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Clase 04: 14/09/18

Cap. II: AGENTES BIOLÓGICOS USADOS EN BIOPROCESOS


ENZIMAS
Las enzimas son el otro grupo de agentes biológicos usando en las distintas industrias de
fermentación, producción d alimentos, medicamentos y sistemas de bioprocesos.
Las enzimas son el producto celular, más no la célula misma, es decir que las células son
retiradas luego de que hayan sido sintetizadas mediante técnicas de separación, haciendo
que la materia celular ya no actúe cuando se usa las enzimas.
Las enzimas pueden ser utilizados reiteradas veces, sin que esto conlleve a tener que
renovarse.
Químicamente las enzimas nos catalizadores biológicos que catalizan las reacciones
bioquímicas, pero estos catalizadores son altamente específicas que actúan sólo para un
sustrato más no con otras.

FUENTES DE LAS ENZIMAS


Las enzimas pueden ser de origen animal, vegetal o microbiano.
Las enzimas de origen vegetal son las que están presentes en plantas o partes de ellas,
que pueden ser proteasas o amilasas.
Las enzimas de origen animal son las que se obtienen de animales, o sus órganos o tejidos,
estas pueden ser lipasas, fosfatasas, etc. Normalmente son las tripsinas, quimiotripsinas,
Las enzimas de origen microbiano son las sintetizadas por microorganismos que pueden
ser hongos, bacterias, mohos. Estas enzimas son de mayor uso en las industrias, así como
otras aplicaciones como farmacia, medicina y medio ambiente.
ENZIMAS EXTACELULARES
Todas las enzimas son sintetizados por las células, en mayor o menor medida
especialmente para todos sus procesos fisiológicos, ya que todo debe estar catalizado por
ellas, pero otras enzimas son excretadas al medio, estas enzimas son las que se hace uso
ya que pueden desdoblar distintos sustratos, desde celulosas, hasta proteínas y azúcares.

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ESTABILIDAD DE LAS ENZIMAS
La principal restricción de uso de los biocatalizadores está en su complejidad y en su
labilidad por su arquitectura molecular, siendo está restrictiva para un uso indiscriminado.
La estabilidad básicamente está en función del medio circundante o el medio donde se
desenvuelve.
Las condiciones externas tales como la temperatura, pH, y otros compuestos exógenos a
la misma enzima pueden inactivar o incluso desnaturalizar.

Mucho se ha avanzado en desarrollar enzimas más estables y que su periodo de operación


en un sustrato no sea restringido por otros factores, una de las estrategias es el uso de
enzima de microorganismos extremófilos y de organismos mutantes y recombinantes
hechas en laboratorio haciendo uso de la ingeniería genética de manera que estas enzimas
obtenidas de esta manera sea más estables.

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Otra forma de asegurar es el uso de enzimas inmovilizadas ya que se reduce el contacto
molecular de la proteína con todo el medio haciendo que hay una especie de protección por
la capa inmovilizante.

LAS EXTREMOENZIMAS
Son producidos por microorganismo extremófilos, es decir que viven en condiciones
extremas, tales como temeperaturas altas, pH bajos o altos, concentraciones de sal y
azúcares.
Se denomina extremo enzimas porque trabajan bajo condiciones bastante críticas y que
pueden seguir catalizando en condiciones donde otras proteínas enzimáticas pueden
inactivarse o desnaturalizarse totalmente; esto es debido a las altas o bajas temperaturas,
pH por debajo o muy por encima del rango; sales, azúcares u otras condiciones
heterogéneas donde puede que haya dos o más condiciones extremas.
Este tipo de enzimas son bastante requeridos en muchas industrias, ya que a aparte de su
rango de trabajos extremos también tienen velocidades de conversión o cinética altas.

ENZIMAS INMOVILIZADAS
Las enzimas inmovilizadas son las que no tienen movilidad dentro del sistema del reactor,
se inmovilizan usando ciertas resinas o materiales capaces de encapsular a la proteína, de
manera que puedan actuar con el sustrato que fluye de manera continua y el producto se
obtiene de manera constante.
La inmovilización no solo facilita la reacción a gran escala en la industria sino que protege
de la desnaturalización y además su operación es más estable.
Formas de inmovilización:
1- Formación de enlaces transversales, basado en la polimerización de la molécula
enzimática. La unión de moléculas de cada enzima mediante reacción química con un
agente bifuncional formador de enlaces transversales como el glutaraldehído reaccionado
grupos amino con este reactivo.

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2. Unión de la enzima a un soporte
La unión puede ser por absorción, enlaces iónicos, o por enlaces covalentes.
Entre los soportes se tiene resinas de celulosa modificada, carbón activado, minerales de
arcilla, óxido de aluminio y perlas de vidrio.

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3. Inclusión de la Enzima
Este procedimiento consiste en la incorporación de una enzima en una membrana
semipermeable. Estas enzimas se pueden cerrar en cápsulas membranas semipermeables
como el acetato de celulosa.

ENZIMAS RECOMBINANTES
Usando el ADN(r) recombinante ha sido posible producir una gama de enzimas de gran
utilidad en distintos campos.
La producción de enzimas por microbiología industrial era ya un negocio floreciente antes
de la era del ADN recombinante, pero precisamente la I.G. (ingeniería genética) se adapta
perfectamente a los objetivos de mejora de esta biotecnología comercial, y empezó a
usarse de modo casi inmediato en cuanto estuvieron a punto las técnicas.
Bacillus, Aspergillus y Sacharomyces son tres especies de microorganismos bien
conocidas, su manipulación es segura, son de crecimiento rápido y producen grandes
cantidades de enzimas, generalmente mediante fermentación.
El medio de cultivo óptimo para estos microorganismos es igualmente bien conocido, lo que
reduce los costos de experimentación.
Aplicaciones y usos:
• En la industria alimentaria:
• Quimosina recombinante (rennina) para la elaboración de quesos. Muy empleada
en EE.UU y Gran Bretaña (90% de los quesos duros), sustityendo a la escasa
quimosina de terneros y a la biotecnológica tradicional obtenida de hongos
(Rhizomucor, Endothia parasitica). La quimosina recombinante se obtiene en
Kluyveromyces lactis y Aspergillus niger manipulados.
• Somatotropina bovina recombinante parece estimular la producción de leche de
vacas en los EE.UU. (aprobada por la FDA en 1994)

AGENTES BIOLÓGICOS MODIFICADOS


- MUTACIÓN
- TECNOLOGÍA DEL ADN r
- SELECCIÓN DENUENOS AGENTES OBTENIDOS POR INGENIERÍA GENÉTICA

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