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III.

UNIDAD PROTEÍNAS

Las proteínas desempeñan una


variedad de funciones: unas
transportan y almacenan
moléculas pequeñas, otras
constituyen gran parte de la
organización estructural de las
células y los tejidos. Las más
importantes de todas las proteínas
sean las enzimas.

Las proteína son moléculas


extremadamente complejas con el
fin de mantener la multipilicidad M. en C. MARIA RUFINA SANTIAGO MENA
de sus funciones. BIOQUÍMICA 3ª ed. Mathews, Van Holde, Ahern
Aminoácidos
Las proteínas son polímeros de 20 -aminoácidos distintos

Los distintos -aminoácidos se diferencian por sus cadenas laterales

El pKa de los grupos carboxilo y amino de los -aminoácidos es aproximadamente de


2 y 10 respectivamente.

En los genes de todos los organismos están codificados veinte aminoácidos diferentes
que se incorporan a las proteínas
Aminoácidos que se encuentran en las proteínas
Estereoquímica de los -aminoácidos
Los enlaces del carbono  son tetraédricos en la forma tridimensional (bolas y bastones), la misma
característica puede representarse de forma más compacta

Todos los -aminoácidos menos la glicina contienen


un carbón  asimétrico y en consecuencia tienen
enantiómeros L y D.
En las proteínas sólo se encuentran los enantiómeros L
Los aminoácidos L tienen alguna superioridad intrínseca sobre sus isómeros D en lo que se refiere a la
función biológica. Los aminoácidos D existen en la naturaleza desempeñando funciones bioquímicas
importantes
Propiedades de las cadenas laterales de los aminoácidos
La variedad de las cadenas laterales de los aminoácidos permite que las proteínas gocen de
una gran versatilidad estructural. Se distinguen por sus características químicas dominates.
Hidrófobo o hidrófilo, naturaleza polar o no polar, la presencia y ausencia de grupos
ionizables.

AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES ALIFÁTICAS

El grupo R se extiende de más y se hace más hidrófobo, las moléculas más


hidrófobas se encuentran en el interior de las moléculas proteicas
AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES QUE CONTIENEN OH- O S

Sus cadenas son débilmente polares, hidrófilos

Destaca la cisteína, 1er. Lugar la


cadena lateral puede ionizarse a
pH ligeramente elevado

La presencia de los enlaces de disulfuro


entre los residuos de cisteína en las
proteínas desempeñan un papel
estructuralmente importante
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS

La Phe es un aminoácido hidrófobo, Tyr y Trp son de carácter ligeramente hidrófobo.

los aminoácidos aromáticos,


absorben luz con fuerza en la región
del espectro UV cercano.

Útil para la detección analítica de


proteínas (280 nm)
AMINOÁCIDOS BÁSICOS

Son muy polares se hallan en las superficies exteriores de las proteínas, donde pueden hidratarse por el
entorno acuoso que los rodea

La histidina es el menos básico, curva de


titulación el anillo de imidazol de la cadena
lateral del aminoácidos libre pierde su protón a
un pH de aproximadamente 6

la lisina y la arginina son más


básicos y como indican sus
valores de pKa, sus cadenas
lateral están siempre
cargadas positivamente en
condiciones fisiológicas.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS
Son aminoácidos ácidos son hidrófilos y tienden a encontrarse en la superficie de las moléculas de proteína,
en contacto con el agua que los rodea
El ácido aspártico y ácido
glutámico son los únicos
aminoácidos que llevan
cargas negativas a pH 7

Los pKa de los ácidos son tan bajos,


cuando se incorporan a las proteínas,
la carga negativa de la cadena lateral se
conserva en condiciones fisiológicas
(Aspartato y glutamato bases
conjugadas de los ácidos)-

Asparagina y glutamina son las amidas


correspondientes de los ácidos, tienen
cadenas laterales sin carga
AMINOÁCIDOS MODIFICADOS

Las cadenas laterales de los aminoácidos se modifican tras su incorporación a una proteína.
El repertorio de los grupos de las cadenas laterales en las proteínas resulta por la capacidad de
algunos aminoácidos de modificarse químicamente una vez se han ensamblado en las
proteínas.
Péptidos y enlace peptídico
PÉPTIDOS
Los aminoácidos pueden unirse entre ellos de modo covalente por formación de un enlace amida entre el
grupo -carboxilo y el grupo -amino del otro: Enlace peptídico, y los productos que se forman a
partir de la unión se llaman péptidos
La porción de la cada aminoácido que permanece en la cadena se denomina
residuo de aminoácido,

El residuo de alanilo en el tetrapéptido es


Las cadenas que sólo contienen unos pocos residuos de aminoácidos (tetrapéptido), se denomina
oligopéptido. Si la cadena es muy larga, polipéptido
La mayoría de los oligo y polipéptidos conservan un grupo amino que no ha reaccionado en un
extremo (amino terminal o N-terminal) y un grupo carboxilo sin reaccionar en el otro extremo
(carboxilo terminal o C-terminal
La secuencia de oligopéptidos o polipéptidos se escribe
utilizando la abreviatura de las tres letras o una letra

H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH

Tirosilalanilcisteinilglicina

Todas las proteínas son polipéptidos


Los polipéptidos como polianfólitos
Debido a que los aminoácidos tienen grupos ionizables, la forma iónica predominante de éstas
moléculas en disolución depende del pH, por lo tanto tienen una amplia gama de valores de pKa
12
Se denomina anfólito a una molécula que 11
contiene grupos con valores de pKa 10
9
8
7
6
5
4

Un anfólito con igual número de cargas 3


positivas y negativas se denomina 2
zwitterion, sólo existe un punto dentro 1
de esta zona de pH donde la carga 0
promedio es cero: Punto isolectrico
(pI)
La carga neta de Ala es +1
Las moléculas grandes como las proteínas pueden tener muchos grupos ácidos o básicos:
polianfólitos .
Estructura del enlace peptídico
Los enlaces –C=O y N-H son aproximadamente paralelos, C,H,O,N son coplanares, hay poca
posibilidad del giro alrededor del enlace C-N, porque el enlace peptídico es doble enlace.

El enlace peptídico es un híbrido de resonancia de dos formas


El enlace peptídico es casi plano y esta favorecida la forma trans

Dado que en la configuración cis pueden interferir esféricamente los grupos


R voluminosos sobre los carbonos  adyacentes.
Estabilidad y formación del enlace peptídico
El enlace peptídico es metaestable, las proteínas se hidrolizan en disolución acuosa cuando esta
presente un catalizador.

La hidrólisis peptídica puede


catalizarse de diferentes
maneras.

-Calentarlo con un ácido


mineral fuerte (HCL 6M)
-Enzimas proteolíticas o
proteasas.
Una reacción no enzimática que rompe un enlace peptídico específico
utiliza el reactivo de bromuro de cianógeno (BrCN)
PROTEÍNAS:POLIPÉPTIDOS DE SECUENCIA DEFINIDA
Cada proteína tiene una secuencia de
aminoácidos única y definida sus
estructura primaria

Las proteínas evolucionan y lo hacen


mediante los cambios de sus secuencias
de aminoácidos.
- Conservadores: conservan la
naturaleza de la cadena lateral (Asp por
Glu). Los cambios no conservadores
(Asp por Ala) pueden tener
consecuencias más graves.
La determinación de la composición proporciona una información limitada sobre
una proteína. Lo que es importante para el bioquímico o biólogo es la secuencia
de los aminoácidos

La reacción de degradación de Edman (serie de reacciones secuenciales que


eliminan los residuos de la cadena polipeptídica de uno en uno.

Algunas proteínas contienen dos o más cadenas polipeptídicas que se mantienen juntas
mediante fuerzas no covalentes o covalentes

Estructura primaria de la insulina bovina.


Del gen a la proteínas
El código genético especifica tripletes de RNA
que corresponden a cada residuo de aminoácido

Sólo existen 4 nucleótidos en el DNA, transcribe en


un nucleótido concreto en el RNA, existen 20 clases
de aa. Resulta imposible una correspondencia 1:1
nucléotidos y aminoácidos.

Se utilizan tripletes de nucéótidos (Codones) para


codificar a cada aminoácido 4³=64 combinaciones
distintas

Tres tripletes UAA,UAG, UGA no codifican ningún


aminoácido, sino que actúan como señales de
“parada” para terminar la traducción en el C-
terminal de la cadena.
AUG: metionina, actúa como señal de “comienzo”,
esta dirige la colocación de N-formilmetionia
(procariotas) o metionina (Eucariotas) en la
posición N-terminal
Esta figura presenta la relación entre el DNA, el mRNA y las
secuencias polipeptídicas npara la porción N-terminal de la
mioglobina de la foca. En este caso se ha eliminado la metionina N-
terminal
Traducción.
Proceso de traducción del mRNA a proteínas:Requiere que se activan los
aminoácidos acoplándolos con tRNA específicos.

Este acoplamiento esta catalizado por enzimas específicas: aminoacil-tRNA


sintetasas, reconoce un aminoácido concreto y su tRNA adecuado.
La sintesis de un polipéptido. Cada tRNA
contiene, en una región conocida como
bucle del anticodón, una secuencia de
nucleótidos denominada anticodón, que
es complementaria del codón adecuado del
mensaje. El mRNA se ha unido al ribosoma
y los aminoacil tRNA se unen también aquí,
por aparamiento del anticodón del tRNA
con un codón específico del mRNA

El aminoácido transportado por cada tRNA


que entra se transfiere a la cadena peptídica
en crecimiento..

Se libera el primer tRNA y el ribosoma se


mueve un codón a lo largo del mensaje
permitiendo de este modo que el siguiente
tRNA llegue a su lugar, transportando su
aminoácido. El ribosoma se mueve a lo
largo del mRNA hasta que, finalmente,
encuentra un codón de “parada”. En este
punto se libera la cadena polipeptídica.

Presenta una proteína completada


Procesamiento de las proteínas tras la traducción
Cuando se libera una cadena polipeptídica desde su ribosoma, no está necesariamente
acabada. Debe plegarse en su estructura tridimensional correcta y en algunos casos es
preciso que se formen enlaces disulfuro
La estructura primaria de una molécula proteíca es una secuencia de información.
Las 20 cadenas laterales de los
aa., pueden considerarse como
palabras de una frase larga.
Estas palabras se han traducido
en otra lengua , la lengua de la
secuencia de ácido nucleico
almacenadas en los genes y
copiadas en el mRNA.
Después de la traducción, la
frase se corrige, modificando
algunas palabras y borrando
otras en el procesamiento tras
la traducción

La información expresada en
las secuencias proteicas
desempeñan un cometido
básico que determina el
funcionamiento de las células y
los organismos