BASES TEÓRICAS Y FUENTES BIBLIOGRÁFICAS

FIBRAS TEXTIL
Fibra es cada uno de los filamentos que, dispuestos en haces, entran en la
composición de los hilos y tejidos, ya sean minerales, artificiales, vegetales o
animales. Fibra textil es la unidad de materia de todo textil. Las características
de una fibra textil se concretan en su: flexibilidad, finura y gran longitud referida
a su tamaño.

CLASIFICACION DE LAS FIBRAS TEXTILES:

Una primordial clasificación de las fibras textiles se hace dividiéndolas en dos
grandes grupos: fibras naturales y fibras manufacturadas. El primer grupo está
constituido por todas aquellas fibras que como tales se encuentran en estado
natural y que no exigen más que una ligera adecuación para ser hiladas y
utilizadas como materia textil. El segundo grupo lo forman una gran diversidad
de fibras que no existen en la naturaleza, sino que han sido fabricadas
mediante un artificio industrial. En cuanto a las fibras naturales, cabe hacer una
subdivisión según el reino natural del que proceden: animales, procedentes del
reino animal; vegetales, procedentes del reino vegetal; minerales, procedentes
del reino mineral.

De glándulas Seda
sedosas
Animal
Lanas, pelo de alpaca, de
De folículos angora, de camello,
pilosos cachemira, cabra, guanaco,
Fibras llama, nutria, vicuña
Naturales

Entre los principales factores que se toman en cuenta para la clasificación de la

Vegetal
fibra de alpaca y lana son: raza, finura, color, longitud, suavidad y limpieza. Sin
clasificación, hay una mezcla de fibras de diferentes longitudes y finuras. En
cuanto a las características de longitud, se puede orientar para el proceso de
peinado las fibras largas y para el sistema cardado las fibras cortas.

1
Existen dos razas de alpaca: la Huacaya, cuyo vellón está compuesto por fibras
finas perpendiculares al cuerpo, de buena longitud y presencia de
ondulaciones; y la Suri, que se caracteriza por tener fibras más finas que la
Huacaya, agrupadas en mechas espiraladas o rizadas, que crecen paralelas al
cuerpo. El color de la fibra es variado, va del blanco al negro y presenta
tonalidades de marrón claras y oscuras, también la gris plata y el color vicuña.
El vellón resultante puede ser de colores únicos o mezclados. Sus fibras
presentan una alta variabilidad en color, diámetro medio, longitud, resistencia a
la tensión, elasticidad, flexibilidad y otras características. La producción media
de vellón bruto es de 1,6 kg. cada dos años, los que se reducen a un 85% de
fibra limpia (Brenes et. al., 2001).

La clasificación de la fibra de alpaca según norma técnica peruana se presenta

en el siguiente Cuadro 1. Con respecto a la finura, se refiere que a nivel
nacional, el 20% de la producción está dado por fibra Alpaca Huarizo (fibra
gruesa, mayor de 29 mieras), el 46% por fibra Alpaca Médium Fleece (fibra
semifina, entre 26.6 a 29 mieras), el 22 % por fibra de Alpaca Fleece (fibra fina,
entre 23,1 a 26,5 mieras) y sólo el 12% está conformado por fibra Alpaca Baby
(fibra extra fina, menor de 23,1 mieras) (De Los Ríos, 2006).

Cuadro 1. Clasificación de Fibras de Alpaca

Sólidos
Largo Humedad Grasa
Clasificación Finura () Minerales
(mm) Máx. (%) Máx. (%)
Máx. (%)
Alpaca baby Hasta 23 65 8 6 4
Alpaca fleece 23,1 a 26,5 70 8 6 4
Alpaca
26,6 a 29 70 8 6 4
médium fleece
Alpaca huarizo 29,1 a 31,5 70 8 6 4
Alpaca gruesa Mas de 31,5 70 8 6 4
Alpaca corta *** 20 a 50 8 6 4
Fuente: NTP 231.301-2004

DIFERENCIAS ENTRE LANAS Y PELOS

2
En la composición química apenas se diferencian los pelos de las lanas, pero
su estructura física sí varía; mientras que la lana es rizada los pelos son lisos.
En el animal, la lana forma vellones, es decir, pelotas de fibras; el pelo, en
cambio, cae suelto. El pelo apenas tiene impurezas mientras que en la lana
abundan y se llaman churre. Sin embargo, la costumbre popular hace que, de
común, se llamen lanas ciertas fibras que no lo son; es costumbre nacida de la
similitud de esas materias primas y de la influencia del idioma que ha
colonizado esas tierras. En muchas ocasiones oímos decir manta de lana de
camello; pero obviamente no se trata de lana. Lo mismo ocurre con la llamada
lana de alpaca, una fibra de gran calidad textil, desde luego; pero tampoco es
lana.

FIBRAS NATURALES DE ORIGEN ANIMAL

LANA
La lana es un pelo, en general suave y rizado, que en
forma de vellón recubre el cuerpo de los carneros y
ovejas. Está formada a base de la proteína llamada
queratina, en torno al 20-25% de proporción total, las
cadenas principales de que se reticulan con residuos
de cisteína y contienen una variedad de cadenas laterales básicas y acidas.

Cada pelo es segregado en un folículo piloso y consta de una cubierta externa

escamosa (lo que provoca el enfieltrado) que repele el agua, una porción
cortical y otra medular (que absorbe la humedad). Varía entre 12 y 120 mieras
de diámetro, según la raza del animal productor y la región de su cuerpo, y
entre 20 y 350 mm de longitud.

ALPACA
Su pelo de la alpaca es una fibra más larga
que en la lana de oveja, también más
brillante y flexible, pero no elástico y no
enfieltra como la lana; tiene apariencia más

3
Fibra de alpaca huacaya
brillante. Su tejido, que resulta suave al tacto y con algo de brillo a la vista. Las
escamas del pelo de camélido en comparación con la lana de oveja son menos
protuberantes.

Las fibras de alpaca Huacayo presentan escamas con bordes más

sobresalientes que las fibras de alpaca suri.

Imágenes SEM de las fibras animales, vegetales y sintéticas más comunes.

Imagen de una fibra SEM para observar la altura de una escama y poder
medirla (observar que es menos de la mitad de 1 um)

4
Características químicas. El pelo es una proteína compuesta de varios
aminoácidos. La queratina del pelo es un polímetro natural que presenta una
composición química elemental: 50% de carbono, 16% de nitrógeno, 3.7% de
azufre, 7% de hidrógeno y 23.5% de oxígeno. La fibra de alpaca se diferencia
por tener un mayor contenido de azufre, 4.19%. La queratina es una materia
córnea que no da cola por ebullición. Los álcalis la hinchan y acaban por
disolverla, en cambio, resiste la acción de los ácidos diluidos, aunque la hacen
aumentar de tamaño.

HETEROCOMPLEX OF COIL 2B DOMAINS OF HUMAN INTERMEDIATE FILAMENT TITLE

2 PROTEINS, KERATIN 5 (KRT5) AND KERATIN 14 (KRT14)

5
6
Enlaces posibles entre diversas cadenas de la proteína de las lanas, según
Rippon (1992)

QUERATINA. La queratina es una proteína con una estructura secundaria, es

decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma,
adquiriendo tres dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamándose así
proteína a-hélice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica
gracias a los puentes de hidrógeno y a las fuerzas hidrofóbicas, que mantienen
unidos los aminoácidos de dicha proteína. Todo esto unido le da a la proteína
esa especial dureza característica.

Hay dos tipos de queratina que se diferencian por componentes y estructura:

Queratina alfa, que presenta restos de cisteína en sus cadenas de

aminoácidos, y estos, a su vez, constituyen puentes disulfuro. La fortaleza de
este tipo de queratina (uñas, cabello, cuernos) se debe justamente a los
puentes disulfuro.

Queratina beta, que es, al contrario de la queratina alfa, inextensible no

presenta cisteína ni puentes disulfuro. Podemos encontrarla en las telas de
araña.

ENZIMAS
Una enzima es una molécula proteica globular capaz de catalizar y acelerar
reacciones químicas específicas, en un factor de 1012 a 1020 respecto a las

7
reacciones no catalizadas enzimáticamente. Todas las enzimas son proteínas
producidas por células vivas, son las más variadas y más altamente
especializadas por los sustratos, poseen las mismas propiedades y
características de las proteínas: se desnaturalizan con el calor, precipitan con el
etanol o concentraciones elevadas de sales inorgánicas como el sulfato de
amonio y no dializan a través de membranas semipermeables.

Clasificación de las enzimas: Muchas enzimas se han nombrado añadiendo

el subfijo “asa” al nombre del sustrato o a una palabra que describe su
actividad. Así la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea y la DNA polimerasa
cataliza la síntesis de DNA. Otras enzimas, tales como la pepsina y la tripsina
tienen nombres que no se refieren a sus sustratos. Debido a tales
ambigüedades y al número siempre creciente de enzimas descubiertas, se ha
adoptado por acuerdo de la Unión internacional de Bioquímica un sistema de
nomenclatura y clasificación de enzimas.

Cuadro 2. Clasificación de las enzimas.

N° Clase Tipo de reacción catalizada
1 Oxidoreductasas Transferencia de electrones (iones hidruro o átomos de H)
2 Transferasas Reacciones de transferencia de grupos
3 Hidrolasas Reacción de Hidrólisis (transferencia de grupos funcionales al
agua)
4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces, o formación de dobles
enlaces por eliminación de grupos
5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de la molécula dando formas
isoméricas.
6 Ligasas Formación de enlaces C - C, C-S. C-O y C-N; mediante reacciones
de condensación acopladas a la rotura de ATP.

Clasificación de proteasas dependiendo de su sitio activo.

Las enzimas proteolíticas (comúnmente llamadas proteasas) pertenecen al
grupo de Hidrolasas, ya que catalizan la degradación de otras proteínas
hidrolizando los enlaces peptídicos con diferentes grados de intensidad y de
selectividad. Dependiendo de la naturaleza del sitio sobre el cual actúan las
proteasas, éstas se clasifican en:

8
1. Endopeptidasas: son aquellas enzimas que hidrolizan los enlaces
peptídicos internos de una proteína (tripsina y quimotripsina) dando como
resultado cadenas de péptidos.
2. Exopeptidasas: actúan sobre enlaces terminales de una proteína
(aminopeptidasa y carboxipeptidasas). Basándose en su sitio de acción
sobre el N o el C terminal.
3. Aminopeptidasas: actúan sobre el N libre terminal de la cadena
polipeptídica liberando un aminoácido o un dipéptido o tripéptido.
4. Carboxipeptidasas: actúan sobre el C terminal de la cadena polipeptídica.
Se subdividen en cuatro subgrupos dependiendo de su mecanismo
catalítico y al grupo funcional presente en su sitio activo.

Los enzimas han sido utilizados en el carbonizado de la lana (Fornelli, 1992;

Gouveia y col., 2005), en el blanqueo, solos o en combinación con H202
(Levene, 1998). También se han utilizado para conferir suavidad y reducir el
picor que provocan los tejidos (Bishop, 1998) que es causado porque los
extremos de las fibras son bastante rígidos y pueden estimular las
terminaciones nerviosas situadas bajo la piel. Levene observó que tratamientos
con enzimas proteolíticos o lipolíticos producen un efecto de suavizado y que la
aplicación de proteasas provoca que la lana sea más susceptible a la acción
del agente blanqueante resultando en una mejora del grado de blanco, pero en
un aumento de pérdida de peso y disminución de la resistencia (Levene, 1997).
En la tintura se ha utilizado como agente auxiliar (Cegarra, 1994; Riva, 1999) y
se ha observado que la adición de una proteasa alcalina previamente al
proceso de tintura aumenta la velocidad de tintura e incrementa el agotamiento
(Schumacher, 2001; Riva, 2002). Polímeros aplicados en el acabado para
conferir resistencia al encogimiento pueden retrasar el ataque enzimático,
mientras que la tintura y procesos oxidativos hacen que la fibra sea más
susceptible al ataque enzimático (Nolte y col., 1996).

Cuadro 3. Familia de Enzimas teolíticas, según Neutah (1996)

9
 Characteristic active
Familya Representative protease(s)
site residuesb
Serine protease I Chymotrypsin Asp , Ser195, His57
102

Trypsin
Elastase
Pancrealic kallikrein
Serine protease II Subtilisin Asp32, Ser221, His64
Cysteine proteases Papain Cys25, His159, Asp158
Actinidin
Aspartic proteases Penicillopepsin Asp11, Asp213
Rhizopus chineses and Endothia
parasítica, acid proteases
Renin
Metallo – proteases I Bovine carboxypeptidase A Zn, Glu270, Try248
Metallo – proteases II Thermolysin Zn, Glu143, His231
a This table includes only enzymes of known amino acid sequence and three dimensional structure.
b The number of residues corresponds to the amino acid sequence of the enzyme of the enzyme listed in bold column2.

Durante el tratamiento enzimático, los enzimas proteolíticos hidrolizan el

complejo membranoso celular (CMC). Esto permite que el enzima penetre en el
interior de la fibra a través de la endocutícula, provocando una reducción de la
resistencia mecánica de la fibra de lana. Por este motivo es esencial restringir
la actividad enzimática a la superficie de la lana o retardar su acción para evitar
que el enzima difunda hacia el interior de la fibra, es decir, la acción enzimática
debe estar perfectamente controlada. En este sentido se están realizando
investigaciones inmovilizando los enzimas en soportes adecuados a fin de
incrementar su peso molecular y confinar su actividad enzimática a la superficie
de las fibras.

PAPAINA
Es una enzima que se extrae del fruto llamado papaya y es este familia de las
papaína que según el tipo de tejidos se encuentran relacionadas. Desde poder
antiinflamatorio hasta distintas aplicaciones en procesos industriales se
cuentan entre las propiedades de la papaína y que permite utilizar el fruto en
distintas dolencias como un medicamento natural. Ésta se desnaturaliza con un
pH de 8 y su temperatura debe de ser de 37°C. La papaína es una enzima
similar a la pepsina humana. El crecimiento del negocio relacionado con ella ha
sido tal en los últimos años que el mercado mundial se calcula en unos cien
millones de dólares anuales, de los cuales el 70 % pertenece a las industrias

10
relacionadas con la alimentación. La papaína se consigue por la extracción del
látex, que es un líquido blanco obtenido mediante cortes en los frutos
inmaduros. Luego, en el laboratorio se separa la enzima y se purifica hasta
alcanzar un nivel óptimo de calidad para la comercialización y uso.

Author(s): Pickersgill, R.W., Harris, G.W., Garman, E.

Release: 1994-01-31 Classification: hydrolase (sulfhydryl Protease)
X-RAY
Experiment: DIFFRACTION ResidueCount: 212
With resolution of 1.60 Å
1 Polymer
Compound:
2 Ligands
PubMed ID is not available.
Citation: Hydrolase (Sulfhydryk Proteinase)
Structure Of Monoclinic Papain At 1.60 Angstroms Resolution

Author(s): Kamphuis, I.G., Drenth, J.

Release: 1986-10-24 Classification: Hydrolase (sulfhydryl Protease)
X-RAY
Experiment: DIFFRACTION ResidueCount: 212
resolution of 1.65 Å

11
 1 Polymer
Compound:
2 Ligands
Structure of papain refined at 1.65 A resolution
Citation:
(1984) J.Mol.Biol. 179: 233-256.

Gracias al adelanto biotecnológico de la papaya se está obteniendo la papaína,

que, entre otras aplicaciones, puede ablandar la carne y aclarar la cerveza. La
papaína es una enzima similar a la pepsina humana. Se extrae de la papaya
(Carica papaya), y el crecimiento del negocio relacionado con ella ha sido tal en
los últimos años que el mercado mundial se calcula en unos 200' de dólares
anuales, de los cuales el 70% pertenece a las industrias relacionadas con la
alimentación. TecnologicFarm S.A. fundada en 1998 en un predio de 28 Ha,
con una inversión cercana a los 97 mil dólares, hoy la empresa tiene 70 Ha
plantadas con papayos. TecnologicFarm S.A. tiene actualmente 2 productos
derivados de este proceso: la Tecnoenzima (M), que sirve para la tenderización
y ablandamiento de carne a nivel industrial, y la Tecnoenzima (B), que se usa
en la clarificación de cerveza helada.

La papaína es una proteína de 212 aa, que se encuentran enrollados en 2

partes separadas por un puente que tiene un lugar activo con un grupo tiol (SH)
libre. Es una enzima de baja especificidad que hidroliza tanto las proteínas
como los péptidos de pequeño tamaño, amidas y ésteres. Preferentemente
actúa sobre los aa básicos, Leu, Gly, así como sobre Arg, Lis y Phe. Es
activada por la cisteina (aa), el tiosulfato (compuesto de azufre) y el glutatión.
Es inhibida o inactivada por iones metálicos (Zn, Cd, Fe, Pb), oxidantes (H 2O2,
radicales libres, etc.) y por agentes que reaccionan con los tioles (ácido
ascórbico). No se absorbe, por lo que únicamente actúa a nivel del tubo
digestivo. La cualidad principal de la papaína es el uso como mejorador de las
carnes, (ablandamiento y aclaramiento), y en el aclaramiento y para evitar la
sedimentación en las cervezas por su acción en los enlaces de las proteínas.
Además de sus usos en la industria de la carne y la cerveza, esta enzima es
requerida en áreas como la farmacéutica y la cosmética, donde se utiliza en la

12
fabricación de cremas despigmentantes de la piel, que consumen
aproximadamente el 10 % de la producción mundial, y van en alza. En Estados
Unidos, por ejemplo, se le han descubierto propiedades a la hora de tratar
males hepáticos y dolores lumbares: su uso médico ha sido aprobado para el
tratamiento de estos últimos, mediante la inyección de la enzima al líquido
cefalorraquídeo de la espina dorsal con el fin de disipar los molestos dolores
del disco intervertebral. Todo esto con un éxito de hasta el 60 % en los
pacientes tratados y un riesgo mínimo de alergia.

Por otra parte, la papaína es uno de los componentes utilizados por

laboratorios oftalmológicos para fabricar tabletas enzimáticas para la limpieza
de lentes de contacto. También forma parte de suplementos dietarios, debido a
su capacidad de favorecer el proceso digestivo, y de procesos de depuración
de aguas. Paralelamente, se comienzan a descubrir otras aplicaciones de la
papaína en negocios como la industria textil, papelera, curtido de cuero, así
como en procesos de depuración de residuos líquidos y en investigación de
química analítica. Entre los países que la exportan se encuentran Chile,
Tanzania, Uganda, el Congo, Sri Lanka (Ceilán), Tailandia y la India. Colombia
es un país con muchas expectativas para la producción y exportación de la
enzima, por su ubicación geográfica y por la economía que maneja. Como dato
anexo, muchas de sus cualidades no han podido ser reproducidas en una
enzima sintética, lo que vuelve a la papaína insustituible en muchas de estas
áreas.

SERINE PROTEASE: SAVINASE

13
 Betzel, C., Klupsch, S., Papendorf, G., Hastrup, S., Branner, S., Wilson,
Author(s):
K.S.
Release: 1996-10-24 Classification: SerineProtease
X-RAY DIFFRACTION with ResidueCount: 269
Experiment:
resolution of 1.40 Å
1 Polymer
Compound:
2 Ligands
Crystal structure of the alkaline proteinase Savinase from Bacillus
Citation: lentus at 1.4 A resolution.
(1992) J.Mol.Biol. 223: 427-445

14
PROPIEDADES QUÍMICAS DE LA LANA
Acción del agua en la lana. Los enlaces iónicos entre los grupos terminales de
aminoácidos ácidos (COO-) y básicos (NH3+) de las cadenas laterales
contribuyen, junto con los enlaces de hidrógeno, a estabilizar la estructura de la
queratina seca, mientras que ambos tipos de enlace se van rompiendo a
medida que la queratina absorbe agua (hasta un 34% de su peso en seco). Los
enlaces disulfuro no se ven afectados por la presencia de agua, mientras que
los enlaces hidrofóbicos entre cadenas apolares tienen lugar, únicamente en
presencia de un elevado contenido en agua. (Makinson 1975; citado por Canal,
2005). La fibra se vuelve más susceptible al daño químico en medio acuoso,
debido a que las cadenas proteicas pueden ser ionizadas y atraer pequeñas
moléculas de ácidos y álcalis. Las condiciones alcalinas son más dañinas que
las condiciones ácidas. Dado que las lanas bien lavadas en un medio alcalino
débil poseen un pH de extracto acuoso entre 9 y 10, y que la temperatura no
suele superior a 50°C, durante esta operación no se puede producir una
alteración significativa de la fibra (Cegarra, 1997).

Acción de los álcalis en la lana. Los álcalis actúan principalmente sobre la

queratina hidrolizando la cadena polipeptídica, atacando algún resto
aminoácido y creando nuevos enlaces transversales (Gacén, 1989). Las
proteínas que contienen cistina son especialmente sensibles, debido a la
reacción de los enlaces disulfuro con el álcali (Maclaren y Milligan, 1981; citado
por Vílchez, 2005). Cuando la lana es atacada por los álcalis se produce una
pérdida de resistencia, su color tiende amarillear, el tacto es más áspero,
depreciándose su calidad comercial. Por ello, en todos los procesos en medio
alcalino, las condiciones deben ser controladas para evitar un ataque de la fibra
fuera de los límites aceptados (Cegarra, 1997). La acción de los álcalis sobre la
cistina conduce a la formación de otro aminoácido, la lantionina, que se
produce a través de varias reacciones intermedias, según un mecanismo de
eliminación. Esta conversión se inicia a pH 4 a la temperatura de ebullición y a

15
un pH 10 a la temperatura de 45oC y en un tiempo relativamente corto, se
acentúa la conversión de cistina en lantionina, aumentándose con la presencia
de electrolitos. De otra parte, la presencia de los agentes tensoactivos también
influye, de forma que los aniónicos tienden a disminuir ligeramente la
conversión de la cistina en lantionina, los catiónicos la aumentan y los no
iónicos no la alteran (Cegarra, 1997).

Fig. 1. Conversión de Cistina en Lantionina

C=O C=O C=O C=O

| | | |
CH – CH2 – S – S – CH2 – CH CH – CH2 – S – CH2 – CH
| | | |
NH NH NH NH

Cistina Lantionina

El hecho de que lanas lavadas en estas condiciones presenten grados

significativos de alteración hay que buscarlo en el efecto de la temperatura bien
por un defecto de control durante el lavado o porque la temperatura de la
secadora, trabajando en línea con la máquina de lavar, sea excesiva (Cegarra
1997). La cisteína de la lana, en medio débilmente alcalino, se comporta como
un ión mercapto; este ión, bajo condiciones alcalinas muy suaves reacciona
con la cistina produciendo un intercambio de iones mercapto. El nuevo ión
mercapto puede reaccionar con otro puente disulfuro sucesivamente (Zhan y
Col, 1958; citado por Cegarra, 1997).

Figura 2. Conversión de Cisteína en Cistina

C=O C=O
| |
CH – CH2 – SH CH – CH2 – S- + H+
| |
NH NH

Cisteína Ión Mercapto

16
C=O C=O
| |
CH – CH2 – S- , R1 – CH2 – S – S – CH2 – R2 CH – CH2 – S – S – CH2 – R2 , R1 – CH2 – S-
| |
NH NH

Ión Mercapto Cistina Cistina

Dado que la mayor parte de la cistina de la lana está en forma de enlace

intramolecular, mediante las reacciones anteriores que se originan en
condiciones muy suaves, se orean nuevos puentes disulfuro que producen una
mayor estabilización de la lana (Cegarra, 1997).

PROPIEDADES FÍSICAS
Las propiedades físicas de las fibras queratínicas dependen de forma marcada
de su contenido de agua absorbida, lo que se cumple tanto para la cutícula
como para el resto de la fibra. El agua actúa como plastificante, puesto que
reduce las interacciones entre grupos ácidos y básicos por rotura de puentes
de hidrógeno, reblandeciendo por tanto la queratina. De todos modos, los
enlaces disulfuro previenen la disolución de la Abra y limitan mucho su
reblandecimiento (Canal, 2005).

Afieltramiento. El afilamiento únicamente tiene lugar en las fibras de lana y

otras fibras animales y es de carácter irreversible y progresivo. Es un proceso
de compactación y enmarañamiento de fibras que tiene lugar bajo agitación
mecánica, fricción y presión en presencia de calor y humedad (Canal 2005) Las
escamas forman una estructura tipo rastrillo que origina un efecto de fricción
direccional que tradicionalmente se ha considerado el causante del aforamiento
(Feughelman, 1997; citado por Canal, 2005), Las fibras de alpaca se afieltran
bastante pronto pero más lento que las lanas medias del mismo diámetro, ello
debido a que la fibra de alpaca es más dura y rígida. La habilidad para
abatanarse depende principalmente en el diferente efecto de fricción de las

17
escamas, de la superficie, y también está influenciada por la rigidez y la
elasticidad de la fibra. Las escamas tienen márgenes sobresalientes hacia la
punta de la mecha y cuando se rozan de la raíz a la punta ofrecen poca
resistencia, Pero rozando en la dirección contraria de la punta a la raíz, la
resistencia es mayor (Von Bergen, 1963; Leyva, 1979).

Figura 3. Mecanismo de Anclaje que provoca el Afieltramiento

La altura promedio de las escamas de la fibra de alpaca con un diámetro mayor

a 19 pm es aproximadamente 0,4 p, mientras que para la lana de una finura

similar es alrededor de 0,8 m (Phan 1988, citado por Liu et al., 2009).
Obviamente, este menor contorno de las escamas resultará en pequeñas
diferencias entre los coeficientes de fricción en contra de las escamas y a favor
las escamas, en el caso de la fibra de alpaca que las correspondientes
diferencias para la lana. En general, el afieltramiento es una forma de
enmarañamiento producida por el persistente movimiento de las fibras
individuales, lo cual causa un efecto friccional direccional de la fibra = 1-2,
donde 1 y 2 son los dos principales coeficientes de fricción, los que van de la

raíz a la punta de la fibra, (con la escama, 1) y los que van de la punta a la

raíz (contra la escama, 2), el valor de 2 siempre es mayor que 1. Se han
reportado en promedio una diferencia de 0,20 para la alpaca Huacaya, de 0,16
para la alpaca Suri, y de 0,4 para la lana. En adición, al reducirse el grosor de
la cutícula, la rigidez de la unión de la fibra puede reducirse. Para la fibra de

alpaca, la frecuencia de las escamas es mayor, 9 escamas por cada 100 m,

mientras que para la lana es de 4 escamas por cada 100 m. Esto resulta en
una superficie más suave para la fibra de alpaca que para la lana (Liu et al.,
2009). Las fibras de alpaca tienen una mayor frecuencia de escamas que la

18
lana y sabiendo que el levantamiento de las escamas se produce cuando las
fibras están mojadas, porque hay más puntos de contacto fibra / fibra. Esto
podría explicar, en parte, la alta propensión de la fibra de alpaca de afieltrarse
(Liu et al, 2009).

Higroscopicidad. La higroscopicidad se define como la capacidad que poseen

todas las fibras textiles para absorber agua de la atmósfera que la circunda, de
retenerla tenazmente y de eliminarla (Hellman, 1965; citado por Leyva, 1979).

El poder higroscópico de la lana le permite absorber hasta un 30 % de

humedad ambiente sin mojarse e impide la electricidad estática (De Gea,
2004). Los poderes de absorción de humedad por la fibra de alpaca son
similares a los de la lana (Von Bergen, 1963; citado por Leyva, 1979). Se
observó que la grasa o suarda actúa como una funda de la fibra para protegerla
e impedir la penetración de la humedad, se comprobó que una vez lavada,
denota higroscopicidad con mayor intensidad (Rohde, 1965; citado por Leyva,
1979). La tasa de humedad ha de tenerse muy en cuenta para determinaciones
de la resistencia, elasticidad o extensibilidad, ya que puede verse seriamente
modificada, por lo que se ha de trabajar siempre con tasas normales de
humedad. Por la misma razón y ante los aumentos de peso por absorción de
agua en medios atmosféricos húmedos, la determinación del rendimiento ha de
hacerse a una temperatura de 21°C y humedad relativa del ambiente del 65%.

PROPIEDADES MECÁNICAS
Diagrama Tensión - Deformación de la Lana: Las propiedades mecánicas de
la lana, representadas en un gráfico de tensión-deformación (Figura A)
presenta tres zonas bien definidas. Una primera zona, región de Hook donde la
tensión crece rápidamente hasta una deformación del 12%, luego la región de
alta deformabilidad, donde las deformaciones crecen rápidamente hasta 25-
30% para pequeños incrementos de tensión. Finalmente, la región de rotura
donde el gran aumento de tensión es acompañado por el de las deformaciones'

19
entre 35-55%. Las relaciones de las pendientes en cada región de la curva (-)
pueden expresarse como 100:1:10 (Zolotucho et al., 2003).

Figura A. Diagrama tensión-deformación de la fibra de lana, mostrando la

zona de deformación asociado con la transformación.

Región de Región de Rotura

Hook
TENSIÓN

Zona de Deformación
 

Las propiedades mecánicas de la lana varían fuertemente con el contenido de

humedad y la temperatura (Figura B). Para fibras secas y no dañadas, la
tensión de rotura. 05
se encuentra entre 150-220 MPa,. 30
mientras que en fibras
DEFORMACIÓN
húmedas la tensión resulta de solo 70-80% de ésta. Con la deformación ocurre
exactamente lo contrario. Se observa que las tensiones de rotura disminuyen al
aumentar la temperatura, desapareciendo la diferenciación de fases. La
deformación de rotura aumenta con la temperatura (Zolotucho et al., 2003).

Figura B. Diagrama tensión-deformación de la fibra de lana a diferentes

temperaturas

20
 240
Tensión (MPa) 273 K
200 297,4 K

160 305,9 K

120 337 K

80 384,2 K
357 K
40 365 K

0
0 10 20 30 40 50 60 70
Deformación (%)

21