Está en la página 1de 5

Curso de Bioquímica 201103 /16-04

Tarea 1 – Biomoléculas

Nombre del estudiante: Shily Tatiana Muñoz Serrano


Grupo colaborativo : 201103_21

Ejercicio 2: Aminoácidos y Proteínas

Letra seleccionada: C

Resuelva cada uno los puntos para cada uno de los tres aminoácidos
correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.

1.
Clasifiqu
e de
aminoácid 2. Definición Punto 3. Punto
acuerdo
o Isoeléctrico Isoeléctrico
con la
Polarida
d
1 Prolina Apolar Es el valor de pH en el cual pK1: 1,99
la carga neta del pK2: 10,96
aminoácido es cero. Esto
1,99 + 10,96
sucede cuando las cargas 𝑝𝐼 =
2
positivas son iguales a las
cargas negativas. Para 𝑝𝐼 = 6,48
realizar el cálculo del punto
2 Lisina Polar isoeléctrico se promedian pK1: 8,95
los dos pKa, el anterior y el pKR: 10,53
posterior a la molécula con
carga neta cero. Estos pka 8,95 + 10,53
𝑝𝐼 =
pueden ser del grupo 2
carboxilo (-COOH) pK1, del 𝑝𝐼 = 9,74
grupo amino (NH3+) pK2 o
3 Leucina Apolar del grupo ionizable de la pK1: 2,36
cadena lateral pKR. pK2: 9,60

2,36 + 9,60
𝑝𝐾1 + 𝑝𝐾2 𝑝𝐼 =
𝑝𝐼 = 2
2
𝑝𝐼 = 5,98
Curso de Bioquímica 201103 /16-04
Tarea 1 – Biomoléculas

Resuelva cada uno los puntos 1 a 3 para cada una de las dos proteínas
correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.

Seleccione una proteína de las que le corresponden según su selección y


resuelva el punto 4

2. 4. Estructura
3. Clasifique
1. Clasifique primaria,
como
Clasifique de acuerdo secundaria,
holoproteína
Proteína como con la terciaria y
o
globular o solubilidad cuaternaria
heteroproteí
fibrosa en agua cuando
na
corresponda
1 Lactoalbú Globular Soluble en Holoproteín
mina No hay una agua a ya que solo
dimensión (polar), está
que debido a constituida
Seleccionada
predomine que los por
para consultar
sobre las aminoácido aminoácidos. sus diferentes
otras dos, y s con Carece de estructuras. A
su forma es cadenas una parte no continuación.
aproximada polares proteica
mente están hacia (grupo
esférica. el exterior prostético)
y los de
cadenas
apolares se
orientan
hacia el
interior.
2 Elastina Fibrosa Insoluble Holoproteín
Una de las en el agua a ya que solo
dimensione debido a la está
s es mayor gran constituida
que las cantidad de por
otras dos. grupos aminoácidos.
hidrofóbico Carece de
s. una parte no
proteica
(grupo
prostético)
Curso de Bioquímica 201103 /16-04
Tarea 1 – Biomoléculas

Α-Lactoalbúmina

Estructura Primaria: Es la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica


(123).

Figura 1. Estructura primaria de la α-Lactoalbúmina. Imagen de RCSB PDB (rcsb.org) de PDB ID


1B90 (Harata, Abe & Muraki 1999).

Estructura secundaria: Se da por el plegamiento de la cadena


polipeptídica, debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico, con el fin de adoptar
conformaciones de menor energía libre como la hélice alfa, la hoja beta,
el giro beta, y la lámina beta o plegada.

Figura 2. Estructura secundaria de la α-Lactoalbúmina. Imagen de RCSB PDB (rcsb.org) de PDB ID


1B90 (Harata, Abe & Muraki 1999).

41% helicoidal (8 hélices; 51 residuos)

Hoja beta 9% (7 hebras; 12 residuos)


Curso de Bioquímica 201103 /16-04
Tarea 1 – Biomoléculas
Estructura terciaria: Es la disposición tridimensional de todos los átomos que
conforman la proteína.

Figura3: Estructura terciaria teórica de Lm-PLA 2 -Perú, obtenida mediante el servidor SWISS-
MODEL.

Estructura cuaternaria: La lactoalbúmina solo tiene una cadena polipeptídica


y carece de grupos prostéticos, por lo tanto, no tiene estructura cuaternaria.
Curso de Bioquímica 201103 /16-04
Tarea 1 – Biomoléculas

Referencias

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica Panamericana,
S.A. (pp. 110-123). Recuperado de
http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/9788498358742#{"Pagina
":"110","Vista":"Indice","Busqueda":""}

Harata, K., Abe, Y., & Muraki, M. (1999). Crystallographic evaluation of internal motion of human α-
lactalbumin refined by full-matrix least-squares method. Journal of molecular biology,
287(2), 347-358. DOI: 10.1006/jmbi.1999.2598

Janin, J., Bahadur, R. P., & Chakrabarti, P. (2008). Protein–protein interaction and quaternary
structure. Quarterly reviews of biophysics, 41(2), 133-180. DOI:
10.1017/S0033583508004708

Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD (pp. 15–
17, 32-34, 40-48). Recuperado de
http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimica_1_2
013%20_final_45_leccione_WORD.pdf