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Biotecnología medioambiental

Aplicación de todos los componentes de la biotecnología a los problemas medio ambientales.

Contaminación diversa, desde orgánicos hasta metales y gases

Lista negra de sustancias:

 Cancerigenicas
 Mutagenicas
 Tóxicas para la reproducción
 Disruptores endocrinos
 Sensibilizantes
 Neurotóxicos

La biotecnología está implicada en las áreas. -

 Monitorización medioambiental
 Remediación de lugares contaminados
 Reducción o eliminación de residuos
 Prevención de la contaminación

Monitorización ambiental. -El destino de los contaminantes depende de la naturaleza del


compuesto y de las condiciones medioambientales, por lo que la contaminación podrá tener
varios destinos.

Muestreo. -Para distinguir que tipo de contaminante hay y como tratarlo es necesario recoger una
muestra representativa.

 Muestreo de suelo, se suele tomar 17 muestras para 5 hectáreas, al azar en cuadriculas


150x150.
 Muestreo de aguas: difícil por naturaleza altamente variable, dependerá de efluentes e
influentes, subterránea se usan pozos (estilo popotes)
 Muestre de aire. - Se dificulta por la dirección y forma del viento:
o Bombeo
o Preconcentración
o toma directa

Tecnologías limpias

La reducción de la contaminación en su origen algunas veces puede implicar cambios en el


procedimiento.

Biorremediacion

Surge como una rama de la biotecnología, que busca resolver los problemate s de contaminación
mediante el uso de seres vivos (microrganismos y plantas) capaces de degradar compuestos que
provocan desequilibrio en el ambiente.
Métodos que utilizan organismos o productos metabólicos (enzimas)de ellos para degradar
contaminantes orgánicos peligrosos a convertir contaminantes inorgánicos en compuestos
ambientales menos tóxicos o no tóxicos.

Biorremediación (bio vida, remediación resolver problema) Puede definirse como la respuesta
biológica al abuso ambiental

Principio de la biorremediacón

Usar organismos para que tomen sustancias contaminadas del medio ambiente y las conviertan en
una forma no tóxica. Algunos son muy buenos para degradar moléculas complejas.

Bacterias destacan entre los microorganismos gracias su mayor capacidad metabólica del planeta,
pueden degradar prácticamente cualquier sustancia orgánica.

No cualquier lugar contaminado quede ser biorremediado(Constitución química del contaminante)

 Hidrocarburos. - De diverso tipo: alifáticos, aromáticos


 Organoclorados. - Tanto pesticidas de diversos tipos
 Nitroaromáticos
 Metales pesados

Biodegradibilidad. - no solo depende de las sustancias, sino que algunas características de


composición y estructura molecular facilitan un mayor grado de degradación. (entre menor el
peso molecular mayor biodegradable)

La perfección de enzimas es muy costosa

Para que los organismos pueden actuar sobre los contaminantes, estos deben ser accesibles a
ellos (estado físico)

Solubilidad del agua. - la sustancia para estar disponible para los organismos debe ser soluble en
agua o al menos poderse dispersar en ella (emulsionar)

Volatibilidad. - La presión de vapor de muchas sustancias orgánicas es apreciable, sobre todo los
de largo peso molecular.me

Concentración de contaminantes: Elevada concentración genera efectos tóxicos o de inhibición.


Este tipo de degradación
consiste en el empleo de
enzimas en el sitio contaminado
con el fin de degradar sustancias
nuevas

Solo degrada un compuesto por


Degradación enzimatica
enzima(mezcla enzimatica)

Se obtienen en cantidades
industriales por bacterias(ing.
genética)

Microorganismos directamente
en el foco de la contaminación
Biodegradación

Remediación microbiana
Pueden ser los ya existentes en
el sitio contaminado o pueden
prevenir de otros ecosistemas,
en cuyo caso deben ser
agregados o inoculados.

Cultivo constante. Degradación


por capacidad metabólica
natural
Remoción de contaminantes

Fitorremediacion Fotosintesis

Formas de los organismos para


obtener energía necesaria para
Fisicos.- su cresimiento y reproducción
Sedimentación,Filtración,Absorbción, Oxidación de compuestos
Volatilización in/organicos.

Quimicos.- Precipitación, Rxns


Redox,fotoquimicos

Biológicos.- Resultados del


metabolismo microbiano de las
plantas a procesos de bioabsorción
Métodos tradicionales de remediación

 Extracción in situ de los contaminantes con el uso de surfactantes o solventes orgánicos


o El suelo es desplazado, tratado y luego se vuelve a llevar a su sitio
 Contaminantes que representan una amenaza para los seres vivos
o Muy costosos, afectan las propiedades del suelo, agua y seres vivos de manera
irreversible

Fitorremediación: Aprovecha la capacidad de ciertas plantas para absorber, acumular, metabolizar


o estabilizar contaminantes presentes en el ambiente.

Las técnicas utilizadas en la fitorremediación ayudan a reducir in situ o ex situ la concentración de


diversos compuestos a partir de procesos bioquímicos realizados por las plantas.

Las plantas metabolizan compuestos orgánicos a través de:

 Fase I: Conversión/Activación (oxidación, reducción e hidrólisis) de los compuestos


orgánicos.
 Fase II: Conjugación de los metabolitos de la fase I a una molécula hidrofílica
 Fase III: Compartimentalización y almacenamiento de los metabolitos solubles en las
vacunas o en la matriz de la pared celular.

Los metales pesados muestran una elevada tendencia a bioacumularse y a biomagnificarse a


través de su paso por los distintos AQUÍ FALTA

Fases de acumulación de metales pesados:

Fase I: Implica el transporte de los metales pesados al interior de la planta y después al


interior de una célula
Fase II: Las especies metabólicas son secuestradas o acomplejada mediante la unión a
ligandos específicos
Fase III: Comportimentalización y detoxificación, proceso por el cual, el complejo ligando-
metal queda en la vacuola

Las fitotecnologías se basan en los mecanismos fisiológicos básicos que tienen lugar en las plantas
y en los microorganismos asociados a ellas, tales como: transpiración, fotosíntesis, metabolismo y
nutrición. Con una manipulación genética hace una fitorremediación más efectiva

 Fitodegradaciónmetabolismo
 Fitovolatilizaciónle saca del suelo fotosíntesis  aire estado menos tóxico
 Fitoestabilización buscar una forma más estable del contaminante
 FitoestimulaciónDegrada el contaminante, volverlo más sencillo
 Fitoestracciónjala el contaminante y lo almacena

Ventajas:

 Las plantas pueden ser utilizadas como bombas extractoras de bajo costo para depurar
suelos y aguas contaminadas
 Pueden ser más rápidos que microrganismos
 Metodo menos destructivos
 Decontaminar superficies grandes

Desventajas

 Los tiempos del proceso pueden ser prolongados


 La biodisponibilidad de los compuestos a metales es un factor limitante de la captación
 Posibilidad de bioacumulación.

Enzimas
Son catalizadores de origen proteico producidas por los organismos vivos. Cada reacción
que se lleva a cabo en la célula es catalizada por una enzima particular Amilasa-Almidón
ropa.
Oxidorreductasas: son aquellas que intervienen de manera directa con los procesos
habituales de fermentación y respiración. Son enzimas esenciales en diferentes cadenas
metabólicas como la de la glucosa, por ejemplo.
Transferasas: dentro de este grupo se clasifican aquellas enzimas que catalizan la
transferencia de las moléculas a otras. Además, este tipo de enzimas trabajan en
diferentes sustratos, teniendo como principal función la de transferior moléculas de
amina o glucosilo, entre otros.
Hidrolasas: son las enzimas que actúan de manera directa sobre las moléculas de
protoplasma.
Liasas: este tipo de enzimas actúan directamente sobre los enlaces entre los átomos de
carbono y el azufre, carbono, nitrógeno y oxígeno.
Isomerasas: estas enzimas actúan sobre determinadas sustancias, a las cuales se encargan
de transformar en otras isómeras. Es decir, las sustancias mantienen su fórmula original,
pero tienen un desarrollo diferente.
Ligasas: son aquellas enzimas encargadas de unir dos moléculas.
1878 Frederic Wilhel, Acuñó el nombre de enzima
1926 James Summer Cristalizó la primera enzima
1930 John Mathropy, Mosei Kunitz Establecieron que las enzimas son de naturaleza
proteica
Sustrato.- Sustancia sobre la cual actua la enzima, puede convertirse en uno o mas
protuctos.
Las enzimas son reutilizables y pueden catalizar de 100 a 30 millones de reacciones por
minuto.
Las enzimas actuán solo sobre un sustrato específico.
¿Cómo actúan?
1. Las enzimas se unen a los systratos reduciendo la energía de activación.
2. Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo en el que se une al
sustrato.
3. Después de la reacción enzimas y productos se separan.
4. Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción.
Características de las enzimas:
 Poder catalítico.- las enzimas presentan una velocidad de reacción mucho más
rápido que un catalizador no biológico
 Actividad enzimática.- Especificidad de las reacciones catalizados por enzimas
 Regulación de la actividad catalítica.- Esta puede ser regulada por iones y pequeñas
moléculas.
Importancia.- Es el todo del organismo; si en su organismo existe alguna alteración, es
posible que no esté digiriendo o aprovechando de manera efectivo los nutrientes de
los alimentos.
¿Por qué utilizar enzimas?
Usos industriales
 Altamente especificas
 Amigables con el medio ambiente
 Recuperación de biocatalizador
 No generan subproductos
Estructura.- La de una proteína
Primaria.- confiere a la célula muchos de sus propiedades
Secundaria.- En esta estructura se establece la mayor cantidad de puentes de
hidrogeno
Terciaria.- Es la ordenación y disposición de los distintos fragmentos de un
polipéptido presenta plegamientos
Cuaternaria.- Es una proteína que consiste de más de una cadena de aminoácidos.

Nomenclatura
Clasificación de enzimas:
Nombre sistemático:
a) Sustrato sobre el cual actua lo enzima
b) Acción química que cataliza
c) Terminación universal
A Tipo de reacción catalizada
BSe refiere a la subtemas
Purificación de enzimas
Proceso que cuenta con varios etapas cuyo objetivo a lograr la concentración diferencial
de la proteínas o molécula.
Pasos a seguir en una purificación:
1. Definir un ensayo específico que identifique a la proteína (actividad biológica)
2. Elegir la fuente (matriz biólogico)
3. Estabilización de la molécula
4. Aislamiento y concentración (fraccionamiento)
5. Determinar la pureza y calidad del producto final
6. Extraer la proteína de la fuente
La clave del éxito es seleccionar el método mas adecuada.
Antes comenzar una purificación
Describir el panorama básico para la purificación.
1. ¿Cuál es el uso previsto para el producto?
2. ¿Qué materia prima esta disponible?
3. ¿Cuáles son los grados de pureza…
4. ¿Qué se debe quitar totalmente?
5. ¿Cuál será la escala final de purificación?
6. Si hay necesidad de escalar el proceso. ¿Qué consecuencias tiene esto en las
técnicas elegidos de la purificación?
7. ¿Cuáles son los dificultades económicas?
Fases de purificación:

 De extracción.- Los objetivos son aislar, conventrar y estabilizar el producto


 Intermedia.- el objetivo es quitar la mayor parte de impurezas tales como
proteínas, ácidos nucleicos, endotoxinas y virus
 De pulido.- el objetivo en esta fase es alcanzar el mayor grado de pureza y quitar
los impurezas restantes.
Para purificación una enzima(proteína)es imprescindible tener un método para detector
cuantitativamente su presencia.
Formulas
Para determinar la actividad de las enzimas es necesario conocer:
1. La estequiometria de la reacción que cataliza
2. Si necesita o no cofactor
3. Concentración mínima de sustrato y cofactor para la máxima velocidad
4. Condiciones óptimas (PH,T, P)
Metodos de detección

 Aparición del producto


 Desaparición del sustrato
 Variación del cofactor o de algún componente en el transcurso de la reacción
La técnica analítica específica más empleada es la espectrometría ultravioleta-visible
Variación de absorbancia por unidad de tiempo ocasionada por la actividad de la enzima
Coeficiente de extinción molar.- Actividad vs Actividad específica por cada mg
Cinética enzimática. - Estudia la velocidad de los reacciones caterilizador por mismos.
Análisis cuantitativo de cada uno de los factores que intervienen en la tasa en la fase de
reacción continua.
Centro activo cavidad existente en la superficie de la enzima, formada por una serie de
restos de aminoácidos. Pudiéndose a distinguir a veces dos categorías de aminoácidos.

 De unión anclan el sustrato


 Catalítico centro activo
 Matienen la estructura tridimensiol
Aminoácidos catalíticos.- Son uno o mas aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen
unas peculiaridades químicos, tales que los facultan para desarrollar una función catalícia
Aminoacidos de unión.- Son una serie de aminoácidos, cuyas cadenas laterales R poseen
grupos fundamentales que pueden establecer interacciónes débiles con grupos
funcionales del sustrato
Complejo enzima-sustrato.- La formación del compljo enzima-sustrato se establece a
través de enlaces débiles. La unión del sustrato es muy específica: Complementariedad
genética, de cargas, uniones iónicas
Modelos:
Modelo de llave y cerradura.- Acopla de forma estereoespecífica, de la misma
manera que una llave se ajusta a su cerradura.
o Proximidadd.- Orienta sustratos
o Arreglo inducido.- Ligera deformidad en la enzima
Inudico.- Alteración y en datos experimentales
Estado de transición.- Complementario no al sustrato o al producto, sino al estado
de transición.
La velocidad de reacción disminuye continuamente a partir de un valor máximo inicial.
Esto se puede deber a:

 Desaturación de la enzima con sustrato


 Inactivación de la enzima por inestabilidad
 Inhibición por el producto
 Desplazamiento del equilibrio, si la reacción es reversible
Cinética hiperbólica implica un proceso saturante.
Hay un número limitado de sitios en la enzima para fijar el substrato.

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