El cálculo numérico de la enzima para parámetros cinéticos

A lo largo de la historia mediante diferentes modelos básicos se pretende explicar

la dinámica de absorción de sustrato durante la fermentación catalista S+E—
k→P+E (subproducto+ enzima →producto + enzima); al aplicar la acción de masas
y suponiendo la concentración de enzima semi-constante, se logra la definición de
la concentración del sustrato como una descomposición exponencial, sin embargo
si la concentración de la enzima es menor a la de sustrato los datos teóricos se
desvían un poco de los experimentales, por este motivo Victor Henri realizo un
esquema cinético S+E←k1→ES k2→P+E, en el que se emplean reacciones entre
la enzima con un sólo sitio activo y un sustrato formando el complejo enzima sustrato
de manera reversible para luego irreversiblemente general el producto dicho
producto es limitado por el complejo enzima sustrato y la enzima libre cuyas
propiedades difieren siendo consideradas sustancias diferentes, al aplicar la ley de
la acción de masas se obtiene un sistema Dinámico en un estado cuasi estático
estable llamado sistema Dinámico general.
Suponiendo un estado semi estacionario con una concentración de sustrato mayor
a la enzima se logra que la relación E/S sea pequeña para que la fermentación
tenga un menor tiempo durante el cual la concentración enzima-sustrato sea
constante.
Micharlys Menden logran la Unión del modelo de Víctor Henry y Proponen un
protocolo para el cálculo práctico de la constante de velocidad de reacción Km (
siendo conocida como el significado de las velocidades); mostrando que para
valores grandes de sustrato la tasa de absorción es casi constante (cinética de
orden cero), dicha ecuación Aún se mantienen práctica dando aproximaciones bajo
diversas condiciones principalmente cuando la concentración inicial de enzima es
mucho menor a la de sustrato siendo omnipresente en los procesos de fermentación
pero no tanto en procesos con células vivas.
Se han establecido otras ecuaciones como la de Henry michaelis menden con la
colaboración de otros hombres(HMM) en la cual se emplean reacciones familiares
con valores similares y dependencia de los valores iniciales del sustrato.
Al comparar los modelos antes enunciados (HM, HMM, MM) Se observa que la
dinámica del proceso usa una constante de velocidad equivalente en cada uno bajo
el supuesto de que la concentración de enzima sea menor a la de sustrato
inicialmente.
Al comparar los datos experimentales con los resultados de la ecuación HMM en la
hidrólisis por acrilonitrasa para ello se sigue una secuencia de solución: inicialmente
se encuentra una aproximación de los valores iniciales probando parámetros
diferentes para ello se emplea la herramienta mathlab con algoritmos de
temporización predeterminados ( reflexivo - región - óxido) ya con esto es posible
calcular las soluciones del modelo cinético de la enzima para un determinado
conjunto de constantes mediante procedimientos de optimización, posteriormente
sean de evaluar las soluciones para los tiempos según las observaciones
registradas experimentalmente, y así restar los datos experimentales de los
obtenidos teóricamente.
Mediante programa Mathematica es posible realizar un ajuste aproximado de los
datos experimentales teniendo como su posición inicial del proceso los valores del
programa de esta manera se logran dos parámetros:
1. Rápido en el cual la unión enzima sustrato da un complejo por la tasa de
constantes de la reacción reversible
2. Lento en donde la síntesis de producto se da por la constante de la reacción
Irreversible siendo aproximada por michaelis menden
El modelo de michaelis menden
Da resultados similares a otras fuentes según el comportamiento de los procesos
bioquímicos
Enfocados en el modelo experimental de la bioquímica para la producción de nitrilo
tomando observaciones para el sustrato variable Se observa que los modelos
matemáticos presentados dan errores del 5 al 7%.
Estos modelos se cumplen si el complejo Y encima se encuentran en equilibrio
dando parámetros cercanos a los estudios limitados experimentalmente suponiendo
un estado cuasi estacionario los modelos de HMM y MM presentan datos cercanos
a los experimentales mediante análisis de software, al emplear estos sistemas en
procesos biológicos complejos como fermentación y metabolismo es posible
obtener muy buenos resultados modelando con precisión y complementando con
diferentes sistemas según las leyes físico químicas, se da un análisis más profundo
y serio al emplear modelos de software combinados con los de michaelis menden.
Hoy en día se implementan diferentes modelos de software intensivos para que así
no sea un problema el análisis experimental y teórico de procesos básicos en los
complejos enzima sustrato.
Gracias a los aportes de michelis hoy en día el análisis cinético de reacciones
biológicas es posible y mucho más efectivo del mismo modo al implementar estos
modelos en software con gran cantidad de bases de datos es posible lograr análisis
precisos para cualquier método de producción no sólo a nivel de laboratorio sino a
nivel industrial.