PROPIEDADES FUNCIONALES DE LOS INGREDIENTES

En química culinaria, definimos como propiedad funcional a cualquier propiedad fisicoquímica de las
macromoléculas que afecta y modifica las características de los alimentos contribuyendo a su calidad final. En
este texto vamos a abordar algunas propiedades funcionales de las proteínas y de los hidratos de carbono.

PROTEÍNAS

Las propiedades funcionales de las proteínas pueden dividirse en tres grupos:

1- Propiedades que dependen de la interacción proteína-agua: solubilidad y retención de agua.

2- Propiedades que dependen de la interacción proteína-proteína: gelificación, precipitación (y
coagulación).
3- Propiedades de superficie: propiedades emulsionantes y espumantes.

Recordemos que las proteínas son polímeros formados por monómeros, llamados aminoácidos. Son 20 los
aminoácidos que intervienen en la formación de proteínas, y que se pueden clasificar según dos grandes
criterios: un criterio nutricional (en esenciales y no esenciales) y un criterio químico. De acuerdo a este último,
los aminoácidos pueden ser apolares (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina y metionina),
polares sin carga o neutros (serina, treonina, prolina, cisteína, asparragina, triptófano, glutamina y glutamina),
polares con carga positiva (lisina, arginina, histidina), polares con carga negativa (aspartato y glutamato).
La estructura primaria de cada proteína (qué aminoácidos la forman, y su ubicación en la cadena) es la que va
a determinar qué propiedades propiedades funcionales presenta. Así, una proteína puede presentar un carácter
más polar o apolar dependiendo de qué aminoácidos la forman, o puede verse más afectada por el pH si está
formada por aminoácidos polares con carga, por ejemplo. Por otro lado, las propiedades funcionales también se
alteran de acuerdo a las condiciones exteriores. Dentro del ámbito culinario, las condiciones externas que pueden
modificar las propiedades de las proteínas son el pH, la concentración de sales (aunque la concentración de sal
que se emplea en gastronomía es relativamente baja y por ende no afecta tanto las propiedades de las proteínas),
la temperatura y el trabajo mecánico.
El pH, la temperatura y el trabajo mecánico son agentes desnaturalizantes de las proteínas. Cada uno a su
manera, alteran la interacción entre los aminoácidos que forman la cadena polipeptídica (o proteína). Como ya
vimos, estas interacciones son los que dan lugar al plegamiento de la cadena originando la estructura secundaria,
terciaria y, en algunos casos, cuaternaria, llamadas en su conjunto estado nativo de la proteína. Cuando estas
interacciones entre aminoácidos se modifican, la proteína cambia su forma perdiendo su estructura
tridimensional, dando lugar al proceso conocido como desnaturalización.
El pH logra este efecto alterando las cargas de los aminoácidos que modifica la atracción entre ellos; un cambio
en la temperatura modifica la energía cinética de la proteína haciendo que los aminoácidos se atraigan menos
entre sí, desplegando la proteína. El trabajo mecánico tiene un efecto similar al aumento de la temperatura. A
continuación profundizaremos sobre el efecto que estos factores tienen en las propiedades de las proteínas.

PROPIEDADES QUE DEPENDEN DE LA INTERACCIÓN PROTEÍNA-AGUA

SOLUBILIDAD
Las proteínas están formadas por combinaciones más o menos heterogéneas de aminoácidos. Intuitivamente,
podemos imaginar que aquellas proteínas formadas por mayor cantidad de aminóacidos polares serán más
fáciles de solubilizar en solventes polares que apolares. Del mismo modo, sabemos que aquellas proteínas
formadas por mayor cantidad de aminoácidos con carga (positiva o negativa) se verán más afectadas por el pH
del medio. Analizaremos ahora el efecto de los factores externos sobre la solubilidad de las proteínas.
Efecto del pH
La Figura 1 muestra cómo se modifica la solubilidad de una proteína cualquiera en función del pH del solvente.
Recordemos que un medio con pH ácido (valores menores a 7 en la escala de pH) es más rico en cargas positivas
que negativas, y que a pH básico o alcalino (valores mayores a 7) es más rico en cargas negativas que positivas.
Así, a pH ácido, como hay muchas cargas positivas disponibles, éstas neutralizan los aminoácidos polares con
carga negativa, dejando a la proteína con una carga neta positiva (zona izquierda de la figura). Por el contrario,
en un medio alcalino, las cargas negativas disponibles se encargan de neutralizar las cargas positivas de la
proteína (de sus aminoácidos polares con carga positiva), dejándole una carga neta negativa (zona derecha del
gráfico). En ambos casos, las proteínas se repelen entre sí, pues existe repulsión de cargas iguales. A pH
extremos (ácido o básico), las proteínas se alejan y tienden a interaccionar poco entre sí, esto significa que su
solubilidad aumenta.
Existe un valor de pH en el que la concentración de cargas negativas y positivas del medio es tal que tanto los
aminoácidos con carga positiva como negativa de la proteína se encuentran neutralizados. Es decir, la proteína
es eléctricamente neutra. Este valor de pH se llama punto isoeléctrico (pI) y es diferente para cada proteína, ya
que depende de cuántas cargas + y – tenga. Cuando se llega al pI no hay repulsión de cargas, por lo que las
proteínas pueden interaccionar fácilmente entre sí. Cuando esto ocurre, la interacción entre proteínas es más
fuerte que entre las proteínas y el agua, por lo que la solubilidad es mínima (zona media de la figura).
Es decir, a valores de pH alejados del pI, las proteínas interaccionan con mayor facilidad con el agua que entre
sí. A valores de pH cercanos (o iguales) al pI, las proteínas interaccionan fuertemente entre sí, y la solubilidad
cae a valores mínimos.

Figura 1. Solubilidad de una proteína en función del pH. La solubilidad de la proteína se favorece a valores de
pH alejados del pI.

Presencia de sales
El efecto de las sales sobre la solubilidad de las proteínas en bastante complejo. Para el objetivo de esta materia
vamos a considerar que las sales, formadas por iones (que tienen cargas), interfieren en las atracciones que se
establecen entre aminoácidos con carga opuesta. Cuando la concentración de sal es baja, esto resulta en un
aumento de la solubilidad de las proteínas, ya que se anulan las atracciones electrostáticas que mantienen unidas
a las proteínas entre sí. Sin embargo, cuando la concentración aumenta más allá de cierto valor, las sales
interaccionan en mayor medida con el agua “deshidratando” a la proteína, que no tiene otra opción que
interaccionar con otra proteína, conduciendo a su insolubilización (Figura 2).
 Figura 2. Efecto de la concentración de sales sobre la solubilidad de la proteína. Bajas concentraciones de
sales favorecen la solubilidad, mientras que mayores concentraciones favorecen la precipitación
(insolubilización) de la proteína.

Efecto de la temperatura
El efecto de la temperatura se esquematiza en la Figura 3. Al aumentar la temperatura del sistema, aumenta la
energía cinética. Como ya se ha visto en otras clases, mayor energía cinética significa mayor movilidad
molecular, lo favorece la solubilidad de un sólido en un líquido. Sin embargo, a cierta temperatura la proteína
se desnaturaliza, se despliega y aumenta la posibilidad de que interaccione con otras proteínas. Las proteínas
que empiezan a unirse forman primero coágulos que, cuando tienen el tamaño suficiente, precipitan. En este
punto, la solubilidad de la proteína en cero. La temperatura a la que esto ocurre (temperatura de
desnaturalización) cambia de proteína en proteína.

Figura 3. Efecto de la temperatura sobre la solubilidad de las proteínas. La solubilidad aumenta conforme
aumenta la temperatura, hasta que se llega a la temperatura de desnaturalización. En este punto, la solubilidad
comienza a descender.

Clasificación de las proteínas según su solubilidad en diferentes solventes

Por todo lo expuesto, sabemos que la solubilidad de una proteína en determinado solvente depende de su
estructura. Por esto, encontramos proteínas que son fácilmente solubles en agua, mientras que otras requieren
que se agreguen sales o algún ácido para poder ser solubilizadas. Una forma muy extendida de clasificar a las
proteínas de acuerdo a su solubilidad, es en los siguientes cuatro grupos:

- Albúminas: solubles en agua.

- Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas.
- Prolaminas: solubles en soluciones con alcohol.
- Glutelinas: solubles es soluciones ácidas o básicas diluidas.

RETENCIÓN DE AGUA
La capacidad de una proteína de retener agua durante el procesamiento es una propiedad muy importante porque
determina en gran parte la jugosidad final del alimento. Además, es una propiedad sumamente importante en
sistemas donde se busca que el agua no sea expulsada del alimento, por ejemplo, en embutidos como las
salchichas, o los quesos. Las proteínas no se encuentran solubilizadas, pero sí deben interactuar con el agua,
para lograr retenerla.
Al igual que la solubilidad, se ve influida por el pH, la temperatura, las sales y el trabajo mecánico. El efecto
del pH se esquematiza en la Figura 4. Existe un pH al cual la retención de agua es mínima (zona media de la
curva), y es el pH al cual las proteínas interaccionan más fuertemente entre sí (y, por lo tanto, menos con el
agua). Una vez más, este pH coincide con el pI de la proteína. A valores de pH alejados del pI, la proteína tiene
mayor capacidad de interaccionar con el agua, reteniéndola.

Figura 4. Efecto esquemático del pH sobre la solubilidad de las proteínas.

Con el aumento de la temperatura, la capacidad de retención de agua de una proteína sigue el mismo patrón que
su solubilidad: aumenta cuando aumenta levemente la temperatura, ya que la proteína comienza a desplegarse
favoreciendo la interacción con el agua. Sin embargo, cuando se llega a la temperatura de desnaturalización y
la proteína se encuentra completamente desplegada, ésta interacciona más fuertemente con otras proteínas que
con el agua (véase Figura 3).

PROPIEDADES QUE DEPENDEN DE LA INTERACCIÓN PROTEÍNA-PROTEÍNA

Como ya se adelantó, bajo ciertas condiciones las proteínas tienen mayor tendencia a interaccionar entre sí que
con el agua. Entramos así en el segundo grupo de propiedades funcionales: propiedades que dependen de la
interacción proteína-proteína. Tanto la solubilidad como la retención de agua caen a un mínimo cuando estas
interacciones son máximas. Es decir, cuanto más fuertemente interaccionan entre sí las proteínas, más
débilmente lo hacen con el agua.
Como regla general, la interacción proteína-proteína aumenta cuando las proteínas se encuentran
desnaturalizadas. Al estar desenrolladas y desplegadas, las proteínas tienen más afinidad entre sí que con el
agua. Así, se unen formando agregados, o coágulos, que pueden llegar a un tamaño suficiente como para
precipitar hacia en fondo de la preparación.
Otra propiedad importante dentro de este grupo, es la gelificación, o capacidad de formar geles (sistema coloidal
de un sólido en agua). Para ejercer esta propiedad, la proteína debe estar, una vez más, desnaturalizada. A
diferencia de la coagulación, las proteínas que gelifican, si bien interaccionan fuertemente entre sí, lo hacen
dejando entre cada punto de unión un espacio donde son retenidas grandes cantidades de solvente (agua).
El proceso de gelificación no se abordará aquí con detenimiento dado que se ha adjuntado previamente material
bibliográfico más detallado.

PROPIEDADES DE SUPERFICIE

Se llaman propiedades de superficie a las dos propiedades relacionadas con la interacción de dos fases que de
otra forma no interaccionarían entre sí: emulsiones y espumas. Solo vamos a hacer hincapié sobre algunos
conceptos importantes, ya que de este tema también se ha enviado bibliografía específica.
Ya vimos que los dos (o más) líquidos inmiscibles que forman una emulsión, o el aire y el líquido (o sólido) en
las espumas tenderían a separarse rápidamente si no hubiera “algo” que los mantenga unidos “contra su
voluntad”. Ese “algo” son los emulsionantes. Definimos a los emulsionantes como una molécula que tiene
afinidad por ambas fases (hidrofílica e hidrofóbica, y con el aire), es decir, una molécula con carácter anfifílico.
Dentro de los ejemplos que vimos como emulsionantes incluimos a las proteínas. Como todas las proteínas,
aquellas que se encuentran en los alimentos están formadas por aminoácidos polares y apolares. Recordemos
que los alimentos son ricos en agua, por lo que la proteína, en su estado nativo, se va a plegar de tal modo que
los aminoácidos apolares (hidrofóbicos) se encuentren alejados del agua. Esto se logra ubicando esos
aminoácidos hacia el interior de la proteína que se encuentra enrollada, y dejando en la superficie, que se
encuentra en contacto con el agua, los aminoácidos hidrofílicos (Figura 5).
Así, para que las propiedades de superficie (espumante y emulsionante) de las proteínas sean óptimas, es
conveniente que se encuentren en estado desnaturalizado, de manera que se expongan en la superficie tanto los
aminoácidos hidrofílicos (seguirán interaccionando con el agua) como los hidrofóbicos que antes estaban
“enterrados” en el interior de la proteína (que interaccionarán con la fase apolar o el aire).

Figura 5. Esquema de una proteína en su estado nativo. La estructura primaria está dada por la cadena de
aminoácidos, que se pliega en forma de hélices (estructura secundaria), que a su vez toman una forma globular
(estructura terciaria). Los aminoácidos hidrofóbicos se ubicarán hacia el interior de la estructura de la proteína
para evitar el contacto con el agua, mientras que los hidrofílicos se acomodarán en la superficie, en contacto
con el agua.

CARBOHIDRATOS (ALMIDÓN)

Los gránulos de almidón, dada su estructura compacta y muy ordenada, son insolubles en agua fría aunque
pueden hidratarse e hincharse parcialmente. Si los gránulos, en presencia de suficiente cantidad de agua, se
calientan hasta una determinada temperatura se produce un incremento en la movilidad de las cadenas y los
gránulos se hinchan aún más. Si se continúa el calentamiento, el almidón absorbe más agua, los gránulos se
hinchan más y continúan expandiéndose, por lo que la viscosidad del sistema aumenta abruptamente. Esta
secuencia de eventos se llama gelatinización y lleva a la destrucción irreversible de los gránulos. La temperatura
a la que ocurre esta transición depende del origen botánico del almidón, aunque en general se encuentra
alrededor de los 60°C. Esta temperatura, sin embargo, se modifica por factores externos, como la presencia de
otras moléculas (lípidos, proteínas y azúcares) y el contenido de agua.
Un aspecto muy importante que se produce durante la gelatinización es la lixiviación de macromoléculas hacia
el agua. Este material es principalmente amilosa, aunque también ocurre algo de lixiviación de amilopectina.
El proceso de retrogradación de un almidón gelatinizado es un proceso de reorganización que involucra tanto
a la amilosa como a la amilopectina, y se acepta que consta de dos procesos separables, a saber: a) la gelificación
de la amilosa lixiviada durante la gelatinización; es un proceso rápido ya que ocurre mientras la pasta de almidón
se enfría, y el gel formado es estable a temperaturas mayores a los 200°C, y b) la recristalización de la
amilopectina en los gránulos gelatinizados, que es un proceso más lento, térmicamente reversible en rangos de
temperatura de 45-55°C. Por lo tanto, mientras la fracción responsable de los cambios iniciales de la
retrogradación son atribuidos a la amilosa, el aumento de la rigidez que se producen a largo plazo en los sistemas
con almidón gelatinizados se deben a la fracción de amilopectina (Figura 6).

Figura 6. (a) Hinchamiento de los gránulos de almidón a medida que absorben agua; (b) gelatinización,
ruptura de los gránulos de almidón y liberación (lixiviación) de moléculas de amilosa; (c) retrogradación de la
amilosa durante el enfriamiento (gelificación); (d) retrogradación (ordenamiento) de la amilopectina durante
el almacenamiento del alimento.

Si un alimento rico en almidón es sometido a temperaturas crecientes, luego de la gelatinización (típicamente

alrededor de los 60°C) sobrevienen otros fenómenos que son responsables de la aparición de color y sustancias
aromáticas y sápidas. Ejemplos de esas reacciones son la dextrinización, que implica la hidrólisis y ruptura de
las moléculas de almidón en moléculas más pequeñas (dextrinas) a temperaturas entre los 80 y 120°C. Si la
temperatura continua aumentando (alrededor de 150°C), las dextrinas son hidrolizadas hasta dar lugar a
carbohidratos simples como la maltosa, en un fenómeno llamado sacarificación. Estos azúcares intervendrán,
a temperaturas aún mayores, en reacciones más complejas como la caramelización y las reacciones de Maillard,
que serán abordadas más adelante en la materia. En la Figura 7 se resumen estos fenómenos.

Figura 7. Fenómenos que sufre el almidón a medida que aumenta la temperatura del sistema.