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CICLO : 2016 – II
Las enzimas son sustancias químicas que puede fabricar el propio organismo
a partir de las proteínas o que se pueden adquirir a través de los alimentos.
Forman parte importante dentro de la alimentación diaria, al igual que las
vitaminas, los azúcares o los minerales, y sin ellas la vida no es posible, ya
que regulan todas las reacciones químicas del cuerpo humano. La industria
alimentaria ha sabido sacar un gran partido a las enzimas y así lo demuestra
el rápido desarrollo que en los últimos años ha tenido la enzimología en el
ámbito de la bioquímica de alimentos Las enzimas se relacionan con la
activación de otros nutrientes haciendo que estos sean más aprovechables
por el aparato digestivo. También ayudan en la destrucción de microbios
patógenos y regulan procesos químicos como la detoxificación, por lo que se
les atribuye un rol depurativo. No obstante, el contenido en enzimas de los
alimentos ha decrecido por el procesado, el refinado y los métodos de
conservación que hoy día se utilizan en la industria alimentaria. Los alimentos
frescos y fermentados son los más ricos en estas sustancias, que también se
utilizan en abundancia mediante la tecnología alimentaria en la elaboración y
conservación de alimentos, bebidas y productos nutracéuticos.
II. LA CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS.
Sin embargo, no todas las catálisis biológicas son llevadas a cabo por enzimas
proteicas. Existen moléculas catalíticas basadas en el ARN, como
las ribozimas y los ribosomas, esenciales para el splicing alternativo y
la traducción del ARNm, respectivamente. La principal diferencia entre las
ribozimas y las enzimas radica en el limitado número de reacciones que pueden
llevar a cabo las primeras, aunque sus mecanismos de reacción y sus cinéticas
pueden ser estudiados y clasificados por los mismos métodos.
Entonces:
[E]= [E]total-[ES]
Despejando [ES]
Rearreglando
Si regresamos a la ecuación de velocidad inicial y
sustituimos ES, obtenemos lo siguiente:
4. Por último si se considera que la [S] >> [E] (Figura A.1) la interacción de
S con E para formar ES no afecta significativamente la [S]. La enzima está
saturada de sustrato y
b. Calorimétricos
c. Fluorimétricos
Un ejemplo de estos ensayos es, una vez más, el uso de las coenzimas NADH
y NADPH. En este caso, las formas reducidas son fluorescentes y las oxidadas
no. Las reacciones de oxidación pueden, por tanto, ser seguidas por el descenso
de la intensidad de fluorescencia, y las de reducción por el aumento. 3 También
existen sustratos sintéticos que liberan un fluoróforo en reacciones catalizadas
por enzima, como por ejemplo el 4-metilumbeliferil-β-D-glucurónido para ensayar
la β-galactosidasa.
La actividad de la peroxidasa
Los genes de las peroxidasas humanas expresan una cadena ligera y una
cadena larga. La enzimas activas son un h El ser humano también sintetiza
la mieloperoxidasa. Esta enzima se utiliza en el sistema inmunitario con
funciones bactericidas.
El ensayo de la fosfatasa
La Fosfatasa Alcalina (FA) es una enzima que se encuentra en casi todos los
tejidos del cuerpo, pero es mayor su presencia en el hígado, las vías biliares y
los huesos.
La fosfatasa alcalina tiene una gran variedad de isoenzimas con leves diferencias
en su estructura, que sugieren diferentes orígenes por cada tejido (FA1 del
hígado, FA2 del hueso). Estas isoenzimas pueden ser cuantificadas por
separado si es necesario.
Una de las mayores fuentes de fosfatasa alcalina es el hueso por ello en los
niños y adolescentes con crecimiento óseo esta enzima está normalmente
elevada.
LA Α-AMILASA
La α-amilasa (alfa-amilasa) es una enzima que cataliza la hidrólisis de los
enlaces alfa-glucosídicos, de los polisacáridos alfa glucosídicos de alto peso
molecular, tales como el almidón y el glucógeno,
liberando glucosa y maltosa.2Es la principal amilasa encontrada en humanos y
otros mamíferos.3 También se encuentra presente en semillas que contienen
almidón como reserva alimenticia, y es secretada por muchos hongos.
Fisiología humana
Aunque se encuentra en muchos tejidos, la amilasa es más prominente en
el jugo pancreático y saliva, los cuales poseen cada uno su propia isoenzima de
α-amilasa humana. Estas enzimas tienen un comportamiento diferente en
el isoelectroenfoque, y pueden ser separadas en determinaciones
utilizando anticuerpos monoclonales. En los seres humanos, todas las formas de
amilasa se encuentran codificadas en el cromosoma 1.
Usos industriales
Véase amilasa para mayor información sobre los usos de la familia de las
amilasas en general.
Cuajos microbianos:
Las enzimas producidas por hongos como el Macor miehei, el Mucor pusillus y
la Endothia parasítica se pueden utilizar como cuajo en la elaboración de quesos.
En este caso, es importante saber si el cuajo bacteriano es o no termorresistente,
pues la acción del cuajo puede requerir una pasteurización a una temperatura
de hasta 75ºC, durante 10 minutos a un pH de 5.5 para ser inactivada en el
suero. En general, entre más bajo es el pH más alta es la temperatura necesaria
para inactivar la acción de este tipo de cuajos. Existen dentro de los cuajos
bacterianos los que son termolábiles y extra termolábiles que requieren menores
temperaturas para ser desactivados.
Cuajos genéticos:
Este tipo de cuajos contienen una alta concentración de quimosina (hasta 100%)
cuya acción proteolítica es menor por su mayor especificidad lo que resulta en
una cuajada mucho más firme y un suero mucho más claro y transparente
Esta enzima es particularmente útil al ser estable al calor, por lo que su acción
continúa durante las primeras etapas del cocinado. Finalmente, hay un grupo
amplio de enzimas que se utilizan para mejorar las características organolépticas
de ciertos alimentos y bebidas después de su procesado. Por ejemplo, las
lacasas se emplean para oxidar los polifenoles en el mosto o en el té
(responsables de su sabor y color posterior); las tanasas permiten eliminar el
elevado contenido en taninos (responsables de la aparición de precipitados) en
zumos, cervezas, vino y otras bebidas; y la naranginasa permite hidrolizar
aquellos compuestos amargos de algunos cítricos como el pomelo, sin que se
pierda el color natural de la fruta.