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Efecto Temperatura
Efecto Temperatura
BIOLÓGICAS
Sección 1. Equipo 2.
Profesores:
Aguirre Alvarado Charmina
Peñafort Sotelo Víctor Hugo
Lozano García Carlos
Espinosa Gómez Saúl
09 de octubre de 2017
OBJETIVO.
Demostrar que las reacciones enzimáticas son afectadas por la temperatura y calcular el
valor de la energía de activación de la reacción catalizada por la invertasa, así como el
valor de Q5 para la misma reacción, a diferentes intervalos.
RESULTADOS.
T 1 2 3 4 5 6
Absorbenci 0 0.207 0.664 0.777 2.011 0.072 0
a
Azúcar 0.5244 3.0488 8.6219 10 25.0488 1.4024 0.5244
reductor
(μmoles)
Velocidad 0.05224 0.30488 0.86219 1 2.50488 0.14024 0.05244
(unidades 4
de
invertasa)
*Los testigos se midieron a las mismas temperaturas de los problemas correspondientes pero la
absorbancia es 0 para los seis testigos.
2.5
1.5
1
1 0.86
0.50.3
0.14 0.05
0
0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100
Temperatura (°C)
T(°C) 0 5 10 15 20 25 30 35 40 45 50
Vo 0.304 0.41 0.52 0.63 0.75 0.86 0.92 0.98 1.34 1.91 2.50
9
*Se interpolan valores de T (°C) en la gráfica 1. de 5 en 5 para obtener las velocidades.
Gráfica 2. ln(V) contra 1/T en grados Kelvin.
Gráfica de Arrhenius
1.5
0
0 0 0 0 0 0 0 0
-0.5
-1
-1.5
1/T (1/K)
CÁLCULOS.
Ecuación de la recta de azúcar reductores: A=−0.043+ 0.082 AR
A +0.043
Se despeja AR: AR= y se sustituye cada valor de A (absorbancia).
0.082
0.207+0.043 0.664+0.043
AR= =3.0488 ; AR= =8.6219 ;
0.082 0.082
0.777+0.043
AR= =10 ;
0.082
2.011+0.043 0.072+ 0.043
AR= 25.0488 ; AR= =1.4024 ;
0.082 0.082
0+0.043
AR= =0.5244
0.082
Después se calculan las velocidades:
3.0488 8.6219 10
Vo= =0.30488 ; Vo= =0.86219 ; Vo= =1.00 ;
2(5) 2(5) 2(5)
25.0488 1.4024 0.5244
Vo= =2.50488 ; Vo= =0.14024 ; Vo= =0.05244
2(5) 2(5) 2(5)
−Eq
Energía de activación: m= −Eq=Rm ;
R
y=−3202 x +10.576 … . ec .de larecta
J Kj
−1 [−Eq=( 8.3145 )(−3202 ) ] =26046.669 =26.047
mol mol
Cálculo de Q5 (promedio de las ΔV): V 2−V 1=X 1
Q5 = 0.1294
DISCUSIÓN.
Gráficamente (Gráfica 1) se observa que al aumentar la temperatura de la reacción de la
enzima invertasa, la velocidad de la reacción aumenta hasta alcanzar un punto máximo
donde la reacción se encuentra a su temperatura óptima y donde se observa la mayor
absorbancia. Este incremento se debe a que aumenta el número de moléculas ricas en
energía que pueden pasar la
barrera energética de estado
de transición, para formar a los
productos. Después de este
punto, si se sigue aumentando
la temperatura, la velocidad de
la reacción disminuye
abruptamente, como resultado
de la desnaturalización de la
enzima, es decir, la pérdida de
la estructura tridimensional de
las enzimas. La Q5 calculada son las veces que aumenta la velocidad con un aumento
por cada 5 °C.