¿Agua, agua, en todas partes?

En la Tierra, ningún organismo vivo puede funcionar sin agua. Es, en palabras de
Albert Szent-Györgyi, la matriz de la vida. Pero es razonable suponer que
¿Esta máxima se mantiene en otros mundos también?

¿Es posible la vida sin agua? La NASA ha declarado

explícitamente que su estrategia en la búsqueda de
La vida extraterrestre es "seguir el agua".
Pero es la agencia espacial por lo tanto pasa por alto
¿Otros entornos potencialmente fértiles? UNA
reciente reunión * de físicos, químicos, bioquímicos
y microbiólogos lidiaron con
La cuestión de si la vida sin agua es factible.
Nadie puede dar un negativo definitivo.
responder, y tampoco podemos esperar que el
problema
Ser resuelto por una muestra de manos. Más bien, el
tarea tiene que ser la de reducir la básica
Pregunta a los más pequeños, manejables, con la esperanza.
que un marco puede surgir para moverse
La discusión más allá de la mera especulación. ¿El significado de la vida?
Las moléculas de agua
La respuesta ingenua podría ser suponer están involucradas en la
Que la pregunta es absurdamente terracéntrica. Si biología de todas las formas
uno permite - y parece razonable, de vida en la Tierra. Ese
aunque no invulnerable, punto de partida - Puede que no sea cierto en
que se requiere un líquido de algún tipo simplemente otros planetas.
Para el transporte masivo eficiente en sistemas vivos,
El cosmos podría proporcionar muchas alternativas:
amoniaco, ácido sulfúrico, carbono líquido
dióxido, incluso el hidrocarburo putativo
los lagos de la luna de Saturno Titán.

Pero hay mucho más para regar que ese. Durante mucho tiempo ha sido reconocido
como un profundo Líquido anómalo, con propiedades. que lo diferencian de todos los
demas Calor alto Capacidad, expansión por congelación, máxima. Densidad a 4 7C,
constante dieléctrica alta - todas de estas supuestas anomalías, y otras, Parece crítico
para su papel biológico. Son de hecho, relativamente fácil de racionalizar en el suelos
de la estructura de hidrógeno del agua, que une las moléculas de H2O en una Red
tridimensional fluctuante (J. Finney, University College de Londres). diferente a
Líquidos "simples", estructura molecular del agua. Está dominado no por las duras
repulsiones entre las moléculas sino por la direccional, Interacciones atractivas de los
enlaces de hidrógeno. ¿Es este personaje inusual un elemento esencial, o Sólo un
factor incidental en la vida del agua. ¿agencia? La misión de la reunión fue Identificar
los aspectos moleculares del papel del agua. en la vida en la Tierra, y luego preguntar
si hay ¿Era alguna razón para considerar estas propiedades como genérico o
opcional.Y si el primero, podría ¿Serán reproducidos por cualquier otro líquido? La
"especialidad" aparente del agua fue Destacado en 1913 por el bioquímico
estadounidense. Lawrence Henderson, quien argumentó que el Universo parece
notablemente "apto" para
Fomentar la vida - un precursor de lo antrópico.
principio. Pero hay un peligro inherente de
Circularidad aquí: porque la vida es adaptativa, quien
es decir que no ha encontrado simplemente formas de
explotar lo que el agua tiene para ofrecer? Por ejemplo,
Algunas proteínas hacen uso del protón rápido.
Conducción que tiene lugar en el agua, una consecuencia.
de tirón de bonos a lo largo de cadenas de
Moléculas enlazadas por hidrógeno. (Los detalles
son, sin embargo, más complicados que
implícito por el mecanismo clásico de Grotthuss;
ver N. Agmon Chem. Fis. Letón. 244,
456–462; 1995.) Algunas proteínas usan unidimensional.
cadenas de moléculas de agua a
llevar protones rápidamente a los sitios activos en su
interior. La red enlazada por hidrógeno.
hace que el agua sea particularmente adecuada para proporcionar
tales "cables de protones". Pero si este truco
no estaban disponibles, hay alguna razón para suponer
¿Que la vida sería bloqueada?
Uno puede postular que la vida de cualquier tipo será
requieren selectividad enzimática de molecular
Interacciones para transmitir información química.
El agua parece jugar muchos sutiles
Partes en la función de la enzima, pero ¿es realmente insustituible?
Las conchas de disolución pueden verse como
Componentes activos en la función de la proteína (J.
Smith, Univ.Heidelberg; M.Nakasako, Keio
Univ .; P. Rand, Brock Univ.). Pero no lo es
Es obvio que otros disolventes de molécula pequeña
No se pudo sustituir, en principio.

De hecho, los estudios de enzimas en agua baja.

Los entornos dan mensajes bastante conflictivos.
sobre la medida en que el agua es
necesario. La proteína bacteriorrodopsina,
incrustado en su "membrana púrpura" natural,
Parece que se enciende solo cuando hay en
Al menos una monocapa de agua que hidrata al
Superficie expuesta de proteínas (G. Zaccai, Inst.
Biologie Structurale, Grenoble), mientras que
Algunas enzimas trabajan en la fase gaseosa sin
cualquier capa de hidratación en absoluto (R. Daniel, Univ.
Waikato). Aunque experiencia con no acuoso.
disolventes ha dado algunos investigadores
la confianza de que las enzimas serán finalmente
encontrado que trabajan de manera eficiente sin
agua (D. Clark, Univ. California, Berkeley),
parte de la dificultad aquí es que "libre de agua"
Significa cosas diferentes para diferentes personas.
En la actualidad, todas las enzimas funcionales parecen
retener el agua "interna" fuertemente dentro de
su estructura proteica (en concentraciones como
baja como una a diez moléculas de H2O por mol
de proteína) - ¿eso también puede ser eliminado?
Mientras que el agua de cáscara de hidratación parece principalmente
para promover la flexibilidad (y puede ser plenamente
reemplazable por otros solventes), agua interna
Parece conservar la conformación de la proteína.
Puede, tal vez, ser "diseñado" de la
Sistema, pero no fácilmente.
Sin embargo, ¿cómo pueden las moléculas que han evolucionado?
En agua cuéntanos qué es posible sin

¿eso? Al menos podrían ayudar a reducir el

pregunta: si una enzima totalmente libre de agua fuera
encontrado, podríamos sentirnos seguros de que al menos
Este aspecto molecular de la vida no necesita confiar en
la singularidad del agua. Se aplican argumentos similares
Al plegamiento de proteínas: es decir, haciendo los catalizadores.
en primer lugar. Investigando el agua
El papel aquí revela muchas sutilezas. Por ejemplo,
un buen solvente en realidad no promueve
Estabilidad del pliegue nativo - La conformación.
que una proteína naturalmente asume.
encuentra un equilibrio notablemente delicado
entre fuerzas fuertes y conflictivas para
promover solo la estabilidad marginal (J.Goodfellow,
BBSRC). Si hay demasiada estabilidad.
la estructura se congela y se vuelve inactiva.
La conformación de proteínas alternativas.
revelado en enfermedades amiloides puede ser simplemente
El precio inevitable que pagamos por esto.
Parece que no hay una molécula simple

que puede imitar todo lo biológico útil Funciones del agua. Una escuela de
pensamiento Afirma que por tanto es inútil buscar. reemplazos para cualquiera, o
incluso simultáneamente Para varios, de sus "virtudes": el biológico La importancia del
agua radica en su sincronía. Operación en un solo sistema molecular. Pero lo que
realmente necesitamos es una forma de preguntar. cual, si alguna, de esas funciones
es genérico para vida. ¿Hay, por ejemplo, un límite de temperatura? Eso descarta
otros líquidos tetraédricos tales Como sílice, por las complicaciones introducidas. por
estados excitados moleculares en lo alto temperaturas? A bajas temperaturas, lo
haría. Las tasas de difusión más lentas previenen la eficacia ¿Explotación de los
equilibrios termodinámicos? En otras palabras, ¿hay una zona habitable no Sólo en el
espacio físico pero en química y ¿El espacio termodinámico también? norte

Philip Ball es un editor consultor para Nature.

a continuación, encienda la proteína transducina por cargándolo con la pequeña

molécula de guanosina. trifosfato (GTP). Cuando se une a GTP, transducina se
convierte en una fosfodiesterasa, Una enzima que descompone la guanosina cíclica.
monofosfato (cGMP - otro pequeño molécula). Altas concentraciones de cGMP Abrir
canales de iones especializados en la célula exterior. membrana.Por lo tanto, al
reducir la concentración De cGMP, la luz cambia el flujo de iones. a través de la
membrana de las neuronas fotoreceptivas, produciendo una señal eléctrica que es
Necesario para comunicarse con el cerebro. Una vez que este interruptor activado por
luz está encendido, ¿Cómo las células lo apagan? Un mecanismo es limitar la
cantidad de tiempo que GTP-unido La transducina puede mantener la fosfodiesterasa.
enzima activa. Transducin puede lograr esta tarea en sí misma por conversión -
hidrolización - Su molécula de GTP se une a guanosina difosfato, PIB. (Esta
conversión de GTP a GDP es un molecular de uso común ‘Cambio’ en una variedad
de señalización celular vías.) Porque la transducina se une a El PIB tiene una baja
afinidad por la fosfodiesterasa, libera la enzima en forma inactiva, permitiendo que los
niveles de cGMP suban de nuevo y regresen El flujo de iones a través de la membrana
celular para El estado "oscuro". En esta cascada molecular, Luego, la conversión de
GTP a GDP por transducina. es el paso limitante de la velocidad que define La
cantidad de tiempo durante el cual un fotorreceptor Responde a un pulso de luz. Pero
esto presenta un problema. Fotorreceptor Las células pueden apagarse en menos de
un segundo. En respuesta a un breve destello de luz2. A diferencia de, La hidrólisis de
GTP por transducina. Requiere decenas de segundos para completar, haciendo Es
difícil entender cómo tal mecanismo Podría explicar el rápido desvío de las células
fotorreceptoras. Para sortear esto Problema, las células fotorreceptoras poseen una
proteína. llamado regulador de la señalización de la proteína G 9 (RGS9) que acelera
la capacidad de la transducina para hidrolizar GTP3. De hecho, los ratones que faltan
El gen RGS9 exhibe fotorreceptor lento. desactivacion4. Sobre la base de estos
estudios de ratones, Nishiguchi et al.1 ahora muestran que la interrupción de este
mecanismo acelerador es la probable causa de una "recuperación lenta de la
fotorrespuesta" condición descrita anteriormente5 en varios los humanos Los autores
comenzaron analizando El ADN de cinco personas no relacionadas con el Condición, y
encontró que cuatro de ellos tenían mutaciones en ambas copias de su gen RGS9,
Produciendo una proteína que es un pobre acelerador. de la hidrólisis de GTP. En el
quinto paciente, el El gen RGS9 era normal. En cambio, esta persona Tenía una
mutación que inactiva el R9AP. gen, que codifica una proteína retiniana que Anclajes
RGS9 a membranas6. La identificación de estas mutaciones también. Brindó la
oportunidad de estudiar sus efectos. en la percepción visual - algo que, por Razones
obvias, no pudieron ser estudiadas en ratones. Las anomalías visuales de estos
pacientes.

Visión

La necesidad de velocidad Kendall J. Blumer

Las neuronas en la retina se encienden y apagan rápidamente en respuesta a la luz.

Con El descubrimiento de mutaciones en genes humanos que median este rápido.
Apagado, tenemos la primera imagen de su importancia en la percepción visual.

Imagina salir de un teatro oscuro en una Brillante y soleado domingo por la tarde. Tú
están momentáneamente ciegos, pero tus ojos Adáptate rápidamente al cambio y
sigues. en tu camino. Para algunas personas con una rara Defecto visual, sin
embargo, este momentáneo. La ceguera puede durar hasta diez segundos. UNA
similar, pero potencialmente más peligroso, prolongado La ceguera ocurre cuando
estos individuos conducir desde la luz del día en un oscuro túnel. Además, las
personas con este problema. También sufren dificultades para ver ciertos objetos en
movimiento (como bolas lanzadas durante

un evento deportivo). En la página 75 de este número, Nishiguchi et al.1 describen una

causa genética de esta condición. Al hacerlo, revelan que La percepción visual
requiere una rápida desactivación. de las respuestas estimuladas por la luz mostradas
por Las neuronas en el ojo. Se detecta un flujo de luz en el ojo por neuronas
especializadas (fotorreceptores) en la retina En respuesta a la luz, un coordinado serie
de eventos moleculares - los llamados cascada de fototransducción - se activa en
estas células2 (fig. 1). Fotones excitan pigmento que contienen proteínas llamadas
rodopsinas, que

Figura 1 Fototransducción en células fotorreceptoras. En la clase de fotorreceptores de

la barra, el pigmento que contiene La proteína rodopsina absorbe la luz (a) y activa la
transducina (b) al hacer que se libere. PIB y se unen a GTP. La transducina unida a
GTP se une y activa una fosfodiesterasa (PDE), que convierte cGMP a GMP (c). La
concentración de cGMP disminuye por debajo de lo que se requiere para abrir Canales
de iones activados por cGMP, que reducen el flujo de iones a través de la membrana
celular. RGS9 vinculado a R9AP desactiva la respuesta inducida por la luz al acelerar
la velocidad de hidrólisis de GTP por transducina, liberando fosfato, P (d). Otras
proteínas que regulan la cascada de fototransducción han sido omitido por claridad.
Nishiguchi et al.1 han identificado varias personas con mutaciones en RGS9 o R9AP.
Estos pacientes muestran una desactivación lenta del fotorreceptor y tienen
dificultades para adaptarse a los cambios en niveles de luz, así como en la vista de
bajo movimiento, objetos en movimiento.