Está en la página 1de 18

1.

INTRODUCCIÓN
La presente investigación se refiere sobre la función clínica de los laboratorios
para resultados de proteínas y glucosa. Las pruebas diagnósticas son herramientas de
ayuda para la decisión clínica, de manera que su uso se considera inapropiado cuando
aportan información escasa o nula para tal decisión. La medicina de laboratorio basada
en la evidencia combina la epidemiología clínica, la estadística y las ciencias sociales con
la bioquímica clásica y la molecular, con vistas a mejorar la efectividad y la eficiencia de
las pruebas de laboratorio. En esta investigación vamos analizar los paso a paso de como
llegar en el resultado de los valores de proteína y glucosa. Y investigaremos sobre el tema
de importancia fisiológica de las proteínas y glucosas.

3
2. OBJETIVOS

 Conocer más sobre el función clínica de los laboratorios de proteína y glucosa.


 Analizar la importancia para la asignatura de fisiología.
 Investigar su significancia clínica.

4
3. FUNDAMENTACIÓN TEÓRICA

3.1 PROTEÍNAS
Las proteínas son complejas sustancias orgánicas nitrogenadas y tienen un papel
fundamental en la estructura y función de las células tanto animales como vegetales. Cada
espécie tiene proteínas características, lo que le confiere su carácter específico, tanto
genético como inmunológico. La palabra proteína viene del griego “proteos” que quiere
decir el primero, ya que forma parte básica de la estructura corporal. Este término fue
sugerido por Mulder, químico Holandés, en el siglo XIX para designar el componente
universal de todos los tejidos vegetales y animales. “Sin proteínas no hay vida posible en
nuestro planeta”. A través de ellas se producen los principales fenómenos de la vida. El
principal papel de las proteínas de la dieta es servir como fuente principal de aminoácidos,
los cuales son utilizados para la síntesis de proteínas nuevas en nuestro organismo.
proteínas están presentes en todas las células y en los distintos líquidos corporales
(plasma, orina...).Las proteínas circulantes se sintetizan principalmente en el hígado. La
concentración de las proteínas en suero es de 6.6 a 8.7 g/dl. En caso de enfermedad, tanto
la concentración total como la de las distintas fracciones pueden verse alteradas. la
determinación de las proteínas totales sirve para el diagnóstico de distintas afecciones.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS , POR SU ORIGEN:

1) Proteínas de origen animal:

a) Escleroproteínas o proteínas fibrosas: como la elastina del músculo y colágeno del


tejido conjuntivo. Estas proteínas son insolubles debido a su estructura molecular, y
desempeñan funciones de protección y soporte de tejidos.

b) Esferoproteínas o proteínas globulares: son constituyentes de líquidos orgánicos, como


la caseína de la leche, la albúmina de la clara del huevo y las globulinas del plasma
sanguíneo. Este tipo de proteínas en general, son solubles en agua, se digieren fácilmente
y contienen una buena proporción de aminoácidos esenciales.

c) Protaminas e Histonas: son polipéptidos de pesos moleculares no muy elevados. Se


encuentran en los huevos de pescados.

2) Proteínas de origen vegetal:

5
a) Glutelinas y Prolaminas: las contienen los vegetales, especialmente los cereales, por
ej. Glutenina en el trigo, ordeina en la cebada, gliadina en el trigo.

Funciones de las proteínas en el organismo

• Son parte estructural de las células.


• Participan en la movilidad celular.
• Muchas hormonas son de naturaleza proteica.
• La mayoría de las enzimas son proteínas.
• Son indispensables para la acción que realizan las vitaminas.
• Forman parte de los receptores hormonales.
• Algunas son segundos mensajeros para la acción hormonal.
• Forman complejos con glúcidos y lípidos. Glucoproteínas y Lipoproteínas.
• Participan en la defensa inmunológica. Ej.: inmunoglobulinas y sistema de
complemento.
• Participan en la contracción muscular.
• Proteínas asociadas a sistemas buffer.
• Proteínas transportadoras. Ej.: albúmina, hemoglobina y transferrina.
• Proteínas de coagulación.
• Proteínas reguladoras. Ej.:citoquinas
• Proteínas de sostén. Ej. : colágeno.

PROTEINAS PLASMÁTICAS

La sangre es un tejido que circula dentro de un sistema virtualmente cerrado, el de los


vasos sanguíneos. La sangre compuesta por elementos sólidos, eritrocitos, leucocitos y
plaquetas, suspendidos en un medio líquido, el plasma. El plasma consiste en agua,
electrolitos, metabolitos, nutrientes, proteínas y hormonas. Una vez que la sangre se ha
coagulado, la fase líquida remanente se denomina suero, este carece de factores de la
coagulación, que normalmente están presentes en el plasma, pero que ha sido consumido
durante el proceso de coagulación. El estudio de las proteínas se utiliza para el
seguimiento de las enfermedades y no para diagnóstico o muy rara vez. Por eso es
importante tener el valor normal del paciente y ver que pasa cuando entra en estado de
enfermedad. En la actualidad se han aislado y caracterizado alrededor de 100 proteínas,
sin embargo las funciones de una gran parte de ella permanecen aún desconocida. Las
proteínas purificadas difieren en su movilidad electroforética y peso molecular, también
son muy diferentes por su composición química; algunas contienen lípidos
6
(lipoproteínas), otras metales (transferrina, ceruloplasmina). La mayoría son
glicoproteínas, presentando en algunos casos variaciones genéticas.
Hoy se acepta clasificar a las proteínas plasmáticas de acuerdo con sus funciones:

• Proteínas con función de transporte y asociados a sistemas buffer.


• Proteínas reactantes de fase aguda (se llaman así porque en situaciones de stress,
procesos inflamatorios o traumatismos aumentan su concentración para compensar esos
estados).
• Proteínas sintetizadas por el sistema inmunocompetente.

Un gran número de las proteínas conocidas tiene microheterogeneidad, esto es debido en


general a la cantidad variable de ácido siálico y en menor proporción a la sustitución de
aminoácidos en la cadena polipeptídica. Actualmente se conocen las variables genéticas
o polimorfismo genético de muchas proteínas. Estas se deben a las mutaciones en las
cadenas polipeptídicas de las proteínas. Por ejemplo el polimorfismo de la haptoglobina,
así como las numerosas variables de la Globulina G, también conocida como proteína
unida a vitamina D, la transferrina o el sistema PI de la alfa 1 antitripsina.

El método más común para analizar las proteínas plasmáticas es la electroforesis, (la
migración de proteínas por acción de un campo eléctrico), existen diversos tipos de esta
y cada una usa un medio de soporte diferente. Su uso permite, después de teñir, la
resolución de 5 bandas de proteínas plasmáticas. Designadas albúminas, α1, α2, β y γ.
Estas últimas 4 son globulinas.

3.2 MÉTODO DE ANALISE ELECTROFORESIS

En biología molecular, una gran cantidad de técnicas que se realizan comúnmente


requieren el uso de la electroforesis, por lo que supone una parte importante del
procedimiento sistemático del análisis (separación, purificación, preparación) de los

7
ácidos nucleicos y las proteínas. La mayoría de las biomoléculas poseen una carga
eléctrica cuya magnitud depende del pH del medio en el que se encuentran; como
consecuencia, pueden desplazarse cuando se ven sometidas a un campo eléctrico hacia el
polo de carga opuesta al de la molécula. A diferencia de las proteínas, que pueden tener
una carga positiva o negativa, los ácidos nucleicos sólo poseen carga negativa, debido a
su esqueleto de fosfatos. Por lo tanto, en una electroforesis, los ácidos nucleicos migrarán
hacia el polo positivo; es decir, el ánodo. En el caso de las proteínas se realiza
pretratamiento con detergentes, como el dodecilsulfato de sodio (SDS), que les confiere
carga negativa; con ello se homogenizan las proteínas de la muestra y todas migrarán
hacia el polo positivo, y sólo se separarán por tamaño.
El principio de la electroforesis consiste en la migración proporcional de las moléculas a
través de un gel u otro tipo de matriz porosa, según su peso molecular o tamaño;
movimiento generado por el campo eléctrico.

Proteínas séricas encontradas en cada fracción:

1) Albúmina: es la más abundante del plasma, representa el 50 % de las mismas.


Transporta numerosas sustancias (aminoácidos, ácidos grasos, enzimas, drogas,
hormonas tiroideas y productos tóxicos). También es responsable del control del
equilibrio de líquidos entre los compartimentos intravascular y extravascular del
organismo, manteniendo la presión coloidosmótica del plasma (la presión osmótica del
plasma es la suma de 2 presiones: la oncótica y la hidrostática que es la presión del agua).
a. Aumento: en deshidratación b. Disminución: enfermedad renal, enfermedad hepática,
infección crónica, neoplasias, hemorragias, inanición, desnutrición.

2) α-1-antitripsina: neutraliza las enzimas proteolíticas tripsinas (derivadas de


leucocitos, del pulmón, páncreas y otros órganos) y plasmina. a. Aumento: en reacciones
inflamatorias. b. Disminución: en enfermedades pulmonares (enfisema).

3) α-1-lipoproteínas: transporta el colesterol y vitaminas liposolubles. a. Aumento:


hiperlipidemia. b. Disminución: enfermedad hepática.

4) α-1-glicoproteína: compuestos formados por proteínas y polisacáridos que se


encuentran en tejidos y secreciones mucosas. Cumplen gran variedad de funciones.

5) Protrombina: conocida como el factor II, es requerida para la vía de la coagulación


sanguínea, donde se convierte en trombina por el factor V. a. Disminución: en

8
enfermedades hepáticas. 6) Proteína fijadora de hormonas tiroideas: transporta las
hormonas tiroideas por la sangre. a. Aumento: en embarazo, empleo de anticonceptivos
orales. b. Disminución: nefrosis y tratamiento con metiltestosterona.

7) α-2 macroglobulina: inhibe proteasas, como la tripsina, plasmina y las calicreínas. a.


Aumento: síndrome nefrótico, enfisema, diabetes, síndrome de Down, embarazo. b.
Disminución: artritis reumatoidea, mieloma. PROTEINAS PLASMATICAS 4

8) Haptoglobina: proteína fijadora de hemoglobina. Los complejos haptoglobina-


hemoglobina conservan los depósitos de hierro del organismo para su reutilización. a.
Aumento: inflamación, neoplasias, infarto de miocardio, enfermedad de Hodgkin. b.
Disminución: enfermedad hepática, anemia hemolítica y megaloblástica.

9) Ceruloplasmina: proteína sérica fijadora de cobre (el cobre libre es tóxico). a.


Disminución: enfermedad de Wilson (enfermedad congénita donde no se produce
ceruloplasmina). b. Aumento: embarazo, anticonceptivos orales.

10) α-2-lipoproteína: transporta lípidos. a. Aumento: hiperlipidemia. b. Disminución:


enfermedad hepática.

11) Eritropoyetina: hormona esencial para la eritropoyesis normal. a. Aumento: anemia,


hipoxia. b. Disminución: enfermedad renal y enfermedades autoinmunes.

12) Transferrina: Es una glicoproteína transportadora de hierro, sintetizada y


metabolizada principalmente en los hepatocitos. Existen modificaciones en la estructura
molecular de la transferrina que le confieren su microheterogeneidad, presentando
diversas isoformas. Estas isoformas, han sido diferenciadas como consecuencias de tres
tipos de variaciones : 1) Secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica
correspondientes a su polimorfismo genético. 2) Composición de la cadena de
carbohidratos. 3) Grado de saturación de hierro. Puede producirse variaciones debido a :
a. Aumento: anemias ferropénicas. b. Disminución: enfermedad hepática, nefrosis,
neoplasias.

13) β-lipoproteínas: transporta colesterol, fosfolípidos y hormonas. a. Aumento: en


nefrosis, hiperlipidemias. b. Disminución: inanición.

14) C3 y C4: son componentes de la vía del complemento (sistema complejo formado
por 9 proteínas séricas que actúan en las reacciones inflamatorias). a. Disminución: etapas
activas de enfermedades inmunes (Lupus, diabetes tipo 1, anemia hemolítica)
9
15) Inactivadores de la estearasa C1: inhibe la actividad de la C1 (proteína del
complemento). a. Disminución: edema angioneurótico hereditario.

16) Hemopexina: proteína sérica especifica transportadora del hemo. a. Aumento:


inflamación, neoplasias, infarto de miocardio, enfermedad de Hodgkin. b. Disminución:
enfermedad hepática, anemia hemolítica y megaloblástica.

17) Inmunoglobulinas: se conocen hasta el presente 5 clases (IgG, IgA, IgM, Ig D, Ig


E). a. Aumento: hipergammaglobulinemia, enfermedades hepáticas, infecciones crónicas,
Lupus sistémico, mieloma múltiple, linfoma. b. Disminución: edad avanzada, leucemia
linfocítica crónica, enfermedad de cadenas livianas, gammaglobulinemias,
hipogammaglobulinemia.

18) Transtiretina: transporta vitamina A, proteína ligada al retinol, T3 y T4. La proteína


de transtiretina es producida en el hígado, y es una mutación de esta proteína la que causa
la amiloidosis familiar. Hay otras proteínas con mutaciones que pueden causar
amiloidosis familiar. Migra como prealbúmina en el proteinograma.

19) Prealbúmina: glicoproteína sintetizada en el hígado, que ejerce poca influencia sobre
el patrón normal de electroforesis debido a su baja concentración. Tiene una vida media
corta (dos días) esto la hace un indicador sensible de algunos cambios que afectan su
síntesis y catabolismo. Es la transportadora de aproximadamente un tercio de la hormona
tiroidea activa. Su concentración normal es de 17 a 42 mg/dl. Disminuye: en los ingresos
energéticos restringidos, enfermedades hepatobiliares, inflamación aguda. La medición
en suero de la prealbúmina es útil en las siguientes condiciones:

• Índice para evaluar la desnutrición proteico-calórica.


• Indicador de la respuesta a la terapia durante la alimentación parenteral.
• Marcador bioquímica de la adecuada nutrición en prematuros.
• Índice de función hepática.
• Indicador adicional de inflamación aguda.

Proteínas Totais: 6,4 a 8,3 g/dL


Relación A/G: 0,80 a 2,20
Albumina: 4,01 a 4,78 g/dL 55,8 a 66,1%
Alfa-1 Globulina: 0,22 a 0,41 g/dL 2,9 a 4,9 %
Alfa-2 Globulina: 0,58 a 0,92 g/dL 7,1 a 11,8%
Beta-1 Globulina: 0,36 a 0,52 g/dL 4,9 a 7,2 %

10
Beta-2 Globulina: 0,22 a 0,45 g/dL 3,1 a 6,1 %
Gama Globulina: 0,75 a 1,32 g/dL 11,1 a 18,8%

Proteínas intracelulares Gelsolina: proteína fijadora de calcio que rompe los filamentos
de actina en una vía regulada, uniéndose a su extremo + y previniendo el intercambio de
los filamentos su clivaje por una caspasa genera fragmentos constitutivamente activos.
Las fibrillas de fragmentos de gelsolina se deposita en lo vasos sanguíneos y la membrana
basal.

3.3 GLUCOSA

La glucosa es un azúcar vital en el metabolismo. El control de su transporte depende de


hormonas, como la insulina, adrenalina o glucagón, y su almacenamiento se realiza de
forma compacta, en forma de glucógeno. Así, el glucógeno puede hidrolizarse en
glucosas, y esta se puede oxidar a piruvato. El azúcar se almacena de varias formas, y
estas se asimilan en la dieta. Sin embargo, los glúcidos únicamente pueden ser absorbidos
por el intestino como monosacáridos, y nunca en forma de dímeros o polímeros. La
glucosa es una molécula orgánica compuesta por carbono, hidrógeno y oxígeno
cuya fórmula es C6H12O6. Como tal, forma parte de un grupo mucho mayor de azúcares
o carbohidratos. La glucosa es el carbohidrato más abundante en la tierra. El azúcar que usamos
para endulzar la comida o preparar postres se llama sacarosa, compuesta por una molécula de
glucosa y otra de fructosa. Normalmente se obtiene de la caña de azúcar y de la remolacha.
La lactosa, que es el azúcar que se encuentra en la leche, esta formado por una glucosa y
una galactosa, que es otro monosacárido. La maltosa es un disacárido (dos moléculas de
glucosa unidas) que se encuentra en las semillas germinadas.Muchas unidades de glucosa
juntas forman polímeros llamados polisacáridos. Los dos polisacáridos más conocidos
son el almidón y el glucógeno. Esta es la forma de almacenar glucosa, almidón en los
vegetales, glucógeno en los animales.Las paredes vegetales están formadas por celulosa,
que es otro polisacárido formado por cadenas de glucosa. Valores de referencia: 70 –
100 mg/d

11
FUNCION DE LA GLUCOSA
La glucosa es una molécula importante en el metabolismo de los seres vivos. Esta ayuda
en la energía: el procesamiento de la glucosa dentro de las células se traduce en moléculas
de ATP, que es la molécula energética por excelencia. Reserva: las plantas, que usan
como fuente de energía la luz solar, sintetizan azúcares, principalmente glucosa y
almidones, y la almacenan en frutos, tubérculos y raíces. En los animales, la glucosa es
almacenada en forma de glucógeno en los músculos e hígado. Estructura: la glucosa
también es componente de la celulosa, que es el armazón principal de las paredes celulares
de los vegetales y algas.

DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE GLUCOSA


En el aparato digestivo se produce la digestión de los carbohidratos donde se encuentra
la glucosa. Diversas enzimas están encargadas de este trabajo. En la saliva está la amilasa,
la enzima que degrada los polisacáridos y libera la glucosa. La lactasa rompe la lactosa,
liberando galactosa y glucosa en el intestino. Los almidones que se encuentran en gran
cantidad en las patatas, el maiz, el trigo, arroz y leguminosas son degradados por la
amilasa de la saliva y del jugo pancreático. En el intestino existe una enzima que rompe
la unión de la fructosa y la glucosa en la sacarosa. Una vez en el intestino delgado la
glucosa es absorbida. Esta entra en la célula intestinal por transportes especiales, que son
pasadizos en la membrana plasmática. Una vez dentro, la glucosa sale por el extremo
opuesto y cae en los vasos sanguíneos del intestino.

3.4 TÉCNICA DE LABORATORIO

1. Objetivos:
1. Conocer la técnica mediante la cual se determina la glucosa en sangre 2. Diferenciar
pacientes con hipo e hiperglicemia

2. Fundamento teórico:
La glucosa es la principal fuente de energía de las células en el organismo. La glucosa es
un monosacárido con una concentración postpandrial de 90 mg/dl en la sangre y sirve
como una fuente de energía indispensable para la función celular.
El diagnóstico de los trastornos del metabolismo de los hidratos de carbono se apoya en
parte en la medición de la glucosa plasmática, ya sea en ayuna o tras estimulación o
pruebas de supresión.

12
Los resultados de la glucosa plasmática pueden clasificarse como hiperglucémicos (como
la diabetes mellitus) o hipoglucémicos.

Principio de la reacción:
La prueba utilizada se determina mediante el método enzimático colorimétrico, basado
en la reacción de Trinder.
Glucosa + O2 + H2O GOD (glucosa oxidasa) ácido glucónico + H2O2
2H2O2 + 4-aminoantipirina + fenol POD (peroxidasa) quinoneimina (rojo) + 4H2O
Glucosa: La detección de glucosa se efectúa según el método específico de la glucosa-
oxidasa-peroxidasa

La glucosa se determina después de la oxidación enzimática en presencia de glucosa


oxidasa. El peróxido de hidrógeno formado reacciona bajo la catálisis de peroxidasa con
fenol y 4-aminoantipirina formando un complejo rojo violeta llamado quinoneimina.

Punto final de una reacción: Las reacciones catalizadas por enzimas son únicas en el
sentido de que presentan aumentos muy grandes de la velocidad en relación a las
reacciones no catalizadas y muestran una cinética de saturación, es decir la velocidad de
la reacción alcanza un valor máximo a una concentración determinada de sustrato, no dan
por resultado aumento de la velocidad de la reacción. La medida se realiza siempre en las
condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc. En estas
condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La
velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la
desaparición de los reactivos.

En el caso de la reacción de la glucosa catalizada por la enzima glucosa oxidasa y la


peroxidasa llega a su punto final cuando todo el sustrato (glucosa) se ha oxidado, y
después se mide el cambio de color.

13
4. MATERIALES Y METODOS

Fue realizado una revisión bibliográfica sobre el tema en revistas académicas


disponibles on-line, libros, reunido y haciendo comparaciones con los diferentes datos
encuentrados en las fuentes de consulta y listando las principales informaciones sobre el
tema.

14
5. RESULTADOS

El estudio proporcionó una visión más aclarada de los resultados de laboratorio


y analices clínicas. Los laboratorios son de gran importancia para el diagnostico y así
llegar en un tratamiento para el paciente.

15
6. CRONOGRAMA DE ATIVIDADES

FECHA ATIVIDADES
29 de maio 2019 Inicio de las revisiones
31 de maio 2019 Corrección de la investigación y impresión
03 de Junio 2019 Entrega de la investigación

16
7. CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES

Después de la analice bibliográfica del tema , podemos reconocer la importancia


de conocer sobre el función clínica de los laboratorios para resultados de proteínas y
glucosa para la asignatura de fisiología , son informaciones necesarias para reconocer
diferentes tipos de analices y su función dentro de la fisiología.

17
8. BIBLIOGRAFIA

1. Google Analytics . Site Access Medicina. Disponible en :


<https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1473&sectionid=
102743771> Fecha 31 de mayo de 2019.

2. Google Analytcs. Disponible em:


<http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Exposicion_electroforesis_5087.p
df> Fecha 31 de mayo de 2019.

3. Google Analytcs. Disponible en: <https://www.todamateria.com/glucosa/ > fecha


31 de mayo de 2019.

4. Google Analytcs. Disponible en:


<file:///C:/Users/Usuario/Downloads/213855380-3-Metabolismo-de-la-glucosa-
pdf.pdf> fecha 31 de mayo de 2019.

5. Google Analytcs. Disponible en: <


http://www.laboratorioalvaro.com.br/laboratorio/menu-exames/ELE2> fecha 31
de mayo de 2019.

6. Google Analytcs. Disponible en:< https://cerebromedico.com/fisiologia-de-la-


captacion-de-glucosa/> fecha 31 de mayo de 2019.

18
9. ANEXOS

Fig 1. Aparato de eletroforese e resultado do fracionamento dos fragmentos de DNA.


https://canalcederj.cecierj.edu.br/recurso/8307

https://www.medisite.fr/diabete-les-examens-
analyse-de-sang-comment-savoir-si-on-est-
diabetique.2992599.524096.html

19
20