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BIOQUÌMICA DE ALIMENTOS 2012

UNIVERSIDAD NACIONAL AGRARIA LA MOLINA


MAESTRÍA EN TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS

PROPIEDADES FUNCIONALES EN EL HUEVO

CURSO :

BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS

ALUMNA :
MAMANI FERNÁNDEZ, YANINA TERESA

DOCENTE :

Mg Sc ELVA RÍOS RÍOS

La Molina, Octubre del 2012

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I. INTRODUCCIÓN

El huevo como alimento para el hombre se ha utilizado desde tiempos inmemorables, siendo
su principal destino de consumo directo, es decir como huevo de plato o bien como insumos
en la elaboración de diferentes productos alimenticios como pasteles, merengues, mayonesas,
aderezos, postres, entre otros.

Debido al actual amplio uso a nivel industrial que se le confiere al huevo o a sus partes “yema
o albumen) es que se hace necesario evaluar la calidad del mismo y para ello se recurre a
procedimientos físicos: peso, medidas, viscosidad, etc; y/o a determinar sus propiedades
funcionales: capacidad de formación de espuma, capacidad de gelificación, capacidad
espumante, entre otras.

II. OBJETIVOS

Los objetivos que se plantean en la presente práctica son:

 Evaluar las características físicas de huevos sometidos a diferentes temperaturas de


conservación (temperatura 4ºC, ambiente y a 40ºC).

 Evaluar las propiedades funcionales del huevo respecto a la estabilidad de la emulsión


(EE), Capacidad de formación de espuma (CFE) y la estabilidad de la espuma (EES) a
diferentes niveles de pH.

III. FUNDAMENTO TEÓRICO

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3.1 ESTRUCTURA DEL HUEVO

A simple vista, el corte transversal de un huevo duro permite diferenciar nítidamente las
partes fundamentales de su estructura: la cáscara, la clara o albumen y la yema, separadas
entre sí por medio de membranas que mantienen su integridad. El peso medio del huevo
está en torno a los 60 g, de los cuales la clara representa el 60%, la yema el 30% y la
cáscara, junto a las membranas, el 10% del total (IEH, 2003).

Figura 1: Corte esquemático de un huevo para mostrar su estructura

3.1.1 LA CÁSCARA

La cáscara está constituida en su mayor parte por una matriz cálcica con un entramado
en cuya composición están presentes pequeñas cantidades de proteínas y
mucopolisacáridos que rodean a un componente mineral en el que el calcio es el
elemento más abundante y de mayor importancia. En dicha matriz se encuentran
concentraciones muchos menores de sodio, magnesio, zinc, manganeso, hierro, cobre,
aluminio y boro. La calidad o resistencia de la cáscara depende principalmente del
metabolismo mineral de la gallina y, a su vez, de las características genéticas de cada
raza y estirpe. Otros factores relacionados con las aves (edad, enfermedades) o su medio
ambiente (temperatura) influyen sobre la calidad de la cáscara, pero de una u otra
manera esa influencia se establece a través del metabolismo mineral. El color de la
cáscara es un carácter estrechamente unido a la herencia y depende de la concentración
de unos pigmentos denominados porfirinas depositados en la matriz cálcica. La raza de
la gallina determina el color de la cáscara del huevo, blanco o de color (también llamado
“moreno”), sin que haya diferencias de calidad nutricional entre ambos. Como sucede
con la resistencia de la cáscara, la coloración disminuye al aumentar la edad de la
gallina (EIH, 2003).

3.1.2 LA CLARA O ALBUMEN

La clara o albumen está compuesta básicamente por agua (88%) y proteínas (cerca del
12%). La proteína más importante, no sólo en términos cuantitativos (54% del total
proteico) es la ovoalbúmina, cuyas propiedades son de especial interés tanto desde el
punto de vista nutritivo como desde el culinario. Nutricionalmente, su riqueza en
aminoácidos esenciales y el equilibrio en que dichos aminoácidos se encuentran en la
molécula hacen de esta proteína la referencia para valorar la calidad de las procedentes
de otros alimentos. En la clara se encuentran algo más de la mitad de las proteínas del

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huevo y ningún lípido. Las vitaminas B2 y niacina están en mayor cantidad en la clara
que en la yema (IEH, 2003).

Se diferencian dos partes en el albumen:


 Una central que es gelatinosa, con un albumen denso rodeado interna y
externamente por albumen fluido. Está constituido por fibras de ovomucina
que aportan consistencia.
 En los polos se observan unas estructuras fibrilares (llamadas chalazas) que
mantienen flotando el vitelo o yema sobre el resto del albumen (Caravaca,
2003)

3.1.3 YEMA O VITELO

Formada por una gran cantidad de proteínas. En ella se destacan dos partes: un disco o
residuo germinativo (donde se asentaría el embrión) y bandas concéntricas de vitelo
blanco y amarillo. Se encuentra rodeada por una membrana vitelina (Caravaca, 2003).

3.2 CRITERIOS DE LA CALIDAD DEL HUEVO

La selección de criterios para identificar cambios en la calidad del huevo implica


considerar las necesidades de dichos criterios para productores, consumidores y
procesadores. Para los productores, la calidad está relacionada con el peso del huevo y la
integridad del cascarón (como defectos, suciedad, roturas y manchas de sangre). Para los
consumidores, estos atributos están relacionados con la vida útil o "de anaquel", la
apariencia (color de yema y cascarón) y las características sensoriales. Para los
procesadores es importante la facilidad de retirar el cascarón, la separación de yema y
albúmina y las propiedades funcionales, además del color de la yema (especialmente para
pastas y panadería) (Rossi y Pompei, 1995 citado por Giampietro-Ganeco, et al. 2011).

La calidad del huevo se utiliza para describir las diferencias relacionadas con la genética,
la nutrición o el ambiente, y para poner en evidencia su deterioro ante las condiciones de
almacenaje. Los atributos de calidad interna del huevo incluyen medidas de la albúmina y
la yema, toda vez que los huevos con albúmina densa abundante y yema colocada al
centro se consideran como frescos y le causan una buena impresión al consumidor. Los
atributos externos son la forma, la limpieza y la integridad del cascarón (cáscara)
(Garner y Campos, 1981 citado por Giampietro-Ganeco, et al 2011).

3.2.1 MEDIDA DE LA CALIDAD DEL ALBUMEN

Para la medida de la calidad del albumen se propuso utilizar el pH, variación de este
esta relacionada con la calidad del albumen después de un periodo de almacenamiento,
pero las diferencias en el pH no están asociadas a la calidad del huevo fresco. La
evolución de la materia seca o la composición química son inconsistentes por la baja
correlación entre cualquiera de los elementos medibles y otros parámetros relacionados
con la calidad.
La Unidad Haugh ha sido usada por la industria desde su desarrollo. Se trata del
logaritmo de la altura del albumen denso corregido con respecto a un peso de huevo de
2 onzas (56,7 grs.) a temperatura superior o igual a 12 ºC (IEH, 2002).

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Figura 2: Corte esquemático de un huevo

El peso del huevo tiene muy poca influencia sobre la altura del albumen, luego se
presenta como innecesaria la corrección del peso en la fórmula. Según Silversides
(1993) citado por IEH (2002) dice que el alto coeficiente de correlación entre la altura
del albumen y las UH y por otro lado el bajo coeficiente entre el peso del huevo y las
UH, sugieren que la medida de la altura como índice de calidad del albumen es tan
buena como la Unidad Haugh.

Para hacer la medición se precisa un trípode con micrómetro especial para medir
albumen de huevo, una vez cascado el huevo se coloca el trípode de tal manera que las
patas estén situadas en un diámetro de la yema. Se mide la altura en una zona plana del
albumen denso que dista unos 7 mm. de la yema, no midiendo sobre las chalazas. La
escala varía entre 20 y 110, aunque los valores más frecuentes están entre 45 y 95 (IEH,
2002).

La única escala de medición de frescura que utiliza las Unidades Haugh es la del
Departamento de Agricultura de los Estados Unidos (USDA) que es:

UH >79 79-55 54-31 <30


Clases AA A B C
Definición Extra Frescos Baja Desechables
calidad

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Figura 3: Categorías (Unidades Haugh)

3.3 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS

Según Gil (2010) dice que a la calidad nutricional del huevo hay que añadirle las
propiedades funcionales de sus componentes por lo que es cada vez más utilizada por la
industria alimentaria. Entre ellas cabe destacar la capacidad emulsificante, la formación
de espuma y la capacidad coagulante.

La funcionalidad de las proteínas alimenticias se refiere a aquellas propiedades físicas y


químicas que influencia en el comportamiento de las proteínas en los sistemas
alimenticios durante el procesado, almacenamiento, preparación y consumo (Fennema,
2008). En la Tabla 1 se recogen las aplicaciones importantes:

Tabla 1: Propiedades tecnofuncionales de los ovoproductos requeridas para la


industria

Propiedades Componentes Aplicaciones


responsables
Aromatizantes Muchos Flanes, pastas, salsas
Colorantes Xantofilas Magdalenas, pastas,
panes, pasteles.
Capacidad emulsificante Lecitina, LDL Mayonesa, salsas,
cremas, helados,
croquetas, cosméticos.
Yema Poder coagulante y LDL,otras proteínas Flanes, magdalenas,
aglutinante cremas, dulces,
helados, pastas,
cultivos celulares.
Antioxidantes Fosvitina Alimentos, pinturas.
Usos farmacéuticos Ig, colesterol, ácido Vacunas y
sialico medicamentos

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Capacidad espumante, Lisozima, Merengues, mousses,


estabilización, espuma ovoalbúmina pasteles, pastas, panes
especiales
Poder anticristalizante Ovomucina, Merengues, pasteles,
ovomucoide confitería
Clara Poder coagulante y Ovoalbúmina, Pasteles, confitería,
aglutinante conalbúmina galletas, pates,
pegamentos, curtidos
Conservante Lisozima, Quesos y otros
conalbúmina alimentos
Propiedades reológicas Proteínas diversas Confitería
Usos farmaceúticos Ovomucina, Preparados
inmunoglobulinas antibióticos, serología
Fuente: IEH (2009) citado por Gil (2010)

Como se menciona en la Tabla A, la clara de huevo tiene propiedades gelificantes,


emulgentes, espumantes y fijadores de agua que lo convierten en muy útil para la
elaboración de numerosos productos alimenticios. La multifuncionalidad de la clara de
huevo deriva de las complejas interacciones entre sus constituyentes proteicos,
ovoalbúmina, conalbúmina, lisozima, ovomucina y otras proteínas similares a la
albumina (Fennema et al, 2008).

La yema de huevo de gallina es un ingrediente clave en muchas emulsiones, como la


mayonesa o aderezos para ensaladas y para formar y estabilizar emulsiones y estas no son
afectadas por el tratamiento térmico a excepción que se caliente por encima de los 72°C
(Le Denmat et al, 1999)

Entre las propiedades físicas y químicas que gobiernan la funcionalidad de las proteínas
se incluyen el tamaño, la forma, la composición y secuencia aminoacìdica, la carga neta y
distribución de las cargas, el coeficiente hidrofobia/hidrofilia, las estructuras secundarias,
terciarias y cuaternarias, el grado de flexibilidad-rigidez y la capacidad de interaccionar
con, o repeler, otros componentes. Como las proteínas poseen multitud de propiedades
físicas y químicas es difícil delimitar el papel que cada una de ellas juega en una
determinada propiedad funcional (Fennema et al, 2008)

A nivel empírico, las diversas propiedades funcionales de las proteínas pueden


considerarse como una manifestación de tres aspectos moleculares de las proteínas: 1) las
propiedades de hidratación; 2) las propiedades relacionadas con la superficie; y 3) las
propiedades hidrodinámicas/reológicas (Tabla 2).

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Tabla 2: Relación entre los aspectos fisicoquímicos de las proteínas y su impacto


sobre la funcionalidad de los alimentos

Propiedades generales Funciones afectadas


1. Hidratación Solubilidad, dispersabilidad, humectabilidad,
hinchamiento, espesamiento, absorción de
agua, capacidad de retención de agua.
2. Actividad superficial Emulgente, espumante, fijación de sabor,
fijación de pigmento
3. Hidrodinámicas/reológicas Elasticidad, viscosidad, cohesividad,
masticabilidad, adhesión, endurecimiento,
gelación, formación de masa, texturización.
Fenema (2008)

3.3.1 CAPACIDAD ESPUMANTE

3.3.1.1 MECANISMO Y COMPONENTES DE LA FORMACIÓN DE ESPUMA

La albúmina de huevo es un alimento que tiene excelentes propiedades espumantes.


Tales propiedades son determinadas por la capacidad de adsorber rápidamente en la
interfase aire-líquido durante el batido o burbujeo, y por su capacidad para formar
una película viscoelástica cohesiva por medio de interacciones intermoleculares
(Mine, 1995 citado por Lomakina y Míková, 2006). Las moléculas de las proteínas
actúan como grupos hidrófilos e hidrófobos. Los grupos hidrofílicos están dispuestos
hacia la fase del agua y los grupos hidrófobos hacia la fase del aire. Durante el
proceso de batido el aire entra en la solución para formar burbujas, las regiones
hidrófobas facilitan la adsorción en la interfase, un proceso que es seguido por
desdoblamiento parcial (desnaturalización superficial). Este cambio en la
configuración molecular resulta en la pérdida de la solubilidad o precipitación de
algunas proteínas, que se acumulan en la interfase líquido-aire. La consiguiente
reducción de la tensión superficial facilita la formación de nuevas interfaces y más
burbujas. Estas moléculas parcialmente desarrolladas se asocian para formar una
película estabilizante alrededor de las burbujas, que es esencial para la estabilidad de
la espuma (Lomakina y Míková, 2006)

El exceso de batido de la solución proteíca produce una mayor concentración de


burbujas más pequeñas que resulta de las espumas más inestables. Esta inestabilidad
depende de la reducción en la elasticidad de las burbujas, que resulta de la
insolubilización excesiva de las proteínas en la interfase aire-albúmina (Johnson y
Zabik, 1981 citado por Lomakina y Míková, 2006).

La espuma colapsa por tres mecanismos principales. La primera es la desproporción


de las burbujas como una función del tiempo, las burbujas reducen de tamaño con el
tiempo debido a la difusión de aire desde el interior, que es una región de mayor
presión. La segunda es la ruptura en laminillas –las burbujas coalescen rápidamente
debido a las fuerzas de empuje y tracción que causan la formación de agujeros entre
dos burbujas. Y la tercera es el drenaje de agua alrededor de las burbujas,
naturalmente se drena hacia la capa del líquido eliminando las proteínas de la
película alrededor de la burbuja, lo que eventualmente se vuelve demasiado delgada
para soportar la burbuja (Lomakina y Míková, 2006).

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La interacción intermolecular proteína-proteína mejora la naturaleza cohesiva de la


película, por lo tanto imparte estabilidad y elasticidad a la membrana; esta
interacción parece ser dependiente de la presencia de una alta proporción de cadenas
laterales no polares / polares en la proteína (Johnson y Zabik, 1981 citado por
Lomakina y Míková, 2006).

La estructura de la albúmina de huevo (mezclas compuestas de proteínas) permite


llevar bien a cabo las espumas, debido a que cada componente realiza una función
diferente (Stadelman y Cotterill, 1994 citado por Lomakina y Míková, 2006). Las
globulinas son excelentes formadores de la espumosidad, pero se ve afectada
significativamente por las interacciones de las proteínas con ovomucina, lisozima, y,
en menor medida, ovomucoide, ovotransferrina, y ovoalbúmina. Pero cada uno de
ellos por sí solo tiene capacidad espumante poco o no (Johnson y Zabik, 1981
citado Lomakina y Míková, 2006).

3.3.1.2 CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE ESPUMA

Esta propiedad se debe a la incorporación de aire por acción del batido. Huevos y
ovoproductos son agentes espumantes especialmente buenos. Se produce una
desnaturalización de las proteínas por efecto de fuerzas mecánicas. Esta
desnaturalización causada por la deshidratación y el estiramiento del albumen
durante el batido, insolubiliza algunas de las globulinas endureciendo y estabilizando
la espuma. La facilidad con que la clara se puede batir hasta una espuma de gran
volumen, fina con pequeñas celdas de aire, se atribuye a la presencia de globulinas, y
su estabilidad se debe a la presencia de la conalbúmina. Las proteínas
termocoagulables previenen el desmoramiento de la espuma durante la cocción. El
poder espumante del huevo se aprovecha en repostería para la elaboración de
merengues, claras a punto de nieve, bizcochos, pasteles, etc. (Gil, 2010).

3.3.1.3 MEDICIÒN DE LAS PROPIEDADES DE LAS ESPUMAS

Las propiedades de las espumas pueden variar con los métodos y equipos utilizados
para su preparación. La espuma se forma en un aparato tipo mezclador o batidor, o
mediante burbujeo de gas a través de la solución de proteína. Las propiedades
espumantes son evaluadas por la capacidad espumante (FC) y la estabilidad de la
espuma (FS) (Ferreira et al. 1995 citado por Lomakina y Míková, 2006). Los
volúmenes de la espuma y de la fase líquida se miden en tapones de cilindros
graduados. Para la determinación de la FC y FS las siguientes fórmulas se utilizan:

FC (%) = (FV / ILV) x 100%

FS (%) = [(ILV - DV) / ILV] x 100%

Drenaje (ml) = LVM - LVS

Donde:

 FV = volumen de la espuma
 ILV = volumen de la fase líquida inicial
 DV = volumen de drenaje

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 LVM = volumen de la fase líquida a t = 60 min después del término de la


espumación.
 LVS = volumen de la fase líquida a t = 30 s después del término de la
espumación (Chang y Chen, 2000 citado por Lomakina y Míková, 2006)

Después Ferreira et al (1995) citado por Lomakina y Míková, (2006), expreso el


% de drenaje como la masa inicial de la espuma drenada y su tiempo se inicia
inmediatamente después del batido. Hammershøj y Larsen (1999) citado
porLomakina y Míková, (2006), sugirieron para medir la saturación de espuma
(OR) y estabilidad de la espuma contra el drenaje de líquido (FL) como:

OR = Vf0/Vli (ml / ml)

FL = (Vli - Vlt) / (Vli – Vf0) (ml / ml)

Donde:

 Vf0 = volumen de espuma en el tiempo t = 0 después de que la espumación


halla terminado.
 Vli = volumen inicial del líquido antes de la formación de espuma
 Vlt = volumen de líquido en el tiempo t después de que la formación de
espuma halla terminado,donde t = 0-90 min
 Vl0 = volumen de líquido en el tiempo t = 0 después de la formación de
espuma halla terminado

3.3.1.1 FACTORES QUE AFECTAN LAS PROPIEDADES DE FORMACIÓN DE


ESPUMA

Dado que las proteínas del huevo blanco se utilizan ampliamente como ingredientes
en la elaboración de alimentos, las investigaciones de muchos científicos se dirige
hacia la mejora de la funcionalidad de las proteínas del huevo blanco, pero no todos
los factores utilizados aumentar constantemente la capacidad de formación de
espuma de la clara de huevo.

a. Tiempo de almacenamiento.

El pH aumenta con el almacenamiento y, como consecuencia, parte de la clara


del huevo la n-ovoalbúmina se transforma en s-ovoalbúmina (menos hidrófobo
que n-ovoalbúmina). Esto interfiere en la formación de una película cohesiva en
la interfaz aire-agua, causando una disminución en la estabilidad de la espuma, y
de este modo la correlación entre el contenido de s-ovoalbúmina y el volumen de
líquido drenado es positivo (Alleoni y Antunes, 2004).

El almacenamiento tiene un efecto negativo relativamente grande en la altura de


la albúmina y un efecto positivo sobre el pH con un moderado efecto positivo
sobre el volumen total del batido del huevo y la albúmina (Silversides y
Budgell, 2004).

En contraste con estos resultados, el tiempo de almacenamiento de los huevos a


4 °C no tiene un efecto significativo en la altura de la espuma de la albúmina.

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Sin embargo, el espesor de la espuma del albumen tiene un comportamiento


logarítmico (Hammershoj et al, 2001).

b. Acidez y alcalinidad

Cuando el pH de la clara de huevo se ajusta a 8.75, refleja un rendimiento


mejorado en el volumen de la torta y en el tiempo del batido, como resultado de
del calentamiento del albúmen, durante 3 min a 58 ºC (136 ºF), esto no es válido
para otros niveles de pH (7.0 a 9.5) o para tratamientos térmicos más rigurosos,
también, se da un aumento de la estabilidad de la clara de huevo al calor, a pH
de 6.5 º, cuando el acidulante es ácido láctico, ácido clorhídrico o tartrato ácido
de potasio (Stadelman, et al, 1995).

Barmore (1934) citado por Stadelman, et al (1995) concluyó que Ca(OH)2,


NaOH, o Na2SO4 tienen poco o ningún efecto sobre alguno sobre las espumas
del albúmen. Sin embargo los ácidos y las sales ácidas mejoran la estabilidad de
la espuma del albúmen. Esto se atribuyó a un cambio en el concentrado proteíco
de la interfase líquido-aire de la espuma.

3.3.2 CAPACIDAD EMULSIFICANTE

Es propia de la yema debido a su estructura, ya que es una emulsión del tipo aceite-
agua. Se lleva a cabo una desnaturalización proteica por efecto de homogenizado; dado
que los aminoácidos hidrófobos se orientan del huevo hacia el aceite el proceso es
irreversible, y la proteína adquiere una conformación al azar generando un complejo
lipoproteico (Gil, 2010).

La yema de huevo contiene lecitina, el cual es un emulsionante cuyo componente


principal es fosfatidilcolina. Con frecuencia las lecitinas que se usan como
emulsionantes también contienen mezclas de fosfolípidos, como fosfatidilserina,
fosfatidilinositol, fosfatidiletanolamina y ácido fosfatídico adicionado a la
fosfatidilcolina. Aunque la fosfatidilcolina es un compuesto zwiteriónico, la presencia
de fosfatidilinositol, ácido fosfatídico o pequeñas cantidades de otro fosfolípido provoca
un emulsificante que imparte una carga negativa a las partículas dispersas, que le
confiere una excelente estabilidad en las emulsiones (Remington, 2000).

La lecitina puede ser un emulsificante excelente de aceites naturales, como soya o maíz.
Con estos aceites se pueden formar emulsiones O/W estables. La excelente estabilidad
observada con estas emulsiones puede deberse a un gran potencial zeta negativo, así
como la habilidad de la lecitina para formar mesofases parecidas a los liposomas
(Remington, 2000).

IV. METODOLOGÍA EXPERIMENTAL

4.1 Evaluación de las características físicas del huevo

4.1.1 Materiales, equipos y reactivos

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 02 huevos sometidos a diferentes temperaturas (ambiente, 4ºC por una semana


y 40ºC por diez minutos). Los huevos deben provenir de un solo proveedor.
 Balanza (de 0 a 500 g)
 03 platos planos amplios
 Regla graduada (vernier)

4.1.2 Procedimiento

Se procederá en primer lugar a pesar al huevo antes y después de someterlos a los


diferentes tratamientos.

Uno de los huevos de cada tratamiento será partido con bastante cuidado para pesar solo
el albumen, la yema y la cascara y se hallara los respectivos porcentajes respecto a
huevo entero.

El huevo restante de cada tratamiento será partido y colocado en un plato plano e


inmediatamente, se procederá a medir la altura de la yema (h19 y el diámetro de la
yema (d1). en ese mismo instante medir la altura del albúmen (capa espesa) (h2) y el
diámetro del albumen (d2). Precauciones: realizar las medidas solo cuando el huevo este
a temperatura ambiente. Con los datos hallar:

Porcentaje de: Cáscara, albúmen y yema

Índice de yema:

IY = Altura de la yema (h1) (cm)___


Diámetro de yema (d1) (cm)

Índice del albúmen

IA = Altura del albúmen denso (h2) (cm)


Diámetro del albúmen (d2) (cm)

Unidades Haugh 100 log (H – 1.7P0.37 + 7.57)

Donde: H = Altura del albúmen denso (mm), P = peso del huevo (g)

Huevo extra = > 79, Buena = 55 a 78, Regular = 31 a 54, Mala = < 30

4.1.3 Diagrama de flujo de la evaluación de las características físicas del huevo

HUEVOS
(Mismo proveedor)

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PESADO
(Cada uno)

TRATAMIENTO 1 TRATAMIENTO 2 TRATAMIENTO 3


(°T Ambiente) (4°C /1 semana) (40°C/10 min)

PESADO MEDICIÓN PESADO MEDICIÓN PESADO MEDICIÓN


(M1) (M2) (M3) (M4) (M5) (M6)

YEMA ALBÚMEN YEMA ALBÚMEN YEMA ALBÚMEN

ALBUMEN ALBUMEN ALBUMEN

CASCARA CASCARA CASCARA

YEMA YEMA YEMA

ALTURA ALTURA ALTURA ALTURA ALTURA ALTURA


(h1) (h2) (h1) (h2) (h1) (h2)

DIÁMETRO DIÁMETRO DIÁMETRO DIÁMETRO DIÁMETRO DIÁMETRO


(d1) (d2) (d1) (d2) (d1) (d2)

4.2 Evaluación de las propiedades funcionales del huevo

4.2.1 Estabilidad de la emulsión (EE)

4.2.1.1 Materiales, equipos y reactivos

 Huevos frescos o albúmen o yema de huevo seco


 500 ml de aceite de maíz
 Centrifuga (3000 rpm)

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 Balanza
 Potenciómetro
 Licuadora
 Solución de NaOH al 1N
 Solución de HCl al 1N
 300 ml solución de NaCl al 1M
 02 fiolas de 200 ml
 02 vasos de 200 ml
 01 probeta de 100 ml

4.2.1.2 Procedimientos

La estabilidad de la emulsión es la capacidad de la emulsión para permanecer estable e


invariable frente a la coalescencia.

Se prepara 300 ml. De una solución proteica al 1% a partir de la yema del huevo (ya
sea fresco o en polvo) con una solución de 1M de NaCl. La solución será dividida en
tres partes iguales (100 ml c/u) y se llevará cada una a diferentes pH: el pH que
presenta la mezcla y los otros a pH 4.0 y 5.0 (para ello se usara soluciones de 1N de
HCl o NaOH).

A cada solución proteica se le añade 40 ml de aceite de maíz y se procederá a licuar a


6000 rpm por 2 minutos. Seguidamente la emulsión agua-proteína-aceite será
incubada en baño maría (a temperatura ambiente) por 20 minutos y luego será
centrifugada a 3000 rpm por 30 minutos. La cantidad de agua será separada y será
medida y la estabilidad de la emulsión será calculada de acuerdo a la siguiente
ecuación.

EE (%) = (ml de agua en la formulación – ml agua separada) * 100


ml de agua en la formulación

4.2.1.3 Diagrama de flujo del procedimiento de la estabilidad de la emulsión

Sol HCl óNaOH 1M Sol HCl óNaOH 1M


(YEMA DE HUEVO + SOL.NaCl
1M)
SOL.PROTEICA 1% (300 mL)

SOLUCIÓN PROTEICA SOLUCIÓN PROTEICA SOLUCIÓN PROTEICA


1% pH 4.0 (100 mL) 1% pH normal 1% pH 5.0
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MEZCLADO MEZCLADO MEZCLADO


(40 mL aceite maíz) (40 mL aceite maíz) (40 mL aceite maíz)

LICUADO LICUADO LICUADO


(6000rpm/2 min) (6000rpm/2 min) (6000rpm/2 min)

EMULSIÓN EMULSIÓN EMULSIÓN


(Agua-proteína-aceite) (Agua-proteína-aceite) (Agua-proteína-aceite)

INCUBACIÓN INCUBACIÓN INCUBACIÓN


(°T Ambiente/20 min) (°T Ambiente/20 min) (°T Ambiente/20 min)

CENTRIFUGACIÓN CENTRIFUGACIÓN CENTRIFUGACIÓN


(3000rpm/30 min) (3000rpm/30 min) (3000rpm/30 min)

SEPARACIÓN SEPARACIÓN SEPARACIÓN


(Agua) (Agua) (Agua)

CALCULOS CALCULOS CALCULOS

4.2.2 Capacidad de formación de la espuma

4.2.2.1 materiales, equipo y reactivos

 Huevos frescos o albúmen o yema de huevo seco


 Potenciómetro
 Licuadora
 Agua destilada
 3 fiolas de 100 ml
 3 probetas de 250 ml o de 500 ml.

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4.2.2.2 Procedimiento

Se preparan soluciones proteicas con la clara de huevo al 0.5, 1.0 y 4.0% en un


volumen de 100 ml con agua destilada (anotar el pH de cada uno). Una vez realizada
la dispersión se licuara a 6000 rpm por 5 minutos.

El licuado será transferido a una probeta graduada, se calculara el porcentaje de


volumen incrementado a las 60 segundos como:

CFE (%) = (Volumen después del batido – Volumen antes del batido) * 100
Volumen antes del batido

4.2.2.3 Diagrama de flujo del procedimiento de la capacidad de formación de espuma

CLARA DE HUEVO

SOL. PROTEICA 0.5% SOL. PROTEICA 1.0% SOL. PROTEICA 4.0%


(100 mL) (100 mL) (100 mL)

MEDICIÓN MEDICIÓN MEDICIÓN


(pH) (pH) (pH)

LICUADO LICUADO LICUADO


(6000rpm/5 min) (6000rpm/5 min) (6000rpm/5 min)

MEDICIÓN MEDICIÓN MEDICIÓN


(Volumen) (Volumen) (Volumen)

CALCULO CALCULO CALCULO


(CFE) (CFE) (CFE)
4.2.3 Estabilidad de la espuma

4.2.3.1 materiales, equipos y reactivos

 Huevos frescos o albúmen o yema de huevo seco


 Potenciómetro
 Licuadora (6000rpm)
 Agua destilada L
 3 fiolas de 100 ml
 3 probetas de 250 ml o de 500 ml

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4.2.3.2 Procedimiento

Después de medir el volumen total del batido, se medirá el volumen de la espuma en la


probeta a un tiempo de 1.0; 10.0; 20.0; 30.0; 40.0; 50.0; 60.0 y 120.0minuto para cada
solución proteica. Los resultados serán calculados aplicando la siguiente fórmula:

CFS (%) = Volumen de espuma a un tiempo determinado * 100


Volumen total de la espuma luego del batido

4.2.3.3 Diagrama de flujo de la estabilidad de la espuma

BATIDO DE HUEVO

SOLUCIÓN PROTEICA SOLUCIÓN PROTEICA SOLUCIÓN PROTEICA


0.5% 1.0% 4.0%
(100 mL) (100 mL) (100 mL)

MEDICIÓN MEDICIÓN MEDICIÓN


(Vol/ 1, 10, 20, 30, 40, 50, 60 (Vol/ 1, 10, 20, 30, 40, 50, 60 (Vol/ 1, 10, 20, 30, 40, 50, 60
y 120 min) y 120 min) y 120 min)

CÁLCULO CÁLCULO CÁLCULO


(EES) (EES) (EES)

V. RESULTADOS Y DISCUSIÓN

5.1 RESULTADOS

5.1.1 EVALUACIÓN DE LAS CARACTERÍSTICAS FÍSICAS DEL HUEVO

Cuadro 1: Pesos de las muestras de huevo antes del tratamiento

Muestra Tratamiento
Refrigeración °T Ambiente/ 1 Tratamiento T.
4°C (g) semana (g) 40°C/10min (g)

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Muestra 1 62.2678 61.3262 63.8981


(w1)
Muestra 2 62.2020 61.4130 60.2142
(w2)

Cuadro 2: Pérdida de peso de las muestras de huevo después de los tratamientos

Muestra Tratamiento
Refrigeración °T Ambiente/ 1 Tratamiento T.
4°C (g) semana (g) 40°C/10min (g)
Muestra 1 62.2020 61.2668 63.7989
(w1)
Muestra 2 61.2929 61.2668 60.1254
(w2)

Cuadro 3: Variación de peso (%) después de los tratamientos

Muestra Tratamiento
Refrigeración °T Ambiente/ 1 Tratamiento T.
4°C semana 40°C/10min
Muestra 1 (%) 0.07 0.10 0.16
Muestra 2 (%)) 0.10 0.13 0.15
Promedio (%) 0.08 0.11 0.15

En los cuadros 1, 2 se presentan los pesos de los huevos sometidos a tratamiento, los cuales
fueron tomados antes y después de sus respectivos tratamientos, notándose en todos los casos
pérdida del peso, viendo en el cuadro 3 dicho efecto expresado en porcentajes, ya que según
Ovosur S.A., desde que el huevo sale de la gallina, su calidad empieza a declinar, inicia la
pérdida de agua en el huevo, lo cual se expresa en pérdida de peso.

Cuadro 4: Componentes del huevo (gramos), sometido a tres niveles de tratamiento

Partes del huevo (g)


TRATAMIENTO Total (g)
Albúmen Cáscara Yema
Tratamiento T. 40°C/10min 38.6988 7.4685 16.0270 62.1943
°T Ambiente/ 1 semana 38.1288 7.4264 16.6346 62.1898
Refrigeración 4°C 36.9136 7.1019 16.8333 60.8488

Cuadro 5: Componentes del huevo (%), sometidos a tres niveles de tratamiento

TRATAMIENTO Partes del huevo (%) Total (%)

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Albúmen Cáscara Yema


Tratamiento T. 40°C/10min 62.22 12.01 25.77 100.00
°T Ambiente/ 1 semana 61.31 11.94 26.75 100.00
Refrigeración 4°C 60.66 11.67 27.66 100.00

Como se muestra en el Cuadro 5, los porcentajes presentados los pesos de los huevos se
presentan similares a los encontrados en EIH, 2003 entre los cuales la clara representa el 60%,
la yema el 30% y la cáscara, junto a las membranas, el 10% del total.

Cuadro 6: Índice de yema, albumen y unidades Haugh (UH) de los huevos sometidos a
tres niveles de tratamiento.

Tratamiento
Refrigeración °T Ambiente/ 1 Tratamiento T.
4°C semana 40°C/10min
Peso del huevo (g) 61.2668 62.2765 63.8839
Altura de yema (mm) 17.05 16.50 15.30
Diámetro de yema (mm) 45.92 46.34 45.00
Altura albumen denso (mm) 5.72 5.41 4.22
Diámetro albumen denso
(mm) 102.54 102.66 124.85

Índice de yema (IY) 0.37 0.36 0.34


Índice de albumen (IA) 0.06 0.05 0.03
Unidades Haugh (UH) 74.01 62.73 58.82

Figura 4: Grafica de disminución de las Unidades Haugh (UH) en huevos sometidos a 3


tratamientos

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En el cuadro 6 se puede observar una altura de albumen denso menor al huevo con
tratamiento de 40°C a comparación del conservado a 4°C, datos que van en relación con las
Unidades Haugh.

Según Silversides (1993) citado por IEH (2002) a la vez A y R (1995) menciona la
temperatura como un factor clave que degradan la calidad del albumen, además con el tiempo
el albumen se fluidiza y finalmente presentan albúmenes poco densos, esta característica se
mide mediante las UH. Valores altos indican huevos frescos de albumen denso. Valores bajos
indican huevos viejos o mal conservados cuyo albumen se ha fluidizado.

Según Ovosur S.A., el almacenamiento prolongado produce pérdida de C0 2, lo cual trae


consigo cambios en la estructura de la ovomucina de la clara, reducción de puentes S-S y
ruptura de los enlaces que unen los carbohidratos a la cadena principal de proteína, al
romperse esta estructura la clara se hace más fluida y por consiguiente el tamaño de la
albúmina densa baja, todo esto se refleja en Unidades Haugh cada vez más bajas; tal como,
presenta en cuadro 6.

5.1.2 EVALUACIÓN DE LAS CARACTERÍSTICAS FUNCIONALES DEL HUEVO

Cuadro 7: Estabilidad de la emulsión

Tratamiento (pH)
Denominación

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Figura 5: Gráfica de la estabilidad de la emulsión

La estabilidad de la emulsión es mayor (13%) a pH 6.27 frente a los pH 4.00 y 5.05.


Remington (2000) menciona que las lecitinas de la yema de huevo se usan como
emulsionantes. Durante la fabricación de la emulsión, la homogenización produce pequeñas
gotas rodeadas de una pequeña capa concéntrica de fosfolípidos. Luego puede formar una
capa protectora que previene la coalescencia de las gotas. El pH que la lecitina produce el
mejor resultado es de alrededor de 8.

La influencia del pH en la estabilidad de la emulsión depende del tipo de proteína. Así,


mientras que ciertas proteínas presentan la capacidad emulsionante óptima en el punto
isoeléctrico (proteínas de la clara de huevo), otras se comportan mejor a medida que el pH se
aleja de éste (caseínas, proteínas del lactosuero) (Ordoñez, 1998).

Cuadro 8: Capacidad de formación de espuma

Solución proteica Solución proteica Solución proteica


de 0.5 % de 1.0 % de 4.0 %
Vol. Vol. Vol. Vol. Vol. Vol.
Tiempo antes después antes después antes después
(min) del del CFE del del CFE del del CFE
batido batido (%) batido batido (%) batido batido (%)
(ml) (ml) (ml) (ml) (ml) (ml)
0 100 101 1,00 100 110 10,00 100 122 22,00
1 100 101 1,00 100 106 6,00 100 118 18,00

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10 100 101 1,00 100 104 4,00 100 118 18,00


20 100 101 1,00 100 102 2,00 100 116 16,00
30 100 100 0,00 100 102 2,00 100 115 15,00
40 100 100 0,00 100 101 1,00 100 114 14,00

Figura 6: Capacidad de formación de espuma de soluciones proteicas a concentraciones


de 0.5%, 1%, 4%.

En el cuadro 8 y figura 6 muestran la capacidad de formación de espuma en relación a la


concentración, los cuales a mayor concentración de albúmina 0.5, 1y 4 presentan 1, 10 y 22%
respectivamente, para un tiempo de batido constante (5 minutos.) van en aumento. Con
respecto a la concentración proteica, Fennema et al. (2008), señala que el poder espumante
suele aumentar con la concentración proteica, hasta alcanzar un valor máximo.

Según Bello (1998), las mejores proteínas para la formación de espumas son aquellas
integradas por moléculas flexibles. En cambio para mejorar la estabilidad suelen ser mejores
las proteínas globulares, que son capaces de formar, en torno a la burbuja películas gruesas,
elásticas, cohesivas e impermeables al aire. El conjunto de proteínas que integran la clara de
huevo parece responder a estas dos cualidades de formación y estabilidad de espumas.
También con buenas propiedades espumantes la albúmina sérica bovina, la gelatina, las
micelas de caseína, las proteínas del trigo y las de soya.

Figura 7: Estabilidad de la espuma (%) a diferentes tiempos (minutos) de las soluciones


proteicas a 0.5 %, 1%, 4% de albumina (clara de huevo).

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En la figura 7 se muestra la estabilidad de la espuma; para lo cual, observaremos que con el


paso del tiempo la espuma disminuye. La pérdida de líquido en la espuma propicia la
aparición de otros cambios en la estructura de la espuma y es el factor responsable de su
ruptura según Carp et al. 1997 citado por CIT (2003), así mismo la desproporción (aumento
en el tamaño de las burbujas de mayor diámetro a expensas de las de menor tamaño) origina
una serie de cambios que conducen a la disminución del esfuerzo inicial en la espuma, lo que
se relaciona con la reducción en valor de la relación superficie / volumen según Pernell y
Foegeding, 2002 citado por CIT (2003).

Por otra parte, Fennema et al. (2008) señala que a cuanto más elevada sea la concentración
proteica más resistente será la espuma , debido a que el aumento de la concentración proteica
aumenta la viscosidad y esto facilita la formación de una película cohesiva formada por varias
capas de moléculas proteicas en la interfase. Según Johnson y Zabik (1981) citado por
Lomakina y Míková (2006) la interacción intermolecular proteína-proteína mejora la
naturaleza cohesiva de la película, por lo tanto imparte estabilidad y elasticidad a la
membrana; esta interacción parece ser dependiente de la presencia de una alta proporción de
cadenas laterales no polares / polares en la proteína.

VI. BIBLIOGRAFÍA

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