Está en la página 1de 6

LA BIOFISICA

La biofísica es la ciencia que estudia la biología con los principios y métodos de la física.
Se discute si la biofísica es una rama de la física o de la biología. Desde un punto de
vista puede concebirse que los conocimientos y enfoques acumulados en la física pura
pueden aplicarse al estudio de los sistemas biológicos.

En ese caso la biofísica le aporta conocimientos a la biología, pero no a la física, sin


embargo, le ofrece a la física evidencia experimental que permite corroborar teorías.
Ejemplos en ese sentido son la física de la audición, la biomecánica, los motores
moleculares, comunicación molecular, entre otros campos de la biología abordada por la
física.

Otros estudiosos consideran que existen ramas de la física que deben desarrollarse a
profundidad como problemas físicos específicamente relacionados con la materia
viviente. Así, por ejemplo, los polímeros biológicos como las proteínas no son lo
suficientemente grandes como para poderlos tratar como un sistema mecánico, a la vez
que no son lo suficientemente pequeños como para tratarlos como moléculas simples en
solución.

Los cambios energéticos que ocurren durante una reacción química catalizada por una
enzima, o fenómenos como el acoplamiento químico-osmótico parecen requerir más de
un enfoque físico teórico profundo que de una evaluación biológica.

Importancia

La biofísica en un campo interdisciplinario que aplica técnicas de las ciencias físicas


para entender la estructura biológica y función a nivel molecular. El tamaño de estas
moléculas varía notablemente, desde pequeños ácidos grasos y azucares hasta enormes
moléculas de DNA. Consecuentemente la mayor parte del esfuerzo de la biofísica se
dirige a determinar la estructura de moléculas biológicas específicas y en la manera de
ensamblaje.

La biofísica es un campo variado en el que intervienen la biología la física la química


matemáticas ingeniería genética fisiología y medicina todas con el objetico de entender
a los sistemas utilizando experimentos y Paralelo a esto los biofísicos están
desarrollando nuevas herramientas computacionales basados en principios físicos
establecidos que son suficientes para un experimento, además de la ayuda de las
herramientas de biología molecular, debido a que son muy útiles Los biofísicos se
manejan por la curiosidad acerca de cómo los sistemas biológicas trabajan a nivel
molecular.
Objetivos

Su objetivo primario para esto es el desarrollo de nuevas herramientas dinámicas y


estructurales obtener estudios mas completos de los sistemas y de las simples
interacciones de las proteínas in vitro a complejas interacciones de biopolimeros en
células.

La Biofísica explica funciones biológicas en términos de mecanismos moleculares:


descripciones físicas precisas de cómo moléculas individuales trabajan juntas como
pequeñas máquinas para producir funciones biológicas específicas.

RAMAS DE LA BIOFÍSICA

Las ramas de la biofísica son las siguientes:

Biomecánica: Estudia la mecánica del movimiento en los seres vivientes; por ejemplo, la
locomoción, el vuelo, la natación, el equilibrio anatómico, la mecánica de los fluidos
corporales, la fabricación de prótesis móviles, etc.

Bioelectricidad: Estudia los procesos electromagnéticos y electroquímicos que ocurren


en los organismos vivientes así como también los efectos de los procesos
electromagnéticos abióticos sobre los seres vivientes; por ejemplo, la transmisión de
los impulsos neuroeléctricos, el intercambio iónico a través de las biomembranas, la
generación biológica de electricidad (anguilas, rayas, etc.), la aplicación de la electrónica
en biomedicina, etc.

Bioenergética (termodinámica biológica): Se dedica al estudio de las transformaciones


de la energía que ocurren en los sistemas vivientes; por ejemplo, la captura de energía
por los biosistemas, la transferencia de energía desde y hacia el entorno del biosistema,
el almacenamiento de energia en la célula, etc.

Bioacústica: Investiga y aplica la transmisión, captación y emisión de ondas sonoras por


los biosistemas.

Biofotónica: Estudia las interacciones de los biosistemas con los fotones; por ejemplo,
la visión, la fotosíntesis, etc.

Radiobiología: Estudia los efectos biológicos de la radiación ionizante y la no ionizante


y sus aplicaciones en las técnicas biológicas de campo y de laboratorio.
Estructura de la Hemoglobina

La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina. es una


proteína conjugada que contiene las proteínas básicas incoloras, las globinas y
ferroprotoporfirina o hem (el cual consta de una parte orgánica y un átomo de hierro).
Esta proteína es la encargada de transportar el O2 en la sangre, por poseer el grupo
hem, es similar a la mioglobina.

Estructura Primaria

Las hemoglobinas de todos los mamíferos tienen un peso molecular aproximado de


65.000 y en esencia son tetrámeros, que constan de 4 cadenas péptidas, cada una de
las cuales esta unida a un grupo hem. Las moléculas de hemoglobina se forman por
combinación de dos subunidades de una cadena peptídica llamada a y dos de b donde las
cadenas polipeptídicas están constituidas por eslabones de aminoácidos (AA)
denominados residuos; conteniendo 141 residuos la cadena a y 146 la cadena b . Todo
ser humano es capaz de sintetizar (genéticamente) e introducir en la hemoglobina
cuatro cadenas polipéptidas designadas a , b , g y d . Con escasas excepciones las
moléculas de HB se forman por la combinación de dos cadenas a con dos g o d . La HB
de una persona adulta normal se designa por HB A = a 2A b 2A y de igual forma, la HB
fetal es HB A = a 2Ag 2F Las cadenas b , g , d contienen todas ellas 146 unidades que
se asemejan mucho entre sí en la secuencia de AA, hay solo 39 residuos de AA
diferentes entre las cadenas b y g y solo 10 entre b y d .

La cantidad de AA se puede determinar por métodos químicos o enzimáticos.

Reactivos químicos:

SANGER: Emplea 2,4 Dinitrofluorobenceno (DNF), en solución ligeramente alcalina y a


temperatura ambiente, este pasa a ser parte del polipéptido en el N terminal,
posteriormente este se hidroliza, quedando el dinitrofenil aminoácido de color amarillo
y los otros aminoácidos en estado libre. Después estas se separan cromatográficamente
para su identificación.

EDMAN: Se hace reaccionar la hemoglobina con fenilisotiosianato que se combina con


el grupo a amino libre de la Valina, posteriormente se coloca el péptido con ácido diluido
y frió, lo que separa la Valina de la cadena principal y lo convierte en un derivado de la
feniltiovidantoina mas el péptido del nuevo n-terminal de la Leucina.

BROMURO DE CIANOGENO: Separa los enlaces peptídicos por el lado carboxilo de


los residuos de metionina dejando nuevas unidades peptídicas.

CLORURO DE DABSILO: Se utiliza para marcar el péptido que después se hidroliza


con HCl, se identifica por sus características cromatograficas.
Suele utilizarse el cloruro de babsilo porque forma derivados altamente coloreados que
se detectan con alta sensibilidad. Este reacciona con el amino libre de una amina para
formar un derivado sulfoamidico, que resulta estable en las condiciones que permite
hidrolizar los enlaces peptídico.

Reactivos enzimáticos:

TRIPSINA: La tripsina es un enzima proteolitica del jugo intestinal. Hidroliza los


péptido por el lado carboxílico de los residuos de Argina y Lisina tanto la tripsina como
el Bromuro de Cianógeno (CNBr) son más efectivos para péptido de más de 50 residuos.

CARBOPÈPTIDASAS: Hidroliza al enlace peptídico en que interviene el residuo


terminal COOH, de esta manera se determina el aminoácido, que se libera por acceso
de la carboxipeptidasa sobre el polipéptido. Conociendo los residuos amino y carboxilo
terminal se establecen puntos de referencia importantes en la secuencia de
aminoácidos.

AMINOPEPTIDASA: Hidroliza al enlace peptídico en que interviene el residuo terminal


NH2.

Estructura Secundaria

La orientación de las cadenas polipeptídicas puede ser completamente extendida ( que


no es muy común ), por lo que es mejor clasificarlas como a) alfahélice, b) hoja plegada,
c) al azar. El porcentaje de contenido de alfahélice en las proteínas globulares es
bastante variable (0 – 90%), en el caso de la HB su contenido es de un 75%. Existen dos
factores (o mas bien aminoácidos que pertenezcan a la cadena polipeptídica) que pueden
interrumpir la orientación helicoidal: (1) presencia de prolina la cual provoca una torsión
de la cadena y, (2) la presencia de fuerzas electrostáticas localizadas de repulsión
debido a un conjunto de grupos –R cargados positivamente (lisina y argina), o
negativamente (ac- glutámico y aspártico). – Ver anexo 2a-.

En la cadena polipeptídica seleccionada (b 36-59), desde el AA 36 al 42 encontramos


una estructura que se forma al enrollarse helicoidalmente sobre si mismo, se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el –C = O de un AA y el –NH. Del AA 43 al 52,
se forma una estructura de hoja plegada, la cual se identifica por que no forma una
hélice sino una cadena en forma de zigzag. Del AA 53 al 53 encontramos una estructura
helicoidal.

Estructura Terciaria

La HB es casi esférica (globular), con un diámetro de 55 A, las cuatro cadenas están


empaquetadas conjuntamente en disposición tetraédrica (ver anexo 2b). Los grupos
Hemo, están localizados en unas oquedades cercanas al exterior de la molécula, uno en
cada subunidad. Los 4 lugares de unión del oxígeno están separados, la distancia entre
los dos átomos de Fe más próximos es de 25 A e inclinados con ángulos diferentes.

Cada grupo hemo se encuentra enterrado parcialmente rodeado por grupos -R


Hidrofóbicos. Este se halla unido a la cadena polipeptídica mediante un enlace
coordinado del átomo de Fe con la HIS (histidina), mientras el otro enlace de
coordinación del Fe se halla disponible para el transporte del oxigeno. Existe una gran
cantidad de residuos hidrofílicos en la superficie de la cadena, pero el centro de la a -
hélice es especialmente hidrofóbico. Como en todas las proteínas existe una naturaleza
anfipática, la cual hace que existan diferentes regiones que presenten mayor o menor
polaridad, esto depende de los tipos de residuos que compongan la región. También
existen fuerzas Vander Walls, aquellos que poseen un componente electrostático que
se presentan cuando dos regiones apolares se encuentran lo suficientemente cerca para
que se forme la fuerza entre los dipolos instantáneos o débiles (determinados residuos)
y entre ellos producen un campo eléctrico, igualmente, las interacciones electrostáticas
o puentes salinos, que se presentan cuando algunos iones se encuentran cercanos a la
proteína y modifican el campo eléctrico, son importantes ya que estos dan estabilidad a
la forma de la HB.

Por último en la estructura de la HB no hay enlaces de tipo S-S, ya que los residuos Cys
(cistina), no son comunes en la cadena a aunque en la b si hay; pero no es posible que se
establezcan este tipo de enlaces entre las cadenas a y b de las globinas. Cada cadena a
está en contacto con las cadenas b , sin embargo, existen pocas interacciones entre las
dos cadenas a o entre las dos cadenas b entre sí.

Estructura Cuaternaria

La Estructura cuaternaria modula las actividades biológicas de las proteínas. Tanto las
proteínas transportadores (hemoglobina), como las enzimáticas (A,T, C-ASA) pierden
buena acción específica al fraccionarla en subunidades. La proteína íntegra al realizar
la catálisis propia, admite una regulación en su actividad es decir puede frenarse o
acelerarse, en respuesta a metabolitos concretos que pueden ser el propio sustrato o
distintos modulars alostericos, las propiedades alostéricas de la HB se producen por la
interaccion de las subunidades diferentes. La unidad funcional de la HB es un tetramero
que consta de dos clases de cadenas polipeptídicas.

La hemoglobina está clasificada dentro del grupo de las proteínas conjugadas ya que
además de tener o poseer aminoácidos contiene además una proporción significativa del
grupo prostético hem pues cada cadena del tetrámero está asociada a uno de estos. En
el caso de la estructura de HB se presenta el tercer caso que es el de los monómeros
defunción análoga pero de estructura diferente de tal manera que no se pueden
sustituir unos por otros sin ciertas restricciones.

La asociación de diferentes tipos de globinas origina las diferentes especies


tetraméricas de la HB siendo HBAa 2b 2, HBA2a 2d 2, HBFa 2g 2. Se conocen como
hemoglobinas anormales como la HBb 4 o la HBBartz que es la d 4 con cuatro monómeros
idénticos pero son funcionalmente inferiores a las antes mencionadas. En este caso no
son posibles estructuras intermedias con estructura impar de monómeros de cada clase,
ejemplo ( a 3b )

Cuando se produce la oxigenación de la desoxihemoglobina, no hay variación alguna de la


estructura terciaria; pero cuando se une el O2 a los grupos hemo de esta, las
subunidades a , b que permanecen rígidas, cambian ligeramente de posición,
aproximándose entre sí lo que presenta un cambio de la estructura cuaternaria. Existen
dos clases de regiones de contacto entre las cadenas a y b . Uno de los tipos de contacto
es (a 1b 2) que es idéntico al (a 2b 1); el otro tipo es (a 1b 1) y (a 2b 2). La estructura
cuaternaria de la desoxiHB se denomina forma T tensa o tirante; la oxiHB forma R
relajado. El átomo de hierro arrastra con él la histidina proximal cuando se introduce
en el plano de la porfirina. Este movimiento de la histidina F8 provoca una alteración de
la estructura hélice F y en los acodamientos EF y FG. Estos cambios conformacionales
se transmiten a las interfases de las subunidades ocasionando la ruptura de los enlaces
salinos intercatenarios lo que provoca que la proteína cambie a la forma R.

Esta estructura cuaternaria le confiere propiedades adicionales extraordinarias


(ausentes en la hemoglobina) que la adaptan a sus papeles biológicos únicos y permiten
una regulación precisa de sus propiedades. Las fuerzas que mantienen unidas las cadenas
peptídicas para dar una estructura cuaternaria suelen ser de tipo fisicoquímico
(asociación hidrofóbica), y el ensamblaje de monómeros se realiza expontáneamente,
ocurre así la ordenación cuaternaria adoptada, representa un mínimo de energía libre
para la molécula.

Bibliografía

BOHINSKI, Robert. Bioquímica. Edit. Fondo Educativo Interamericano. 1976

LA BASE MOLECULAR DE LA VIDA. Blume Ediciones. 1978

MACARULLA, Jose. Biomoléculas: Lecciones de Bioquímica estructural. Editorial


Reverté.1978 España

STRYER, Lubert. Bioquímica, Tomo 1. Edit. Reverté, 4º edición

También podría gustarte