BIOSINTESIS DE PROTEINAS Y MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES

Los aminoácidos son compuestos químicos formados por un grupo amino y un

grupo carboxilo. Cuando dos aminoácidos se combinan se obtiene un dipéptido, tres
aminoácidos un tripéptido y mayor cantidad de uniones de aminoácidos forman
polipéptidos. Cuando el polipéptido consta de más de medio centenar de
aminoácidos se denomina proteína.
Los aminoácidos necesarios para la formación de proteínas están en el citoplasma
de las células
La síntesis de las proteínas, o traducción, es una etapa importante dentro del
proceso global de la expresión génica, ya que permite, en último término, que la
información genética almacenada en las moléculas de los ácidos nucleicos se
plasme en forma de proteínas, que son los componentes estructurales y funcionales
básicos para la organización y el funcionamiento de la célula (proteoma).
Fases de las síntesis de proteínas
 La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las siguientes
fases:
 Fase de activación de los aminoácidos.
 Fase de traducción que comprende:
 Inicio de la síntesis proteica.
 Elongación de la cadena polipeptídica.
 Finalización de la síntesis de proteínas.
 Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos
prostésicos para la constitución de las proteínas.

La síntesis de las proteínas se lleva a cabo en el citoplasma de la célula, a

diferencia de la transcripción del ARN que se produce en el núcleo. El ARNm
contiene un código que se utiliza como molde para la síntesis de proteínas. Es
decir, se traduce el lenguaje de la serie de bases nitrogenadas del ARNm al
lenguaje de la serie de aminoácidos de la proteína. Este proceso denominado
traducción se realiza en los ribosomas adosados en la membrana del retículo
endoplasmático granular o rugoso.
Fase de iniciación
La síntesis de proteínas comienza en el momento en que el ARN mensajero se
mueve por el ribosoma hasta el codón AUG. Las subunidades ribosomales se
unen.

En ese preciso instante, el anticodón del ARN de transferencia se une al codón

AUG del ARNm transportando el aminoácido metionina.
Fase de elongación
Llega un segundo ARNt llevando su respectivo aminoácido y se acopla al
siguiente codón del ARNm, para el ejemplo, al codón CCU. Hasta aquí se ha
formado un dipéptido, donde ambos aminoácidos permanecen unidos por un
enlace peptídico.
El primer ARNt que llegó al ribosoma se retira del complemento ribosómico en
busca de otros aminoácidos. El tercer ARNt llega con otro aminoácido y se une
al codón del ARNm, a AUC en el ejemplo. El aminoácido se adhiere al dipéptido
antes formado mediante otro enlace peptídico.

El segundo ARNt se retira del

ribosoma. Un cuarto ARNt llega con su aminoácido hasta el ribosoma para
acoplarse con el codón UCA del ARNm. La secuencia se repite tantas veces
como aminoácidos tenga la futura proteína.
 Fase de terminación
La etapa final de la síntesis de proteínas continúa hasta que aparecen los
llamados codones stop o de terminación, representados por UUA, UAG y UGA
La proteína formada se desprende del ribosoma y queda libre en el citoplasma, lista
para ser utilizada por la célula para cumplir una determinada función.

MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES

La modificación postraduccional de proteínas supone un mecanismo fundamental

de regulación de su actividad biológica. Numerosos mediadores biológicos, entre
los que se incluyen compuestos lipídicos y especies reactivas de oxígeno y
nitrógeno, así como fármacos y toxinas, actúan modificando las proteínas. En
nuestro grupo estamos interesados en los procesos de modificación
postraduccional de proteínas, tanto desde el punto de vista de su importancia
fisiológica, como de su papel en el mecanismo de acción de fármacos. Nuestro
trabajo aborda varios aspectos: la caracterización estructural y funcional de nuevos
tipos de modificación postraduccional, la identificación de nuevas dianas proteicas
susceptibles de ser modificadas y el estudio de las potenciales repercusiones
fisiopatológicas de estos fenómenos, fundamentalmente en el contexto de procesos
inflamatorios y oncogénicos.

 Acilación. Adición de un grupo acilo.

 Fosforilación. Adición de un grupo fosfato.
 Metilación. Adición de un grupo metilo.
 Hidroxilación. Adición de un grupo hidroxilo.
 Glicosilación. Adición de un glucido.
 Glicación. Modificación no enzimática de los grupos amino de las proteínas por
la acción de azúcares reductores.
 Sulfonilación
 Prenilación. Adición de moléculas hidrofóbicas.
 Nitrosilación. Adición de un grupo nitroxilo.
 Nitración. Adición de un grupo nitro.