayor
número de bandas, que estarán más definidas. A mayor concentración de gel la movilidad electroforética disminuye, ya que
una concentración alta de gel ocasiona un tamaño de poro más pequeño y viceversa.

Sources Similarity
Cátodo - Wikipedia, la enciclopedia libreYogurt>Clara. Por lo tanto, la proteína con mayor carga neta relativa
es la del suero el cual era atraído con más fuerza hacia el ánodo seguido por la del yogurt, y la menor carga
relativa corresponde a la de la muestra de clara de huevo. Así mismo también se puede deducir el tamaño
relativo de las proteínas en las muestras a partir de su pendiente, la cual, al ir aumentando significa que, a
pequeñas variaciones en el tamaño del poro por aumentar el porcentaje de acrilamida, mayor será la
movilidad electroforética, lo que indica que la proteína se movió con mayor rapidez a través del gel al ser
menor su tamaño. De esta forma se tiene que la muestra con proteínas más pequeñas es la clara de huevo, >
yogurt> suero. CONCLUSIONES • Se realizó una electroforesis nativa, aniónica con sistemas buffer
discontinuos en gel de poliacrilamida para separar las proteínas contenidas en las muestras de clara de 5%
huevo, yogurt y suero humano. A mayor concentración de poliacrilamida habrá mayor número de bandas,
que estarán más definidas. A mayor concentración de gel la movilidad electroforética disminuye, ya que
una concentración alta de gel ocasiona un tamaño de poro más pequeño y viceversa.">Compare text
un cátodo es un electrodo que sufre una reacción de reducción, mediante la cual un material reduce su estado de oxidación al
recibir electrones. la polaridad del cátodo, positiva o negativa, depende del tipo de dispositivo.
https://es.wikipedia.org/wiki/Cátodo

Variables dependiente e independiente: concepto y ejemplos - LifederYogurt>Clara. Por lo tanto, la proteína


con mayor carga neta relativa es la del suero el cual era atraído con más fuerza hacia el ánodo seguido por la
del yogurt, y la menor carga relativa corresponde a la de la muestra de clara de huevo. Así mismo también se
puede deducir el tamaño relativo de las proteínas en las muestras a partir de su pendiente, la cual, al ir
aumentando significa que, a pequeñas variaciones en el tamaño del poro por aumentar el porcentaje de
acrilamida, mayor será la movilidad electroforética, lo que indica que la proteína se movió con mayor rapidez
a través del gel al ser menor su tamaño. De esta forma se tiene que la muestra con proteínas más pequeñas
es la clara de huevo, > yogurt> suero. CONCLUSIONES • Se realizó una electroforesis nativa, aniónica con
sistemas buffer discontinuos en gel de poliacrilamida para separar las proteínas contenidas en las muestras 4%
de clara de huevo, yogurt y suero humano. A mayor concentración de poliacrilamida habrá mayor número de
bandas, que estarán más definidas. A mayor concentración de gel la movilidad electroforética disminuye,
ya que una concentración alta de gel ocasiona un tamaño de poro más pequeño y viceversa.">Compare text
las variables dependiente e independiente son las dos variables principales de cualquierla variable independiente también se le
conoce como variable controlada o variable predictivapor esta razón se hace sumamente importante manejar las diferencias para
garantizar que los resultados...
https://www.lifeder.com/variables-dependiente-independiente/

Proteína - Wikipedia, la enciclopedia libreYogurt>Clara. Por lo tanto, la proteína con mayor carga neta relativa
es la del suero el cual era atraído con más fuerza hacia el ánodo seguido por la del yogurt, y la menor carga
relativa corresponde a la de la muestra de clara de huevo. Así mismo también se puede deducir el tamaño
relativo de las proteínas en las muestras a partir de su pendiente, la cual, al ir aumentando significa que, a
pequeñas variaciones en el tamaño del poro por aumentar el porcentaje de acrilamida, mayor será la
movilidad electroforética, lo que indica que la proteína se movió con mayor rapidez a través del gel al ser
menor su tamaño. De esta forma se tiene que la muestra con proteínas más pequeñas es la clara de huevo, >
yogurt> suero. CONCLUSIONES • Se realizó una electroforesis nativa, aniónica con sistemas buffer
discontinuos en gel de poliacrilamida para separar las proteínas contenidas en las muestras de clara de 7%
huevo, yogurt y suero humano. A mayor concentración de poliacrilamida habrá mayor número de bandas,
que estarán más definidas. A mayor concentración de gel la movilidad electroforética disminuye, ya que
una concentración alta de gel ocasiona un tamaño de poro más pequeño y viceversa.">Compare text
la mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-arnm (también conocido como tránscrito primario) utilizando varias
formas de modificaciónel tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número de aminoácidos que contiene y por su
masa molecular total, que...
https://es.wikipedia.org/wiki/Proteína