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Balotarlo para la segunda práctica calificada (proteínas y enzimas)

1. Explicar ¿Por qué las proteínas son anfotericas?.


2. Explicar ¿Cuál es la función más importante de las proteínas?.
3. ¿Qué vienen a ser los aminoácidos esenciales y no esenciales, cuántos hay en el niño y en el adulto?.
4. explique ¿por qué existen diferencias en cuánto la cantidad de aminoácidos esenciales y no esenciales en el niño y en el adulto?
5. Se tiene una proteína que posee 25 unidades de acido apartico (cuyos pks son:1.88, 3.65 y 9.6), 35 unidades de lisina (cuyos pks
son: 2.18, 8.95 y 10.53), también posee 40 unidades de arginina (cuyos pks son:2.18, 9.04 y 12.48). ¿calcule el punto
isoeléctrico de la proteína y luego indique si dicha proteína es acida o básica?
6. ¿Qué vienen a ser aminoácidos especiales y aberrantes?.
7. ¿Cuántos aminoácidos existen en total si se considera los dos enantiomeros?.
8. ¿Qué ocurriría si se rompiera el enlace puente disulfuro en una proteína?.
9. Explique en qué se diferencia la renaturación de la desnaturalización de proteínas.
10. ¿Qué viene a ser una estructura secundaria, cuántos tipos de estructura secundaria existen, cuál de ellos es el más resistente y
cuál es el enlace clave en dicha estructura?
11. ¿Toda proteína puede alcanzar el nivel cuaternario?
12. ¿Quién es el responsable de la direccionalidad en una proteína?
13. ¿Cuántas moléculas de agua se liberan producto de la hidrólisis de un decapeptido, explique su respuesta?
14. ¿Cuántas moléculas de agua serán necesarias para realizar la condensacio de un decapeptido, explique su respuesta?
15. Se tiene un proteína que posee 150 unidades monómericas, ¿Cuántos aminoácidos tendría en total dicha proteína?
16. Se sabe que las enzimas son de naturaleza proteína, se tienen dos enzimas, una de ellas se denomina catalasa que posee
selenio, y la otra enzima posee lípidos, ¿de acuerdo a esto cómo se clasificarían dichas proteínas y qué viene a ser el selenio y
los lípidos para estas proteínas?
17. ¿Cuáles son al consecuencias inmediatas de una desnaturalización de proteínas?.
18. Se tiene dos cadenas polipeptidicas, ambas están formadas por 650 unidades monoméricas, cada cadena posee como grupo
prostético, un grupo hemo, ambas cadenas polipeptidicas están formadas por 4 alfa hélices y 10 beta plegadas. Las cadenas
polipeptidicas se mantienen juntas por enlaces como: Puente de hidrogeno, Vander Waals, fuerzas hidrófobas e hidrofílicas,
mientras que los grupos prostéticos se enlazan a la proteína a través del residuo 84 de la proteína. Entonces indique lo
siguiente:
a) ¿Cuál es el nivel de estructuración de la proteína?.
b) ¿Se trata de un proteína funcional o estructural?.
c) Si la proteína sufre un proceso de desnaturalización completa ¿Qué nivel de estructuración tendríamos y cuántos residuos
aminoácidicos obtendríamos?.
d) ¿Cuántas moléculas de agua serán necesarias para realizar la hidrólisis completa de dicha proteína?.
19. ¿Una proteína renaturada tendrá la misma eficacia que una proteína nativa, en cuando a su actividad biológica, explique?.
20. Explique en qué consiste la direccionalidad de las proteínas y que enlace es el responsable de dicha direccionalidad.
21. Haga la nomenclatura empírica y sistemática de las enzimas que catalizan las siguientes reacciones químicas:

22. ¿Qué viene a ser una enzima de especificidad absoluta y


de especificidad relativa?.
23. Una enzima de especificidad absoluta será
reguladora o no reguladora?.
24. Una enzima de especificidad relativa será reguladora o no reguladora?.
25. Explicar ¿Cómo las enzimas realiza la regulación por producto final?.
26. ¿Qué viene a ser eficiencia enzimática?.
27. ¿Quién es el que decide si ocurre formación de producto en una reacción química?.
28. ¿Qué ocurre con la velocidad de reacción si existe una baja concentración se sustrato, y qué ocurre cuando la concentración de
sustrato esta en exceso?
29. Se tiene una enzima cuya temperatura optima es de 37°C y su pH optimo es 5, ¿qué ocurre con la velocidad de reacción
enzimática si dicha enzima se encuentra en un medio cuya temperatura es superior a 40°C y el pH es de 9?.
30. ¿Qué viene a ser un cofactor y una coenzima, cuál es su función y de ejemplos de cada uno de ellos?
31. Explique la diferencia que existe entre una inhibición competitiva y no competitiva, cuál de estos tipos de inhibición podrá ser
superada?.
32. De la clasificación de enzimas que existe, ¿Cuál es la más importante y por qué?
33. ¿Qué viene a ser una quinasa fosfatasa y deshidrogenasa?.
34. ¿Qué acido graso se obtiene luego de la hidrólisis de un lípido insaponificable, explique?
35. De los siguientes lípidos: TAG, esfingomielinas, gangliosidos, cerebrosidos y FAG, desde el punto de vista energético ¿Cuál de
ellos es el que se sintetiza mas y cuál se sintetiza menos, ordénelos y explique su respuesta?
36. De los siguientes lípidos: TAG, esfingomielinas, gangliosidos, cerebrosidos y FAG, desde el punto de vista estrucutral ¿Cuál de
ellos es el que se sintetiza mas y cuál se sintetiza menos, ordénelos y explique su respuesta?
37. ¿Qué ocurre con los lípidos cuando una persona sufre la mordedura de una serpiente venenosa, explique?
38. Se tiene dos lípidos uno de ellos esta formado por ácidos grasos saturados y el otro por acidos grasos poliinsaturados, ¿Cuál de
ellos tendrá consistencia liquida y cuál tendrá consistencia solida?
39. ¿Cuáles son los ácidos grasos esenciales y cuáles son los ácidos grasos no esenciales?
40. Explique ¿Por qué los lípidos tienen la capacidad de formar membranas celulares?
41. Entre un acido graso de 14 carbonos y un acido graso de 21 carbonos, ¿Cuál de ellos es el más abundante, explique?
42. Entre un acido graso trans y un acido graso cis, ¿Cuál de ellos es el más abundante en los organismos?
43. ¿Cuáles son los productos que se obtiene luego de la hidrólisis completa de un TAG, FAG y esfingomielinas?
44. ¿Qué tipo de lípidos poseen esfingocina como alcohol?

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