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Curso de Bioquímica 201103 /16-04

Pretarea

Nombre del estudiante: Nasly Angelica Soler


Grupo colaborativo :

Letra seleccionada: B

Ejercicio 1. Enzimología

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de


acuerdo con la letra seleccionada.

Tipo de Enzima Función 3 ejemplos Tipos de inhibición

Hidrolasas Las 1. Bajo el nombre de esterasas


hidrolasas se comprenden una amplia Con los
son enzimas cantidad de importantes Inhibidores de la
que se unen enzimas que producen la acetilcolinesterasa
a las ruptura del enlace éster hacen inhibición
moléculas de formado por los ácidos competitiva. el
agua, inorgánicos (fosfórico, sustrato y el
promoviendo sulfúrico) u orgánicos diversos
inhibidor no se
la ruptura de con diferentes alcoholes o pueden unir a la
las tioles. Pese a las numerosas misma enzima al
moléculas. investigaciones existe todavíamismo tiempo, como
se muestra en la
Un ejemplo cierta incoherencia, dada la
figura de la derecha.
de estas escasa especificidad de acción
Esto generalmente
enzimas son para muchas esterasas.2 Se ocurre cuando el
las han formado seis subgrupos, inhibidor tiene
peptidasas, de acuerdo con la reacción afinidad por el sitio
esenciales en típica: activo de una
los procesos enzima en el que
digestivos en Ésteres de ácidos orgánicos también se une el
el estómago sustrato; el sustrato
e intestinos Con alcoholes RCOOR’ + H2O y el inhibidor
→ RCOOH + R’OH compiten para el
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A–B + H2O 2. D-glucosa-6-fosfato acceso al sitio activo


→ A–OH + fosfohidrolasa de la enzima. Este
B–H tipo de inhibición se
Se encuentra en hígado puede superar con
(microsomas) y riñón. concentraciones
Interviene en las últimas suficientemente
etapas de la glicogenólisis altas del sustrato, es
decir, dejando fuera
catalizando la importante
de competición al
reacción, muy específica:
inhibidor. Los
D-glucosa-6-fosfato + H2O → inhibidores
D-glucosa + ortofosfato competitivos son a
menudo similares en
estructura al
3. Hidrolizan los sulfatos de sustrato verdadero
ésteres según:
R-O-SO3H + H2O = ROH +
SO4H2

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática


correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.

Catálisis por
Catálisis covalente
proximidad
Lugar donde Fundamentalmente Ocurre en todas las
ocurre proteasas enzimas
Función Rompen los enlaces Aproxima los sustratos
peptídicos. Para un (reactantes) y hace que la
mismo tipo de reacción, probabilidad de encuentro
las estrategias son entre ellos sea mayor
distintas
Tipo de La reacción puede ser uni La reacción puede ser uni
reacción o bimolecular o bimolecular
Principio a los sitios activos de las las interacciones enzima-
enzimas de tal manera sustrato orientan los
que se forma un grupos reactantes y los
intermediario covalente juntan uno con otro.
entre la enzima o la
coenzima y el sustrato.
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Ejemplo proteólisis por las Además de inducir


proteasas de serina, que tensión, grupos como el
incluye a enzimas aspartato son
digestivas (tripsina, frecuentemente
quimiotripsina, y químicamente reactivos
elastasa) y varias también, y su orientación
enzimas de la cascada de y proximidad al sustrato
la coagulación. Estas favorecen su participación
proteasas contienen en en la catálisis
su sitio activo serina
cuyo hidroxilo del grupo-
R forma un enlace
covalente con un carbono
carbonilo de un enlace
peptídico, por lo tanto
causan hidrólisis del
enlace peptídico
Nota: agregue tantas filas como sea necesario

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la


actividad enzimática (incluya ejemplos)

Factor Explicación

Efecto de la concentración En las reacciones no catalizadas por


de sustrato enzimas la formación de producto
depende linealmente de la concentración
de sustrato añadido (Grafica A). Mientras
que en las reacciones catalizadas por
enzimas, generalmente se obtiene una
dependencia hiperbólica de la velocidad
respecto a la concentración de sustrato,
distinguiéndose 3 partes distintas en la
curva (B). En la primera parte, a bajas
concentraciones de sustrato, la velocidad
es proporcional a la concentración de
sustrato, de tal manera que, si se duplica
la concentración de sustrato, se duplica la
velocidad (reacción de primer orden). La
segunda parte de la curva, a
concentraciones intermedias de sustrato,
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la velocidad se incrementa menos que en


la primera parte con el incremento de la
concentración, iniciando alrededor de la ½
de la Vmax. La última parte de la curva, a
altas concentraciones de sustrato, la
velocidad es independiente de la
concentración de sustrato (reacción de
orden cero), así la velocidad alcanzada es
cercana a la máxima

Referencias

Bilski E. (S.F.). Función de la Hidrolasa. Disponible en: https://www.funcion.info/hidrolasa/

CLARK, J.M: Bioquímica Experimental, 1a Ed, Editorial Acribia, Zaragoza, 1966.

COOPER, T: The Tools of Biochemistry, 1a Ed. A Wiley-Interscience Publication, Pittsburgh, 1977.

COWGILL, R y PARDEE, A: Técnicas de Investigación Bioquímica, 1a Ed, Editorial Alhambra,


Madrid, 1964.

DIXON MALCOM: Advances Biochemistry in protein chemistry V16.

FREIFELDER. Physical Biochemistry. Applications to Biochemistry and Molecular Biology. 1976.

HANK, Oser and Summerson. Practical pHysiological chemistry. McGraw Hill. 1964

KARP, G: Biología Celular, 2a Edición, Editorial McGraw Hill, México, 1987.

8. LEGGETT-BAILEY-Elsevier Publish. Tecnique in protein chemistry.


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Ejercicio 2. Bioenergética

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción


correspondiente de acuerdo con la letra seleccionada.

Reacción de óxido-reducción Explicación Ejemplo

Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs


correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.

Clasifique como
Reacción del ciclo de
Grafique la reacción Energía libre de Gibs endergónica o
Krebs
exergónica

Referencias

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