QUÍMICADE

QUÍMICA DE LOS
ALIMENTOS

PROTEÍNAS
DrC. Manuel Alvarez Gil IFAL - UH
IMPROTANCIA DE LAS PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOS

• En alimentos frescos son responsables de todos los

procesos metabólicos que se producen en los mismos.
• Determinan la textura y las propiedades reológicas de
los alimentos.
• Manifiestan capacidad emulsionante, espumante y
gelificante necesarias para lograr las características de
muchos productos alimenticios.
• Sus alteraciones físicas o químicas cambios
indeseables en la calidad nutricional y sensorial de los
alimentos.
li
En 1840,
1840 Berzelius dio el nombre genérico de proteínas
a un grupo de diferentes polímeros, macromoléculas,
cuya u
unidad
dad est
estructural
uctu a so
son los
os a
aminoácidos,
oác dos, u
unidos
dos po
por
enlace peptídico, en el orden de cientos a miles de
aminoácidos.
Aminoácidos

Péptidos

Polipéptidos

Proteínas
í
Por convención, se suele considerar proteína a aquellos polipéptidos
con Mx
M ddell orden
d d de 10
10.000
000 o más.
á
 AMINOÁCIDOS (aa)
Los aa proteicos presentan un grupo amino y un grupo carboxilo
enlazados al mismo carbono,, el carbono α,, el q que además tiene un
hidrógeno y está enlazado a otro grupo característico (R) , cadena
lateral del aa.
Excepciones: Glicina, tiene dos hidrógenos enlazados al carbono α.
Prolina e hidroxiprolina son iminoácidos.

Estructura de un aa
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS MÁS COMUNES EN SU FORMAS PROTONADAS
 CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS MÁS COMUNES PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS

P.I. Punto Isoeléctrico. (1) Amida. ( 2) Débilmente ácido. (3) Sintetizado en cantidades inadecuadas en el crecimiento infantil.
 CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS MÁS COMUNES PRESENTES EN LAS
PROTEÍNAS ((Continuación))

P.I. Punto Isoeléctrico. (1) Amida. (2) Débilmente ácido. (3) Sintetizado en cantidades inadecuadas durante el crecimiento
infantil. (4) Iminoácido.
PUNTO ISOELÉCTRICO DE AMINOÁCIDOS
ENLACE PEPTÍDICO Y FORMACIÓN DE UN
DIPÉPTIDO
É Y UN TRIPÉPTIDO
É
 CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS
• Según forma:
¾ Globulares o esferoproteínas.
Esféricas o globulares compactas.
Constituyentes de líquidos orgánicos.
Se digieren fácilmente.
fácilmente
Contienen buena proporción de aa esenciales. Generalmente
solubles en agua.
L mayoría
La í de
d las
l enzimas,
i l anticuerpos,
los i algunas
l h
hormonas,
las proteínas de transporte.
Ej. caseína de leche, albúmina de clara de huevo, globulinas de
plasma sanguíneo, insulina

¾ Fibrosas.
Fibras o láminas
á alargadas. de cadenas polipéptidos.
é
Insolubles en agua y en soluciones acuosas.
j Colágeno,
Ej. g queratina
q
 CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS (Continuación)
• Según solubilidad:
¾ Albúminas.
Solubles en agua y en disoluciones salinas diluidas. Ej. α lactoalbúmina,
ovoalbúmina.
lbú i
¾ Globulinas.
Poco solubles en agua, solubles en disoluciones salinas. Ej. Globulinas del
plasma.
plasma
¾ Glutelinas.
Solubles en álcalis y ácidos débiles. Insolubles en agua, en alcohol, en
disoluciones salinas. Ej. Glutenina del trigo. Gluten: mezcla de glutenina +
gliadina
¾ Prolaminas.
Solubles en etanol (70%). Ej. Gliadina de trigo y centeno.
¾ Histonas.
Histonas
Solubles en agua y en ácidos. Son escasas. Ej. Nucleoproteínas.
¾ Escleroproteínas.
Insolubles en la mayoría de los disolventes. Son proteínas fibrosas. Están en
piel, pelo, uñas. No son digeribles. Ej. Elastina del músculo, colágeno del tejido
conjuntivo.
¾ Protaminas.
Solubles en agua; no coagulan por el calor; fuertemente básicas; ricas en
arginina; asociadas con ADN y se presentan en células de esperma. Se
encuentran en peces como esturión, salmón y arenque.
 CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS (Continuación)
• Según función:
¾ Enzimas. Proteínas que catalizan los procesos metabólicos.
¾ Reguladores metabólicos. Hormonas.

¾ Transportadoras de sustancias. Ej. Hemoglobina.

¾ Agentes estructurales. Ej. Elastina.

¾ Defensivas. Ej. Gamma globulinas.

¾ Alimenticias. Las digeribles y no tóxicas.

¾ Fuentes de energía.
energía Mayoría de las digeribles.
digeribles En extrema necesidad.
necesidad
¾ Tóxicas al hombre. Ej. Toxina botulínica, tóxina estafilococcica.
¾ Tóxicas a microorganismos.
g Antibióticos.

¾ Agentes antinutrientes. Ej. Inhibidor de tripsina.

¾ Alergenos. Antígenos proteicos, promueven la síntesis de anticuerpos
provocando reacciones alérgicas.
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS

Las p
proteínas están formadas p
por una secuencia lineal de aa
que puede adoptar diferentes conformaciones espaciales.

La organización
ó estructural de las proteínas
í está
á definida
f
por 4 niveles interdependientes que aumentan en
complejidad:
• Estructura primaria.
• Estructura secundaria.
secundaria
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria (No existe en todas las
proteínas)
 UNIONES QUE PERMITEN LA ORGANIZACIÓN
ESTRUCTURAL DELAS PROTEÍNAS

(A) Puente de hidrógeno.

hidrógeno (B) Enlace peptídico,
peptídico covalente.
covalente (C) Interacción hidrófoba.
hidrófoba
(D) Enlace disulfuro, covalente. (E) Interacción electrostática por grupos de cargas
opuestas.
(Errata de la figura: Segunda B de izquierda a derecha señala Interacción
electrostática dipolo-dipolo)
 DIFERENTES PUENTES DE HIDRÓGENO QUE
PUEDEN EXISTIR EN UNA MOLÉULA
É DE PROTEÍNA.
Í
 UNIONES QUE PERMITEN LA ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
DELAS PROTEÍNAS

Las cuatro estructuras que definen la organización estructural de una proteína

son debidas a:

• Enlaces covalentes: C-N (Peptídico). Fuerte, poseemenor longitud.

S S (Disulfuro).
S-S (Di lf ) Débil,
Débil poseemayor longitud.
l it d
• Puentes de hidrógeno intramoleculares.
• IInteracciones
t i electrostáticas.
l t táti P los
Por l grupos presentes
t en las
l cadenas
d l t l
laterales
de los aa.
¾ Ión-ión.
¾ Dipolo
¾ Ión – Dipolo
• Interacciones hidrófobas. Los residuos hidrofóbicos,, cadenas laterales apolares
p
de los aa, quedan orientados, en su plegamiento, hacia el interior de la molécula,
en contacto con sus semejantes y alejados del agua.
• Fuerzas de Van der Waals: Interacciones débiles entre grupos moleculares sin
carga. Ej. Entre anillos aromáticos, grupos CH3
Las proteínas tienden a presentar la estructura más
estable caracterizada por el nivel más bajo de energía.

Esta estructura se logra por los diferentes tipos de

uniones anteriores que están determinados por la
polaridad, la hidrofobicidad y los impedimentos
estéricos de las cadenas R de los aminoácidos.
 ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS

Es la secuencia en la que están situados todos los aa de la cadena

polipeptídica, Es la cadena lineal de aa unidos por enlaces peptídicos,
desde el amino terminal hasta el carboxilo terminal.

La estructura primaria definirá en gran medida las características de

los niveles de organización o estructuras superiores de la proteína, y
determina su función.
función

Se caracteriza por tener disposición longitudinal.

Se estabiliza por enlaces covalentes C-N y S-S.

Aporta
A t la
l información
i f ió dde los
l aa presentes
t y su secuenciai en la
l
cadena polipeptídica, así como la localización de los enlaces
disulfuro.
REPRESENTACIÓN DE LA ESTRUCTURA
PRIMARIA
PROYECCIÓN EN EL PLANO DE LA ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
Consiste en la disposición espacial de la secuencia de aa de una
proteína.
t í E la
Es l ordenación
d ió regular
l y periódica
iódi de
d la
l proteína
t í en ell
espacio a lo largo de su eje.

Se estabiliza por:
• Puentes de hidrógeno intramoleculares. Son determinantes. Se
establecen entre átomos de los grupos -CO-
CO y -NH-
NH del enlace
peptídico (El primero como aceptor de H, y el segundo como
donador de H).
• Interacciones hidrófobas
• Interacciones por enlaces S-S.
• Interacciones electrostáticas.
• Fuerzas
F d Van
de V d Waals.
der W l Por P ell conjunto
j t de d átomos
át
compactos en el centro de la estructura.
 TIPOS DE ESTRUCTURA SECUNDARIA

En una proteína, diferentes fragmentos de la cadena polipeptídica

pueden tener distinta forma o tipo de estructura secundaria
 CONFORMACIÓN α HÉLICE O HELICOIDAL
La α hélice es el principal tipo de estructura secundaria de las
proteínas.
proteínas

Consiste en una apretada hélice formada por la cadena

polipeptídica.
li tídi La L cadena
d polipeptídica
li tídi principal
i i l forma
f l estructura
la t t
central, y las cadenas laterales (Grupos aminoacilos R) se
extienden por fuera de la hélice.

Se debe a la formación de puentes de hidrógeno intramoleculares

entre el oxígeno
g del -C=O de un aa y el hidrógeno
g del -NH- del
cuarto aa que le sigue.

Es la forma más estable de estructura secundaria por el alto

número de puentes de hidrógeno intramoleculares paralelos al eje
de la hélice.
 CONFORMACIÓN α HÉLICE O HELICOIDAL

1 2 3

Representación de la estructura α hélice de una proteína mediante 3 modelos.

(1) Muestra al Cα de cada aminoácido.
(2) Muestra todos los átomos que forman la columna central del polipéptido y los puentes de
hidrógeno intramoleculares.
(3) Muestra todos los átomos integrantes de la estructura y los puentes de hidrógeno.
 CONFORMACIÓN β U HOJA PLEGADA
PLEGADAOO LÁMINA
PLEGADA
Es la segunda conformaciónmás común de las proteínas.

Llamada hoja plegada por la apariencia cuando se observa el perfil del

borde de la estructura..

Se forma por la disposición paralela de dos cadenas de aa dentro de la

misma proteína. Los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces
de hidrógeno con los grupos C=Ode la cadena opuesta.

Es muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los

enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Los grupos
R de esta estructura están
á ubicados sobre y bajo el plano de las
láminas.
REPRESENTACIONES DE HOJA PLEGADA β
 CONFORMACIÓN ASA O AL AZAR

Se caracteriza por un orden irregular.

Su tamaño y su forma varían.

Son regiones donde abundan residuos de aa con carga

y polares.

La mayoría de las proteínas están conformadas por

combinaciones de diferentes tipos de estructuras
secundarias, en diferentes proporciones cada una.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

Disposición de la estructura secundaria de la proteína cuando se

repliega sobre si misma; como se enrolla una determinada
proteína, ya sea globular o fibrosa.

Es la forma en la que se organizan en el espacio los diferentes

tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una
estructura secundaria definida,
definida como las hélices u hojas,
hojas o no
tenerla.

Es consecuencia de las relaciones espaciales entre los elementos

de la estructura secundaria.

Describe
D ib ell plegamiento
l i t de d lal proteína
t í que permite
it unir
i
aminoácidos localizados en puntos distantes en la estructura
primaria, provocando que la molécula seamás compacta.
 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
(Continuación)
S estabiliza
Se t bili por:
• Puentes de hidrógeno intramoleculares.
• Interacciones por enlaces S-S.
• Interacciones electrostáticas.
• Interacciones hidrófobas.
• Fuerzas de Van der Waals

Tipos de estructura terciaria:

• Fibroso Ej. Colágeno, queratina del cabello
• Globular Ej. Mioglobina del músculo

La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de

sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los
distintos g
grupos
p funcionales determina su interacción con las especies
p
químicas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
Existe estructura cuaternaria cuando la proteína esté formada por
varias subunidades.
Es la forma en la que se asocian las distintas subunidades
constituyentes de una proteína.
Consiste en la asociación de dos o más cadenas, denominadas
monómeros o subunidades, iguales o diferentes con estructura
terciaria.
terciaria
Esta estructura solo existe en proteínas oligoméricas (dos a más
cadenas polipeptídicas).
p p p )
Se estabiliza por:
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones
i electrostáticas.
l ái
• Interacciones hidrófobas.
• Enlaces S-S, en algunos casos específicos. Ej. Inmunoglobulinas
PROPIEDADES DELAS PROTEÍNAS
SOLUBILIDAD
FACTORES QUE INCIDEN EN LA SOLUBILIDAD
DE LAS PROTEÍNAS
• Presencia de sales
FACTORES QUE INCIDEN EN LA SOLUBILIDAD
(Continuación)
• p
pH

• Temperatura
Aumento hasta ≈ 50 oC Mayor solubilidad
Mayor a 35 oC
> 50 oC Disminuye temperatura
• Presencia de solventes
Disminuyen la solubilidad
 HIDRATACIÓN, ABSORCIÓN
ABSORCIÓNDE
DE AGUA,
RETENCIÓN DE AGUA, HINCHAMIENTO DE LAS
PROTEÍNAS
FACTORES QUE INCIDEN EN LA HIDRATACIÓN
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
DESNATURALIZACIÓN (Continuación)
DESNATURALIZACIÓN (Continuación)
FACTORES QUE PROVOCAN DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
GELIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
PROCESO DE GELIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
 GEL

FACTORES QUE INCIDEN EN CAPACIDAD DE

GELIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
RETENCIÓN DE GRASA POR PROTEÍNAS

FACTORESQUE
FACTORES QUE INCIDEN
INCIDENEN
EN LA INTERACCIÓN
PROTEÍNA - GRASA
CAPACIDAD EMULSIONANTE DE LAS PROTEÍNAS
FACTORES QUE INCIDEN EN LA CAPACIDAD
EMULSIONANTE
ESPUMADO MANIFESTADO POR LAS PROTEÍNAS
FACTORES QUE INCIDEN EN LA CAPACIDAD DE ESPUMADO
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS

Se derivan de sus propiedades físicas y químicas:

• Tamaño
• Forma
• Composición
• Frecuencia aminoacídica
• Carga neta
• Distribución de cargas
• Cociente hidrofobia/hidrófila
• Organización
O i ió estructural
t t l
• Grado de flexibilidad – rigidez
• Capacidad de interactuar con o repeler otros
componentes
Entre las propiedades funcionales se encuentran:
EJEMPLOSDE
EJEMPLOS DE ALIMENTOS
ALIMENTOSQUE
QUE REQUIEREN
REQUIERENDE
DE LAS
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS