LUIS A.

BRUMOVSKY
INGENIERO QUÍMICO
MAGÍSTER EN TECNOLOGÍA DE LOS ALIMENTOS
DOCTOR EN CIENCIAS TÉCNICAS

PROFESOR TITULAR DE BROMATOLOGÍA Y NUTRICIÓN

FACULTAD DE CIENCIAS EXACTAS QUÍMICAS Y NATURALES
UNIVERSIDAD NACIONAL DE MISIONES
2017

CARNES
La palabra carne se refiere al músculo que ha sufrido ciertos
cambios químicos y bioquímicos después de la muerte.

Composición aproximada de carnes de diversas especies

ESPECIE
ESPECIE AGUA
AGUA PROTEÍNAS
PROTEÍNAS LÍPIDOS
LÍPIDOS CENIZAS
CENIZAS

Vacuno
Vacuno 70,6
70,6 20,8
20,8 6,2
6,2 1,0
1,0

Cerdo
Cerdo 72,3
72,3 21,1
21,1 5,9
5,9 1,0
1,0

Cordero
Cordero 73,4
73,4 20,3
20,3 5,2
5,2 1,0
1,0

Pollo
Pollo 74,8
74,8 23,1
23,1 1,2
1,2 1,0
1,0

Pavo
Pavo 74,1
74,1 24,6
24,6 0,65
0,65 1,0
1,0

Bacalao
Bacalao 81,2
81,2 17,8
17,8 0,7
0,7 1,2
1,2

Atún
Atún 68,1
68,1 23,3
23,3 4,9
4,9 1,2
1,2

USDA, 2015

1
 VALOR NUTRITIVO
Las proteínas son de elevada calidad, pues su composición de aa
es muy semejante a la necesaria para el mantenimiento y
crecimiento del tejido humano (95 % de nitrógeno proteico).

Los lípidos se dividen en:

Lípidos del tejido muscular
Lípidos del tejido adiposo

El contenido de colesterol de las carnes (~ 75 mg/100 g), es

inferior al considerado no deseable para el hombre según las
recomendaciones nutricionales.

La carne es rica en vitaminas del complejo B, (tiamina, riboflavina,

niacina, B6, B12) y pobre en vitaminas liposolubles.

Buena fuente de hierro y fósforo y pobre en calcio.

Contenido de elementos minerales de algunas carnes

(mg/100 g)

Carne Calcio Fósforo Hierro Sodio Potasio

Vacuno:
Carne 11 170 2,8 65 350
Hígado 8 350 6,5 130 280

Porcino:
Carne 9 175 2,3 70 280
Hígado 10 355 19,3 70 260

Ovino:
Carne 10 150 1,2 75 290
Hígado 10 345 10,0 50 200

2
 Contenido vitamínico de diferentes carnes y vísceras

Carne Tiamina Riboflavina Niacina Vitamina A

(mg/100 g) (mg/100 g) (mg/100 g) (UI/100 g)
Vacuno:
Carne 0,10 0,15 4,50 70
Hígado 0,25 3,26 13,50 40.000
Riñón 0,36 2,55 9,50 700
Porcino:
Carne 0,80 0,18 4,00 70
Hígado 0,30 3,00 15,00 10.000
Riñón 0,58 1,70 9,50 150
Ovino:
Carne 0,14 0,15 5,00 35
Hígado 0,40 3,20 16,00 50.000
Riñón 0,51 2,40 7,00 700

ESTRUCTURA DEL MÚSCULO ESQUELÉTICO

Liso involuntario
Tipos de músculo Estriado involuntario
Estriado voluntario

Músculo estriado
Músculo liso

El músculo está recubierto por el epimisio, (tejido conectivo) que

se prolonga interiormente en el perimisio y lo divide en haces.

Los haces contienen fibras musculares separadas por el endomisio.

3
 Micrografía de una fibra de músculo
estriado de conejo

Micrografía de músculo cardíaco

Diagrama de la organización y estructura del músculo esquelético

Sección transversal de fibras

musculares esquelética de cerdo

4
Las fibras son células multinucleadas.
L = 1 a 40 mm y ∅ = 0,01 a 0,1 mm.
Presentan estriaciones al microscopio.
Las rodea el sarcolema. Dentro del
sarcoplasma se encuentran las miofibrillas

Sarcolema: Compuesto por filamentos

de tejido conectivo, una membrana basal
de mucopolisacáridos y una membrana
plasmática lipoprotéica.

Sarcoplasma: De consistencia semifluida

constituido principalmente por proteínas
solubles (enzimas), inclusiones de grasa,
mioglobina y glucógeno.

5
Miofibrillas: Son los elementos contráctiles. ∅ = 1 a 2 micras.
Dos filamentos parcialmente encajados
Bandas claras (isótropas) (Banda I)
Bandas oscuras (anisótropas) (Banda A)

Filamentos delgados (Banda I) F - Actina

Filamentos gruesos (Banda A) Miosina + F – Actina

Cada filamento grueso está rodeado por seis filamentos delgados

que se insertan en disposición hexagonal en el disco de la línea Z.

Retículo sarcoplásmatico: compleja

organización de túbulos y vesículas que
recubren las miofibrillas.

PROTEÍNAS DEL MÚSCULO ESQUELÉTICO

Proteínas miofibrilares % 10 %
Miosina 5
Actina 2,5
Tropomiosina 0,8
Troponina 0,8
Actinina 0,3
Otras 0,6
Proteínas sarcoplásmicas 7%
Enzimas sarcoplásmicas y mitocondriales 6
Mioglobina 0,6
Otras 0,4
Proteínas del estroma 3%
Colágeno 1,5
Elastina 0,1
Otras insolubles 1,4

6
 PROTEÍNAS MIOFIBRILARES
Responsables de la transformación de la energía química en energía
mecánica (contracción - relajación).
Insolubles en H2O y en soluciones salinas diluidas.
Miosina
• Proteína fibrosa de estructura helicoidal (PM ~ 500.000).
• Posee actividad ATPásica, es decir, cataliza la hidrólisis del ATP
suministrando energía.

Diagrama esquemático de una molécula de miosina

Filamento grueso de miosina

Cada filamento grueso de la miofibrilla, contiene de 200 a 400 moléculas de miosina

Las cabezas globulares se

disponen en espiral en
torno al haz

Cabezas Cola

7
Actina
La F-actina está constituida por monómeros de G-actina dispuestos
en forma de doble hélice (500 a 600 monómeros de G-actina).
La G-actina contiene un ATP disponible para el ataque enzimático.
PM G-actina = 50.000 a 60.000 (cadena de 450 aminoácidos).

Filamento de actina fibrosa

La F-Actina se combina con la miosina formando el complejo

actomiosina.

Estructura de un filamento delgado

Bioquímica de la contracción muscular

Relajación:
• Presentes ATP y Mg++
• Ca++ retenido en el retículo sarcoplasmático
• La miosina no presenta actividad ATPásica
• La actina y la miosina se desplazan sin dificultad.

Contracción:
• Presentes ATP y Mg++
• El retículo suministra Ca++ (10-7 M)
• Se activa la propiedad ATPásica de la miosina
• Se libera energía. ATP ADP + P + 10.000 cal
• Interactúan la actina y la miosina: Actomiosina

Conectado Cabeza de miosina

Desconectado

8
 Cambio en la conformación de un filamento
fino durante la contracción muscular

a) Filamento fino en ausencia de iones Ca

b) Filamento fino en presencia de iones Ca

Etapas de contracción de un sarcómero

A: Sarcómero del músculo alargado

B: Sarcómero del músculo en reposo

C y D: Diversos grados de contracción

del sarcómero

9
 Etapas de contracción de un sarcómero

Microfotografía electrónica y representación

esquemática del sarcómero

10
 Bioquímica de la contracción muscular

Fosfocreatina quinasa
1) ADP + fosfocreatina ATP + creatina

Adenilato quinasa
2) 2 ADP ATP + AMP

3) Glucosa 2 Ácido láctico + 2 ATP

(glicólisis anaeróbica)

El contenido de ATP permanece casi constante, el cual se

forma por los tres caminos anteriores

Bioquímica de la contracción muscular

11
 CONVERSIÓN DEL MÚSCULO EN CARNE
Presenta gran importancia en la calidad de las carnes

Se paraliza la
circulación

Se para la Producción de Descenso del pH

respiración ácido láctico (7,3 a 5,7 – 5,1)
Desciende el celular.
contenido de Comienza la
oxígeno del glicólisis
músculo Desciende la
anaeróbica producción
enzimática de
ATP, luego el
contenido de
Desciende el ATP
potencial de
óxido-reducción
Agregación de
Formación irreversible proteínas
de actomiosina,
Transformación de endurecimiento
la oximioglobina
en mioglobina Descenso de
la CRA

PROTEÍNAS SARCOPLÁSMICAS
Constituidas en su mayor parte por albúminas y globulinas,
principalmente de los sistemas enzimáticos del metabolismo celular.
Solubles en agua y en soluciones salinas diluidas.
La más importante es la mioglobina, que es responsable del color
rojo de la carne (PM ~ 17.800 de la mioglobina vacuna).
Representa el 80 a 90 % de los pigmentos totales.
Está formada por un grupo hemo, coordinado con Fe++ y unido a una
cadena polipeptídica, la globina.

Estructura diagramática simplificada de la mioglobina

12
 La función primordial de la hemoglobina es
transportar el oxígeno de los pulmones a los
tejidos.

La mioglobina actúa en el músculo como reserva

del oxígeno que le suministra la hemoglobina.

Durante el período postmortem sufre transformaciones.

Estados de oxirreducción de la mioglobina

Mioglobina (Fe++)
rojo púrpura

Oxidación
Oxigenación

Red.

Oxidación

Oximioglobina (Fe+2) Metamioglobina (Fe+3)

rojo brillante Reducción Pardo

Relación de la presión parcial de oxígeno de la atmósfera

con los estados químicos del pigmento y con el color

13
 PROTEÍNAS DEL ESTROMA

Es la fracción proteica insoluble de las proteínas musculares.

Constituidas principalmente por proteínas del tejido conectivo y están
distribuidas por todo el organismo animal.
Afectan directamente a las características de calidad de la carne.
Sus principales componentes son:

El colágeno
• Es la proteína animal más abundante.
• Mantiene unidas las fibras musculares.
• Contiene: 33 % de glicina
11 % de alanina
12 % de prolina
10 % de hidroxiprolina.
Es deficiente en triptófano

La unidad estructural es el tropocolágeno.

L = 2.800 A y ∅ = 14 A. PM = 300.000
Presenta numerosos enlaces cruzados intermoleculares entre grupos
cabonílicos y grupos -NH2.
A temperatura mayor a 60 °C se transforma en gelatina.

Diagrama de la disposición escalonada de las moléculas de tropocolágeno en

una microfibrilla

14
 La elastina
Abunda en las paredes de las arterias y en los ligamentos de las
vértebras.
Es una molécula tipo ovillo estadístico, con numerosos enlaces entre
las cadenas proteicas.
Las fibras son filamentosas y su espesor y distribución varían según
el tejido.
En la cocción, la elastina se hincha y se estira, pero no se disuelve.

Estructura de la red de elastina

LÍPIDOS

Se concentran en:
El tejido adiposo subcutáneo
La pelvis
Los riñones y las vísceras

La grasa del tejido adiposo está compuesta casi exclusivamente por TG.

La grasa intramuscular contiene fosfolípidos y alto contenido de

insaponificables (principalmente colesterol).

El elevado contenido de ácidos grasos saturados (palmítico y esteárico)

da dureza y alto punto de fusión a las grasas.

Los fosfolípidos se oxidan con gran facilidad.

El colesterol se encuentra en los tejidos en forma

libre o esterificada con AG de cadena larga.

15
 Tejido adiposo subcutáneo

A) Diagrama de una célula grasa típica

B) Microfotografía de células grasas subcutáneas de vaca

Contenido de colesterol de algunos alimentos (mg/100 g)

Cordero 70

Pavo 70

Vacuno 65

Cerdo 60

Hígado 300

Riñón 375

Manteca 350

Huevo entero 500

Queso Cheddar 100

16
 CARBOHIDRATOS Y SUSTANCIAS NO NITROGENADAS
Se encuentran libres o combinados.
Los principales son:
Azúcares: glucosa, fructuosa y ribosa.

Polisacáridos:
Mucopolisacáridos: son residuos de ácidos
urónicos y hexosaminas fosfatadas o acetiladas.
Actúan como relleno de las proteínas del tejido
conectivo

Glucógeno: es la reserva energética

Se acumula en el músculo (~ 1 %) y en el
hígado (2 a 8 %).
Sus reservas en el músculo son fundamentales
en la calidad de las carnes.

Molécula de glucógeno

AGUA Y COMPUESTOS INORGÁNICOS

El contenido de agua es decisiva en la calidad de las carnes.

El 70 % del agua se ubica en los espacios intramiofibrilares.
El 20 % en el sarcoplasma.
El 10 % en el tejido conjuntivo.

La capacidad de retención del agua (CRA) es una propiedad

fundamental de la carne fresca.

La CRA es el % de agua que queda retenido cuando la carne se

somete a fuerzas externas (corte, trituración, calentamiento o
presión)

17
La retención se realiza por:
Asociación eléctrica (agua ligada)
Capas alrededor de estas (agua inmovilizada)
Entre las moléculas proteicas (agua libre)

Representación esquemática de las diferentes asociaciones del

agua con las proteínas musculares

Principales componentes inorgánicos

Calcio 0,008 %

Magnesio 0,028 %

Potasio 0,244 %

Sodio 0,168 %
Fósforo 0,214 %

Cloro 0,048 %

Hierro 0,005 %

Zinc 0,006 %

Participan en:
La regulación de sistemas coloidales.
El equilibrio ácido-base.
Las reacciones enzimáticas.
Los mecanismos de relajación-contracción.
Los procesos energéticos.

18
 CAMBIOS BIOQUÍMICOS POST MORTEM QUE AFECTAN LA
CALIDAD DE LAS CARNES

1- Efecto de la velocidad y magnitud del cambio de pH sobre la

textura, capacidad de retención de agua y color

Descenso gradual del pH desde 7,3 hasta 5,7 en 8 horas.

pH final entre 5,4 - 5,7 FAO, 2001

La carne presenta color, textura, apariencia y CRA normales

Carne pálida blanda y exudativa

Animales con estrés

Desnaturalización de las proteínas

El pH se reduce en Fuerte disminución de la capacidad de retención de agua

1,5 horas hasta 5,1
Las enzimas hidrolizan más rápidamente los tejidos
contráctiles y conectivos
Produce una carne pálida, blanda y exudativa (PSE)

FAO, 2001

19
 Carne oscura, firme y seca

Se produce en animales con agotamiento físico

El pH se reduce Disminuye notablemente la resistencia al desarrollo de
poco, dando un pH
final entre 6 y 6,5 microorganismos

La carne resulta oscura, firme y seca (DFD)

FAO, 2001

Curvas de caída del pH post mortem

DFD

Normal

PSE

Forrest y col., 1979

20
 Efecto del pH sobre la capacidad de retención de agua

http://carnestercerparcial.blogspot.com.ar/201
2/06/determinacion-de-ph-y-acidez.html

Forrest y col., 1979

Efecto del pH sobre el color

El pH regula:

Estado físico de las miofibrillas (reflexión de la luz)

Varela y col., 2011
El funcionamiento de las mitocondrias

A pH elevados (carne DFD) las mitocondrias compiten con la

mioglobina por el O2 de la superficie de la carne, reduciendo así la
cantidad de oximioglobina.

A pH bajos se inactiva el sistema reductor de la carne, produciéndose

una mayor velocidad de oxidación de la oximioglobina a metamioglobina.

Varela y col., 2011

21
 Distintos tipos de carnes de acuerdo
a la velocidad de descenso de pH y
valor final alcanzado

http://www.mediatripa.com/blog/2014/09/26/por-que-
suelta-tanta-agua-la-carne-al-cocinarse/

Destino de los tipos de carnes de acuerdo a sus propiedades

Tipo de carne
Propiedades
PSE Normal DFD
Color Claro Normal Oscuro
pH45 < 5,9 > 5,9 > 5,9
pH24 < 5,6 5,6 - 6,2 > 6,2
CRA Mala Buena Buena

Estabilidad bacteriana Excelente Normal Muy mala

Aptitud de uso

Jamón cocido Extra No Sí Sí

Jamón cocido Estándar Sí Sí Sí

Embutidos (Salchichón....) En mezcla Sí En mezcla

Patés Sí Sí Sí
Salchichas Sí Sí Sí
Jamón curado Evitar Sí No

22
2 - Interacción actina - miosina y contracción

El desarrollo de la dureza en el rigor depende de la extensión del solapamiento

de filamentos gruesos y delgados del sarcómero.

Relación entre el acortamiento del músculo de ternera pre-rigor y la

temperatura de almacenamiento post mortem

Locker y Hagyard, 1963

A temperaturas fisiológicas elevadas

Descenso normal de la contracción a medida que la temperatura desciende

(comportamiento normal de las reacciones químicas con la temperatura)

A temperaturas bajas
Se libera Ca++ al sarcoplasma hasta alcanzar una concentración suficiente
para inducir la contracción.
Los iones calcio se liberan del retículo sarcoplásmatico y de las mitocondrias
debido a la falta de oxígeno postmortem.
Las temperaturas bajas dificultan la capacidad del retículo sarcoplásmatico
para secuestrar Ca++ .

El acortamiento a temperaturas bajas, aunque superiores a la de

congelación se denomina acortamiento por el frío.

23
 Relación entre el acortamiento y la dureza de carne de vaca

Cizalla Warner-Bratzler

Varela y col., 2011

Marsh y Leet, 1966

Al 40 % de acortamiento se tiene la máxima dureza.

Total solapamiento de la actina y miosina (desaparece la Banda I).
El ablandamiento en un mayor % de acortamiento se debe a un extenso
daño a la ultraestructura muscular.

Relación entre exudación y grado de acortamiento por descongelación

El músculo cortado antes del rigor se vuelve más susceptible al acortamiento.

Se vuelve altamente exudativo.
La pérdida de capacidad de retención de agua no es notable hasta un
acortamiento superior al 40 %.

Marsh y Leet, 1966

24
3- Rigor de la descongelación

Si el músculo se congela antes del rigor mortis sufre una considerable

contracción durante el deshielo.
Importante pérdida de la capacidad de retención de agua..

Varela y col., 2011

Ocurre como consecuencia del daño estructural del sarcolema y del retículo
sarcoplasmático producido por la formación de hielo.

Para obtener una buena calidad de la carne, esta se debe congelar después
del rigor mortis.

4 - Cambios estructurales

La desintegración de la línea Z, es el cambio estructural más importante del

ablandamiento de las carnes durante la maduración.

Enzimas involucradas calpaínas y catepsinas

Músculo bovino tras 24 horas de

Músculo bovino al sacrificio
almacenamiento a 25 ºC

De Henderson y col., 1970

25
5 - Estimulación eléctrica
Es la aplicación de una corriente eléctrica alterna a las canales de los animales
después del sacrificio.

Produce:
Intensa contracción y relajación
Acelera la velocidad metabólica muscular
Acelera el recambio de ATP y el desarrollo del rigor

Mejora principalmente el color y la terneza http://www.tecmesisrl.com.ar

/mataderos/estimulador-
electrico.php

La terneza se produce por:

Disminución del acortamiento en frío.
Ruptura de los lisozomas que libera las proteasas endógenas que
modifican los componentes estructurales del músculo.
Rotura física de las miofibrillas causadas por una supercontracción.

EFECTOS DEL PROCESAMIENTO

El procesamiento de las carnes tiene por objetivo evitar el deterioro

Químico
Físico
Enzimático
Microbiológico

Las condiciones de proceso afectan la calidad

1 - Deshuesado en caliente
Se realiza para ahorrar energía.
Consiste en la separación en caliente de la carne y el hueso, que se
realiza después de un almacenamiento de 3 h a 14 – 20 ºC.
La carne separada se enfría a la temperatura de refrigeración.
Algunos cortes se obtienen con una calidad excelente.

26
2 - Refrigeración
Es el sistema de conservación más utilizado.

Sus principales efectos de conservación son:

Retardar el desarrollo de microorganismos.
Disminuir las velocidades de las reacciones químicas y enzimáticas.

Sin embargo:
La > velocidad de glicólisis en el músculo pre-rigor ocurre entre 0 y 5 °C
Ocurre un fuerte acortamiento muscular en frío.
Es conveniente una menor temperatura antes que el congelamiento.
Se debe evitar la deshidratación para evitar pérdida de peso (control de
la HR) .
Cambio al color marrón de la metamioglobina.
Almacenamiento por 1-2 semanas mejora la terneza, sin embargo hay
desarrollo superficial de microorganismos.
Las reacciones enzimáticas de los animales de sangre fría (peces)
pueden no modificar sus velocidades de reacción con la refrigeración.

Tiempo necesario para la

alteración de una
hamburguesa mantenida a
diferentes temperaturas de
almacenamiento

Termómetro de los alimentos

27
 3 - Congelación
Es un excelente método de conservación; combina:
a) Deshidratación interna (congelación del H20 y
disminución de la aw).
b) Temperaturas bajas.
Calidad
a) - Calidad y método de congelación
El principal inconveniente que aparece es el exudado.
El exudado se minimiza con la congelación rápida (cristales de
hielo pequeños) y es mayor con la congelación lenta (cristales de
hielo grandes).
Se debe evitar la deshidratación ..

Desarrollo progresivo de cristales de hielo en los tejidos durante la congelación lenta

El incremento de concentración de sales y los cambios de pH

pueden causar desnaturalización de proteínas y pérdida de la
capacidad de retención de agua.

b) Calidad y características del músculo

El músculo no debe congelarse hasta que pase el rigor mortis.
Las reacciones enzimáticas continúan en la congelación.
El cambio de lugar de ciertas enzimas pueden provocar
inconvenientes en la descongelación.
Las lipasas son los principales factores del deterioro enzimático
durante el congelamiento.

28
 (A) (B)

(A)Fibra muscular sin congelar

(B) Congelada lentamente a -2,5 ºC
(C) Congelada rápidamente a –40 ºC
(D) Fibra descongelada que se había
congelado lentamente a -2,5 ºC.

(C) (D)

Tiempo máximo de almacenamiento de ciertos tipos de carnes a

diversas temperaturas para conservar su calidad óptima

Producto - 12 ºC - 18 ºC - 24 ºC - 30 ºC
Meses
Vaca 4 6 12 12
Oveja 3 6 12 12
Ternera 3 4 8 10
Cerdo 2 4 6 8
Vísceras (hígado, 2 3 4 4
corazón, lengua)
Aves 2 4 8 10
Carne molida de 3 6 8 10
vaca y oveja
Embutidos 0,5 2 3 4

29
PROCESOS INDUSTRIALES DE TRANSFORMACIÓN DE LA CARNE
CURADO
Es una variante de la salazón, en el que además de sal, se incorporan
aditivos y coadyuvantes.
Los productos tienen una estabilidad más o menos prolongada, color
típico y características sensoriales específicas.

Ingredientes del curado

Aditivos o agentes del curado
Objetivos:
Crear un ambiente selectivo para la flora deseada
Contribuir a la conservación
Dar color y sabor típicos.

Inhibe el desarrollo bacteriano

Reduce la aw
Sal
Resalta el sabor
6 % jamón crudo, otros productos del 2 al 3 %

Nitrato de potasio: concentración máx. 300 mg/kg

Nitrito de sodio: concentración máx. 125 mg/kg

Son responsables del color.

Inhiben el desarrollo del Clostridium botulinum.

Acción microbiana
Nitrato Nitrito
Reducción

R2NH + N02- R2NN0 + H20

Nitrosamina
CANCERÍGENO

Azúcar (generalmente glucosa): Concentración 0,5 - 1,0 %.

Sirve como nutriente de microorganismos.
Glucosa Ácido láctico

Provoca disminución del pH

Su acción reductora favorece la formación del color.

30
 Coadyuvantes del curado

Objetivos: mejorar la calidad y aumentar el rendimiento.

Ascorbato e isoascorbato de Na: Concentración 500 mg/kg

La acción reductora favorece la formación de NO a partir del nitrito
Polifosfato de Na o K: Concentración máxima 5 g/kg.

Aumenta la capacidad de retención de agua.

Actúan secuestrando Ca++ y Mg++, provocando la disociación de
la actomiosina.
También se supone que se debe a la elevación del pH.

Especias, aromas y condimentos

A las concentraciones utilizadas no tienen acción antimicrobiana.
Se debe controlar la calidad microbiológica para evitar contaminaciones.

Reacciones químicas del curado

Reacciones del color

El NO procede de la descomposición del ácido nitroso

3 NO2H NO3H + 2 NO + H2O

La presencia de sustancias reductoras (ácido ascórbico) favorece

esta reacción

31
 CARNE + SALMUERA CON NITRITO

MIOGLOBINA (rojo púrpura)

nitrito
METAMIOGLOBINA (pardo)
(Fe+3)

Reducción ascórbico
SH- + NO

MIOGLOBINA - ÓXIDO NÍTRICO (rojo)

(Fe++)
Calor

NITROSO - HEMOCROMO (rosado)

Productos constituidos por piezas enteras

Vía seca: jamón crudo

Se frota las piezas con los aditivos del curado

Se almacenan a 3 °C recubiertos de sal ( 2 a 3 días/kg).

Al final se lavan, cepillan y se almacenan a 10 °C (Etapa de reposo)

Se pasan a los secaderos, (13 a 15 °C) (Maduración-secado)

La disminución de la aw permite la conservación sin refrigeración

Existen posibilidades de alteraciones bacterianas durante el proceso.

32
Vía húmeda: jamón y paleta cocidos

La penetración de los aditivos es más rápida y eficaz.

Las etapas son:
a) Inyección de salmuera
b) Maceración (tratamiento mecánico)
c) Envasado
d) Cocción (en moldes metálicos).

Las sales y los polifosfatos provocan

a) Disociación del complejo actomiosina.
b) Aumenta el poder de retención de agua.

Reduce las mermas de cocción y

aumentan el rendimiento.

Esquema de una inyectora

multiagujas de sales del curado

Productos constituidos por mezclas de carnes picadas (Embutidos)

Están elaborados a base de carnes, tocino, sales del curado, especias y

condimentos.
Crudos
Embutidos Fermentados y secados
Cocidos

Embutidos crudos: salchichas y chorizos crudos.

Elaboradas con carnes de cerdo y de vacuno, tocino, sal, especias
y condimentos.
Deben conservarse en frío (3 y 5 °C)
Problemas por conservación del color.

Embutidos fermentados y secados: salames, salamines.

Se elaboran a base de carne de cerdo, cerdo y vacuno, tocino,
sal, especias y condimentos.
Se someten a incubación a 25 °C y 85 % HR (2 a 3 días).

33
Los microorganismos:
Degradan los azúcares a ácido láctico.
La disminución del pH (5,2 -5,4) inhibe a otros microorganismos
Disminuyen el PRA, que favorece el secado y desciende la aw a
valores inferiores a 0,91.
Desarrollan aromas y sabores.
Producen la textura característica.
El secado dura 40 - 60 días (10 a 20 °C).

Embutidos cocidos: mortadelas, salchichones y salchichas.

Son emulsiones tipo aceite en agua

grasa fase discontinua

agua fase continua
proteínas emulsionantes

Se rompe el complejo actomiosina mediante la acción de cuchillas

en máquinas cortadoras denominadas "cutter".
La grasa se incorpora para formar la emulsión.
Luego se embuten y se someten a cocción.

1) Representación esquemática de una

emulsión grasa/agua
2) Agente emulsionante actuando
sobre una gota de aceite
3) Diagrama de una emulsión cárnica

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