Unidad1 Biotransformaciones

Programa de la asignatura:
Ingeniería de biorreactores I
U1 Biotransformaciones
U1 Ingeniería de biorreactores I
Biotransformaciones
Índice
Presentación de la unidad…………………………………………………………………………2
Propósitos de la unidad……………………………………………………………………………3
Competencia específica…………………………………………………………………………...4
1.1. Concepto de biotransformación……………………………………………………………..4
1.1.1. Procesos biocatalizados……………………………………………………………………6
1.1.2. Fundamentos de la biocatálisis……………………………………………………………7
1.2. Teoría de la catálisis enzimática…………………………………………………………...10
1.2.1. Cinética enzimática………………………………………………………………………..11
1.2.2. Mecanismo de reacción enzimática……………………………………………………..15
1.3. Factores que afectan la cinética enzimática……………………………………………...17
1.3.1. Especificidad……………………………………………………………………………….19
1.3.2. Desnaturalización………………………………………………………………………….20
1.3.3. pH…………………………………………………………………………………………...21
1.3.4. Temperatura……………………………………………………………………………….22
1.3.5. Inhibición……………………………………………………………………………………22
1.3.6. Inmovilización de enzimas………………………………………………………………..25
Actividades………………………………………………………………………………………...27
Autorreflexiones…………………………………………………………………………………...28
Cierre de la unidad………………………………………………………………………………..28
Para saber más……………………………………………………………………………………29
Fuentes de consulta………………………………………………………………………………30
Universidad Abierta y a Distancia de México

1
Biotransformaciones
Presentación de la unidad
¿Sabías que hoy en día las transformaciones biológicas de la materia tienen gran auge
y que los bioprocesos son indispensables para la producción de antibióticos, probióticos,
biopolímeros, biocombustibles?
La respuesta a esta pregunta tiene fundamento en las biotransformaciones, que son

aquellos procesos por los que una sustancia se convierte en otra a través de una
reacción bioquímica o un conjunto de ellas. Estos procesos pueden llevarse a cabo en
equipamientos específicos denominados biorreactores.
Para ser capaz de diseñarlos, es necesario, como punto de partida, que comprendas
cuáles son las sustancias y factores que pueden o no favorecer dichos bioprocesos; de
ahí la importancia del estudio de esta primera unidad.
Para comenzar, debes considerar que la velocidad de una reacción química se aumenta o
disminuye agregando una sustancia llamada catalizador.
En el caso particular de las reacciones químicas orgánicas, estos biocatalizadores

reciben el nombre de enzimas, las cuales hacen posibles los procesos de degradación de
algunas sustancias complejas; la transformación de una en otra o la producción de
nuevos compuestos a partir de otros más pequeños (figura 1).
Nuevos compuestos
Sustrato
Enzima
Figura 1. Representación del proceso de degradación de una sustancia (sustrato) por una
enzima. Fuente: personas.ya.com, s.f.
¿Sabías que las enzimas son importantes en los procesos industriales?
Por ejemplo, el detergente en polvo tiene unas enzimas llamadas lipasas que remueven
selectivamente las manchas de manteca, aceite o lápiz labial de la ropa, o bien, proteasas
que remueven las manchas de sangre y huevo.

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Biotransformaciones
Otra enzima de amplia aplicación industrial es la lactasa, la cual se emplea para la

producción de leche deslactosada, o las dextrinas que en presencia de una
amiloglucosidasa y la β-amilasa se convierten en jarabes que se usan en industrias, tales
como: producción de bebidas, confitería, fermentaciones, helados, alimentos infantiles y
muchas más.
Estas enzimas son amigables con el ambiente ya que permiten remplazar compuestos
químicos poco biodegradables, minimizar el uso del agua y por supuesto, el consumo de
energía.
Las enzimas que se usan actualmente son producidas por bacterias y hongos, las cuales
se reproducen en grandes equipos llamados biorreactores o fermentadores.
Estos equipos proveen a los microorganismos, los requerimientos necesarios para su

correcto crecimiento y reproducción, tales como: mezclado, suministro de oxígeno,
nutrientes, control de pH, entre otros.
Así, a través del desarrollo de la presente unidad, conocerás con más detalles qué es y
para qué sirve una enzima, cuales son los factores que afectan su actividad y cómo
puedes medir la velocidad de una reacción catalizada por este grupo de sustancias.
Propósitos de la unidad
El estudio de esta unidad te permitirá:

 Identificar que la mayor parte de las enzimas son específicas de acuerdo al tipo de
reacción que catalizan.

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Biotransformaciones
 Diferenciar entre las seis clases principales de enzimas: oxidorreductasas,

transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.
 Describir el mecanismo enzimático relacionado con el proceso de catálisis.
 Identificar aquellos factores que influyen en las propiedades catalíticas de las
enzimas y por ende en su actividad tales como: especificidad, temperatura, pH,
inhibición e inmovilización.
Competencia específica
Analizar el empleo de enzimas dentro de la biocatálisis y

biotransformaciones mediante el estudio de la cinética enzimática para
describir la influencia de los distintos factores físico-químicos.
1.1. Concepto de biotransformación

¿Alguna vez te has preguntado cuáles son los bioprocesos y los mecanismos
responsables de que la fermentación de la piña se lleve a cabo? o bien ¿qué sustancias
son las responsables de la conversión del alimento en la boca, en el estómago y en el
intestino? Todos estos fenómenos, se llevan a cabo gracias al empleo de enzimas que
actúan como biocatalizadores, a través del proceso llamado biotransformación.
Las biotransformaciones son aquellos procesos que emplean biocatalizadores (enzimas)

para la conversión de sustratos y obtener, a partir de ellos, un producto de amplia utilidad
(figura 2).

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Biotransformaciones
Glucosa
Fructosa
Sacarosa
Enzima
Figura 2. Ejemplificación de un proceso de biotransformación de sacarosa para producción de
glucosa y fructosa. Fuente: genomasur.com, s.f.
Un ejemplo de biotransformación tiene lugar cuando la leche se almacena en bolsas

hechas con estómagos de terneras recién sacrificadas (figura 3), así, las enzimas ahí
presentes, dan lugar a la formación de una sustancia semisólida y fácil de almacenar que
conoces con el nombre de queso.
Figura 3. Producción de queso. Fuente: emverde, s.f.
¿Te imaginas todo lo que puedes llegar a crear a partir de las biotransformaciones? Hoy
día se acepta incluso, que estos procesos sustituirán en gran parte a la síntesis orgánica,
con lo que, se evitarán problemas de contaminación ambiental, ya que los
biocatalizadores son biodegradables, las condiciones suaves de trabajo implican poco
consumo energético y por tanto, poco costo y emisión de contaminantes.
A través del desarrollo del presente tema comprenderás la importancia de la biocatálisis

en los procesos industriales, así como las ventajas y desventajas de su uso, lo que te
permitirá analizar el empleo de enzimas dentro de los bioprocesos.

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Biotransformaciones
1.1.1. Procesos biocatalizados

Tal como se mencionó en la introducción del tema, el proceso de biotransformación
también recibe el nombre de biocatálisis.
La palabra biocatálisis proviene de dos términos: bio=vida y catálisis=acelerar. Dentro de

cada ser vivo, se realizan un sin número de reacciones químicas, las cuales se efectúan
de manera simultánea y a temperaturas moderadas. Las transformaciones se llevan a
cabo gracias a un conjunto de moléculas orgánicas denominadas enzimas, que actúan
como catalizadores biológicos acelerando las reacciones dentro de los organismos.
Por lo tanto, el objetivo de la biocatálisis es el uso de las enzimas y de dichas reacciones

con fines tecnológicos. Para desarrollar procesos biocatalíticos a gran escala, se suelen
seguir las etapas a continuación citadas:
Etapas de un proceso biocatalítico
•Elección del organismo a cultivar: este debe contener una cantidad

importante de metabolitos que faciliten la generación del producto de interés,
además de ser fácil de conseguir y cultivar, así como, ser económicamente
Etapa 1 viable.
•Ensayos a nivel laboratorio: permite estudiar el comportamiento de los

microorganismos, es decir, conocer: su velocidad de crecimiento, condiciones
óptimas de nutrientes, pH, temperatura, oxígeno disuelto, velocidad de
Etapa 2 agitación, entre otros.
•Escalado a nivel planta piloto: permite determinar los parámetros de diseño,

materiales de construcción, operaciones unitarias, impurezas, corrosión,
Etapa 3 procedimientos operativos y problemas de trabajo y ambientales.
•Escalado a nivel planta industrial: se genera el producto de interés a gran

escala y a niveles rentables.
Etapa 4
La naturaleza proteica de los biocatalizadores permite que las moléculas se degraden

fácilmente, recuerda que en contraposición hay catalizadores químicos que, al estar
constituidos por metales pesados, son difíciles de destruir. Sin duda, las ventajas de los

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Biotransformaciones
biocatalizadores no sólo se limitan al aspecto ambiental, sino también al desarrollo de

diversas áreas industriales, tales como: la farmacéutica, la alimentaría y la de cosméticos,
entre otras.
Para seguir documentándote y comprendiendo el subtema, es

recomendable que realices la lectura del documento
“Biotransformación”, de la Escuela Politécnica del Ejército de
Ecuador (2012). El este texto encontrarás el concepto de
biotransformación y biocatálisis, los bioprocesos industriales en
los que está involucrado y finalmente, sus ventajas y
desventajas.
1.1.2. Fundamentos de la biocatálisis

De acuerdo a lo estudiado en el subtema anterior, las enzimas o biocatalizadores, son las
moléculas encargadas de acelerar las biotransformaciones. Para comprender lo
previamente citado, a continuación se explicará el mecanismo por el que ocurre una
reacción química ordinaria.
En una reacción química una o más sustancias, dan lugar a la formación de productos,
por una serie de reacomodos en los enlaces químicos de los reactivos de partida. Para
que esto ocurra, se requiere de una cierta cantidad de energía, a la que se denomina
energía de activación.
La forma más común de proporcionar dicha

energía, es a través del incremento de la
temperatura, sin embargo, existen
transformaciones que deben verificarse a
temperatura ambiente. Para favorecer
estos procesos, se emplean catalizadores,
cuya función es disminuir la energía
activación, requiriéndose de menos calor
para que se lleve a cabo la reacción
(Figura 4).
Figura 4. Reacción química catalizada. Fuente:
The oil crash, 2013.

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Biotransformaciones
Pues bien, las enzimas son complejos proteínicos, encargados de disminuir la energía
necesaria para que se realicen reacciones químicas al interior de los organismos
biológicos (figura 5).
Figura 5. Biocatálisis de una reacción. Fuente: Luengo, L., s.f.
Estos biocatalizadores, actúan sobre una sustancia denominada sustrato. Al unirse a él,
a través del sitio activo (parte funcional de la enzima), se forma un complejo (complejo
enzima-sustrato) que posteriormente da lugar al producto de interés, tal como se
muestra en la siguiente figura 6:
Figura 6. Formación de complejo enzima-sustrato. Fuente: Luengo, L., s.f.
De acuerdo a ITESCAM (s.f.), la actividad de algunas enzimas depende solamente de su

estructura como proteína (tal como la observada en la figura anterior), mientras que otras
necesitan, además, uno o más componentes no proteicos, llamados cofactores.
El cofactor puede ser un ion metálico o bien una molécula orgánica, llamada coenzima,
aunque algunos enzimas necesitan de ambos. El cofactor puede estar fuertemente unido

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Biotransformaciones
a la proteína (suele ser el ión metálico, aunque puede igualmente ser un coenzima) y
recibe entonces el nombre de grupo prostético, o débilmente unido, por lo que en
realidad actúa como un sustrato específico de la enzima (co-sustrato; suele ser una
molécula orgánica, coenzima). El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo recibe
el nombre de holoenzima. Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, que por sí
misma es inactiva catalíticamente, se designa con el nombre de apoenzima (Figura 7).
Cofactor Sitio activo Coenzima
Apoenzima
Holoenzima
Figura 7. Holoenzima-apoenzima. Fuente: Pearson Education, 2006.
Las enzimas se clasifican, de acuerdo al tipo de reacción que catalizan, en:
 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de transferencia de electrones.

 Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos químicos
específicos.
 Hidrolasas: catalizan reacciones de ruptura o de unión de grupos químicos,
asociadas con la ruptura o la síntesis de una molécula de agua.
 Liasas: catalizan la ruptura o la formación de uniones químicas, con la formación
o eliminación de enlaces dobles. También llamadas Sintasas.
 Isomerasas: desplazan grupos químicos dentro de una molécula, sin cambiar la
fórmula general del substrato.
 Ligasas: catalizan reacciones de unión de moléculas, asociadas con la hidrólisis
de nucleósidos trifosfato (principalmente ATP). También llamadas Sintetasas.
Para concluir este tema, es importante enfatizar que los procesos de biotransformación
o biocatálisis son importantes ya que reducen riesgos de contaminación, esta es una de

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Biotransformaciones
las razones por las que se han convertido en una herramienta valiosa para la sociedad,
especialmente dentro del campo industrial.
La naturaleza proteica de los biocatalizadores permite que las moléculas se degraden

fácilmente, recuerda que en contraposición hay catalizadores químicos que, al estar
constituidos por metales pesados, son difíciles de destruir. Sin duda, las ventajas de los
biocatalizadores no sólo se limitan al aspecto ambiental, sino también al desarrollo de
diversas áreas industriales, tales como: la farmacéutica, la alimentaría, la de cosméticos,
entre otras.
Es importante, para el control de un bioproceso, conocer aspectos fundamentales de los

biocatalizadores empleados, tales como los mecanismo de reacción y cinética
enzimática, mismos que serán abordados en el siguiente tema.
1.2. Teoría de la catálisis enzimática

¿Sabías que las enzimas son biocatalizadores que pueden llegar a acelerar unas 106
veces más la velocidad de una reacción? Así, por ejemplo, un proceso de fermentación
que sin ayuda de enzimas podría tardar hasta 180 días en efectuarse, bajo condiciones
normales de temperatura, puede reducirse de 15 a 20 días, interesante ¿no crees?
Tal como estudiaste en el tema anterior, en todos los sistemas vivos se realizan
reacciones químicas que por sí mismas ocurren a velocidades muy bajas. Las enzimas
son herramientas moleculares que permiten que dichas reacciones ocurran a niveles
útiles para las células (figura 8).

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Biotransformaciones
Figura 8. La catálisis permite que las reacciones costosas transcurran por caminos mucho más
sencillos. Fuente: WILEY-VCH, 2008.
Entonces… ¿Cómo se determina la velocidad con que se efectúa una reacción en

presencia de un biocatalizador?
Pues bien, esta incógnita será respondida a través del desarrollo del presente tema, que
tiene como propósito que analices cómo la presencia de enzimas dentro de una reacción
química influencia la velocidad de la misma. Asimismo, identificarás las herramientas que
te permitirán calcular la afinidad que tiene un biocatalizador por un sustrato y la velocidad
máxima que puede llegar a adquirir.
1.2.1. Cinética enzimática

La actividad enzimática se mide cuantificando la velocidad de reacción, que
generalmente se expresa como cambios de concentración por unidad de tiempo, es decir,
la cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
El comportamiento característico de la mayoría de las enzimas se describe a través de

la ecuación de Michaelis-Menten que muestra la relación entre la velocidad inicial y la
concentración de sustrato.
Tal como se estudió en el tema anterior, las reacciones químicas que se efectúan en
presencia de biocatalizadores, ocurren en dos etapas (figura 9):
 Etapa 1. La enzima se une, a través del sitio activo, al sustrato, formando el

complejo enzima-sustrato.
 Etapa 2. El complejo enzima-sustrato da lugar a la generación del producto,
liberando la enzima para volver a iniciar la etapa 1.

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Biotransformaciones
Etapa 2
Etapa 1
Figura 9. Etapas de una reacción biocatalizada. Fuente: Biologíacelular-iq.blogspot.mx, 2010.
En la etapa 1 puede distinguirse que se forma el complejo enzima-sustrato, sin embargo,

cierta parte de dicho complejo, se disocia para restablecer la enzima libre y el sustrato; en
cambio, en la etapa 2, el complejo enzima-sustrato se disocia para generar la enzima libre
y el producto; de tal forma, que las velocidades con sus respectivas constantes cinéticas,
para cada uno de los procesos individuales, se pueden expresar como:
𝑣1 = 𝑘1 [𝐸][𝑆] 𝐸𝑡𝑎𝑝𝑎 1: 𝑓𝑜𝑟𝑚𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝑑𝑒𝑙 𝑐𝑜𝑚𝑝𝑙𝑒𝑗𝑜 𝑒𝑛𝑧𝑖𝑚𝑎 − 𝑠𝑢𝑠𝑡𝑟𝑎𝑡𝑜
𝒗𝟐 = 𝒌𝟐 [𝑬𝑺] 𝐸𝑡𝑎𝑝𝑎 1: 𝑑𝑖𝑠𝑜𝑐𝑖𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝑑𝑒𝑙 𝑐𝑜𝑚𝑝𝑙𝑒𝑗𝑜 𝑒𝑛𝑧𝑖𝑚𝑎 − 𝑠𝑢𝑠𝑡𝑟𝑎𝑡𝑜
𝒗𝟑 = 𝒌𝟑 [𝑬𝑺] 𝐸𝑡𝑎𝑝𝑎 2: 𝑑𝑖𝑠𝑜𝑐𝑖𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝑑𝑒𝑙 𝑐𝑜𝑚𝑝𝑙𝑒𝑗𝑜 𝑒𝑛𝑧𝑖𝑚𝑎 − 𝑠𝑢𝑠𝑡𝑟𝑎𝑡𝑜
Donde:
k1, k2, k3=constantes microscópicas de velocidad
[E]=concentración de enzima libre
[S]=concentración de sustrato
[ES]=concentración del complejo enzima-sustrato
Dado que la concentración de enzima permanece constante a lo largo de la reacción, la

concentración total de enzima se puede expresar como:

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Biotransformaciones
[𝐸𝑇 ] = [𝐸] + [𝐸𝑆]

Donde:
[ET]=concentración total de enzima
Despejando [E] de la expresión anterior, se tiene que:
[𝐸] = [𝐸𝑇 ] − [𝐸𝑆]
Sustituyendo la ecuación anterior en la expresión de 𝑣1 = 𝑘1 [𝐸][𝑆], se tiene:
𝑣1 = 𝑘1 ([𝐸𝑇 ] − [𝐸𝑆])[𝑆]
𝒗𝟏 = 𝒌𝟏 [𝑬𝑻 ][𝑺] − 𝒌𝟏 [𝑬𝑺][𝑺]
Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la
concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la
reacción. Por tanto, la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a
la de su disociación (v2 + v3):
𝑣1 = 𝑣2 + 𝑣3
Entonces, sustituyendo en esta expresión, las ecuaciones respectivas de velocidad, se

tiene:
𝑘1 [𝐸𝑇 ][𝑆] − 𝑘1 [𝐸𝑆][𝑆] = 𝑘2 [𝐸𝑆] + 𝑘3 [𝐸𝑆]
Multiplicando por 1/k1:
1
(𝑘1 [𝐸𝑇 ][𝑆] − 𝑘1 [𝐸𝑆][𝑆] = 𝑘2 [𝐸𝑆] + 𝑘3 [𝐸𝑆]) ( )
𝑘1
𝑘2 𝑘3
[𝐸𝑇 ][𝑆] − [𝐸𝑆][𝑆] = [𝐸𝑆] + [𝐸𝑆]
𝑘1 𝑘1
Despejando la [ES]:
𝑘2 𝑘3
[𝐸𝑆][𝑆] + [𝐸𝑆] + [𝐸𝑆] = [𝐸𝑇 ][𝑆]
𝑘1 𝑘1

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Biotransformaciones
𝑘2 𝑘3
[𝐸𝑆] ([𝑆] + + ) = [𝐸𝑇 ][𝑆]
𝑘1 𝑘1
𝑘2 + 𝑘3
[𝐸𝑆] ([𝑆] + ) = [𝐸𝑇 ][𝑆]
𝑘1
[𝐸𝑇 ][𝑆]
[𝐸𝑆] = 𝑘2 +𝑘3
[𝑆] +
𝑘1
𝑘2 +𝑘3
Sustituyendo 𝑘1
= 𝑘𝑚 , se tiene:
[𝐸𝑇 ][𝑆]
[𝐸𝑆] =
𝑘𝑚 + [𝑆]
Donde:
km=constante de Michaelis-Menten
Sustituyendo la expresión anterior, en la ecuación de velocidad de formación del producto,

se tiene:
𝑣 = 𝑣3 = 𝑘3 [𝐸𝑆]
𝑘3 [𝐸𝑇 ][𝑆]
𝑣=
𝑘𝑚 + [𝑆]
Si la velocidad máxima de la reacción (Vmax) se alcanza cuando toda la enzima se

encuentra unida al sustrato, es decir, 𝑉𝑚𝑎𝑥 = 𝑘3 [𝐸𝑇 ], sustituyendo en la ecuación anterior,
se obtiene que:
𝑽𝒎𝒂𝒙 [𝑺]
𝒗=
𝒌𝒎 + [𝑺]
Esta expresión es conocida como la ecuación de Michaelis-Menten.
A partir del modelo previamente citado, se realiza el cálculo de las constantes cinéticas
Vmax y km.
De acuerdo a Ehu (s.f.), la constante de Michaelis-Menten (km) es un parámetro cinético

importante por múltiples razones:

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Biotransformaciones
 La km es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es

la mitad de la velocidad máxima. En efecto, si km=[S], la ecuación de Michaelis-
Menten se reduce a: v=Vmax/2.
 El valor de km da idea de la afinidad de la enzima por el sustrato: a menor km,

mayor afinidad de la enzima por el sustrato, y a mayor km, menor afinidad.
Este hecho tiene fácil explicación si tenemos en cuenta que km se define como
(k2+k3/k1), donde las reacciones 2 y 3 destruyen el complejo ES, mientras que la
reacción 1 lo forma. Así, si km es grande, el complejo ES es inestable pues
predomina la tendencia a destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato), y si km es
pequeña, el complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo
(gran afinidad hacia el sustrato).
Para seguir documentándote y comprendiendo el subtema, es

recomendable que realices la lectura del documento “Enzimas:
qué son y para qué sirven”, de Franco Vera (2007), en el que se
presenta información que te permitirá comprender el
funcionamiento de una enzima y el control de su actividad.
1.2.2. Mecanismo de reacción enzimática

La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten, deducida en el subtema
anterior, es una hipérbola, tal como puedes observar en la siguiente figura 10:

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Biotransformaciones
Figura 10. Representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Mentes. Fuente: Wikimedia

commons, 2010.
El valor de Vmax se puede determinar a partir del valor máximo obtenido de la curva; mientras
que la km corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción
es la mitad de la Vmax.
Otra forma de determinar las constantes cinéticas, es a través de la representación de

Lineweaver-Burk, en la que se gráfica el inverso de la velocidad inicial contra el inverso de
la concentración de sustrato.
A partir de este gráfico, que corresponde con una línea recta, se toman las siguientes
consideraciones:
 La pendiente corresponde a km/Vmax

 La abscisa en el origen (1/vo=0) corresponde a -1/km
 La ordenada en el origen (1/[S]=0 corresponde a 1/Vmax
Figura 11. Gráfico de Lineaweaver-Burk. Fuente: payala.mayo.uson.mx, s.f.
En conclusión, existen métodos gráficos que facilitan el cálculo preciso de km y Vmax. Los
cuales se hacen a partir de la manipulación matemática de los datos empleados para la
representación de Michaelis-Menten y de Lineweaver-Burk (figura 12).

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Biotransformaciones
Para seguir documentándote y comprendiendo el subtema,

es recomendable que realices la lectura del artículo
Análisis informático de cinética enzimática por medio de
macros de Ms Excel de Maldonado et al. (2004), en el que
se presenta que mediante el empleo de una hoja de
cálculo, es posible evaluar la velocidad de la reacción en
un tiempo dado y a diferentes concentraciones tanto del
sustrato como de un inhibidor. También podrás entender
cómo se efectúan los gráficos de Michaelis-Menten y de
Lineweaver-Burk y el cálculo de Vmax y km.
Posteriormente, te invitamos a revisar los documentos Enzimas de la Universidad del País

Vasco (2012) y Enzimas II de la Universidad de Huelva (2012), en los que se exponen: la
nomenclatura, clasificación y modo de acción de las enzimas; así como, una introducción
a la cinética enzimática en la que deberás prestar especial atención a la ecuación de
Michaelis-Menten y a la representación de Lineweaver-Burk.
1.3. Factores que afectan la cinética enzimática

Como ya has estudiado en los temas anteriores, las biotransformaciones se pueden
acelerar a través de enzimas denominadas biocatalizadores y que, a través de un estudio
de cinética enzimática, es posible monitorear la velocidad con que se efectúan las
reacciones bioquímicas.
Ahora, es conveniente plantearse una serie de preguntas relacionadas con lo previamente

descrito.
¿Has notado que cuando dejas un alimento a temperatura ambiente, por un determinado
lapso de tiempo, este tiende a descomponerse a mayor velocidad que uno que se
encuentra en el congelador; o que si agregas unas gotas de limón sobre la pulpa, de una
manzana partida por la mitad, disminuye su oxidación; o que cuando hierves la leche
tiende a descomponerse más lentamente; o bien, que la fruta se conserva por más tiempo
cuando la preparas en mermelada? (figura 12).

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Biotransformaciones
Figura 12. Descomposición de alimentos. Fuente: noticiasinteresantes.info, s.f.
Todos los fenómenos descritos indican que existen factores que son capaces de modificar
la velocidad de una reacción enzimática.
Un claro ejemplo donde se observa la influencia de la temperatura sobre un biocatalizador

en la vida cotidiana, es en la cocina de tu casa. Por ejemplo, un pastel al ser horneado
acelera las reacciones que transforman la mezcla líquida en un producto esponjoso o
cuando los alimentos se guardan en lugares fríos, debido a la baja temperatura, se
retardan las reacciones que los descomponen.
Ahora bien, existen sustancias que son capaces de modificar la velocidad de reacción
enzimática pero haciéndola más lenta, es decir, la retrasan. A estas sustancias se les
llama inhibidores. El uso de inhibidores es muy importante en la industria farmacéutica y
en la industria alimenticia ya que al hacer más lentas las reacciones evitamos la
formación, durante un tiempo determinado, de sustancias o productos indeseables que
hacen que tanto los medicamentos como los alimentos se descompongan rápidamente.
En la industria alimenticia a estos inhibidores se les llama conservadores. Estos
pertenecen a un grupo de sustancias llamadas aditivos que suelen agregarse a los
alimentos procesados para mejorarlos.
Como ves, existen múltiples factores que aceleran o retardan la velocidad de reacción,
por lo que, a través del desarrollo del tema “Factores que afectan la cinética enzimática”
podrás analizar el empleo de enzimas en las biotransformaciones y describir la influencia
de dichos factores fisicoquímicos.

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Biotransformaciones
1.3.1. Especificidad
Tal como se mencionó en la introducción del tema, la velocidad de una biotransformación,
catalizada por enzimas, se ve modificada por diversos factores fisicoquímicos, entre los
que se encuentra la especificidad.
Los biocatalizadores son específicos para un determinado tipo de sustrato, o bien de

reacción.
Cuando la enzima sólo puede actuar sobre un tipo de sustrato, se dice que muestra
especificidad absoluta. Si puede actuar sobre sustratos con estructuras muy similares, se
dice que muestra especificidad relativa.
De acuerdo a Rebolledo, L. y Rebolledo, I. (s.f.), la especificidad está determinada por el

sitio activo de la enzima, es decir, el sector de la molécula que contiene los grupos
funcionales particulares que le permiten unirse específicamente con el sustrato.
Generalmente el sitio activo se encuentra en una grieta, en una leve depresión en la
superficie de la molécula proteica. La geometría del sitio activo está estrechamente
relacionada con la conformación tridimensional de la molécula del sustrato.
Las enzimas aceleran las reacciones alterando la conformación de sus sustratos para que
logren llegar al estado de transición. El modelo más simple para entender esta interacción
enzima–sustrato es el modelo de llave-cerradura, en el cual el sustrato encaja
perfectamente en el sitio activo de la enzima.
En muchos casos, las conformaciones tanto de la enzima como del sustrato son
modificadas cuando logran unirse: es el llamado modelo de encaje inducido. Esta
alteración de las conformaciones hace que logren llegar más rápido al estado de
transición.
En la siguiente figura 13 se puede observar que el sitio activo ocupa un área

relativamente pequeña de la superficie de la molécula de enzima. Esto significa que una
pequeña porción de la molécula de enzima participa realmente en la catálisis. Las otras
regiones de la superficie de la enzima pueden permitir la unión con otras moléculas
involucradas en la regulación de la actividad enzimática.

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Biotransformaciones
Modelo de llave-cerradura Modelo de encaje inducido
Figura 13. Modelos de especificidad enzimática. Fuente: Luengo, L., s.f.
1.3.2. Desnaturalización
Otros de los factores que afectan la actividad enzimática es la temperatura. Los aumentos
de temperatura aceleran las reacciones enzimáticas, por cada 10°C de incremento, la
velocidad de reacción se duplica. Sin embargo, cuando la temperatura es muy elevada,
dichos biocatalizadores se desnaturalizan, es decir, sufren un cambio en su estructura,
por lo que se observa pérdida de actividad catalítica hasta la anulación.
Otros factores que intervienen en esta modificación son: el pH, los cambios de
concentración, la velocidad de agitación o la presencia de agentes desnaturalizantes
(figura 14).

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Biotransformaciones
Figura 14. Desnaturalización. Fuente: Reyes, E. J., 2013.
Se puede concluir que existe pérdida o disminución de la capacidad catalítica de las

enzimas, ya que al modificarse su estructura, la conformación del sitio activo también se
ve alterada.
1.3.3. pH
Los aminoácidos que forman a las enzimas están ionizados, es decir, se encuentran
cargados positiva o negativamente, dependiendo el pH del medio. Los biocatalizadores al
contener ambas cargas a lo largo de su cadena, experimentan fuerzas de atracción y
repulsión que permiten el mantenimiento de la estructura tridimensional de la proteína.
Cualquier modificación del pH, por encima o debajo del óptimo, afecta drásticamente la
actividad enzimática.
De acuerdo a Merino, P. J. y a Noriega, B. M. J. (s.f.), dependiendo del pH del medio en el

que se encuentren las enzimas pueden no tener carga, o por el contrario estar cargados,
bien positiva o negativamente. Estas cargas sirven para estabilizar la conformación
natural de la proteína y cuando el pH las cambia, también se modifica la estructura,
llevando en último extremo a la desnaturalización de la proteína, y en el caso de las
enzimas a la pérdida de actividad.

21
Biotransformaciones
Dependiendo del medio dónde deba ejercer

su acción catalítica, cada enzima tendrá su
conformación más adecuada, y por lo tanto su
máxima actividad, alrededor de un valor
concreto de pH, que recibe el nombre de pH
óptimo. El cambio, bien sea hacia valores
más altos o más bajos provocará una
disminución de la actividad (figura 15).
Figura 15. Gráfica de pH óptimo para dos
enzimas. Fuente: Luengo, L., s.f.
1.3.4. Temperatura
La velocidad de una reacción enzimática varía al aumentar la temperatura. Esto es, la
velocidad de una reacción enzimática se incrementa al aumentar la temperatura dentro de
un determinado rango, alcanzando un valor máximo a la denominada temperatura
óptima. A valores superiores la actividad disminuye debido a que el enzima, como
cualquier otra proteína, sufre procesos de desnaturalización y, por lo tanto, de inactivación
(Tena, A. M. y Jorrín, N. J. V, s.f.) (figura 16).
Figura 16. Gráfica de temperatura óptima. Fuente: Luengo, L., s.f.
1.3.5. Inhibición
La actividad enzimática disminuye por acción de sustancias que se unen fuertemente al
sitio activo y bloquea la entrada del sustrato. Dichas sustancias reciben el nombre de
inhibidores, (figura 17) los cuales pueden ser:

22
Biotransformaciones
Figura 17. Efecto del inhibidor en la actividad enzimática. Fuente: Luengo, L., s.f.
a) Irreversibles: se enlazan permanentemente a la enzima con lo que la inhibición

es completa. Los inhibidores reversibles se unen covalentemente a la enzima con
lo cual resultan muy difíciles de eliminar.
b) Reversibles: se enlazan a la enzima pero no permanentemente con lo que la

inhibición es transitoria. Los inhibidores reversibles se pueden eliminar
normalmente mediante diálisis o cambios en el pH o en la disolución tampón. Hay
tres formas principales de inhibición reversible: competitiva, no competitiva y
acompetitiva.
De acuerdo a UPCT (2008), un inhibidor

competitivo (figura 18) normalmente es
similar a la enzima en tamaño y forma por
lo que compite por la enzima con el
sustrato al unirse a la enzima por el
mismo centro activo. La velocidad de
reacción se reduce porque baja la
proporción de moléculas unidas al
sustrato. Cuanto más inhibidor (I) hay
presente, más complejo enzima-inhibidor
se forma y menos producto se forma. Figura 18. Inhibición competitiva. Fuente:
Donoso, J., 2006.

23
Biotransformaciones
El nivel de inhibición real que causa un inhibidor competitivo depende de las

concentraciones relativas de inhibidor [I] y de sustrato [S]. Ambas sustancias compiten por
la enzima, a bajas concentraciones de I, la inhibición puede vencerse añadiendo una gran
cantidad de S con lo que aumenta la cantidad de complejo enzima-sustrato sobre el
complejo enzima-inhibidor. Ya que es necesario añadir más sustrato para vencer la
inhibición, km será mayor. Matemáticamente la ecuación para una cinética Michaelis–
Menten con inhibición competitiva es:
𝑉𝑚𝑎𝑥 [𝑆]
𝑣=
[𝑆] + 𝑘𝑚 (1 + [𝐼]/𝑘𝑖 )
En la inhibición no competitiva (figura

19), tanto el sustrato como el inhibidor se
enlazan a la enzima pero en sitios activos
diferentes.
El enlace de I ejerce un efecto sobre el

centro activo probablemente afectando a
la estructura de la enzima que ya no
funciona tan eficientemente. En
consecuencia Vmax se altera pero no se
Figura 19. Inhibición no competitiva. Fuente: altera km (UPCT, 2008).
Donoso, J., 2006.
La expresión matemática para el mecanismo Michaelis-Menten para este tipo de

inhibición es:
𝑉𝑚𝑎𝑥 [𝑆]
𝑣=
([𝑆] + 𝑘𝑚 )(1 + [𝐼]/𝑘𝑖 )
En la inhibición acompetitiva (figura 20) el inhibidor se enlaza al centro activo pero solo
después de que el sustrato lo haya hecho y, por tanto, el inhibidor y el sustrato no
compiten.

24
Biotransformaciones
De esta manera, aunque todo el sustrato esté

saturando la enzima y toda la enzima esté como
complejo enzima-sustrato, el inhibidor puede
enlazarse produciendo un complejo inactivo
enzima-sustrato-inhibidor.
Como el inhibidor solo se une al complejo

enzima-sustrato estimula la formación del
complejo enzima-sustrato y, por tanto,
incrementa la unión del sustrato a la enzima,
disminuyendo km. Sin embargo, el complejo
enzima-sustrato-inhibidor no conduce a Figura 20. Inhibición acompetitiva.
productos y Vmax disminuye (UPCT, 2008). Fuente: Donoso, J., 2006.
1.3.6. Inmovilización de enzimas
La inmovilización de enzimas es un proceso en el que se confina o localiza a la enzima

en una región definida del espacio, para dar lugar a formas insolubles que retienen su
actividad catalítica y que pueden ser reutilizadas repetidamente (Arroyo, 1998).
Tras una inmovilización, la actividad de los biocatalizadores puede disminuir e incluso

perderse por:
 Impedimento del paso de sustrato al centro activo por bloqueo durante la unión
al soporte.
 Los grupos reactivos del soporte reaccionan con algún grupo del centro activo
de la enzima esencial para la actividad catalítica.
Durante la unión al soporte se puede originar cambio en la estructura
tridimensional de la enzima.
 Las condiciones del proceso pueden causar desnaturalización.

25
Biotransformaciones
Figura 21. Simulación del efecto de la inmovilización en la actividad enzimática. Fuente: Tripod,
s.f.
De acuerdo a la figura 21, la enzima puede desnaturalizarse por reactivos o productos

involucrados en el procedimiento de inmovilización (formación de la matriz de
atrapamiento, reacción para el enlace covalente o reacciones de entrecruzamiento;
esquema 1).
Las condiciones de inmovilización pueden conducir a la desnaturalización o a la

desactivación (Esquema 2).
La desactivación enzimática puede causarse por un grupo reactivo en el sitio activo que
participa en la reacción de enlace (Esquema 3).

26
Biotransformaciones
Las fuerzas de enlace pueden mantener la molécula enzimática en una configuración

inactiva (cambios conformacionales; Esquema 4).
La orientación de la molécula de enzima unida al soporte puede impedir el acceso del

sustrato al sitio activo, o la liberación del producto (efectos estéricos; Esquema 5).
Para seguir documentándote y comprendiendo el subtema, te

recomendamos realizar la lectura del documento Enzimas:
fundamentos que es un fragmento del libro Bioquímica. Texto y
Atlas de Koolman (2004), en el que encontrarás información
relacionada con la catálisis enzimática y su dependencia con la
temperatura, presión, pH, fuerza iónica y la concentración de
sustratos, como factores e inhibidores más importantes.
Puedes continuar con el estudio de la liga:

http://www.lourdesluengo.es/animaciones/unidad8/inhibicion_enzi
matica.swf, en la que observarás como se efectúan las
inhibiciones competitivas y no competitivas.
También, puedes revisar el texto Enzimas II en el apartado de Inhibición enzimática. En el

cual podrás encontrar los diversos tipos de inhibición e inhibidores, así como su
identificación a través del modelo de Lineweaver-Burk.
Finalmente, te recomendamos realizar la lectura y análisis del artículo Inmovilización de

Enzimas. Fundamentos, Métodos y Aplicaciones de Arroyo (1998). En esta información
encontrarás que la inmovilización de enzimas permite una mejora significativa de su
estabilidad, lo que hace posible su empleo en la industria para la elaboración de
productos químicos, farmacéuticos, alimenticios; y otras muchas aplicaciones. En esta
revisión se analizan los diferentes métodos de inmovilización de enzimas, y el efecto
sobre las propiedades catalíticas y la estabilidad de los biocatalizadores obtenidos.
Actividades
La elaboración de las actividades estará guiada por tu docente en línea, mismo
que te indicará, a través de la Planeación didáctica del docente en línea, la dinámica
que tú y tus compañeros (as) llevarán a cabo, así como los envíos que tendrán que
realizar.
Para el envío de tus trabajos usarás la siguiente nomenclatura: BIB1_U1_A1_XXYZ,

donde BIB1 corresponde a las siglas de la asignatura, U1 es la etapa de conocimiento,

27
Biotransformaciones
A1 es el número de actividad, el cual debes sustituir considerando la actividad que se

realices, XX son las primeras letras de tu nombre, Y la primera letra de tu apellido
paterno y Z la primera letra de tu apellido materno.
Autorreflexiones
Para la parte de autorreflexiones debes responder las Preguntas de Autorreflexión
indicadas por tu docente en línea y enviar tu archivo. Cabe recordar que esta actividad
tiene una ponderación del 10% de tu evaluación.
Cierre de la unidad
A lo largo de la unidad abordaste aspectos relacionados con las biotransformaciones y el
modo en que son catalizadas para incrementar o disminuir la velocidad de la reacción.
De esta forma, has logrado:
 Identificar el tipo de reacción catalizada de acuerdo a clasificación enzimática.

 Describir el mecanismo enzimático relacionado con el proceso de catálisis.
 Analizar los factores de influyen en la actividad enzimática a través de modelos
matemáticos.
Esto te prepara para aplicar los conocimientos adquiridos en el diseño de biorreactores, a

fin de identificar el modo en qué las biotransformaciones son catalizadas y cuáles son los
parámetros fisicoquímicos que deberás cuidar para el correcto escalamiento de dichos
dispositivos.

28
Biotransformaciones
Para saber más
Puedes consultar el video realizado por González et al. (2010), de Investigadores del 4to.
Grado de PEDECIBA Química. El propósito de este documental es profundizar en el
concepto de biocatálisis, sus aplicaciones, usos y fuentes de diversas enzimas con fines
tecnológicos
(http://www.youtube.com/watch?feature=player_detailpage&v=VgqJ88vBc2E).
Posteriormente, es recomendable que consultes el video desarrollado por el Instituto de

Biotecnología de la UNAM, campus Morelos (2009), en el que se presenta como la
biocatálisis es importante para reducir, en el ambiente, los impactos negativos
ocasionados por sustancias provenientes de diversos procesos industriales
(http://www.youtube.com/watch?v=kXyCaS6HQ7g&feature=player_detailpage).
Enseguida puedes consultar el problemario propuesto por el Departamento de Bioquímica

y Biología Molecular de la Universidad de Alcalá (2010), en que se podrás visualizar y
analizar paso a paso la resolución de problemas relacionados con la ecuación de
Michaelis-Menten, y el cálculo de las constantes cinéticas km y Vmax
(http://www2.uah.es/sancho/farmacia/problemas%20cinetica%20enzimatica%2010-
11%20con%20respuestas.pdf).
La consulta de la liga: http://csm.jmu.edu/biology/courses/bio220/aotw3.html en el

apartado “The model/kinetics_model.xls” de Jonathan Monroe (2004), te permitirá
descargar los cálculos en formato Excel de cinética enzimática, que te ayudará a
manipular el gráfico representativo de la ecuación de Michaelis-Menten; podrás observar
cómo se modifican los parámetros de km y Vmax, si manipulas los valores de la
concentración inicial.

29
Biotransformaciones
Fuentes de consulta
Básicas:
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Cantabria. Recuperado de: http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/fisiologia-
general/materiales-de-clase-1/tema-1.-introduccion-al-estudio-de-la-
fisiologia/Tema%202B-Bloque%20I-Enzimas.pdf
Rebolledo, L., Rebolledo, I. (s.f.). Enzimas. Recuperado de:

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20DE%20MICHAELIS-%20MENTEN.pdf

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Biotransformaciones
Complementarias:
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Koolman y Rohm. (2004). Enzimas: fundamentos. Bioquímica. En: Texto y Atlas. 3era.
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Concepts-and-Green-Applications_166415.html

33

Unidad1 Biotransformaciones

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Programa de la asignatura:

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La respuesta a esta pregunta tiene fundamento en las biotransformaciones, que son

En el caso particular de las reacciones químicas orgánicas, estos biocatalizadores

¿Sabías que las enzimas son importantes en los procesos industriales?

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Otra enzima de amplia aplicación industrial es la lactasa, la cual se emplea para la

Estos equipos proveen a los microorganismos, los requerimientos necesarios para su

El estudio de esta unidad te permitirá:

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 Diferenciar entre las seis clases principales de enzimas: oxidorreductasas,

Analizar el empleo de enzimas dentro de la biocatálisis y

1.1. Concepto de biotransformación

Las biotransformaciones son aquellos procesos que emplean biocatalizadores (enzimas)

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Un ejemplo de biotransformación tiene lugar cuando la leche se almacena en bolsas

Figura 3. Producción de queso. Fuente: emverde, s.f.

A través del desarrollo del presente tema comprenderás la importancia de la biocatálisis

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1.1.1. Procesos biocatalizados

La palabra biocatálisis proviene de dos términos: bio=vida y catálisis=acelerar. Dentro de

Por lo tanto, el objetivo de la biocatálisis es el uso de las enzimas y de dichas reacciones

Etapas de un proceso biocatalítico

•Elección del organismo a cultivar: este debe contener una cantidad

•Ensayos a nivel laboratorio: permite estudiar el comportamiento de los

•Escalado a nivel planta piloto: permite determinar los parámetros de diseño,

•Escalado a nivel planta industrial: se genera el producto de interés a gran

La naturaleza proteica de los biocatalizadores permite que las moléculas se degraden

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biocatalizadores no sólo se limitan al aspecto ambiental, sino también al desarrollo de

Para seguir documentándote y comprendiendo el subtema, es

1.1.2. Fundamentos de la biocatálisis

La forma más común de proporcionar dicha

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Figura 5. Biocatálisis de una reacción. Fuente: Luengo, L., s.f.

Figura 6. Formación de complejo enzima-sustrato. Fuente: Luengo, L., s.f.

De acuerdo a ITESCAM (s.f.), la actividad de algunas enzimas depende solamente de su

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Cofactor Sitio activo Coenzima

Figura 7. Holoenzima-apoenzima. Fuente: Pearson Education, 2006.

Las enzimas se clasifican, de acuerdo al tipo de reacción que catalizan, en:

 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de transferencia de electrones.

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La naturaleza proteica de los biocatalizadores permite que las moléculas se degraden

Es importante, para el control de un bioproceso, conocer aspectos fundamentales de los

1.2. Teoría de la catálisis enzimática

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Entonces… ¿Cómo se determina la velocidad con que se efectúa una reacción en

1.2.1. Cinética enzimática

El comportamiento característico de la mayoría de las enzimas se describe a través de

 Etapa 1. La enzima se une, a través del sitio activo, al sustrato, formando el

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Figura 9. Etapas de una reacción biocatalizada. Fuente: Biologíacelular-iq.blogspot.mx, 2010.

En la etapa 1 puede distinguirse que se forma el complejo enzima-sustrato, sin embargo,

𝑣1 = 𝑘1 [𝐸][𝑆] 𝐸𝑡𝑎𝑝𝑎 1: 𝑓𝑜𝑟𝑚𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝑑𝑒𝑙 𝑐𝑜𝑚𝑝𝑙𝑒𝑗𝑜 𝑒𝑛𝑧𝑖𝑚𝑎 − 𝑠𝑢𝑠𝑡𝑟𝑎𝑡𝑜

𝒗𝟐 = 𝒌𝟐 [𝑬𝑺] 𝐸𝑡𝑎𝑝𝑎 1: 𝑑𝑖𝑠𝑜𝑐𝑖𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝑑𝑒𝑙 𝑐𝑜𝑚𝑝𝑙𝑒𝑗𝑜 𝑒𝑛𝑧𝑖𝑚𝑎 − 𝑠𝑢𝑠𝑡𝑟𝑎𝑡𝑜

𝒗𝟑 = 𝒌𝟑 [𝑬𝑺] 𝐸𝑡𝑎𝑝𝑎 2: 𝑑𝑖𝑠𝑜𝑐𝑖𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝑑𝑒𝑙 𝑐𝑜𝑚𝑝𝑙𝑒𝑗𝑜 𝑒𝑛𝑧𝑖𝑚𝑎 − 𝑠𝑢𝑠𝑡𝑟𝑎𝑡𝑜

Dado que la concentración de enzima permanece constante a lo largo de la reacción, la

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[𝐸𝑇 ] = [𝐸] + [𝐸𝑆]

Despejando [E] de la expresión anterior, se tiene que:

[𝐸] = [𝐸𝑇 ] − [𝐸𝑆]

Sustituyendo la ecuación anterior en la expresión de 𝑣1 = 𝑘1 [𝐸][𝑆], se tiene: