Está en la página 1de 3

IBT411. Clase práctica. Enzimas.

2. Una reacción de transaminación implica la transferencia de un grupo amino (-NH2) de un aminoácido a un


cetoácido, como se muestra en el siguiente ejemplo:

El mecanismo de esta reacción implica la formación de una base de Schiff entre el aminoácido y el fosfato de
piridoxal como se muestra a continuación:

Posteriormente ocurre una pérdida del hidrógeno del carbono alfa del aminoácido (en forma de protón)
formándose la siguiente estructura:
Sobre la que ocurre un rearreglo o reordenamiento que da lugar a los siguientes compuestos:

Producto de la hidrólisis del compuesto anterior se forman los siguientes productos:

1. Explique razonadamente las modificaciones que implicaron la conversión del aminoácido en un


cetoácido
2. Proponga una vía para la conversión del ácido alfacetoglutárico en ácido glutámico.

Diga cuál es la diferencia entre las enzimas glucoquinasa y hexoquinasa (nota: encontrar la información
empleando el EC de cada enzima).

3. Utilizando la ecuación de Michaellis-Menten demuestre que v = vmáx/2 cuando [S]= Km.


4. La Km para el etanol de la enzima alcohol deshidrogenasa de una levadura es de 1,3.10-2 M. Si la
concentración de alcohol en el medio de reacción es de 59,2 μg/ml.

a. ¿Qué proporción de enzima estará libre y que proporción estará combinada con el sustrato?
b. Cuando la velocidad de reacción sea igual a vmáx, ¿Qué valores tomarán estas proporciones?

Datos: M(etanol) = 46 g/mol

5. Calcular qué velocidad se obtendrá en una reacción enzimática si la velocidad máxima es igual a 100
mol/min y la concentración de sustrato es

a) 10∙Km

b) Km/3

6. Calcular qué concentración de sustrato expresada en función del valor de la Km nos dará una
velocidad de reacción enzimática igual al 60 % de la vmáx.
7. Una disolución al 1% de almidón se digiere a pH 6,7 mediante 15 μg de amilasa (PM = 152 000 Da).
La velocidad inicial máxima de liberación de maltosa (PM = 342.3 g/mol) es de 8,5 mg/min.

a) Calcular el número de recambio de dicha enzima.

8. Una enzima tiene un peso molecular de 60 000 Da y 6 sitios activos por molécula. La velocidad inicial
de la reacción que cataliza es 12 μmol de sustrato cada 12 min en presencia de 18 μg de enzima.

a. Calcule la actividad enzimática por centro catalítico de la enzima.

9. Se hicieron diez mezclas de reacción. Cada una contenía la misma concentración de enzima, a varias
concentraciones de sustrato, y las velocidades iniciales se determinaron como se muestra en la tabla.

[S] v
2,50E-06 24
3,30E-06 30
4,00E-06 34
5,00E-06 40
1,00E-05 60
2,00E-05 80
4,00E-05 96
1,00E-04 109
2,00E-03 119
1,00E-02 120

a. Utilizando la aproximación de Lineweaver-Burk, Eadie-Hofte y Hans-Wolff, determine gráficamente


el valor de la Km y la vmáx.

10. Se hicieron varias mezclas de reacción que contenían concentraciones iguales de una enzima, a las
concentraciones de sustrato indicadas en la tabla y se determinaron las velocidades de reacción
iniciales.

a. Utilizando la aproximación de Lineweaver-Burk, Eadie-Hofte y Hans-Wolff, determine gráficamente el


valor de la Km y la vmáx.