Paso de la glucolisis punto 4

La glucólisis continúa con la oxidación de gliceraldehído 3fosfato a 1,3bisfosfoglicerato.

La enzima que cataliza esta oxidación, gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa, es

dependiente del NAD. Desde el punto de vista estructural consta de cuatro polipéptidos
idénticos (monómeros) que forman un tetrámero.

En cada polipéptido hay cuatro grupos —SH, derivados de residuos cisteína dentro de la
cadena polipeptídica. Uno de los grupos —SH se encuentra en el sitio activo de la enzima
(figura 18-3). El sustrato inicialmente se combina con este grupo —SH, lo que forma un
tiohemiacetal que se oxida hacia un tiol éster; los hidrógenos eliminados en esta oxidación se
transfieren al NAD+. El tiol éster después pasa por fosforólisis; se agrega fosfato inorgánico
(Pi), lo que forma 1,3bisfosfoglicerato, y el grupo —SH se reconstituye.

En la reacción siguiente, catalizada por la fosfoglicerato cinasa, el fosfato se transfiere desde el

1,3bisfosfoglicerato hacia ADP, lo que forma ATP (fosforilación en el ámbito de sustrato) y
3fosfoglicerato.

Dado que se forman dos moléculas de triosa fosfato por cada molécula de glucosa que pasa
por glucólisis, en esta reacción se forman dos moléculas de ATP por cada molécula de glucosa
que pasa por glucólisis. La toxicidad del arsénico depende de la competencia del arsenato con
el fosfato inorgánico (Pi) en esta reacción anterior para dar 1arseno3fosfoglicerato, que se
hidroliza de manera espontánea hacia 3fosfoglicerato sin formar ATP. La fosfoglicerato mutasa
isomeriza el 3fosfoglicerato hacia 2fosfoglicerato.

Es probable que el 2,3bisfosfoglicerato (difosfoglicerato, DPG) sea un intermediario en esta

reacción.

El paso subsiguiente es catalizado por la enolasa, y comprende una deshidratación, lo que

forma fosfoenolpiruvato. La enolasa es inhibida por el fluoruro, y cuando se obtienen muestras
de sangre para medición de glucosa, se deben recolectar en tubos que contienen fluoruro a fin
de inhibir la glucólisis.