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1)http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz22.

htm

2) 1.- La amilasa.- Son enzimas que catalizan la hidrólisis de los polisacáridos y su medición en
suero y orina es muy importante en la evaluación de la pancreatitis aguda. la amilasa encontrada
en la sangre, es principalmente elaborada por las glándulas salivales y el práncreas.

2.- Lactato deshidrogenada (LDH).- Elevada en patologías musculares, cardíacas, renales, hepáticas
y en anemias hemolíticas.

3.- Transaminasas o aminotransferasas.- Se reconocen dos clases de enzimas: la aspartato


aminotranferasa denominada tambien transaminasa glutámico oxalacética (TGO) se encuentra en
el hígado, corazón y musculo. La alanino aminotransferasa o transaminasa glutámico pirúvica se
encuentra principalmente en el hígado.

Son enzimas que resultan buenos indicadores dediagnóstico de enfermedades hepatocelulares.


Elevada en enfermedades hepáticas, como la hepatitis viral, o la cirrosis.

4.- Alfa glutamil - transferasa (alfa - GT).- elevada en enfermedades hetatobiliares y en el


alcoholismo. Es la utilizada para evaluar el funcionamiento hepático sobre todo en los pacientes
alcohólicos.

5.- Fosfatasa alcalina: elevada en las hepatopatías.

6.- Fosfatasa ácida: se eleva en el cáncer de próstata.

7.- Acetilcolinesterasa: disminuida tras la intoxicación o envenenamiento con insecticidas o


elementos organofosforados.

4) Las enzimas son importantes ya que disminuyen la energía de activación, permitiendo acelerar
todo tipo de reacciones químicas, ya que estas son muy lentas y requieren de mucha mas energía.

Las enzimas son esenciales en mucho de los procesos necesarios para la vida por ejemplo: digerir
alimentos, regenerar tejido, degradar sustancias)

5) https://rodas5.us.es/file/073d32a1-d122-b926-6057-
8c17c44a8bd6/2/cap_4_biocatalisis_SCORM.zip/page_03.htm

6) INHIBIDOR COMPETITIVO

Un inhibidor competitivo posee una semejanza estructural con el sustrato y ambos entran en
competencia por unirse al mismo sitio de la enzima (efecto isósterico) La reacción es bloqueada ya
sea porque el inhibidor carece del grupo químico sobre el que actúa la enzima o bien porque la
posición del grupo químico no permite ser reconocido por el sitio activo (aquí no hay alostería).

Ciertos inhibidores competitivos no son análogos al sustrato y su modo de acción es diferente. El


inhibidor no se fija sobre el sitio activo sino sobre otro sitio de unión de la enzima. La fijación del
inhibidor implica una modificación del sitio donde el sustrato debiera unirse, obstaculizando el
reconocimiento entre enzima y sustrato (aquí se presenta alostería). A la inversa, la unión del
sustrato sobre la enzima impide la unión del inhibidor sobre esta. Estas dos uniones se excluyen
mutuamente, por eso se consideran competitivas.

INHIBIDOR NO-COMPETITIVO

Un inhibidor no competitivo puede unirse tanto a la enzima libre como a la enzima ligada al
sustrato, en ambos casos con la misma afinidad, sin embargo, inhibidor y sustrato no entran en
competencia por unirse sobre un mismo sitio, el sustrato se liga al sitio activo y el inhibidor a otro
sitio. El inhibidor modifica la conformación del sitio activo obstaculizando la transformación del
sustrato en producto, pero no afecta el reconocimiento entre enzima y sustrato

7) se refiere a un modo de regulación de la actividad de la enzima en la que la fijación de una


molécula en un sitio modifica las condiciones de fijación de otra molécula en otro sitio distante de
la proteína.

Existe una alostería llamada positiva donde la fijación de un efector aumenta la afinidad de enlace
del ligando (sustrato), se le dice también fijación cooperativa y una alostería negativa, donde la
fijación del efector, en este caso inhibidor, disminuye o elimina la afinidad del sustrato sobre el
sitio activo.

8)

9) https://es.scribd.com/doc/65973330/Enzimas-propiedades

10) Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración


de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones
correspondientes.

Transferasas: transfieren grupos funcionales entre diversas moléculas.

Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis, es decir, de ruptura de enlaces mediante la


introducción de moléculas de agua.

Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble
enlace

Isomerasas: Isomerizan moléculas.

Ligasas: se encargan de la formación y destrucción de enlaces mediante el gasto de energía


mediada por el ATP.

11) https://lasaludi.info/las-enzimas-en-las-verduras-y-frutas.html