Enzima

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Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintas

rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una
eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación de azúcares en energía en
las células.

Las enzimasa b son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones
químicas4, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de naturaleza
proteica, pero también de RNA (ver ribozimas5). Las enzimas modifican la velocidad de
reacción, sin afectar el equilibrio de la misma, ya que una enzima hace que una reacción
química transcurra a mayor velocidad, siempre y cuando sea energéticamente posible
(ver energía libre de Gibbs) 67. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas
moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para
que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su
velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes en
una célula determina el tipo de metabolismo que tiene esa célula. A su vez, esta
presencia depende de la regulación de la expresión génica correspondiente a la enzima.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de

activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera
sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las
reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción,
pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces. Una
reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general,
alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser más específicas. La gran diversidad de enzimas
existentes catalizan alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas.8 No todos los
catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces
de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la
actividad peptidil transferasa).910 También cabe nombrar unas moléculas sintéticas
denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las
enzimas clásicas.11

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores
enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas,
mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo,
gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o
fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la
temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores
físico-químicos.

Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos

o de productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos
procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de vaqueros o
producción de biocombustibles.

Proteínas

Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno

(H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo
(P), entre otros. Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades
estructurales llamados AMINOÁCIDOS, los cuales se caracterizan por poseer un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Las proteínas de todos los seres vivos
están determinadas mayoritariamente por su genética.

Clasificación:

Por sus propiedades físico-químicas: (PUEDEN NO IR)

Las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), formadas solo

por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por
aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias
formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.

Basada en la forma de las proteínas:

Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por
largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Se agregan
fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempeñan un papel
estructural y/o mecánico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva
a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en
aminoácidos modificados. Ejemplos de estas proteínas son la queratina y el colágeno.

Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica.
Debido a su distribución de aminoácidos que son muy solubles en las soluciones
acuosas. Estas proteínas tienen función metabólica: catálisis, transporte, regulación,
protección. Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios
acuosos de células y tejidos. Todas las proteínas globulares están constituidas con un
interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los aminoácidos hidrofóbicos
están usualmente en el interior de la proteína globular, mientras que los hidrofílicos
 están en el exterior, interactuando con el agua. Ejemplos de estas proteínas son la
Hemoglobina, las enzimas, etc.

Basada en su composición:

Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas

peptídicas o sus derivados.

Proteínas conjugadas: Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptídico

(sustancia diversa). En estas proteínas, la porción polipeptídica se denomina apoproteina
y la parte no proteica se denomina grupo prostético.

Proteínas Derivadas: sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de

las anteriores.

De acuerdo a su valor nutricional, las proteínas pueden clasificarse en:

a) Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales.

Generalmente provienen de fuentes animales.

b) Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los aminoácidos esenciales.

Generalmente son de origen vegetal.

Un error común es suponer que una proteína completa debe tener todos los
aminoácidos: la falta de un aminoácido no esencial.

Función:

Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad
de funciones diferentes, entre las que se pueden destacan:

 Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej.: colágeno)

 Inmunológica (anticuerpos)
 Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como una
solución reguladora o buffer para mantener regulado el pH)
 Transducción de señales dentro del organismo (Ej.: rodopsina)
 Producción de costras (Ej.: fibrina).

Tipos Ejemplos Localización o función

Ácido-graso- Cataliza la síntesis de ácidos
Enzimas
sintetosa grasos.
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transporta el oxígeno en la
Transportadoras Hemoglobina
sangre.
Protectoras en la Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.
sangre
Regula el metabolismo de la
Hormonas Insulina
glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.
Constituyente de las fibras
Contráctiles Miosina
musculares

El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los
procesos químicos que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran mayoría,
son específicas para cada reacción, de ahí su gran número. Como son catalizadores,
aceleran las reacciones químicas sin formar parte de ellas.
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben
normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o
rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de
aminoácidos y cadenas cortas de péptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al
torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para
formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.

Estructura:

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el
espacio. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria
y por tanto la terciaria.

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué

aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta
adopte.

http://www.aula21.net/nutricion/proteinas/peptido.gif

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable,
la estructura secundaria.
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.
Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable,
la estructura secundaria, la cual se forma cuando la estructura primaria se enrolla
helicoidalmente sobre si misma.
La estructura terciaria se forma cuando la estructura secundaria sigue plegándose. Esta
estructura la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas,
hormonales, etc.

La estructura cuaternaria se forma de la unión de, mediante enlaces débiles (no

covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Cada una de esas
cadenas se denomina protómero.

Valor Biológico de las proteínas:

Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de

aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica
de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas
de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el
valor biológico de las demás proteínas de la dieta.

Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización
neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el
nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal,
como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de
origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro
sistema digestivo.

Desnaturalización:

Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional

(conformación espacial) y así el característico plegamiento de su estructura.
Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica.
Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la
combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética, en un proceso
conocido como transcripción genética. Las proteínas recién creadas experimentan una
modificación pos modificación en la que se agregan átomos o moléculas adicionales,
como el cobre, zinc e hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a
plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas)
de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su
estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la
proteína determina cómo interaccionará con el entorno.
Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole
calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso
llamado desnaturalización.

 En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas

se separan o su posición espacial se corrompe.
 La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
o Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los
puentes disulfuros entre las cisteínas).
o Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de
aminoácidos.
o Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas
laterales no polares de aminoácidos.

 En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los

patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.
 La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos,
no es interrumpida por la desnaturalización.

Ejemplos: la preparación de ceviches o carne en un ácido como la naranja. Se observa

que adoptan una coloración blanquecina (esto es debido a la desnaturalización).

La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas,

por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden
unirse más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la
estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.
Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos,
que son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente
y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida
intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una
desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro
ejemplo es la nata, que se produce por calentamiento de la lacto albúmina de la leche La
proteína de la leche se llama caseína y se desnaturaliza cuando el pH de la leche se
modifica. Esto se le conoce en lo cotidiano “Se cortó la leche”. La caseína se
desnaturaliza cuando se agrega a un vaso de leche suficiente jugo de limón para
modificar el pH de la misma.

La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas produce

una separación de la doble hélice, que ocurre porque los enlaces o puentes de hidrógeno
se rompen. Esto puede ocurrir durante la reacción en cadena de la polimerasa; las
cadenas del ácido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las
condiciones "normales" se restauran.

Unión Puente hidrógeno:

El enlace o “puente” de hidrógeno es un tipo de enlace muy particular, que aunque en

algunos aspectos resulta similar a las interacciones de tipo dipolo-dipolo, tiene
características especiales. Es un tipo específico de interacción polar que se establece
entre dos átomos significativamente electronegativos, generalmente O o N, y un átomo
de H, unido covalentemente a uno de los dos átomos electronegativos. En un enlace de
hidrógeno tenemos que distinguir entre el átomo DADOR del hidrógeno (aquel al que
está unido covalentemente el hidrógeno) y el ACEPTOR, que es al átomo de O o N al
cual se va a enlazar el hidrógeno.

El enlace por puente de hidrógeno puede ser intermolecular (en el caso del agua por
ejemplo) o puede darse también dentro de una misma molécula, siendo denominado en
este caso puente de hidrógeno intramolecular.

Los enlaces de hidrógeno intramoleculares intervienen en la formación de las

estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas y en la estabilidad de
los ácidos nucleicos. En éstos últimos, los puentes de hidrógeno son los que unen los
pares de bases de las dos cadenas de ADN, formando la doble hélice.
En condiciones óptimas la energía de un enlace de hidrógeno puede alcanzar unos 23
kJ/mol, es por lo general entre diez y veinte veces menor que la de un enlace covalente
promedio.