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¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están


unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El
orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético
de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos
del organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además
de participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se
producen.

Funciones de las proteínas


De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel
fundamental en el organismo. Son esenciales para el crecimiento,
gracias a su contenido de nitrógeno, que no está presente en otras
moléculas como grasas o hidratos de carbono. También lo son para las
síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo,
como los jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y
las enzimas (estas últimas actúan como catalizadores biológicos haciendo
que aumente la velocidad a la que se producen las reacciones químicas
del metabolismo). Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a
través de la sangre, como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan
a modo de amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y
la presión oncótica del plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de
los anticuerpos, un tipo de proteínas que actúan como defensa natural
frente a posibles infecciones o agentes externos; el colágeno, cuya
función de resistencia lo hace imprescindible en los tejidos de sostén o la
miosina y la actina, dos proteínas musculares que hacen posible el
movimiento, entre muchas otras.

Propiedades
Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su
existencia y el correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y
la solubilidad.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el
medio en el que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de
manera que su vida media sea lo más larga posible y no genere
contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una
temperatura y un pH que se deben mantener para que los enlaces sean
estables.
Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que
dependen de las características químicas que poseen. Es el caso de la
especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una
función específica y concreta diferente de las demás y de la función que
pueden tener otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden
comportarse como ácidos o como básicos, en función de si pierden o
ganan electrones, y hacen que el pH de un tejido o compuesto del
organismo se mantenga a los niveles adecuados) o la capacidad
electrolítica que les permite trasladarse de los polos positivos a los
negativos y viceversa.

Clasificación de las proteínas


Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma
y en función de su composición química. Según su forma, existen
proteínas fibrosas (alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el
colágeno y la fibrina), globulares (de forma esférica y compacta, y solubles
en agua. Este es el caso de la mayoría de enzimas y anticuerpos, así
como de ciertas hormonas), y mixtas, con una parte fibrilar y otra parte
globular.
Tipos
Dependiendo de la composición química que posean hay proteínas
simples y proteínas conjugadas, también conocidas como
heteroproteínas. Las simples se dividen a su vez en escleroproteínas y
esferoproteínas.

Nutrición
Las proteínas son esenciales en la dieta. Los aminoácidos que las forman
pueden ser esenciales o no esenciales. En el caso de los primeros, no los
puede producir el cuerpo por sí mismo, por lo que tienen que adquirirse a
través de la alimentación. Son especialmente necesarias en personas
que se encuentran en edad de crecimiento como niños y adolescentes
y también en mujeres embarazadas, ya que hacen posible la producción
de células nuevas.

Alimentos ricos en proteínas


Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la
carne, el pescado, los huevos y la leche. Pero también lo están en
alimentos vegetales, como la soja, las legumbres y los cereales, aunque
en menor proporción. Su ingesta aporta al organismo 4 kilocalorías por
cada gramo de proteína.

Clasificación de las Proteínas. La ciencia dispone de muchos objetos sometidos a su


conocimiento, pero uno de los aspectos más sometidos a estudio son los organismos, con la
finalidad de conocer su propia composición y por igual la cantidad o bien porcentaje de
cada uno de sus componentes.

En este caso estamos hablando de las proteínas, es por ello que los científicos, o mejor
dicho los químicos gustan siempre de conocer la cantidad de las mismas para así verificar
cuantas dispone el organismo para su óptimo funcionamiento, entendiendo la primacía de
esta en los procesos naturales del mismo.

Y es en base a estas mismas funciones, que queremos demostrarte hoy la tipología de


proteínas, que existen.

 Clasificación de las Proteínas


o Por su composición.
o Proteínas simples o igualmente llamadas Holoproteínas:
 Albúminas.
 Glutelinas.
 Globulinas.
 Albuminoides.
 Prolaminas.
 Protaminas.
 Histonas
o Proteínas complejas o también llamadas Heteroproteínas:
 Nucleoproteínas.
 Fosfoproteínas.
 Lipoproteínas.
 Cromoproteínas.
 Metaloproteínas.
 Glicoproteínas.
o Por su conformación:
o Proteínas Fibrosas también llamadas escleroproteínas
 Queratina.
 Colágeno.
 Elastina.
 Actina y Miosina.
 Fibroina.
 Proteínas Globulares.
 Mioglobina.
 Hemoglobina.
o Por su solubilidad
o Por su función
 Proteínas estructurales.
 Enzimas o Proteínas enzimáticas
 Hormonas proteicas.
 Toxinas o Toxinas proteicas.
 Anticuerpos
 Proteínas transportadoras.

Por su composición.

Proteínas simples o igualmente llamadas


Holoproteínas:
Estas son obtenidas como resultado de la hidrolisis, que es el sometimiento de un agente
químico en este caso de una proteína a su sintetización por medio de una sustancia.

En el caso de las proteínas, estas son sometidas a los sustratos de ácidos y enzimas, siendo
esto primordial para la conformación por igual de aminoácidos, requeridos también por el
organismo.

Existen varios tipos:

Albúminas.
Estas son las que en porcentaje ocupan la mayor parte de nuestra sangre, en consecuencia
las mismas se trasladan en sus capsulas protectoras a lo largo del torrente sanguíneo, siendo
estas fácilmente disueltos en el agua.
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De aquí que las mismas, puedan ser expulsadas con mucha facilidad en las segregaciones
corporales o bien por medio de las hemorragias, siendo ello una situación de complicación
de salud, que puede ameritar atención primaria.

En lo que respecta, a su origen, algunos las ha catalogado como enzimas del hígado, pero en
realidad son producto del proceso metabólico que lleva a cabo el mismo.

Su condición de soluble, permite que la misma sea fácilmente impregnada por los fármacos,
llevando estos a los órganos que lo requiera, de aquí que la albumina sea una proteína
considerada como sanadora.

Sin dejar de mencionar su función de vehículo de muchas hormonas, como aquellas de


origen tiroideo.

Glutelinas.
De igual condición que la albuminas, las glutelinas resultan fácilmente absorbidas por el
organismo, dado que su composición permite que sean disueltas por los ácidos estomacales
y fácilmente sintetizadas por los procesos intrínsecos de cada uno de los órganos.

Estas pueden ser siniestradas al cuerpo por medio de los vegetales, los cuales forman parte
de la ingesta diaria de todas personas.

No obstante, pese a su condición, existen organismos que resultan incompatibles con la


misma, resultando en reacciones alérgicas que pueden perjudicar los estados de salud.

Globulinas.
Estas se encuentran en mayor medida en el torrente sanguíneo, pueden ser adquiridas y
suministradas, gracias a la ingesta de alimentos lácteos y de origen animal.

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De igual forma, señalamos que estas representan un papel primordial en los procesos de
cicatrización, ya que contribuyen a la coagulación eficaz.

Albuminoides.
También denominadas selenoproteinas.

Estas proteínas no pueden ser afectadas por los líquidos, en consecuencia no se verán
afectadas por el contacto con sustancia alguna, los químicos alegan que se hayan en altas
concentraciones en los cartílagos.

Prolaminas.
Solamente logran ser sintetizadas en el organismo, por la ingesta de vegetales.
Este tipo de proteínas difiere del resto que solo alcanzan alto grado de solubilidad en ácidos
y sales, siendo esta bastante susceptible en su composición al alcohol.

Protaminas.
Son proteínas que logran ser desfragmentadas en su composición ante la intervención
química de agua.

Suelen ser encontradas en la carga genética de los espermatozoides.

Histonas
Estas resultan ser sintetizadas por procesos complejos de solventes, pero pueden llegar a ser
diluidas en gran parte de su composición; se les atribuye ser la proteína de conformación y
formación de cromosomas.

Proteínas complejas o también llamadas


Heteroproteínas:
Es estudio de su composición, resulta bastante complejo, ya que muchos alegan que la
misma se produce como objeto de la aleación de una o más proteínas.

Mientras que estudios de química han determinado, que estas resultan de la reacción o
mutación de una proteína que ha sido sometida a la intervención química de un solvente o
diluyente.

Se pueden apreciar, distintos tipos:

Nucleoproteínas.
Estas resultan en que son productos de ácidos que han hecho intervención química en
proteínas, siendo estas las resultantes.

La microbiología marina, ha determinado que el esperma de ciertos peces se puede apreciar


en altas concentraciones.

Fosfoproteínas.
Su nombre obedece a que son resultados de la aleación química de un componente de
fosfato con proteínas. Son fácilmente extraíbles de los productos lácteos.

Lipoproteínas.
Su término obedece a la hibridez de su composición, ya que en la misma se haya proteína y
lípidos de diversa naturaleza.

No obstante, estas se caracterizan por ser altamente impermeables ya que no pueden ser
disueltas.

Cromoproteínas.
Son producto de la reacción de una proteína, ante un componente no aminoácido.
Metaloproteínas.
Resultan ser una de las proteínas, más peculiares ya que no derivan de otras proteínas sino
que por el contrario son producto de la intervención química de agentes metálicos.

Glicoproteínas.
Son las más empleadas por el organismo, ya que contienen alta cantidad de carbohidratos en
su composición.

Por su conformación:

Proteínas Fibrosas también llamadas


escleroproteínas
Estas proteínas en forma de cadenas, de aquí que en composición sean similares a las fibras,
por eso su denominación.

Queratina.
Esta es un proteína que se obtiene como resultado de aleaciones de levógira y protofibrilla,
las mismas gozan de una consistencia continua y que ante la intervención de solventes no
puede ser fácilmente soluble.

La queratina se haya en altas cantidades en el cuero cabelludo, de aquí que sea considerada
la proteína por excelencia que contribuye al crecimiento del mismo.

Colágeno.
Resultado de la aleación o reacción hibrida de la propina frente a la acción de la
hidroxiprolina, todo lo cual aduce a una proteína de alta rigidez ante los ácidos y que
permite la consistencia de las materias de las cuales forma parte como lo son los cartílagos.

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Elastina.
Esta es una de las proteínas más peculiares, pues además de resultar producto de la
conformación de varias proteínas, es indisoluble siendo altamente modificable en su
estructura lo que le permite un alto grado de elasticidad.

Actina y Miosina.
Es producto de la sintetización de moléculas eucariotas, y su reacción ante ácidos, la misma
es de condición soluble siendo en extremo fácilmente digerible por los órganos.
Fibroina.
Esta es una proteína de procedencia animal, no perceptibles en los organismos humanos, la
misma ha sido detectada en las resultas de los arácnidos, en estudios biológicos, de aquí que
sean proteínas de alta consistencia y al igual que la elastina sean flexibles.

Proteínas Globulares.
Resultan de polipeptidicas, siendo las mismas fácilmente diluyentes ante ácidos básicos y el
agua.

Mioglobina.
Esta es una de las proteínas de mayor hibridez en su composición, formada por aminoácidos
como por igual por derivados de demás proteínas, se eleva como una de las de mayor
importancia, al ser la aliada del monóxido de carbono, siendo la agente que traslada el
oxígeno a los músculos.

Hemoglobina.
Conjugada químicamente por derivados proteínicos y polipepticos, es al igual que la
proteína anterior, un vínculo conductor de oxígeno para el torrente sanguíneo.

Por su solubilidad
Aquí entran algunas proteínas que anteriormente expusimos en el grupo de proteínas
simples. Estas son:

 Albuminas
 Globulinas
 Prolaminas
 Glutelins

Por su función
Proteínas estructurales.
Son proteínas que podemos observar en las estructuras formadoras de los organismos
siendo necesarias para la rigidez de las mismas, tal es el caso de ser las proteínas que
forman parte de los huesos, cartílagos y tendones.

Suelen ser apreciables en menor cantidad, en las extensiones corporales, como es el caso de
los cabellos, de aquí que estos no sean tan rígidos ni resistentes a la intervención de demás
agentes químicos.

Enzimas o Proteínas enzimáticas


Estas son producto de procesos metabólicos que lleva a cabo los propios organismos, en
especial los órganos, de aquí que estas sean reactivas ante la intervención química de otros
ácidos o solventes.
Su condición de reactividad les permite el desarrollo del mismo proceso que les es
intrínseco, tal es el caso, de las sales biliares o de los ácidos intestinales.

Hormonas proteicas.
Estas resultan del mismo organismo, en especial son secreciones que se producen de los
órganos de producción hormonal, como la hipófisis y la toroides, es decir, son generadas
por todo el sistema endocrinólogo.

Se les atribuye su condición de proteínas pese a ser hermanas por la función que las mismas
llevan a cabo, como es el contribuir a llevar a cabo proceso de formación de tejidos y la
oxigenación celular.

Toxinas o Toxinas proteicas.


Estas son observables en las infecciones que se producen en el propio organismos, un caso
muy común de observancia de las mismas, son las infecciones sexuales producto de hongos,
estas tiene a lugar en el propio cuerpo pero basta que se hallen en una mucosa húmeda e
ingrese un agente que les active dicha condición intrínseca tóxica.

Anticuerpos
Estas son producto de la combinación celular con proteínas, las mismas se hallan en el
cuerpo de forma silenciosa, se haya en alta cantidad en el torrente sanguíneo y las mismas
se mantienen en estado de reposo.

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Las mismas se activan ante la presencia de una agente dañino, producto de un virus que
pretenda irrumpir en el organismo, ante el cual reacción de forma defensiva y en su propio
proceso químico pretenden la sintetización del agente dañino.

Proteínas transportadoras.
Si bien es cierto que la mayoría de las proteínas son altamente solubles en agua, en ácidos y
en solventes básicos, existe una pequeña cantidad de las mismas que presenta un grado de
impermeabilidad que no da espacio a más, razón por la cual las mismas llegan a ser
enormemente consideradas como vínculos para el traslado de demás agentes.

Estas son de vital importancia para los estudios químicos que tiene por fin probar los
efectos de un fármaco en el organismo.
Como podrás observar las proteínas son compuestos químicos de procedencia animal o

vegetal, es decir, si bien algunas pueden


ser encontradas en el propio cuerpo humano, estas ameritan de una ingesta de ciertos
alimentos y productos para mantener los niveles adecuados, considerando siempre la vital
función que las mismas desempeñan.

Ya te explicamos la tipología de proteínas que existen, ahora vamos a proceder a indicarte


cual es la actividad funcional de las mismas.

Si bien es cierto, que estas son biomoleculas que pueden permanecer intactas ante la
presencia de demás agentes químicos, dado que muchas de ellas no resultan susceptibles ni
vulnerables ante los efectos de la hidrolisis, de modo tal que estas permanecen enteras en su
estructura es por ello, que los fármacos suelen contener compuestos o aleaciones que les
permiten adherirse a este tipo de proteínas que les permite el traslado por el torrente
sanguíneo hasta llegar a su órgano receptor.

De igual forma, es de apreciar que para la empresa farmacéutica también reviste


importancia aquellas biomoleculas proteicas que resultan solubles en el agua, para así poder
realizar o bien crear productos que sean fácilmente aprehensibles por los tejidos y los
músculos y poder así cumplir su función restauradora del metabolismo.

con su condición de solubilidad permiten el transporte idóneo de las cargas requeridas por
el organismo para llevar a cabo sus procesos metabólicos, fisiológicos y funcionales, de
aquí que las mismas se hallen en altas concentraciones dentro del cuerpo.

Además la tipología, reviste la importancia de que reconozcas los tipos de proteínas, y


puedas así con gran facilidad identificar aquellas que necesitas y debes cuidar en mayor
cantidad, tal es el caso de la queratina para el cuidado del cabello, o la elastina para la
conformación y rigidez de las estructuras de los cartílagos.

Llegando a este punto es que debes considerar, la ingesta diaria y proporcional de los
alimentos que te reporten las cantidades de proteínas necesarias para el organismo, por igual
debes procurar la brusquedad de aquellos productos que no resulten abrasivos ante la
composición de las proteínas que revisten la piel, el cabello y las uñas, y permitan la dureza
de los mismos.

Factores desnaturalizantes[editar]
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la
desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva
mediante cambios en:

1. La polaridad del disolvente.


2. La fuerza iónica.
3. El pH.
4. La temperatura.
Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las
proteínas[editar]
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que
el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los
grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y
precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las
proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y
precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

Efecto de la fuerza iónica sobre la estructura de las


proteínas[editar]
Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato de amonio, urea o cloruro
de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de
los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el
agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma
que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación
provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se
puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original.
A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las
proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente
a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original...

Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas[editar]


Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la
envoltura acuosa de las proteínas también lo hace a la carga eléctrica de los
grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la
carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan
la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína
es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier
fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.

Efecto de la temperatura sobre la estructura de las


proteínas[editar]
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo
que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo,
un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la
estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio
acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

8 Características De Proteínas
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Las proteínas son consideradas como elementos grandes y complejos que poseen una
diversidad de funciones en el organismo y son fundamentales para la buena salud. Del
mismo modo que son los carbohidratos y las grasas, las proteínas son sucesiones extensas
de polímeros. Están conformadas por aminoácidos y son usadas por el organismo para crear
estructuras, preparar procesos químicos y ofrecer una traslación animal. Conoce las 8
características de proteínas más significativas para el cuerpo humano.

Tabla de contenido
 8 características de proteínas que debes conocer
o 1 Aminoácidos
o 2 Tamaño
o 3 Estructura
o 4 Desnaturalización
o 5 Fuerza
o 6 Energía almacenada
o 7 Procesos Biológicos
o 8 Proteínas simples o Holoproteínas

8 características de proteínas que debes


conocer
1Aminoácidos

Las proteínas están elaboradas de sucesiones de aminoácidos, que habitualmente se llaman


dispositivos de reconstrucción de la vida. Los aminoácidos son componentes químicos que
crean una partícula de carbono y se encuentran enlazados a una partícula de hidrógeno, un
conjunto amino y un conjunto ácido constituido por una partícula de carbono enlazado a
una partícula de oxígeno, que igualmente está enlazado a un átomo de hidrógeno. Cada
aminoácido domina otro conjunto denominado como el grupo R, que posee su propia
combinación de hidrocarburo ideal. Hay 20 aminoácidos que son fundamentales para el
desempeño corporal, ocho de los cuales no logran ser producidos por el cuerpo humano.
Esta es la razón por la cual las albúminas son tan significativas para la dieta del ser
humano.
2Tamaño

Cuando dos aminoácidos se enlazan crean un enlace péptido. Cuando solo unos escasos
aminoácidos se acoplan uno al otro, forman solo un pequeño atadero de péptidos. En una
cadena, numerosos aminoácidos diferentes logran unirse para crear una cadena
exageradamente grande, originando una proteína. Todas las albúminas se constituyen a
partir de una larga sucesión de aminoácidos, que se logra contar en miles de elementos.
3Estructura

La sucesión de aminoácidos en una proteína establece su forma, y a su vez establece su


destino. La sucesión cruda de aminoácidos se denomina como estructura principal. Además
cuando un átomo es muy grande tienden a ser una proteína, que interactuará consigo misma
para crear su forma específica. Las partículas de hidrógeno en la molécula crean vínculos de
hidrógeno con otras porciones del elemento, dando lugar a una representación física. Ciertas
proteínas, como las encontradas en el cabello, se denominan como proteínas fibrosas porque
crean extensas hebras que se arquean entre sí. Otros, como los catalizadores, tienden a crear
manchas especiales y se denominan como proteínas globulares. La representación adicional
se origina de la distribución terciaria, que es la forma que toma el átomo cuando se nivelan
las fuerzas atrayentes y repelentes de otras regiones de la molécula.

4Desnaturalización

La distribución y la función de un átomo de proteína se logran alterar de diversas maneras.


Un cambio en la acidez, las elevadas temperaturas, varios solventes e inclusive la presencia
de otros átomos consiguen alterar las fuerzas y los vínculos de una proteína. Cuando esto
ocurre, se expresa que una albúmina se desnaturaliza. Por ejemplo cuando un huevo se pone
en una sartén ardiente, la proteína en las claras de huevo se torna blanca. Debido a que la
representación de una proteína establece su ocupación biológica, la desnaturalización de
una albúmina logra perturbar o destruir totalmente su capacidad para hacer su trabajo.
5Fuerza

Si bien las diferentes albúminas poseen diferentes propiedades, habitualmente consiguen ser
exageradamente fuertes. Esto hace que las proteínas sean el medio principal para crear
dispositivos estructurales en organismos. Los huesos, el cabello, el tejido y los músculos
conectivos dominan proteínas fuertes para crear la estructura de un cuerpo vivo.
6Energía almacenada

De la misma forma que los carbohidratos y las grasas, las albúminas logran ser
metabolizadas por el cuerpo para obtener energía acumulada. De hecho, un individuo
promedio utiliza proteínas para aproximadamente el 30% de las calorías diarias. Ciertas
dietas dominan altos niveles de proteína como fuente de energía en vez de usar
carbohidratos y algunas grasas. Debido a las condiciones de humedad proporcionadas, las
proteínas logran arder, como lo hace un bistec en un sartén.
7Procesos Biológicos

Las proteínas son fundamentales para el desempeño de la vida. Requieren de múltiples usos
en el cuerpo, incluyendo las enzimas haciendo que los procesos biológicos se reanimen más
rápido, las hormonas que examinan los procesos del cuerpo y los anticuerpos que
resguardan al cuerpo de las enfermedades. Las proteínas también son usadas por el cuerpo
para trasladar minerales a las células y suministrar una estructura especial. Los alimentos
ricos en proteínas son: La carne, leche, huevos y pescado, todos aquellos que vengan de la
fuente animal. Los vegetarianos deben inspeccionar su ingesta de alimentos verdes para
asegurarse de conseguir todos los aminoácidos fundamentales, esto es debido porque los
vegetales especiales con alto contenido de proteínas no dominan correctamente todos los
aminoácidos fundamentales en una fuente de alimentos, como lo hace al consumir
alimentos de origen animal.
8Proteínas simples o Holoproteínas

Estas proteínas están elaboradas por un solo tipo de aminoácido, como elemento estructural.
Pero suele alterarse cuando un ácido es liberado por los aminoácidos compuestos.
Frecuentemente son proteínas de tipo esférico a excepción de las escleroproteínas, que son
de naturaleza robusta.
Las proteínas simples se clasifican de la siguiente manera:

 Protaminas e histonas: Estas proteínas se origina solo en los animales y son


proteínas elementales. Tienen estructura simple con un bajo peso molecular, son
solubles en agua y no son solidificadas al ser sometidas al calor. Son de
representación fuerte debido a su alto contenido de lisina, arginina. Por ejemplo:
Clupina, ciprinina, protaminas – salmina, Histones – nucleoshistones, globina.
 Albúminas: Están generosamente distribuidas en la naturaleza y aparece
especialmente en las semillas. Son solubles en agua, ácidos, sales y bases. Por
ejemplo: Leucosina, albúmina sérica y legumbrela.
 Globulinas: Son de dos tipos especiales, las pseudoglobulinas, son aquellas que se
logran diluir en agua, y las euglobulinas, aquellas proteínas que no se diluyen en
agua fácilmente. Ellas se encuentran coaguladas por el calor. Por ejemplo:
Globulina sérica, glicina, pseudoglobulina, entre otros.
 Escleroproteínas o albuminoides: Se originan primariamente en animales y se
conocen usualmente como proteínas de esqueleto animal, son completamente
insolubles en agua, pero se logran diluir en ácido, a base de sales, debido a su
compleja estructura.
Los 20 tipos de proteínas y sus
funciones en el organismo
Aminoácidos y proteínas: ¿qué función
desempeñan en nuestro cuerpo?

Juan Armando Corbin

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Las proteínas son macronutrientes formados básicamente por carbono,


hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque algunas también contienen azufre y
fósforo. Estos elementos estudiados por la biología (y con las ciencias afines a
esta) explican buena parte del funcionamiento de nuestro cuerpo, tanto en lo
que respecta a su movimiento como, por ejemplo, en lo relativo a nuestra
mente. Sin embargo, las proteínas están presentes en todo tipo de formas de
vida, no solo en nuestra especie.

Las plantas sintetizan las proteínas del nitrógeno inorgánico, pero los
animales, al no poder realizar este proceso, tienen que incorporar estas
sustancias a través de la dieta. Las proteínas están formadas por la unión de
varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos.

Como estas biomoléculas son tan importantes para entender cómo es nuestro
cuerpo, es útil conocer algunos de los tipos de proteínas más comunes o
relevantes para nosotros, y también los aminoácidos que los formas. En esta
artículo encontrarás una brweve explicación de estos dos elementos, tanto
aminoácidos como proteínas. Empecemos por los primeros.

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Qué son los aminoácidos


Como hemos visto, los aminoácidos son la base o la materia prima de las
proteínas. Básicamente, son la materia prima de la que está hecho todo
nuestro cuerpo: músculos, pelos, huesos, piel e incluso el tejido cerebral que
produce nuestros pensamientos, emociones y consciencia.

A pesar de que en la naturaleza es posible encontrar cientos de aminoácidos,


sólo 20 se emplean en la formación de proteínas. Son los
llamado: aminoácidos proteicos.

Los 20 tipos de aminoácidos proteicos


Los aminoácidos proteicos, también llamados canónicos, desempeñan
funciones fisiológicas por sí solos, como es el caso de la glicina o
el glutamato, que son neurotransmisores. A continuación puedes encontrar
los 20 neurotransmisores proteicos:

 Artículo recomendado: "Tipos de neurotransmisores: funciones y


clasificación"

1. Ácido glutámico
Este aminoácido es considerado como la gasolina del cerebro y una de sus
principales funciones es absorber el exceso de amoníaco en el cuerpo.

2. Alanina
La principal tarea de este aminoácido es que interviene en metabolismo de la
glucosa.

3. Arginina
Está presente en el proceso de detoxificación del organismo, en el ciclo de
la urea y en la síntesis de creatinina. Además, interviene en la producción y
liberación de la hormona de crecimiento.

4. Asparagina
Se sintetiza a partir del ácido aspártico, y elimina, junto con la glutamina, el
exceso de amoniaco del organismo e interviene en la mejora de la resistencia
a la fatiga.
5. Cisteína
Interviene en el proceso de eliminación de metales pesados del
organismo y es fundamental en el crecimiento y la salud del cabello.

6. Fenilalanina
Gracias a este aminoácido es posible la regulación de las endorfinas que
son responsables de la sensación de bienestar. Reduce el exceso de apetito
y ayuda a calmar el dolor.

7. Glicina
Ayuda al cuerpo en la creación de masa muscular, a la correcta
cicatrización, previene enfermedades infecciosas y participa en el correcto
funcionamiento cerebral.

8. Glutamina
La glutamina se encuentra de forma abundante en los músculos. Este
aminoácido aumenta la función cerebral y la actividad mental y ayuda a
resolver problemas impotencia. Además, es esencial para combatir los
problemas con el alcohol.

9. Histidina
Este aminoácido es el precursor de la histamina. Se encuentra de forma
abundante en la hemoglobina y es necesaria la producción tanto de glóbulos
rojos como de glóbulos blancos en la sangre, Además, interviene en el proceso
de crecimiento, en la reparación de tejidos y la formación de vainas de
mielina.
10. Isoleucina
Este aminoácido forma parte del código genético y es necesario para
nuestro tejido muscular y la formación de hemoglobina. Además, ayuda a
regular el azúcar en sangre.

11. Leucina
Como el aminoácido anterior, interviene en la formación y reparación del
tejido muscular y colabora en la curación de la piel y huesos. Además. actúa
como energía en entrenamientos de alto esfuerzo y ayuda a aumentar la
producción de la hormona del crecimiento.

12. Lisina
Junto con la metionina, sintetiza el aminoácido carnitina y es importante en
el tratamiento del herpes.

13. Metionina
Es importante para prevenir algunos tipos de edemas, el colesterol alto y
la pérdida de cabello.

14. Prolina
Es responsable de la síntesis de varios neurotransmisores
cerebrales relacionados con la depresión temporal y colabora también en la
síntesis de colágeno.
15. Serina
Es un aminoácido que participa en el metabolismo de grasas y es
precursor de los fosfolípidos que nutren al sistema nervioso.

16. Taurina
La taurina fortalece el músculo cardíaco y previene las arritmias cardíacas.
Mejora la visión y previene la degeneración macular.

17. Tirosina
La tirosina destaca por su función como neurotransmisor y puede ayudar
a aliviar la ansiedad o depresión.

18. Treonina
Necesaria en el proceso de desintoxicación y participa en la síntesis del
colágeno y de la elastina.

19. Triptófano
El triptófano es un aminoácido esencial, es decir, que el propio cuerpo no
puede sintetizarlo y hay que conseguirlo a través de la alimentación. Es
precursor del neurotransmisor serotonina, asociado al estado al estado
anímico. El triptófano es considerado un antidepresivo natural y, además,
favorece el sueño. Es, además, un componente muy sano y fácil de encontrar
en dietas saludables.

 Puedes saber más sobre este neurotransmisor en este artículo: "Triptófano:


características y funciones de este aminoácido"
20. Valina
Como algunos de los aminoácidos anteriores, es importante para el
crecimiento y reparación de los tejidos musculares. Además, también
interviene en la regulación del apetito.

Aminoácidos esenciales y no esenciales


Los aminoácidos pueden clasificarse en esenciales y no esenciales. La
diferencia que existe entre éstos es que los primeros no los puede producir el
cuerpo y, por tanto, deben ser ingeridos a través de los alimentos. Los 9
aminoácidos esenciales son:

 Histidina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Fenilalanina
 Treonina
 Triptófano
 Valina

No todos los alimentos con alto contenido en proteínas tienen la misma


cantidad de aminoácidos. La proteína con el mayor contenido en aminoácidos
es la del huevo.

Clasificación de las proteínas


Las proteínas pueden clasificarse de distintas maneras. A continuación
puedes encontrar los distintos tipos de proteína.
1. Según su origen
Una de las clasificaciones más conocidas es según el origen: proteínas
animales y proteínas vegetales.

1.1. Proteínas animales

Las proteínas animales son, tal y como su nombre indica, aquellas que
proceden de los animales. Por ejemplo, las proteínas procedentes del huevo o
la carne de cerdo.

1.2. Proteínas vegetales

Las proteínas vegetales son aquellas que proceden de los vegetales


(legumbres, harinas de trigo, frutos secos,etc.). Por ejemplo, las proteínas de
la soja o de los cacahuetes.

2. Según su función
Según su función en nuestro organismo, las proteínas pueden clasificarse
en:

2.1. Hormonales

Estas proteínas son segregadas por las glándulas endocrinas. Generalmente


transportadas a través de la sangre, las hormonas actúan como mensajeros
químicos que transmiten información de una célula a otra.

Puedes saber más sobre este tipo de hormonas peptídicas en nuestro artículo:
“Tipos de hormonas y sus funciones en el cuerpo humano”.
2.2. Enzimáticas o catalizadoras

Estas proteínas aceleran los procesos metabólicas en las células, incluyendo la


función del hígado, la digestión o convirtiendo el glucógeno en glucosa, etc.

2.3. Estructurales

Las proteínas estructurales, también conocidas como proteínas fibrosas, son


componentes necesarios para nuestro cuerpo. Incluyen el colágeno, la
queratina y la elastina. El colágeno se encuentra en el tejido conjuntivo, óseo
y cartilaginoso igual que la elastina. La queratina es una parte estructural del
pelo, las uñas, los dientes y la piel.

2.4. Defensivas

Estas proteínas tienen una función inmunitaria o de anticuerpo, manteniendo


las bacterias a raya. Los anticuerpos se forman en glóbulos blancos y atacan
bacterias, virus y otros microorganismos peligrosos.

2.5. Almacenamiento

Las proteínas de almacenamiento guardan iones minerales como el potasio o


el hierro. Su función es importante, puesto que, por ejemplo, el
almacenamiento de hierro es vital para evitar los efectos negativos de esta
sustancia.

2.6. Transporte

Una de las funciones de las proteínas es el transporte dentro de nuestro


organismo, porque éstas transportan minerales a las células. La hemoglobina,
por ejemplo, transporta oxígeno de los tejidos a los pulmones.
2.7. Receptores

Estos receptores suelen encontrarse fuera de las células para controlar las
sustancias que entran dentro de ésta. Por ejemplo, las neuronas GABAérgicas
contienen distintos receptores proteicos en sus membranas.

2.8. Contráctiles

También se conocen como proteínas motoras. Estas proteínas regulan la


fuerza y la velocidad del corazón o las contracciones musculares. Por ejemplo,
la miosina.

3. Según su conformación
La conformación es la orientación tridimensional que adquieren los
grupos característicos de la molécula proteica en el espacio, en virtud a la
libertad que tienen éstos de girar.

3.1. Proteínas fibrosas

Están formadas por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. El


colágeno y la queratina son ejemplos. Poseen alta resistencia al corte y son
insolubles en el agua y las soluciones salinas. Son las proteínas estructurales.

3.2. Proteínas globulares

Cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre sí mismas, lo que provoca una


macroestructura de tipo esférico. Suelen ser solubles en agua y, en general,
son las proteínas transportadoras

4. Según su composición
Según su composición, las proteínas pueden ser:
4.1. Holoproteínas o proteínas simples

Están formadas, principalmente, por aminoácidos.

4.2. Heteroproteínas o proteínas conjugadas

Suelen estar compuestas de un componente no aminoácido, y pueden ser:

1. Glucoproteínas: estructura con azúcares


2. Lipoproteínas: estructura de lípidos
3. Nucleoproteínas: unidas a un ácido nucleico. Por ejemplo, cromosomas y
ribosomas.
4. Metaloproteínas: contienen en su molécula uno o más iones metálicos. Por
ejemplo: algunas enzimas.
5. Hemoproteínas o cromoproteínas: Tienen en su estructura un grupo hemo.
Por ejemplo: la hemoglobina.

Reacción Xantoproteica
Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la identificación de proteínas con grupos
aromáticos que son derivados del benceno como la fenilalanina, tirosina y triptófano,
mediante la formación de compuestos nitrados amarillos. La intensidad del color amarillo
se intensifica cuando la reacción ocurre en una solución básica. Los aminoácidos tirosina y
triptófano contienen anillos de benceno activados y se someten fácilmente a la nitración,
mientras que la fenilalanina no se somete fácilmente a la nitración, debido a que el anillo
no está activado (2,4,6).
Figura 4. Formación de productos nitrados a partir de aminoácidos con grupos aromáticos
(4).

5. Prueba de Nitroprusiato

Es específico para aminoácidos o proteínas que contienen azufre, -SH (cisteína y cistina)
da un color rojo-púrpura llamado “prueba de Mörner”(7).

Figura 5. Reacción del nitroprusiato con la cisteína.

Prueba de aldehído – Hopkin-Cole


La prueba de Hopkins-Cole es específica para el triptófano, el único aminoácido que
contiene un grupo de indol. El anillo de indol reacciona con el ácido glioxílico en presencia
de un ácido fuerte (ácido sulfúrico) para formar un producto cíclico color violeta. El reactivo
Hopkins-Cole solo reacciona con proteínas que contienen triptófano. La solución de
proteína se hidroliza mediante el ácido sulfúrico concentrado en la interfaz de la solución.
Una vez que el triptófano está libre, reacciona con el ácido glioxílico para formar el
producto de color violeta (en forma de anillo) (2,9).
Figura 7. Reacción del grupo indol del triptófano con un aldehído.
¿QUÉ SON LOS GLÚCIDO S?
C AR AC TERÍSTIC AS QUÍM IC AS
Y CL ASIFIC ACIÓN
26/06/2015

Los glúcidos son biomoléculas orgánicas constituidas fundamentalmente por átomos de


carbono, oxígeno e hidrógeno. Químicamente son polialcoholes que poseen un grupo
carbonilo (aldehído o cetona). Es decir, que podemos definirlos
como polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas:

Esta manera de representar las moléculas en el plano se denomina proyección de


Fischer y resulta de proyectar en el plano las estructuras tetraédricas de los átomos de
carbono, de manera que al dibujarlas los enlaces formen ángulos rectos. El grupo
funcional principal se sitúa en la parte superior y los grupos hidroxilo a la derecha o
izquierda, según el caso.
El grupo carbonilo se caracteriza por su poder reductor, es decir, por su capacidad de
oxidarse a ácido carboxílico. Que un glúcido conserve libre este grupo determinará su
capacidad para actuar como reductor, hecho que se puede comprobar mediante
la reacción de Fehling.
Los glúcidos más simples se denominan osas o monosacáridos. La unión de estos
monómeros da lugar a moléculas más complejas llamadas ósidos que pueden contener
un número variable de osas e incluso asociarse a otras moléculas diferentes, como
lípidos o proteínas.
CLASIFICACIÓN DE LOS GLÚCIDOS
1.3. Glúcidos.

Los glúcidos son uno de los grupos que constituyen las biomoléculas
orgánicas. Aunque la mayoría proporciona energía a los organismos vivos,
existen algunos que desempeñan otras funciones en la actividad vital. Lo que
unifica a todas las moléculas pertenecientes a este grupo es su composición
química, en la que siempre existen varios grupos hidroxilo y uno o más grupos
carbonilo.

1.3.1. Concepto y clasificación.

Los glúcidos son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono


(C), hidrógeno (H) y oxígeno (O), que generalmente, aunque no siempre, tienen
la fórmula empírica Cn(H2O)n, de ahí que estas sustancias hayan sido
conocidas con el nombre de hidratos de
carbono o carbohidratos, denominación errónea ya que químicamente no son
compuestos de agua y carbono, sino polialcoholes
con un grupo aldehído o cetona. Estas biomoléculas tienen por tanto átomos
de carbono unidos a grupos alcohólicos (-OH), llamados también hidroxilos, y
además siempre hay un grupo carbonilo, o sea, un átomo de carbono unido a
un átomo de oxígeno mediante un doble enlace formando un grupo aldehído (-
CHO) o un grupo cetona ( =C =0).

Aunque siguen usándose en la literatura científica los términos carbohidratos e


hidratos de carbono para evitar esa posible confusión, se ha intentado imponer la
denominación de glúcidos, palabra derivada del griego glycos, que significa "dulce".
Pero este término tampoco se ha generalizado, quizás porque también induce a
confusión, pues no todos estos compuestos tienen ese sabor.

Los glúcidos se clasifican en dos grandes grupos: osas y ósidos.


· Las osas son los monómeros de éste grupo. Dentro de las osas,
los monosacáridos son los glúcidos más sencillos.
· Los ósidos son glúcidos más complejos derivados de las osas. Se clasifican en
holósidos y heterósidos:
a) Holósidos , formados, enteramente, por la unión de osas. Los más importantes son
los que están formados por asociaciones de monosacáridos, entre los que se incluyen
oligosacáridos y polisacáridos.
. Oligosacáridos , formados por la unión de dos a diez monosacáridos. Los más
importantes son los disacáridos (dos monosacáridos).
. Polisacáridos , formados por la unión de muchos monosacáridos. A su vez,
pueden ser:
- Homopolisacáridos , cuando tienen un único tipo de monosacárido.
- Heteropolisacáridos , cuando tienen más de un tipo de monosacárido.
b) Heterósidos , formados por dos tipos de componentes: glúcidos y otros de distinta
composición que se llaman, en general,agluconas.

Esquema de la clasificación de los glúcidos.


1.3.2. Monosacáridos: estructura y funciones.

Son los glúcidos más sencillos. Químicamente están constituidos por una sola
cadena de polialcoholes conun grupo aldehídoo cetona, y por ello no
pueden descomponerse mediante hidrólisis.

Son dulces, solubles en agua, y forman cristales blancos que por el calor pueden
caramelizarse.
Los monosacáridos merced su grupo aldehído o cetónico pueden reducir al Cu2+,
propiedad que se utiliza para su reconocimiento químico (prueba de Felhing).
Su principal función en los organismos es energética, aunque algunos de ellos
entran a formar parte de la composición de moléculas con funciones muy diferentes (en
los ácidos nucleicos, ATPy otros nucleótidos, etc.).

ESTRUCTURA DE LOS MONOSACÁRIDOS.


Los monosacáridos están formados por cadenas carbonadas de 3 a 12 átomos
de carbono. Se nombran añadiendo el sufijo -osa al prefijo que indica el número de
carbonos de la molécula. Los más abundantes y de mayor importancia biológica son
las triosas, pentosas y hexosas.
Aquellos monosacáridos que tienen un grupo funcional aldehído (-CHO),
localizado siempre en el C1, se denominanaldosas, y los que tienen un grupo cetona (-
CO-), localizado siempre en el C2, se denominan cetosas. Se pueden combinar los
prefijos que hacen referencia al grupo funcional con los que hacen referencia al número
de átomos de carbono.

La mayoría de los monosacáridos presentan carbonos asimétricos (carbonos que


están unidos a cuatro grupos diferentes). Esto determina un tipo de isomería
espacial o estereoisomería, es decir, la existencia de compuestos que aunque tienen
la misma fórmula empírica sólo se diferencian entre sí por la distinta colocación de sus
átomos en el espacio.

Esquema de enantiómeros de gliceraldehido

Entre los estereoisómeros se distinguen:


· Enantiómeros: la posición de todos los -OH varía. Por tanto, una molécula es el
reflejo de su enantiómero (son imágenes especulares).
· Diastereómeros o epímeros: cuandosolo varía la posición de un grupo -OH de un
carbono asimétrico.

Se representa en azul el carbono asimétrico más alejado del grupo carbonilo


Además, en el caso de los monosacáridos, la posición del grupo -OH del carbono
asimétrico más alejado del grupo carbonilo permite diferenciar dos formas de
estereoisómeros:
-La forma D cuando el -OH está a la derecha.
-La forma L si el -OH queda a la izquierda.

La presencia de carbonos asimétricos determina una importante propiedad de


los monosacáridos en disolución: la actividad óptica. Esta es la capacidad que poseen
para desviar el plano de polarización de un haz de luz polarizada que atraviesa la
disolución. Cada molécula efectúa una rotación del plano de polarización un ángulo
concreto hacia la derecha o hacia la izquierda.
· Cuando la rotación es en el sentido de las agujas del reloj, se
denominan dextrógiros o (+).
· Cuando la rotación es contraria a las agujas del reloj, son levógiros o (-).

Estos isómeros ópticos no se corresponden necesariamente con las moléculas


estereoisómeras D y L; puede ocurrir que un estereoisómero D sea levógiro o
dextrógiro, y lo mismo ocurre con un estereoisómero L.
REPRESENTACIÓN DE LOS MONOSACÁRIDOS.

Fórmulas lineales.
La forma más frecuente de representar los monosacáridos en el plano es
mediante proyecciones de Fischer, en las que los enlaces simples forman ángulos de
900 (resultado de proyectar en el plano las estructuras tetraédricas de los carbonos). Se
sitúa el grupo funcional principal en la parte superior y los grupos hidroxilo a la derecha
o la izquierda según se representen estereoisómeros D o L respectivamente. En la
naturaleza, salvo raras excepciones, los monosacáridos se presentan en la forma D.

Fórmulas cíclicas.
Las aldopentosas y las hexosas en disolución no presentan estructura lineal,
sino que adoptan estructuras cíclicas de forma pentagonal o hexagonal.
En 1929, Haworth diseñó unas fórmulas de proyección, conocidas
como proyecciones de Haworth, que representan a los monosacáridos como
estructuras cíclicas en un plano con los radicales de cada carbono en la parte superior
o inferior de dicho plano.

La formación del ciclo se realiza mediante un enlace hemiacetal, que supone


un enlace covalente entre el grupo aldehído y un alcohol (en el caso de las aldosas) o
un enlace hemicetal entre el grupo cetona y un alcohol (en el caso de las cetosas).
Este enlace no implica pérdida ni ganancia de átomos, sino una reorganización de los
mismos.

Formación de un hemiacetal (a) y de un hemicetal (b)

El ciclo resultante puede tener forma pentagonal (furano) o hexagonal (pirano),


denominándose los monosacáridosfuranosas opiranosas respectivamente.
El carbono carbonílico correspondiente a los grupos aldehído y cetona se
designa en la fórmula cíclica con el nombre decarbono anomérico (/) y queda unido a
un grupo -OH.
La posición del grupo -OH unido al carbono anomérico determina un nuevo tipo
de estereoisomería conocido comoanomería. Existen dos formas anoméricas:
- Forma alfa (α). El -OH del carbono anomérico queda bajo el plano.
- Forma beta (b). El -OH del carbono anomérico queda sobre el plano.

En disolución acuosa, las formas α. y b están continuamente


interconvirtiéndose, a través del paso intermedio que es la forma lineal, que está siempre
presente aproximadamente en un 1 %. Como el paso de un anómero a otro supone un
cambio en los valores de rotación del plano de la luz polarizada, a este fenómeno se le
denomina mutarrotación.
La conformación real de los monosacáridos en disolución varía con respecto a
la propuesta por Haworth, ya que, debido a la presencia de enlaces covalentes sencillos,
las moléculas no pueden ser planas. Se han sugerido otras formas de representación,
en silla y en bote, en las que los carbonos C2, C3 y C5 y el oxígeno están en el mismo
plano. La configuración en silla es más estable que la configuración en bote porque hay
menos repulsiones electrostáticas.

IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS MONOSACÁRIDOS.

Los monosacáridos tienen gran interés, por ser los monómeros constituyentes
de todos los glúcidos. También se presentan libres y actúan como nutrientes de
las células para la obtención de energía, o como metabolitos intermediarios de
importantes procesos biológicos, como la respiración celular y la fotosíntesis.

Los monosacáridos más importantes son:


Triosas
Contienen tres átomos de carbono. Existen dos triosas:

La dihidroxiacetona no presenta estereoisómeros, ya que no tiene carbonos


asimétricos. Las dos triosas aparecen como productos intermedios (intermediarios
metabólicos) en algunas reacciones biológicas.
Tetrosas
Son monosacáridos compuestos por cuatro átomos de carbono. Elnúmero de
estereoisómeros es mayor que en el caso de las triosas. En los organismos vivos son
menos abundantes que otros monosacáridos.
Pentosas
Presentan cinco átomos de carbono. Algunas pentosas desempeñan
importantes funciones biológicas, como la D-ribosa(una aldopentosa) que es un
componente fundamental de los ribonucleótidos que constituyen el ARN. Otra
aldopentosa muy semejante, la desoxirribosa (sin grupo -OH en el carbono 2), se
encuentra en los desoxirribonucleótidos que forman el ADN.
Una cetopentosa, la D-ribulosa , participa en la fotosíntesis como la molécula
sobre la que se fija el CO2 en la formación de moléculas orgánicas. No presenta
estructura cíclica.

Hexosas
Son monosacáridos que tienen seis átomos de carbono en su molécula.
Entre las aldohexosas destaca la glucosa , la molécula energética más utilizada
por los seres vivos. Se localiza en estado libre en el citoplasma celular, en el plasma
sanguíneo (en concentraciones constantes) y en algunos frutos, como las uvas o los
dátiles. Constituye, así mismo, la unidad componente de los polisacáridos más
comunes.
Otra aldohexosa, la galactosa , se encuentra libre en la leche o formando parte
de disacáridos como la lactosa (presente igualmente en la leche), de polisacáridos
complejos y de ciertos glucolípidos.
La fructosa , también denominada levulosa (por ser levógira), es una
cetohexosa que se encuentra en estado libre en frutos y en algunos medios líquidos
biológicos, como el semen, además de formar parte del disacárido sacarosa.
Formas lineales y cíclicas
Los monosacáridos pueden experimentar diversos cambios en su estructura
química por adición de funciones, sustitución de radicales etc., originando moléculas de
gran interés biológico

1.3.3. Enlace glucosídico. Disacáridos y polisacáridos


de interés biológico.

ENLACE GLUCOSIDICO.

Cuando se unen los monosacáridos, lo hacen mediante un tipo de enlace que se


llamaO-glucosídico, este se establece entre dos grupos hidroxilo de diferentes
monosacáridos. Se denomina síntesis por condensación o deshidratación, debido a
la liberación de una molécula de agua.
- Si en el enlace interviene el hidroxilo del carbono anomérico del primer monosacárido
y otro grupo alcohol del segundo monosacárido, se establece un enlace
monocarbonílico.
- Si intervienen los grupos hidroxilos de los carbonos anoméricos de los dos
monosacáridos, será un enlace dicarbonílico.
Si el enlace se produce entre el carbono anomérico de un monosacárido y el
carbono de un grupo amino de un aminoácido se denomina N-glucosídico, porque en
el punto donde se produce la unión queda un átomo de nitrógeno.

DISACARIDOS.

Se forman por la unión de dos monosacáridos mediante enlace O-glucosídico


mono o dicarbonílico, que además puede ser α o b en función de la posición del -OH del
carbono anomérico del primer monosacárido. Los disacáridos con enlace dicarbonílico
pierden el carácter reductor, por estar implicados los carbonos carbonílicos de los dos
monosacáridos.
POLISACÁRIDOS.

Muchos de los glúcidos que se encuentran en la naturaleza son polisacáridos,


es decir, compuestos que contienen gran número de monosacáridos unidos entre ellos
mediante enlaces O-glucosídicos.
En general, estos compuestos no son dulces ni solubles en agua.

Composición y estructura
Se encuentran en forma de largas cadenas lineales o ramificadas. La unión entre
las unidades que los forman se produce mediante enlaces O-glucosídicos.
Elmonosacárido que se repite más a menudo en los polisacáridos es la glucosa.
Cuando las cadenas están formadas por un único tipo de monosacárido se
denominan homopolisacáridos. Si contienen diversos tipos de monosacáridos reciben
el nombre de heteropolisacáridos.

Propiedades
La mayoría de los polisacáridos no tiene capacidad reductora. Como en el caso
de los oligosacáridos, esta propiedad depende de la presencia de carbonos anoméricos
libres.

Clasificación
a) Homopolisacáridos.
· Homopolisacáridos que actúan como sustancias de reserva de energía. La
hidrólisis de estas sustancias da lugar a monosacáridos que se utilizan en procesos
de obtención de energía.
El almidón y el glucógeno son los polisacáridos con función de reserva más
importantes en la naturaleza.

· Homopolisacáridos con características estructurales. Estos constituyen


diversas partes del organismo de los seres vivos.
Destacan por su abundancia los siguientes:
b) Heteropolisacáridos.

Producen dos o más tipos distintos de monosacáridos al ser hidrolizados. Entre


los de origen vegetal cabe destacar:
· La pectina.- Junto con la celulosa, está formando parte de la pared vegetal.
Abunda en las manzanas, membrillos y ciruelas. Se utiliza como gelificante en la
industria alimentaria, por ejemplo para las mermeladas.
· La hemicelulosa.- Se encuentra en las paredes celulares de las células vegetales.

· El agar-agar.-Presente en algas marinas. Se utiliza en microbiología para cultivos


y en la industria alimentaria como espesante.
· Las gomas vegetales (arábiga, etcétera.).- Son productos muy viscosos que
cierran heridas en los vegetales.
Entre los heteropolisacáridos animales destacan:
· Los mucopolisacáridos, que forman parte de la sustancia intercelular del tejido
conjuntivo, aportando viscosidad y elasticidad. Como ejemplos
el ácido hialurónico, que se encuentra junto al colágeno en el tejido conjuntivo,
también en el líquido sinovial y en el humor vítreo. La heparina, sustancia
anticoagulante que impide el paso de protrombina a trombina. Por último, la
condroitina, que se encuentra en cartílagos, huesos, tejido conjuntivo y la córnea.
INTEGRANTES:
Coralía Aguiar T. (2580)
Fernando Carrillo (2571)
Sandra Díaz (2606)
Jhoana Parreño (2586)
Luis Vallejo (2521)

NIVEL: Cuarto “B”.

FECHA DE ENTREGA: 25 de Mayo del 2014

TÍTULO: AZÚCARES REDUCTORES.

*TÍTULO DE LA EXPERIENCIA: (REACCIÓN DE OXIDACIÓN) REACCIÓN DE


BENEDICT.

*OBJETIVO GENERAL:

-Demostrar mediante la utilización del reactivo de Benedict cuando un azúcar es


reductor.
*OBJETIVOS ESPECÍFICOS:

 Determinar el comportamiento visual (la evidencia), de las cuatro


muestras de azúcares (glucosa, fructosa, maltosa y sacarosa) , trabajadas
en la experiencia, al emplear el reactivo de Benedict.

*MARCO TEÓRICO:

La prueba de Benedict es otra de las reacciones de oxidación, que como


conocemos, nos ayuda al reconocimiento de azúcares reductores, es decir,
aquellos compuestos que presentan su OH anomérico libre, como por ejemplo
la glucosa, lactosa o maltosa o celobiosa, en la reacción de Benedict, se puede
reducir el Cu2+ que presenta un color azul, en un medio alcalino, el ión cúprico
(otorgado por el sulfato cúprico) es capaz de reducirse por efecto del
grupo aldehído del azúcar (CHO) a su forma de Cu+. Este nuevo ion se observa
como un precipitado rojo ladrillo correspondiente al óxido cuproso (Cu 2O), que
precipita de la solución alcalina con un color rojo-naranja, a este precipitado se
lo considera como la evidencia de que existe un azúcar reductor.

El reactivo de Benedict está compuesto por:


-Sulfato cúprico.
-Citrato de sodio.
-Carbonato anhidro de sodio.

 La evidencia de la reacción de Benedict es la formación del precipitado


Ion Cuproso ( Cu2O).

*PROCEDIMIENTO:

-El procedimiento se encuentra en el siguiente link:


CLICK PARA OBSERVAR:

REACCIÓN DE BENEDICT

*RESULTADO PRÁCTICO:

Los resultados obtenidos mediante la reacción de Benedict son:

Reacción de la Glucosa = Positiva Reacción de la Fructosa =


Positiva
Reacción de la Sacarosa = Negativa Reacción de la
Maltosa = Positiva
RESULTADOS

En base a las imágenes podemos deducir que:

 La glucosa, fructosa y maltosa presentan un precipitado de color


anaranjado denominado óxido cuproso (Cu20) es decir que se trata de
azúcares reductores.

 La sacarosa no presenta evidencia de precipitado color rojo ladrillo con la


reacción de oxidación de Benedict, por lo que se confirma ,que no es un
azúcar no reductor.

*DISCUSIÓN DEL RESULTADO:

 La glucosa, la fructosa y la maltosa al someterse a la Reacción de


Benedict dan un resultado positivo debido a que presentan un precipitado
de color rojo ladrillo o anaranjado (óxido cuproso) lo cual es la evidencia
de un azúcar reductor.

 En las muestras de glucosa, fructosa y la maltosa en la reacción de


Benedict tienen la capacidad de reducir al cobre y formar un precipitado
de color anaranjado o rojizo por lo que podemos afirmar que son
azúcares reductores.

 La sacarosa al someterse a la reacción de Benedict nos proporciona un


resultado negativo como se observa en las imágenes, ya que no presentó
el precipitado rojo ladrillo característico de un azúcar reductor, debido a
que es un disacárido formado por glucosa y fructosa, que se une por
medio de sus carbonos anoméricos, es decir nos poseen sus carbonos
anoméricos libres.

 Se comprueba de una forma práctica, que la sacarosa, es un disacárido


que en reacciones de oxidación como la reacción de Benedict, no
presenta evidencia de un precipitado con coloración rojo ladrillo, y no es
un azúcar reductor, por las razones ya manifestadas en la presente
discusión.

*CONCLUSIONES:

Concluimos que:

 Mediante la reacción de Benedict podemos identificar azúcares


reductores y comprobar que la reducción que se lleva a cabo es por el
efecto del grupo aldehído del azúcar (CHO) en forma de Cu + y el nuevo
ión se observa a modo de precipitado de color rojo anaranjado o amarillo
ladrillo que corresponde al óxido cuproso(Cu2O).
 Gracias a la reacción de benedict hemos podido comprobar que la
glucosa fructosa y maltosa son azúcares reductores ya que en estas
muestras se produjo la formación del precipitado de óxido cuproso de
color rojo anaranjado o amarillo , lo que se evidenció en los resultados.

 En la muestra de sacarosa, el compuesto que actúa como oxidante es


el Cu+2 y por ende no se forma un precipitado, por lo que se deduce en
base a la evidencia de una coloración azul, lo cual significa que se trata
de un azúcar no reductor.

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