Carbohidratos:

Definición química: carbohidratos, también conocidos como glúcidos, hidratos de

carbono y sacáridos son aquellas moléculas orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno y
oxígeno que resultan ser la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de
energía.
antiguamente se les conocía como “hidratos de carbono” por su fórmula general
Cn(H2O)n aunque desde 1880 se reconoció que el concepto era erróneo, actualmente se les
sigue llamando de esta manera.

Los estudios estructurales de estos compuestos revelaron que no eran hidratos, pues no
contenían moléculas intactas de agua. Contienen en su molécula sustancias muy conocidas y
al mismo tiempo, bastante diferentes como: azúcar común, papel, madera, algodón, o tienen
presentes carbohidratos en una alta proporción en sus moléculas.

Desde el punto de vista químico, los carbohidratos se consideran

como polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas,aunque también se les puede reconocer como
derivados de estos poliacoholes, o bien como aquellos compuestos que por una hidrólisis ácida
o enzimática llegan a producirlos.

Estructura:

Clasificación de los carbohidratos:

Los carbohidratos se clasifican en función del número de unidades de sacárido
(la forma más simple de carbohidrato); los monosacáridos son aquellos que no
se pueden dividir en una forma más simple, los disacáridos pueden hacerlo en
dos moléculas de monosacáridos, los oligosacáridos producen de 3 a 10
unidades y los polisacáridos desde 10 a más de 10000 unidades de
monosacáridos.

Tipos Fuentes

Monosacáridos
 Hexosas (6 carbonos):
1. Glucosa
2. Fructosa
3. Galactosa
– Frutas, frutos secos, verduras,
dulces
 Pentosas (5 carbonos):
1. Ribosa
2. Xilosa – No están en forma libre en los
3. Arabinosa alimentos

Disacáridos
 Sacarosa: glucosa + fructosa – Caña de azúcar y remolacha
 Maltosa: glucosa + glucosa – Sobrecocción del almidón
 Lactosa: glucosa + galactosa – Azúcar de la leche

Polisacáridos
 Diregibles
1. Almidón y dextrinas
2. Glucógeno
– Cereales, tubérculos y
 Parcialmente digeribles
legumbres
1. Inulina
– Carne y pescado
2. Manosanos
3. Rafinosa
4. Galactósidos – Tallos, hojas de vegetales,
5. Estaquinosa cubierta de cereales
 No digeribles (fibra) – Frutos
1. Insoluble: celulosa, hemicelulosa – Granos y secreciones de
2. Soluble: pectinas, gomas, plantas
mucílagos, sustancias agar. – Algas

a) Monosacáridos o azúcares
simples
De interés nutricional son las hexosas (glucosa, fructosa y galactosa). Las
pentosas (ribosa, xilosa y arabinosa) forman parte de los ácidos nucleicos.
 Glucosa (o dextrosa) se encuentra en las frutas y la miel. Es el principal
producto final de los otros carbohidratos más complejos. Es el azúcar que
se encuentra en la sangre, y utilizado por todos los tejidos del organismo
(siendo para el sistema nervioso central la única fuente de energía posible).
Se almacena en el hígado y músculo en forma de glucógeno.
 Fructosa (o levulosa) es el azúcar de las frutas, y también se encuentra en la
miel. Es el más dulce de los azúcares.
 Galactosa es producida a partir de la lactosa de la leche.

b) Disacáridos
Formados por dos moléculas de monosacáridos, uno de los cuales siempre es la
glucosa.

 Sacarosa es el azúcar común, obtenido de la remolacha y la caña de azúcar.

 Maltosa se puede encontrar en algunos cereales como la cebada, pero
principalmente proviene del almidón.
 Lactosa es el azúcar de la leche.

c) Polisacáridos
Los de interés en nutrición son uniones de moléculas de glucosa. Son menos
solubles y más estables que los azúcares simples. El almidón y dextrinas, y el
glucógeno son completamente digeribles, la fibra no es digerible.

 Almidón o fécula es la gran reserva de glucosa de los vegetales. Está

presente en cereales, tubérculos y legumbres. Para poder ser digerido por
el tracto gastro-intestinal humano precisa de cocción previa (en crudo
produce diarreas).
 Glucógeno es la reserva de carbohidratos de los animales, y la mayor y
primera fuente de disponible de glucosa. Se almacena en hígado y músculo
(unos 340 g).
 Fibra se considera fibra a todos aquellos polisacáridos que no son almidón
de la pared celular de las plantas. Según sea soluble en al agua los
diferentes tipos de fibra se clasifican en insolubles (celulosas y hemicelulosa,
que se encuentran fundamentalmente en frutas, vegetales y cereales), y
solubles (pectinas de las frutas, beta-glucanos, gomas de las legumbres, y
mucílagos de las cutículas de cereales). La mayoría de los alimentos
contienen una mezcla de fibra soluble e insoluble.
SOLUBLES INSOLUBLES

 Gomas
 Arábiga
 Tragacanto
 Guar  Celulosa
 Beta-glucanos Legumbres,  Hemicelulosa
 Algas espesantesAlgas,  Xilanos
 Alginatos aditivos  Galactanos
 Carrageninas alimentariosFrutas  Mananos
 Agar formadas por  Lignina Frutas,
 Pectinas geles Cubierta de (no cereales,
 Mucílagos cereales polisacárido) vegetales

OTRAS FIBRAS

Metabolismo: La ingestión de almidón cocinado se inicia en la boca, donde

las glándulas salivares mediante la amilasa salivar empiezan a digerirlo; a su
paso por el intestino, la digestión completa se produce mediante la amilasa
pancreática hasta su degradación hasta disacáridos.

Los disacáridos procedentes del almidón y los ingeridos con el resto de

alimentos son posteriormente degradados, en el intestino, hasta monosacáridos
mediante la lactasa, sacarasa y maltasa. Los monosacáridos son absorbidos en el
intestino hacia la sangre. Una parte del almidón ingerido no es degradado,
siendo utilizado por las bacterias intestinales.

El paso de glucosa a la sangre procedente del intestino produce un estímulo en

la secreción de insulina por el páncreas. Gracias a la insulina, la glucosa es
transportada para su utilización o almacenamiento hasta el hígado, músculo y
tejido graso.

Digestión, absorción y metabolismo de los carbohidratos

La glucosa no utilizada inmediatamente se transforma en glucógeno en el

hígado. El glucógeno es la fuente principal y primera de glucosa en el periodo
de ayuno. Cuando los depósitos de glucógeno están llenos (unos 300 g) el
exceso de glucosa se transforma en triglicéridos (grasa) y se acumula en el
tejido graso.
En los periodos de ayuno, al disminuir el nivel de glucosa en la sangre, se inhibe
la secreción de insulina por el páncreas; así, se favorece el paso de glucógeno a
glucosa, elevando sus niveles en sangre.

Cuando las reservas de glucógeno se agotan, el bajo nivel de insulina produce

la trasformación de triglicéridos de la grasa y ciertos aminoácidos de las
proteínas a glucosa, manteniéndose los niveles en sangre.

Importancia fisiológica: Los carbohidratos están ampliamente distribuidos

en vegetales y animales; tienen importantes funciones estructurales y metabólicas. En
los vegetales, la glucosa se sintetiza a partir de dióxido de carbono y agua por medio
de fotosíntesis, y es almacenada como almidón o usada para sintetizar la celulosa de
las paredes de las células vegetales. Los animales pueden sintetizar carbohidratos a
partir de aminoácidos, pero casi todos se derivan finalmente de vegetales.
La glucosa es el carbohidrato más importante; casi todo el carbohidrato de la dieta se
absorbe hacia el torrente sanguíneo como glucosa formada mediante hidrólisis del
almidón y los disacáridos de la dieta, y otros azúcares se convierten en glucosa en el
hígado. La glucosa es el principal combustible metabólico de mamíferos (excepto de
los rumiantes), y un combustible universal del feto. Es el precursor para la síntesis de
todos los otros carbohidratos en el cuerpo, incluso glucógeno para
almacenamiento; ribosa y desoxirribosa en ácidos nucleicos; galactosa en la
síntesis de la lactosa de la leche, en glucolípidos, y en combinación con proteína en
glucoproteínas y proteoglucanos. Las enfermedades relacionadas con el metabolismo
de los carbohidratos son diabetes mellitus, galactosemia, enfermedades por
depósito de glucógeno, e intolerancia a la lactosa.

Alimentos en los que se encuentran:

La mayoría de los carbohidratos que se consumen provienen de los vegetales.
Los granos de cereal son la principal fuente de almidón.

Si bien el glucógeno es almacenado en músculo e hígado, sólo pequeñas

cantidades son aportadas por ellos. Entre los productos animales fuente de
carbohidratos destaca la leche y sus derivados, fuente única de lactosa.

La fibra se encuentra en frutas, vegetales, legumbres, frutos secos y cereales,

siendo la fuente más concentrada los granos de cereal entero (en especial el
trigo). Las frutas y vegetales contienen menos carbohidratos por su alto
contenido en agua.
CONTENIDO EN CARBOHIDRATOS DE ALGUNOS ALIMENTOS (g/100g)

Alimento Cantidad Alimento Cantidad

Azúcar 99.5 Uva, cerezas 17

Arroz 77 Guisantes 16

Pasta, sémola 76.5 Avellanas, nueces 15

Miel, harinas 75 Pera 14

Confitura, pasas, ciruelas Manzana, piña,

secas 72 melocotón 12

Chocolate 65 Alachofa 12

Ciruela, albaricoque,
Judías secas 60 cebolla 10

Mandarina, naranja,
Garbanzos, lentejas 58 zanahoria 9

Pan blanco 55 Remolacha, col, perejil 8

Castañas 40 Judías verdes, fresas 7

Cacahuetes 26 Melón 6.5

Plátano 20 Pomelo 6

Patatas 19 Setas 4

CONTENIDO EN FIBRA DE ALGUNOS ALIMENTOS (g/100g)

Alimento Cantidad Alimento Cantidad

Frutas Vegetales

Pera 2.8 Coles de Bruselas 4.1

Manzana 2 Brécol 3.5

 Fresa, albaricoque,
mandarina 1.8 Zanahoria, patata, setas 2.5

Plátano, naranja 1.7 Coliflor, judías verdes 2.1

Pomelo 1.4 Aceitunas 2

Ciruela, nectarina 1.2 Cebolla, pimiento 1.7

Piña 0.7 Espárragos 1.6

Sandía 0.4 Pepino 0.6

Uvas 1 Tomate 0.7

Cereales Legumbres

All Bran 30.1 Garbanzo 15

Avena 17 Lenteja 11.7

Corn flakes 4.3 Guisante 5.2

Maíz 3 Frutos secos

Special K 2.7 Almendras 8.8

Trigo 2.9 Cacahuetes 6.8

Pan 2.6 Nueces 3.8

Pasta 2

Arroz blanco 0.4

Aminoácidos
Definición química: Los aminoácidos son las unidades químicas o elementos
constitutivos de las proteínas que a diferencia de los demás nutrientes contienen
nitrógeno.

Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno
y (S) Azufre.
Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son
elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otros
compuestos nitrogenados

Estructura:
Una vez sabemos de forma general como se organiza una proteína vamos
a centrarnos en su unidad fundamental, el aminoácido.

Figura 2: Estructura del aminoácido

Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que contienen al menos un

grupo amino (-NH2), de naturaleza básica, y un grupo carboxilo (-COOH) de
carácter ácido, además de una cadena variable (-R) y un hidrógeno (-H).
Todos estos grupos se unen a un Carbono (C) que se denomina Cα con lo
cual este carbono tendría sus cuatro posibles enlaces ocupados por
grupos distintos (Figura 2) dispuestos en una estructura tetraédrica.
Finalmente para no saturar tanto, comentar que estos α-aa (alfa-
aminoácidos) presentan isomería óptica, de modo que tienen dos
conformaciones posibles dependiendo de la disposición de sus grupos en
el espacio, una L (Levo, Izquierda) y otra D (Dextro, derecha), también
llamados enantiómeros. Para que lo entiendan, si dispusiéramos la
molécula con el grupo carboxilo en su parte superior y su cadena variable
hacia abajo, habría dos posiciones posibles de los otros dos grupos. Si el
grupo amino está a la izquierda sería L, y si el grupo amino está a la
derecha, sería D como podéis ver en la figura 3. Todos los aminoácidos
que aparecen en las proteínas son L.

Simetría óptica

En el próximo veremos formas de clasificar los aminoácidos y cuáles son. En

este hemos visto, de qué se componen las proteínas, cuál es su unidad
fundamental y sus niveles de organización además de cuál es la estructura de
los aminoácidos.
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono
central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo
como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los
cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la
forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los aminoácidos se
comportaran de distintas maneras, de manera general a pH bajo (ácido), los aminoácidos
se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica(con carga positiva), mientras que a
pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico (PI) observamos que el grupo carboxilo es
desprotonado formándose el anión carboxilo, en el caso inverso el grupo amino se protona
formándose el catión amonio, a esta configuración en disolución acuosa (que es la forma
más común de encontrarlos) se le conoce como zwitterión, donde se encuentra en una
forma dipolar (neutra con carga dipolar + y -, con una carga global de 0).
La mayoría de los alfa-aminoácidos son aminas primarias, siendo 19 los que comparten
esta característica, esto debido a que solo difieren en la cadena lateral. Solo la prolina es
una amina secundaria, pues los átomos de N y del carbono alfa se encuentran dentro de
un anillo.

Clasificación:
Según las propiedades de su cadena[editar]

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

 Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln,
Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C).
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val,
V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro,
P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
 Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
 Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
 Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P)
(ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención[editar]
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos y no pueden ser
sintetizados por el organismo se los llama esenciales. La carencia de estos aminoácidos
en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de
los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser
humano, los aminoácidos esenciales son: Val, Leu, Thr, Lys, Trp, His*, Ile, Phe, Arg*, Met.
A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no
esenciales y son: Ala, Pro, Gly, Ser, Cys**, Asn, Gln, Tyr**, Asp, Glu, Sec, Pyl. Estas
clasificaciones sobre aminoácidos esenciales varían según la especie. Se han aislado
cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de aminoácido. Para
algunos aminoácidos hay dudas sobre si son esenciales en algunas especies, según
diferentes autores.

Según la ubicación del grupo amino[editar]

 Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es
decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este
carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas
por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces
peptídicos).
 Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, es
decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.
 Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la cadena,
es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.
Importancia fisiológica: Los aminoácidos son la base de todo proceso
vital ya que son absolutamente necesarios en todos los procesos metabólicos.

Sus funciones más importante son:

 el transporte óptimo de nutrientes y

 la optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua, grasas,
carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas).
La mayoría de las enfermedades de la sociedad actual son debidas a nuestro
estilo de vida, tales como: obesidad, colesterol, diabetes, insomnio, disfunción
eréctil o la artritis. Todas ellas son atribuibles a trastornos metabólicos básicos
y lo mismo ocurre con la pérdida de cabello o las arrugas profundas.

Por consiguiente, es importante hacer frente a estos problemas de raíz y

asegurarse que disponemos de la cantidad suficiente de aminoácidos esenciales
en nuestro organismo.

Desafortunadamente, esto no esta siempre garantizado, ya que en la mayoría

de lo casos esto se debe a la disminución de la calidad de nuestra alimentación.
Por esta razón, un suplemento o complemento con aminoácidos es muy
recomendable.

Los aminoácidos son los elementos químicos que crean las proteínas, éstas están formadas por
cadenas de aminoácidos fusionados por enlaces peptídicos. Es decir, los aminoácidos al unirse
entre sí, fabrican las proteínas, imprescindibles para el funcionamiento de nuestro organismo.

Hay muchas maneras de clasificar los aminoácidos, la más conocida es por su forma de
captación, es decir, aquellos que deben ser obtenidos a partir de la alimentación (esenciales)
y aquellos que son sintetizados por el propio organismo (no esenciales).

A pesar de que cuando se habla de aminoácidos generalmente se pone en relieve su cometido

esencial de ‘productor’ de proteínas, también cumplen otras funciones indispensables para
nuestro organismo, veamos las seis principales:

1.) Estructura del cuerpo

El ser humano, o cualquier otro organismo vivo, está formado de numerosas células con
diferentes funciones. Los aminoácidos forman parte de la gran mayoría de estas células, ya
sea en la membrana o en las diferentes estructuras contenidas en el citoplasma de las mismas
(orgánulos). Por otro lado, diferentes proteínas tales como la queratina, forman uñas, pelo y
varias otras partes del cuerpo, poniendo en relieve la función estructural de los aminoácidos y
las proteínas en general. El colágeno es otra proteína muy abundante en nuestro cuerpo, la
misma forma parte de la composición de huesos, músculos, cartílagos y tendones.
Además, los aminoácidos ayudan en la reparación de tejidos desgastados, así como la
curación de heridas.

2.) Síntesis de neurotransmisores

Los neurotransmisores, que incluyen hormonas y otros elementos químicos, ayudan a la
comunicación entre el cerebro y las distintas partes del cuerpo.
Las hormonas triptófano y tirosina son algunas de las proteínas más comunes en esta
categoría. Por ejemplo, el triptófano es esencial para la producción de serotonina, sustancia
que controla los estados de ánimo. Por otra parte, la tirosina es esencial en la síntesis de
adrenalina.
Asimismo, los aminoácidos forman la mayoría de los cromosomas necesarios para los códigos
genéticos. La estructura e identidad de un individuo depende de la composición de
aminoácidos, su secuencia y su composición química.

3.) Salud cardiovascular

Los aminoácidos tienen un papel muy importante en ayudar a mantener y mejorar la salud
cardiovascular. La arginina, uno de los aminoácidos más comunes, se utiliza en la producción
de óxido nítrico, que es un elemento clave en la regulación de la presión arterial.
El óxido nítrico se produce en los músculos que forman el corazón, lo que le permite controlar
la velocidad y el alcance de las contracciones y la expansión de sus músculos para
mantenerlos en buen estado de salud.
Varios estudios sugieren que el óxido nítrico puede ayudar en la prevención de la
aterosclerosis a través de su inhibición de la aparición de placas en los vasos sanguíneos.
Varios medicamentos modernos relacionados con la salud cardíaca tienen arginina como uno
de sus componentes.

4.) Producción de energía

Aunque son los hidratos de carbono y las grasas los principales actores en la generación de
energía, en determinadas situaciones el cuerpo debe utilizar proteínas para producir la
energía necesaria para su metabolismo.
Normalmente, las proteínas tienen una baja participación cuando se trata de generación de
energía, sin embargo, en una situación límite el cuerpo se ve obligado a utilizar proteínas
para producir energía. Los aminoácidos son la última opción, es decir, cuando las otras
reservas se han agotado.

5.) Funciones metabólicas

Las proteínas controlan casi todos los procesos biológicos que ocurren en el cuerpo. Las
enzimas son proteínas que catalizan los procesos bioquímicos claves del metabolismo, son las
encargadas de acelerar las reacciones químicas del organismo, por ejemplo, la digestión, la
absorción, la asimilación y la respiración.
Las enzimas se conforman por una parte de proteína y una molécula inorgánica. Los
aminoácidos, que forman la parte proteica, son importantes para la formación de tales
enzimas, que sin ellas, los procesos biológicos básicos serían demasiado lentos para la vida.

6.) Optimización del rendimiento corporal

Además de sus roles convencionales, las proteínas juegan un papel crucial en la optimización
de otras actividades del cuerpo, así como el funcionamiento de otros elementos orgánicos.
Las proteínas participan en la actividad de minerales y vitaminas. Las deficiencias de ciertos
aminoácidos pueden llevar a la deficiencia de algunas vitaminas. Por ejemplo, una deficiencia
de hierro está muy vinculada a bajos niveles de tirosina.

Alimentos en los que se encuentran: Las fuentes alimentarias de

aminoácidos son fundamentalmente alimentos con alto contenido en proteínas:
 Alimentos de origen animal: leche y derivados lácteos (yogurt, queso,
mantequilla…), huevos, pescado y carne.
 Alimentos de origen vegetal: cereales, legumbres, verduras y hortalizas, semillas
y frutos secos.

Ya que cada alimento tiene un contenido diferente de aminoácidos,

tradicionalmente se hancombinado los alimentos proteicos de tal forma que
aportemos a la dieta todos los aminoácidos esenciales: garbanzos con avena,
trigo con habas, lentejas con arroz, etc. En definitiva legumbres con cereales.

Proteínas
Definición química:
Son grandes moléculas orgánicas compuestas por cuatro átomos: carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno (CHON), aunque algunas poseen también azufre y fósforo
(CHONSP). Las proteínas son insolubles en agua y de estructura compleja, ya que cada
una de ellas tiene una forma directamente relacionada con su función biológica. Las
proteínas están conformadas por aminoácidos. Tan solo veinte aminoácidos diferentes
se combinan para formar todas las variedades de proteínas existentes. Los
aminoácidos pueden ser esenciales y no esenciales. Los esenciales, presentes en la
carne y en algunos vegetales, tienen que ingresar con la dieta porque el organismo no
los produce. Los aminoácidos no esenciales, en cambio, son elaborados por el
organismo y también están en los alimentos.

Estructura:
Estructura primaria[editar]
Artículo principal: Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir,

la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace
peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus
características más importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de
organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del
material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de
aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura
primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria[editar]
Artículo principal: Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto

proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman
el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la
cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria
ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no
repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no
ordenada -Estructura secundaria desordenada
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta).
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira,
con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la
hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice
está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la
hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior
de la hélice.6
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo
carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos
puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en
(n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza
enormemente la hélice. Está dentro de los niveles de organización de la proteína.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos
dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman
enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy
estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la
formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados
sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni
crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.7

Estructura terciaria[editar]
Artículo principal: Estructura terciaria de las proteínas
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se
enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de
los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia
el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una
estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes
disulfuro1 (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y
mediante enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria[editar]
Artículo principal: Estructura cuaternaria de las proteínas

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que,

asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de
sus monómeroscomponentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos
monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes
son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

Clasificación:
 Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada
por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un
ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.
 Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica.
Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su
exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro
ejemplo de las proteínas globulares.
 Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las
membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la
bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el
entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en
soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes
tener en cuenta que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se
encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la
estructura presentada.

Clasificación de las proteínas globulares según su

estructura secundaria
Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que tengan.
 Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí misma debido a
los giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminoácido. La mioglobina
es un claro ejemplo de proteína de hélice alfa.
 Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se adopta una
configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las
proteínas hoja plegada beta.
 Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna la
hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la triosa fosfato
isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La helicoidal alterna y los
segmentos de hoja plegada beta forman una estructura de barril cerrado.
 Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se producen en
regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un ejemplo de proteína
alfa + beta.

Metabolismo: Las proteínas presentan una gran variedad de

funciones fundamentales para cualquier
ser vivo, entre las que destacan la función estructural, enzimática o de
transporte, pero además, gracias a la degradación de estas moléculas
en sus precursores más pequeños, los aminoácidos, las proteínas
adquieren otro importante papel: el energético.

La mayor parte de los aminoácidos que se obtienen por la degradación

de las proteínas se utilizan para la fabricación de nuevas proteínas y de
otro tipo de moléculas, como las hormonas.

Sin embargo, los aminoácidos sobrantes se degradan en sus

componentes más sencillos, que van a poder ser utilizados como
combustible, proporcionando energía para diversos procesos
metabólicos, como por ejemplo, la glucólisis.

El metabolismo de las proteínas se puede producir de dos maneras,

según se trate de proteínas que ya posee el organismo (endógenas) o
de aquellas que se han ingerido con la dieta (exógenas). En el primer
caso, todo el proceso de catabolismo proteico ocurre en el interior de
las células. Existe un mecanismo continuo tanto de degradación como
de síntesis de proteínas, que se denomina proceso de recambio
proteico, y que tiene varias funciones fundamentales para el
organismo, como la regulación del metabolismo, o el suministro de
aminoácidos en determinadas situaciones metabólicas (por ejemplo, el
ayuno).

En el caso de las proteínas procedentes de la dieta, su degradación

comienza en el tubo digestivo, mediante la acción de un determinado
tipo de enzimas, denominadas proteasas, entre las que destacan, la
tripsina y la quimotripsina, que son capaces de romper los enlaces
peptídicos que mantienen unidos los aminoácidos de una proteína. Los
aminoácidos resultantes de esta acción enzimática ya son capaces de
entrar en las células.

De la totalidad de aminoácidos libres (que no se encuentran formando

proteínas) que se pueden encontrar en el interior de una célula,
aproximadamente las tres cuartas partes provienen de las proteínas
endógenas, mientras que el resto, sólo una cuarta parte, procede de la
dieta. Teniendo en cuenta de nuevo todo el conjunto, las tres cuartas
partes de los aminoácidos se aprovecharán para la síntesis de proteínas
y de otro tipo de moléculas, y la cuarta parte se degradará a moléculas
más sencillas con la finalidad de servir como sustratos energéticos.

El catabolismo de los aminoácidos se produce, principalmente, en las

células del hígado, y se puede llevar a cabo por tres tipos de procesos
diferentes, dependiendo del componente del aminoácido que se
quiera degradar: la transaminación y la desaminación oxidativa son los
mecanismos por los que se eliminan los grupos amino, mientras que la
descarboxilación es el proceso por el que se degrada el esqueleto
carbonado.

Transaminación

Es el mecanismo de degradación más importante. En él se produce la

transferencia del grupo amino de un aminoácido a una molécula
denominada α-cetoácido, transformándose ésta en aminoácido, y
quedándose el aminoácido como α-cetoácido. Es decir, que un
aminoácido se va a degradar, perdiendo uno de sus componentes,
permitiendo la formación de otro. Esta reacción está catalizada por
unas enzimas llamadas aminotransferasas o, como son más conocidas,
transaminasas, y se encuentran en todos los tejidos del organismo

Desaminación oxidativa

Se produce sobre todo en unas estructuras celulares llamadas

peroxisomas. La desaminación provoca la liberación directa de grupos
amino de un aminoácido en forma de iones amonio (NH4+). Es llevada a
cabo por un grupo de deshidrogenasas específicas que requieren de la
intervención de ciertas coenzimas, como el NAD+.
Los iones NH4+ son altamente tóxicos, por lo que existen algunos
mecanismos que evitan su circulación por la sangre. En uno de ellos,
llevado a cabo en las mitocondrias celulares, moléculas de glutamato
captan los iones amonio liberados en la desaminación, convirtiéndose
en moléculas de glutamina. Otro mecanismo muy importante es el
ciclo de la urea, en el que el amonio es convertido en un compuesto no
tóxico, la urea, que puede ser transportada por la sangre hasta los
riñones, donde puede ser excretada de diversas maneras: en las aves y
los reptiles, la urea se convierte en ácido úrico, que es un compuesto
sólido que se elimina por las heces; mientras que en los mamíferos es
eliminada por la orina.

Descarboxilación

Una vez eliminados los grupos amino de los aminoácidos, los

esqueletos carbonados sufren diversos procesos de descarboxilación,
formándose varios intermediarios metabólicos. A partir de los 20
aminoácidos que existen se obtienen siete moléculas fundamentales en
los diferentes procesos metabólicos, principalmente en el ciclo de
Krebs: el piruvato, el acetil-CoA, el acetoacetil-CoA, el α-cetoglutarato,
el succinil-CoA, el fumarato y el oxalacetato. Así, por ejemplo, de la
alanina se obtiene piruvato; del ácido glutámico, α-cetoglutarato; del
ácido aspártico, oxalacetato; y de la tirosina, fumarato y acetil-CoA.

De esta manera, dependiendo de los intermediarios que den, los 20

aminoácidos se pueden clasificar en dos grupos: glucogénicos,
aquellos que pueden ser convertidos en glucosa, porque dan lugar a
intermediarios de la gluconeogénesis, como la alanina, la arginina, la
cisteína o la prolina; y cetogénicos, aquellos que pueden ser
transformados en cuerpos cetónicos, porque dan acetoacetil-CoA o
acetil-CoA como intermediarios, como la leucina y la lisina. Algunos
aminoácidos, como la fenilalanina y la tirosina, pertenecen a ambos
grupos.

Propiedades físicas o químicas:

Importancia fisiológica: Toda alimentación debe contar con ciertos
elementos orgánicos que son esenciales para aportar los nutrientes que el
organismo necesita para poder funcionar correctamente. Las proteínas están
entre los compuestos alimenticios más importantes ya que son las
responsables de proveer al organismo con las energías que este utilizará
cuando realice cualquier tipo de actividad. Al ser un compuesto bioquímico, las
proteínas se encuentran en una gran cantidad de alimentos que provienen
tanto de los vegetales como de los animales. Obviamente, su presencia estará
clasificada de acuerdo al tipo de alimento, por lo cual siempre es recomendable
consumir de manera equilibrada aquellos alimentos que nos aporten los
nutrientes proteicos de manera más directa.

Las proteínas son compuestos de aminoácidos que combinan elementos

químicos tales como el carbono, el oxígeno, el hidrógeno y el nitrógeno. Las
proteínas aportan así al cuerpo todos aquellos elementos y nutrientes
complejos que el organismo del ser humano no puede generar por sí mismo,
por lo cual si no consume proteínas la salud comenzará a deteriorase
rápidamente.

Alimentos en los que se encuentran:

Alimentos que contienen proteínas

 Guardar

El lomo embuchado es uno de los alimentos con mayor contenido de proteínas. El

lomo embuchado contiene 50 gramos de proteínas y sólo 8 gramos de grasa por cada 100
gramos. Además de ser uno de los alimentos con más proteínas, el lomo embuchado está
exento de grasa por lo que es muy recomendable si se quiere seguir una dieta baja en
grasas y en general cualquier dieta alta en proteínas.

La soja es una legumbre muy nutritiva particularmente rica en proteínas. La soja contiene
un elevado porcentaje de proteínas de alta calidad, casi 37 gramos de proteínas por
cada 100 gramos de soja.
La soja contiene la mayoría de aminoácidosesenciales a excepción de la metionina, la cual
se puede completar combinándo la soja con otros alimentos como los cereales. Si la
comparamos con otros alimentos, la soja, a igual peso, contiene el doble de proteínas que
la carne, 4 veces las proteínas del huevo y 12 veces las de la leche.
La leche desnatada en polvo también tiene un alto nivel de proteínas ya que se trata de
leche de la cual se ha eliminado prácticamente toda la grasa, pero que conserva todas sus
proteínas. El porcentaje de proteínas habitual de la leche desnatada en polvo es de 35
gramos por cada 100 gramos además de contener sólo un gramo de grasa por cada 100.
Además de una gran fuente de proteínas, la leche desnatada en es una buena fuente de
vitamina B.

El queso manchego curado, es un alimento rico en proteínas con 32 gramos de proteína

por cada 100 pero sin embargo, tiene un alto contenido de grasas, 35 gramos. Según esté
menos curado, el queso manchego reduce su cantidad de proteínas en porcentaje con
29% de proteínas el queso manchego semicurado y el queso manchego fresco con un
26% de proteínas. Como alternativa, el queso magro que tiene hasta un 39% de proteínas
y bajo contenido en grasa. Otros quesos como el queso de bola, Gruyere o Emmental
tienen también un 29% de proteínas. El queso Roquefort tiene un 23% de proteínas y
el Cabrales tiene 21% de proteínas.
El Bacalao es un buen ejemplo de un alimento rico en proteínas y muy bajo en grasas,
además de ser una fuente importante de vitaminas y minerales que hacen de este pescado
uno de los alimentos que contienen proteínas más recomendable para cualquiera.

Con 30,5 gramos de proteínas por cada 100 gramos, el jamón serrano es una
importante fuente de proteínaspara nuestro organismo y un buen aliado en cualquier
dieta deportiva. Además, hay que tener en cuenta el alto valor biológico que tienen las
proteínas del jamón pues son fácilmente asimiladas por nuestro organismo. Por lo tanto,
el jamón serrano es un alimento muy a tener en cuenta ya que es alimento rico en
proteínas de alta calidad.

El cacahuete o maní es un fruto seco con muchas propiedades y también tiene

una cantidad considerable de proteínas. Cada 100 gramos de cacahuetes tienen 27
gramos de proteínas. El cacahuete a pesar de sus nutrientes y propiedades debe comerse
con moderación pues es pesado de digerir.
Embutidos como el sachichón o el salami tienen 25,8 gramos de proteínas por cada 100.
Atún, bonito, pechuga de pavo y Lentejas rondan los 24 gramos de proteínas por cada
100.

Otros alimentos ricos en proteínas

Otros alimentos con un álto porcentaje de proteínas aunque con menos cantidad que
los anteriores son:
 Lentejas (Las lentejas tienen un 23,5% de proteínas)
 Atún (23% de proteínas por cada 100 gramos de atún)
 Guisantes (El 23% de cada 100 gramos de guistantes son proteínas)
 Queso Roquefort (El queso roquefort es un alimento con un 23% de proteínas)
 Pechuga pollo (Un 22,8% de proteínas se puede encontrar en la pechuga de pollo)
 Fiambre de pavo (El fiambre de pavo es un alimento que contiene un 22,4% de
proteínas)
 Chorizo, jamón cocido (22% de proteínas tienen estos alimentos)
 Sardinas en conserva (Las sardinas en conserva tienen un 22% de proteínas)
 Carne de cerdo no grasa (La carne de cerdo no grasa tiene 21,2% de proteínas)
 Carne de buey no grasa (21% de proteínas se puede encontrar en este alimento)
 Bonito (Alimento que contiene un 21% de proteínas)
 Queso de Cabrales (Un 21% de proteínas se puede encontrar en el queso de
Cabrales)
 Filete de ternera (Proporciona un aporte de proteínas 20,7%)
 Carne magra de vacuno (Alimento con un 20,7% de proteínas)
 Pollo a la parrilla (20,6% de proteínas contiene el pollo a la parrilla)
 Hígado (Este alimento tiene un porcentaje de 20,5% de proteínas)
 Cigalas, langostinos, gambas... (20,1% de proteínas)
 Garbanzos (Estas legumbres tienen un 20% de proteínas)
 Almendras (Las almendras tienen un 20% de proteínas)
 Carne magra de cerdo (Un 20% de la carne magra de cerdo son proteínas)
 Morcilla (Alimento que contiene un 19,5% de proteínas)
 Cabrito (19% de proteínas se pueden encontrar en la carne de este animal)
 Garbanzos, judías blancas (Estas legumbres contienen alrededor de un 19% de
proteínas)
 Rape, salmón (El rape y el salmón son pescados que tienen un 19% de proteínas)
 Cordero (La carne de cordero tiene un 18% de proteínas)
 Pistachos (Los pistachos tienen un 17,6% de proteínas)
 Bacalao (17% del Bacalao está formado por proteínas)
 Carne semigrasa de cerdo (El 16,7% de esta carne son proteínas)
 Lenguado, pescadilla... (Contienen un 16,5% de proteínas)
 Caracoles (Tienen 16,3% de proteínas)
 Merluza (La merluza tiene un 15,9% de proteínas)
 Atún en escabeche (Contiene un 15% de proteínas)
 Clara de huevo (La clara de huevo tiene un 11,1% de proteínas)
 Leche desnatada (La leche desnatada contiene un 3,5% de proteínas)

La mayor parte de las proteínas se encuentran en los alimentos de origen

animal, como pueden ser la carne o los derivados de ellos, como los huevos,
los lácteos, la grasa, etc. Se considera que si bien las carnes rojas contienen
una cantidad más concentrada de proteínas, las carnes blancas, especialmente
la de pescados, nos proveen con las proteínas más sanas y magras que puede
haber. Además, las proteínas también están presentes en muchos otros
alimentos aunque en menor grado o concentración. Las legumbres, los frutos
secos como las nueces, almendras o castañas, los cereales, los vegetales de
hojas verdes y muchas frutas también contienen una interesante proporción de
proteínas aunque estas suelen ser más lentamente absorbidas por el
organismo.

Siempre se recomienda consumir de manera equilibrada aquellos alimentos

que nos permitan acceder a un mayor y mejor número de proteínas. Así, es
importante tener en cuenta que no sólo hay que consumir las proteínas
animales por ser estas más rápidamente absorbidas, si no que además hay
que saber complementarlas con las proteínas vegetales y de otros alimentos ya
que estas nos proveen de muchos nutrientes alternativos.