Facultad de Ciencias Químicas y Farmacéuticas

Dpto. Ciencia de los Alimentos y Tecnología Química

Química de Alimentos
Universidad de Chile

Transcripción clase 7 de septiembre.

ANALISIS DE MATERIAS GRASAS
“Proteína y péptidos de los alimentos.”

Biopolímeros : CHON y Elementos Mg, Zn, P, S, etc.

N: 16% = 6.25

Nitrógeno es el mas constante en la proteína y se supone que el rango de nitrógeno es entre 12 y

Dra. Pazse
19% , al hacer el promedio, Robert
sabe queC. el nitrógeno que tiene la proteína es del 16% .
Cuando yo divido 100 gramos de proteína / 16 , me da un factor que es el 6.25, este factor es el
que usamos en el practico para medir el nitrógeno.

Proteínas Alimentarias

-Proteínas alimenticias son aquellas que resultan agradables y no toxicas.

Fuentes:
Carne , marisco ,
leche , huevo.
Cada una la tiene
en diferente
contenido y
proporción.

Si yo necesito tener
30 gramos de
proteína va a
depender de varios
factores , debería
tomar 110g de queso para obtener 30g de proteína , o 200g de leche para conseguir 30g de
proteína y así como sale en la imagen anterior va a variar el contenido de proteína que ofrezca
cada producto.

Desde el punto de vista Nutricional , la ingesta de proteína necesaria varia con la edad que uno
tenga. Cuando es un bebe se requiere mayor ingesta de proteína porque se esta desarrollando.
Cuando la persona va creciendo se va necesitando menos contenido de proteína que cuando es
adolecente o menor de edad.
Parte de la proteína se va eliminando a medida que uno crece.
Edad (años) Nivel de seguridad (g prot/ Kg día)
0,25-0,5 1,86
1,75-1,0 1,48
2-3 1,13
9-10 0,99
Adolecente (varón)
10-11 0,99
14-15 0,96
17-18 0,86
Adultos 0,75

Aminoácidos

 De todos los aminoácidos (que son mas de 20) , hay un tipo de aminoácidos llamados
esenciales, que son los que necesitamos ingerir de la dieta ya que nuestro cuerpo no tiene
la capacidad biológica de sintetizarlo y tenemos que conseguirlo de los alimentos, Entre
esos aminoácidos tenemos de distinto tipo.
Enlace Peptídico
 Cuando se combinan dos aminoácidos se forma un enlace llamado peptídico, este enlace
peptídico es resistente y de tipo covalente que le da estabilidad al di péptido que se esta
formando o a la cadena poli peptídica que conforma las proteínas.

 Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo

amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Proteína y estructura

 La estructura puede ser lineal o plegada, formando una estructura secundaria como lo
es la alfa-hélice o la Beta-lamina , debido a que se trenza ya que hay interacciones
entre los aminoácidos que hay vecino uno del otro , que tienden a atraerse y hacen
que la cadena ya no sea recta si no que curva.

Estructura secundaria: se forma al enrollarse helicoidalmente por entraces de hidrogeno

entre el C=O de un aa. y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
Enlaces fuertes y débiles de la estructura terciaria de proteína
Tipos de enlace que interactúan entre las proteínas secundarias, terciarias , cuaternarias .

Funciones de las proteínas

 Función estructural
 Función de reserva (moléculas
que almacenan energía como las
lipoproteínas(LDL, etc.) )
 Función transportadora
 Función hormonal ( la mayoría
de las hormonas son proteínas)
 Función enzimática
 Función defensiva (
anticuerpos)
 Función reguladora (insulina)
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

 Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

 Las histonas que forman parte de los cromosomas
Estructural  El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
 La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.

Son las más numerosas y especializadas. Actúan como

Enzimatica biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y
estudiarlas con detalle.

 Insulina y glucagón
 Hormona del crecimiento
Hormonal
 Calcitonina
 Hormonas tropas

 Inmunoglobulina
Defensiva
 Trombina y fibrinógeno

 Hemoglobina
Transporte  Hemocianina
 Citocromos

 Ovoalbúmina, de la clara de huevo

Reserva  Gliadina, del grano de trigo
 Lactoalbúmina, de la leche

Clasificación de proteínas

 Simples ( Por hidrólisis dan solo aminoácidos)

1. Albuminas : Solubles en agua y sol. Salinas diluidas

2. Globulinas: Poco soluble en agua, solubles en soluciones salinas
3. Prolaminas : insolubles en agua, solubles en etanol 70%.

 Conjugadas : al hidrolizarse dan compuestos orgánicos o inorgánicos (gropos

prostéticos) .
1. Nucleoproteínas : Proteína básica mas acido nucleico
2. Fosfoproteínas: con H3PO4 , caseína (leche)
3. Lipoproteínas: proteína mas lípido
4. Cromo proteínas : globulina y una estructura coloreada (citocromo, flavoproteína)
Desnaturalización de la Proteína.
 La conformación de las proteínas depende de sus estructuras 2ª y 3ª.
 La desnaturalización altera la disposición espacial de las cadenas polipeptídicas
transformando la estructura típica de ella, en otra más desordenada.
 Este cambio es común con la alta temperatura y el pH.
 Esta transformación no implica la pérdida de la estructura primaria.

Efectos de la desnaturalización
 Descenso de la solubilidad, por desbloqueo de grupos hidrófobos.
 Pérdida de capacidad de retención de agua
 Pérdida de actividad biológica
 Mayor sensibilidad al ataque de proteasas
 Menor capacidad de cristalizar

Reversible , en la industria láctea uno hace un proceso de pasteurización, en la pasteurización se

aplica temperatura no muy alta entre 80 grados aprox por un periodo de 2-3 min y lo que
conseguimos es desnaturalizar las enzimas y a veces ocurre que en el proceso de la leche
envasada o cualquier otro producto que sea envasado que inicialmente se le aplico una
temperatura pero durante el almacenamiento cambia de condiciones y la proteína nuevamente
vuelve a su condición inicial por lo que adquiere la función enzimática que había perdido , lo que
ocurre es que el producto envasado en tetra pack o en cualquier envase plástico la leche esta agria
, puede pasar en una conserva o en cualquier producto , el problema acá fue de aplicación de
calor, en un producto vegetal también puede ocurrir.

Agentes Químicos

Acido y bases :
Las proteínas son estables a un determinado pH y se desnaturalizan a valores extremos; algunas
se recuperan cuando el pH vuelve al valor inicial.
Metales :
Los metales alcalinos (Na, K), reaccionan limitadamente con las proteínas, los alcalinos-terreos
como Ca y Mg son más reactivos.

Disolventes orgánicos :

La mayoría se considera desnaturalizantes. Modifican la constante dieléctrica del medio y fuerzas

electrostáticas que estabilizan las proteínas.

 Importancia en fisiología alimentaria

- Composición en aminoácidos ( que tengan aminoácidos esenciales , para que nos sirva como
alimentos ).
-disponibilidad de los aminoácidos

 Importancia Tecnológica
- Solubilidad
- Dispersabilidad
- Fijación de agua
- Formación de geles
- Formación de masa panificable
- Elasticidad
- Viscosidad
- Adhesividad
- Formación de espuma
- Volumen y estabilidad de espuma
- Capacidad emulsionante
- Estabilidad de las emulsiones
- Extrusión

Reacciones de las proteínas durante la preparación de alimentos

Las proteínas pueden alterarse debido a las condiciones de proceso tales como: Tiempo - pH- O2
- etc., que provocan:
• Destrucción de Aminoácidos, si es muy exagerado el proceso.
• Transformación de los Aminoácidos esenciales en derivados no metabolizables , por
ejemplo cambiar propiedades de sabor.
• Pérdida de la digestibilidad , perdida de enzimas para digerir.

Proteínas de origen animal

 Rol nutricional
 Fuente energía
 Estructura de tejidos

Entre los alimentos que entregan proteínas de alta calidad ( con aminoácidos esenciales están).
 Leche (3,2%)
 Carne (20-33%)
 Pescado ( 15-20%) carne mas digerible que la de vacuno.
 Huevo (13,5%)
Alimentos proteicos (carne , pescados, aves)
En el proceso se liberan
aminoácidos volátiles , por eso se
siente olor por ejemplo cuando se
hace un asado. ( factor sensorial )
Es un olor agradable.

Aminoácidos de tipo L y D ,
otorgan sabor , L ( dulces) y D
(amargos) , los ácidos con ciclo
que pueden ser dulce o amargo ,
varia.
El acido glutámico a
concentraciones alta tiene sabor a
carne , por eso es utilizado
frecuentemente como aditivo para
darle a ciertos productos mayor
sabor a carne , por ejemplo en la
carne de soya , que se ocupa la
proteína de soya y se enriquece
con acido glutámico que le da sabor a carne .

La mayoría de los aminoácidos naturales son de tipo L

Los sintéticos son de tipo D.

Proteínas de la carne

Proteínas de tejidos musculares de alto valor biológico provenientes de :

son ricas en lisina , mas o menos de triptófano y deficientes en metionina de ahí nace el concepto
que dice que son aminoácidos limitantes , es por eso que hay que combinar las dietas.
Conservación de la carne :

-Desarrollo de color de la
carne
-Desarrollo de aroma-sabor-
textura
-Antiséptico del Clostridium
(perfringens, botilinum)
-Se impide la formación de
Fe+2 a Fe +3 que
cataliza la oxidación y rancidez

Reglamento: 500ppm Nitratos

o 100ppm Nitritos

Proteína del huevo

Aporta una gran cantidad de proteína , tanto la clara como la yema , pero la yema aporta mas
grasa, la cascara se ocupa para extraer el calcio.

Proteína de la clara.
 OVOFLOBULINAS G1 Y G2, flavoproteinas
 OVOALBUMINAS y CONALBUMINAS , con D-manosa y glucosamina
 OVOMUCOIDE y OVOMUCINA , con actividad antitripsica, estable al calor y lisozima

Proteína de la yema
 Proteínas lácteas
-Son deficientes en metionina

Solubles en agua 15-22%

 Lactoglobulinas
 Albuminas
 Inmunoglobulina
 Lisozima
 Lactoferrina
 Lactoperoxidasa

Coloidales 78-85%

La caseína tiene una parte mineral

k caseína 9-12%: fabricar queso son las que
están mas concentradas en el queso, cuando
uno hace queso se separa el suero y la leche y
queda un concentrado que después se va
madurando con el tiempo y después se
transforma en queso.
Antiguamente la industria eliminaba el suero
de la leche .
La k caseína lo que hace que cuando esta en
la leche tiene una zona polar y otra zona
apolar. Las proteínas se asocian entre ella ,
quedando solamente la zona polar por el
exterior para formar la miscela , si uno
modifica el ph esta cosa se desarme , sale la
zona polar que no interactua con el agua ,
formando coagulos , luego puede precipitar y por una separación de fase entre agua y la proteína
se forma el queso.

Ahora no eliminan el suero de la leche porque ven que tiene muchas propiedades.
Proteínas de origen vegetal

Grupo mayor
 Cereales (gramíneas)
 Leguminosas
 Oleaginosas

Familia nueces
 Nuez 10% (proteínas)
 Avellana 12%
 Piñón 4,5%
 Castellana 3,7%
 Almendra 18%

Grupo menor
 Algas (chlorella, luche, cochayuyo)
 Levaduras (torula utilis, cándida lip)
 Proteína monocelular o bacteriana

Cereales v/s Leguminosas

Combinación complementaria de proteínas

Proteínas No tradicionales