UNIVERSIDAD ESTATAL DE BOLIVAR

FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS RECURSOS NATURALES Y DEL AMBIENTE

ESCUELA DE MEDICINA VETERINARIA_ZOOTECNIA

BIOQUIMICA II

TEMA: ANALISIS DE LAS PROTEINAS Y SUS COMPONENTES PARA

LA VIDA VEGETAL Y ANIMAL

AUTORES: KARINA SIZA

JONATHAN TOAPANTA

PROFESOR: WUILPER ZALDUMBIDE

GUARANDA 2018

1
I. TEMA: ANALISIS DE LAS PROTEINAS Y SUS
COMPONENTES PARA LA VIDA VEGETAL Y ANIMAL

2
II. RESUMEN

Las proteínas son de gran importancia tanto para la vida vegetal y animal, ya
que las proteínas son uno de los macronutrientes que más presentes se
encuentran en los alimentos junto con los hidratos de carbono y lípidos.
Las proteínas son elementos esenciales para el cuerpo ya que ayudan a realizar
el metabolismo, además contribuyen a la correcta formación, desarrollo y
renovación de todos los órganos y sistemas del organismo.
Las proteínas crean enzimas, queratina, energía, anticuerpos y aumenta el
sistema inmune y ayuda al crecimiento y desarrollo celular. En nutrición, las
proteínas son degradadas por la pepsina hasta convertirlos en aminoácidos libre
durante la digestión. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones
químicas en los animales. Y actúan como catalizadores, es decir, en sustancias
que sin consumirse en una reacción aumenta su velocidad.

3
III. ABSTRACT

Proteins are of great importance for both plant and animal life, since proteins
are one of the macronutrients that are most present in food along with
carbohydrates and lipids.
Proteins are essential elements for the body because they help to make the
metabolism, also contribute to the proper formation, development and renewal
of all organs and systems of the body.
The proteins create enzymes, keratin, energy, antibodies and increases the
immune system and helps cell growth and development. In nutrition, proteins
are degraded by pepsin to become free amino acids during digestion. Enzymes
are proteins that catalyze chemical reactions in animals. And they act as
catalysts, that is, in substances that, without being consumed in a reaction,
increase their speed.

4
 CAPITULO I

 OBJETIVOS
 JUSTIFICACION

5
1. INTRODUCCION

Las proteínas son biomoléculas formadas generalmente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno. Además, pueden contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Las proteínas desempeñan un papel de gran importancia en los seres vivos y son
las biomoléculas más variables y más diversas. Realizan una gran cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas,
transportadora.
La importancia de las proteínas es, en un primer análisis, cuantitativa:
constituyen el 50% del peso seco de la célula (15% del peso total) por lo que
representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua. Sin
embargo, su gran importancia biológica reside, más que en su abundancia en la
materia viva, en el elevado número de funciones biológicas que desempeñan,
en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular relación que las
une con los ácidos nucleicos, ya que constituyen el vehículo habitual de
expresión de la información genética contenida en éstos últimos.
Por lo tanto, las proteínas son cadenas formados de aminoácidos que se pliegan
tomando una forma tridimensional que le permite llevar a cabo miles de
funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada
organismo, en donde se especifica su función de aminoácidos y luego son
sintetizados por los ribosomas.

6
2. OBJETIVOS

2.1.GENERAL
 Dar a conocer las propiedades y sus componentes de las proteínas y su
efecto en los animales tanto monogástricos como poligástricos.

2.2.ESPECÍFICOS
 Investigar las funciones principales de las proteínas en el organismo
animal
 Estudiar los componentes y funciones que desempeñan las proteínas en la
vida animal.
 Determinar la importancia de las proteínas en los animales.

7
3. JUSTIFICACIÓN

La presente investigación se enfocará en estudiar las proteínas y sus

componentes en la vida animal y vegetal, así como su estructura química que es
de gran importancia para la vida. Debemos tener en cuenta que las proteínas
tienen un alto valor biológico la cual la hace muy importante dentro de la dieta
tanto de los seres humanos como la de los animales.
Las proteínas son de suma importancia en los animales al momento de ingerirlas
estas ayudan a su mantenimiento, crecimiento, reproducción y producción.
Es así que el presente trabajo permitirá dar a conocer las funciones que
desempeñan las proteínas dentro del organismo ya que las proteínas cumplen
diversas funciones que ayudan al desarrollo de los animales, así como en los
seres humanos ayuda en su crecimiento, también permitirá profundizar los
conocimientos, y enriquecer nuestro léxico.

8
 CAPITULO II

4. MARCO TEÓRICO

4.1. PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas desarrolladas por aminoácidos que están

fusionados por un tipo de enlaces distinguidos como enlaces peptídicos. El
orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada
persona. Todas las proteínas están compuestas por:

 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno

Y la mayoría también contiene además azufre y fósforo. Las proteínas suponen

aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están
presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente
todos los procesos biológicos que se producen (Revistas, 2018).

4.2.GENERALIDADES DE LAS PROTEÍNAS EN PLANTAS Y

ANIMALES

Las proteínas son los componentes principales de todas las células del cuerpo.
Son mucho más complejas que los carbohidratos y que las grasas. Las plantas
sintetizan las proteínas a partir de los materiales presentes en el aire y en el
suelo. Los animales no pueden sintetizar las proteínas a partir de esos
materiales, y deben obtenerlos a partir de las proteínas de las plantas o de otros
animales. Los animales excretan materiales de desecho que contienen muchos
compuestos nitrogenados los cuales durante los procesos de descomposición
realizados por las bacterias del suelo se convierten en compuestos solubles de
nitrógeno. Las plantas usan estos compuestos para la fabricación de más

9
proteínas completando un ciclo en la naturaleza. Una versión simplificada del
ciclo de nitrógeno La función principal de las proteínas en el cuerpo es la
construcción de nuevas células, el mantenimiento de células existentes y el
reemplazo de células viejas. Las proteínas son fuentes de energía en el cuerpo,
la oxidación de un gramo
de proteína produce cuatro calorías. Las proteínas son también necesarias para
la formación de varias enzimas y hormonas que se encuentran en el cuerpo
(Moni, 2008).

4.3. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS EN EL ORGANISMO

Las proteínas son un conjunto de aminoácidos las cuales tienen funciones dentro
de nuestra salud. Algunas de ellas son:

4.3.1. Estructural

Una de las funciones más importantes de las proteínas dentro de nuestro

organismo es servir como armazón y base de nuestros tejidos y órganos. Las
proteínas son esenciales para la construcción y reparación de los hueso y los
músculos, la piel, las uñas, los vasos sanguíneos, los pulmones, etc
(VidaNaturalia, 2018).

4.3.2. Sistema inmunológico

Los anticuerpos, que nos defienden de los agentes patógenos, son proteínas.
De hecho, se trata de un compuesto formado por una proteína y un glúcido
que se llama glucoproteína (VidaNaturalia, 2018).

4.3.3. Enzimas

Las enzimas, unos catalizadores bioquímicos absolutamente necesarios en

las reacciones fisiológicas del organismo, también son proteínas. Las
enzimas son las responsables de acelerar cualquier proceso químico dentro
de nuestro organismo y los últimos estudios científicos aseguran que la

10
 cantidad y eficiencia de enzimas dentro del organismo son factores
determinantes para la vida (VidaNaturalia, 2018).

4.3.4. Otros

La lista de funciones que realizan las proteínas para asegurarnos vida y salud
es muy larga. Por ejemplo, hormonas como la insulina o la melatonina son
proteínas. Otras, como la hemoglobina, intervienen en el transporte de
sustancias dentro del cuerpo. Otras proteínas permiten la contracción
muscular o participan en el correcto funcionamiento del sistema nervioso,
etc (VidaNaturalia, 2018).

4.4.COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas están formadas por 20 aminoácidos en configuración L.
Los aminoácidos a su vez están compuestos por carbono, hidrogeno, oxigeno,
nitrógeno y en algunos por azufre. Los aminoácidos se diferencian por sus
cadenas laterales (Cabrera, 2017).

Fig.N° 1

Fuente: Ana María Zúñiga Cordero

11
4.5. DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS
Físicas:
 Calentamiento
 Enfriamiento
 Tratamiento medico
 Presión hidrostática
 Radiación
Químicas:
 Ácidos
 Bases
 Metales

4.6.PROTEINAS COMPLETAS E INCOMPLETAS

4.6.1. Las proteínas completas o equilibradas

Son proteínas alimentarias que contienen los 9 aminoácidos esenciales en

concentración suficiente para cubrir las necesidades de los seres humanos y
animales (Fisionut, 2017).

4.6.2. Las proteínas incompletas (no equilibradas)

Son proteínas alimentarias deficientes en un aminoácido o más de los 9

aminoácidos esenciales (Fisionut, 2017).

4.7. NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEINAS

Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional

definida que pueden tener cuatro niveles de organización: primaria, secundaria,
terciaria, cuaternaria (Castaños, 2015).

4.8.ESTRUCTURA PRIMARIA

En la secuencia lineal de aminoácidos que integran una proteína es decir la

cantidad y el tipo de aminoácidos que la forman y el orden que se encuentran
unidos.

12
La estructura primaria de las proteínas está determinada en la información
genética y los enlaces que se mantienen su estabilidad son enlaces peptídicos.
La comparación de la secuencia de distintas proteínas permite establecer
relaciones evolutivas entre especies.

La estructura primaria de las proteínas es lineal y se convierten en

tridimensional al plegarse. (Blog de Enrique Castaños, 2015)

4.9. ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la organización regular y periódica en el espacio de las cadenas polipéptidos

en una dirección.

El plegamiento característico de este tipo de organización está determinado por

la secuencia de aminoácidos y la rigidez del enlace peptídico, que solo posibilita
giros en torno a los enlaces sencillos. La estabilidad de esta estructura es posible
gracias a los puentes de hidrogeno que se establecen en los grupos aminos y
carboxilos (Blog de Enrique Castaños, 2015).

4.10. ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria define la forma tridimensional que adquiere una cadena

poli-peptídica, es decir al modo en que una proteína se encuentra plegada al
espacio

La estructura tridimensional tiene la función de la proteína. En ella se pueden

identificar agrupaciones de tamaño menos denominadas dominios. Los
dominios tienen la función propia de una proteína.

En la conformación espacial de una proteína influye la tendencia de las cadenas

laterales hidrófobas de los aminoácidos a mantenerse en el interior de la
proteína, adoptando la forma tridimensional más estable en el medio. La
proteína puede sufrir cambios de conformación en el desempeño de su función
y en la regulación de su actividad.

13
La estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces que se establecen entre
determinados grupos de las cadenas laterales.

4.10.1. Enlaces o puentes de hidrogeno

Entre las cadenas laterales de aminoácidos polares sin carga. Son de vital
importancia debido a su abundancia.

4.10.2. Atracciones electrostáticas

O interacciones entre grupos de carboxilos, y amino de aminoácidos ácidos

y básicos.

4.10.3. Atracciones hidrofóbicas de Van Der Waals

Entre radicales alifáticos y aromáticos de las cadenas laterales de los

aminoácidos apolares.

4.10.4. Puentes disulfuro

Enlaces covalentes s-s más fuertes que los anteriores entre dos grupos
SH-de dos cisteínas

4.10.5. Enlaces coordinados

Entre cationes de metales de transición y la proteína (Blog de

Enrique Castaños, 2015).

4.11. ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura cuaternaria hace referencia a la asociación de protomeros para

formar la proteína biológicamente activa.

Los protomeros pueden unirse débilmente entre si a través de enlaces de

hidrogeno o fuerzas de Van Der Waals y en algunos casos, aunque no es
habitual esta unión puede establecerse mediante puentes disulfuro.

14
Esta estructura solo la presenta las proteínas oligomericas que contienen dos o
más cadenas polipeptídicas iguales o no, cada una de las cuales posee su propia
estructura secundaria y terciaria

Así en la queratina del pelo se forman tres hebras y cada una de las hebras están
constituidas por un arrollamiento de α-hélice. Por su parte las cuatro cadenas
polipeptídicas globulares de la hemoglobina se encajan y adopta una
disposición aproximadamente tetraédrica, que constituye la estructura de la
hemoglobina. En un nivel superior encontraríamos la asociación entre proteínas
y moléculas no proteicas como glúcidos, lípidos y ácidos nucleicos. (Blog de
Enrique Castaños, 2015)

Fig. N°2

Fuente: Jesús Navas Méndez

15
4.12. PROTEÍNAS ANIMALES Y VEGETALES

Es viable hacer una separación entre las proteínas conseguidas a través de

productos de origen animal y de origen vegetal. A continuación, se hablará de
cada una de ellas.

4.13. PROTEÍNAS DE ORIGEN ANIMAL

Palpablemente, los animales tienen un código genético mucho más semejante

al nuestro que los vegetales y, por lo tanto, la cantidad de aminoácidos que
sujetan sus proteínas es muy equivalente a la de las nuestras. Por tanto, se piensa
que estas tienen un valioso valor biológico. De hecho, la carne animal tiene
todos los aminoácidos que necesita nuestro organismo y en los conjuntos justos
en que los hacen falta.

Sin embargo, ha tenido probado que las proteínas de origen animal consiguen
llegar a crear trastornos de salud ya que acidulan el sistema al ser metabolizadas
y forman residuos nitrogenados nocivos.

En este sentido hay que expresar que, cuando el organismo no puede hacer
frente a tantas proteínas animales, las convierte en urea para su expulsión, un
proceso que puede acabar dañando a los riñones. Conjuntamente, el consumo
excesivo de estos alimentos se vincula con enfermedades cardiovasculares e,
inclusive, el cáncer. (Sánchez, 2016)

4.14. PROTEÍNAS DE ORIGEN VEGETAL

Los vegetales igualmente son magníficas fuentes de aminoácidos. A pesar de

ello, la complicación radica en que no disponen de la cantidad suficiente ni la
proporción conveniente. Por ello, para lograr proveer al organismo de todos los
aminoácidos que requiere a través de estos alimentos, es preciso combinar
varios tipos. Por ejemplo, una comida compuesta por un 75% de cereales y un
25% de legumbres suministrará al cuerpo de todas las proteínas que necesita
para llevar a cabo sus funciones. (Sánchez, 2016)

16
4.15. TIPOS DE PROTEÍNAS

Las proteínas son las macromoléculas que más predominan dentro la célula.
Cada una de ellas posee una ocupación específica, pero no todas son similares,
por ello tienen una clasificación, que establece los diferentes tipos de proteínas.
Esta clasificación es útil para relacionarlas con la función que desempeñan
(INNATIA Blogs, 2017).

4.16. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS POR SU

COMPOSICIÓN QUÍMICA
4.16.1. Proteínas simples:

Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo originan aminoácidos.

4.16.2. Proteínas complejas

Son aquellas que, al hidrolizarse, provocan aminoácidos y otros

compuestos orgánicos e inorgánicos. Estas logran ser: metalproteínas,
nucleoproteínas y fosfoproteínas.

4.17. POR SU CONFORMACIÓN

De acuerdo a su representación, las proteínas pueden dividirse en dos clases:

Proteínas fibrosas: Son aquellas que están desarrolladas por cadenas

polipeptídicas, constituyendo estructuras macizas llamadas fibras. Por ejemplo,
tenemos:

La fibroína

Es procedente por insectos, sobre todo por las arañas y el gusano de seda.

El colágeno

Establece el componente proteico importante del tejido conectivo.

17
La queratina

Se la puede encontrarla en las uñas, garras, pico, pezuñas, cuernos, pelo, lana,
y en capa externa de tu piel.

La elastina

Le suministra elasticidad a tu piel y a los vasos sanguíneos.

Proteínas globulares. Están desarrolladas por cadenas polipeptídicas que

acogen una forma esférica. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos, hormonas. La
mayoría de las proteínas que conocemos, pertenecen a esta clase. Realizan
funciones estructurales y mecánicas, actuando como: (INNATIA Blogs, 2017)

Enzimas

Hormonas

Varios de estos mecanismos son proteínas, capaces de regular diversas

funciones celulares, relacionadas con el metabolismo y la reproducción.
Ejemplos son la insulina, el glucagón y la tiroxina.

Proteínas transportadoras y receptores de membrana

Por ejemplo, la hemoglobina.

Proteínas transportadoras de triglicéridos, ácidos grasos y oxígeno en la

sangre

Son responsables, entre otras funciones de la convulsión de las fibras

musculares.

Inmunoglobulinas o anticuerpos

Son glicoproteínas que examinan antígenos mencionados en la superficie de

virus, bacterias y otros agentes infecciosos.

18
Proteínas de reserva

Un ejemplo de las proteínas de reservas son la ferritina, que acumula hierro en

el interior de las células y la caseína de la leche, que actúa como una reserva de
aminoácidos.

4.18. POR SU SOLUBILIDAD

Por su solubilidad tenemos diferentes disolventes como el agua, la sal y el

alcohol

Fig.N°3

Fuente: investigadora (anónimo)

19
Alimentos con proteínas

Fuentes de origen animal

 Carne vacuna
 Carne de cerdo
 Leche
 Pescado
 Huevos
 Queso
 Yogur
 Manteca
 Huevos

Fuentes de origen vegetal

 Soja
 Frijoles
 Legumbres
 Germen de trigo
 Quinoa
 Almendras
 Avellanas
 Nueces
 Maní
 Mantequilla de maní
 Semillas de girasol
 Nueces
 Tofu

4.19. DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas no pueden ser utilizadas tal y como se presentan en los alimentos
que ingerimos ya que, sin un proceso metabólico, las expulsaríamos tal y como

20
entran. Para poder aprovecharlas como nutrientes y disponer de los aminoácidos
que el organismo necesita para construir sus propias proteínas, el sistema
digestivo ha de realizar complicados procesos que descompongan las proteínas,
asimilen los aminoácidos y eliminen los residuos que no sirven para nada.

El primer paso para descomponer las proteínas ingeridas con los alimentos se
produce en el estómago, gracias a una enzima llamada pepsina. Para trabajar de
manera eficaz, esta enzima necesita un entorno muy ácido. Este entorno ácido
se consigue gracias a unas glándulas gástricas que secretan ácido clorhídrico,
que acidifica el jugo gástrico permitiendo así la descomposición de las
proteínas. Más tarde, en el intestino delgado, el páncreas secreta otras enzimas
que terminan de descomponerlas en aminoácidos listos para ser absorbidos
(Naturalia, v. 19 de julio de 2018).

Fig. Nº4

Fuente: Blog (digestión de proteínas en Rumiantes)

21
4.20. EL SISTEMA DIGESTIVO DE LOS MONOGÁSTRICOS

En el aparato digestivo se dividen las enzimas que catalizan la hidrólisis de los

principios contiguos contenidos en los alimentos ingeridos; se origina así la
liberación y absorción de los nutrientes comprendidos en la ración de los
animales.

En los monogástricos la insalivación de los alimentos tiene una función

importantemente lubrificante. Por el esófago llegan los alimentos al estómago
donde se segrega el jugo gástrico que sujeta pepsina, ácido clorhídrico (asegura
un pH 2.0 óptimo para la operación de la pepsina, asimismo de ejercer una labor
antiséptica al destruir la mayor parte de los microorganismos del alimento),
lipasa (poco activa porque precisa un pH básico), y mucina (protege a la mucosa
gástrica del ataque de la pepsina). (Nutricion Animal, 2004)

La mezcla de alimento y jugo gástrico pasa al intestino delgado donde se

segrega el jugo pancreático (con amilasa, proteasas, y lipasa), el jugo entérico
(con peptidasas y sacaridasas, y bicarbonato y fosfato que neutralizan el ácido
clorhídrico del jugo gástrico: el pH del intestino delgado es casi neutro), y la
bilis (que emulsiona y saponifica las grasas, facilitando su hidrólisis).
(Nutricion Animal, 2004)

Las hidrólisis enzimáticas que suceden en el duodeno permiten la libertad de

los nutrientes. En el estómago se absorben minerales, vitaminas, agua y ciertos
medicamentos; no se absorben más nutrientes porque estos aún no han sido
liberados de los alimentos. En el duodeno y yeyuno se absorbe el mayor
aumento de nutrientes: glucosa, ácidos grasos, glicerina, aminoácidos,
vitaminas, minerales y agua. Es transcendental tener en cuenta que los
mamíferos logran absorber durante las primeras horas de vida, por pinocitosis
(sin hidrolizarlas a aminoácidos), las moléculas completas de inmunoglobulinas
del calostro (Nutricion Animal, 2004) .

22
Fig. N°5

Fuente: Esquema del aparato digestivo de los monogástricos

4.21. LA DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS EN ANIMALES

Las proteínas están desarrolladas por aminoácidos incorporados por el grupo

amino y el grupo ácido. La proteína del alimento es hidrolizada hasta
convertirlos en aminoácidos por la acción de varias proteasas que actúan en el
estómago (pepsina) y en el intestino delgado (tripsina, quimotripsina y
carboxipeptidasa pancreáticas, y amino peptidasa y di peptidasa del jugo
entérico).

La renina del jugo gástrico de los animales lactantes hidroliza la caseína de la

leche. Los aminoácidos liberados son absorbidos en el duodeno. (Nutricion
Animal, 2004)

23
Fig. N°6

Fuente: Blog (digestión de proteínas en animales)

4.22. ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS

Los animales no constriñen las proteínas como tales sino los aminoácidos que
las componen para sintetizar sus propias proteínas. La mayoría de los
aminoácidos se ingieren en forma de proteínas, y sólo ellos consiguen
incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Para ello, las proteínas y
péptidos ingeridos soportan un proceso de degradación hidrolítica por medio de
enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado)
en el tracto gastrointestinal. Posteriormente de la acción de las enzimas los
aminoácidos permanecen libres y son absorbidos y transportados a la corriente
sanguínea por medio de la que llegan al hígado donde transcurre parte de su
metabolismo y luego se distribuyen.

24
Las proteínas endógenas también se degradan después de un tiempo y obtienen
unas señales que van a mostrar a las enzimas de degradación cuando deben
comenzar su proceso.
Los aminoácidos libres que proceden de este proceso de digestión de las
proteínas son absorbidos por las paredes del intestino y transportados por medio
del sistema porta-hepático. Una vez que llegan al hígado, a través de la corriente
sanguínea, son distribuidos por las células para su posterior utilización.

Las enzimas que intervienen en la digestión proteica están presentes en los

respectivos órganos en forma de unos precursores inactivos denominados
zimógenos que por acción del ácido clorhídrico estomacal pierden parte de su
molécula transformándose en la enzima propiamente activa. Así, por ejemplo,
el pepsinógeno, precursor de la pepsina es un péptido con un peso molecular
aproximado de 42000, que por la acción del ClH se transforma en pepsina que
tiene un peso molecular de 34000. A nivel estomacal, en un medio muy ácido
(pH 1,8-2), actúa la pepsina que es fuerte en la liberación de triptófano,
fenilalanina, tirosina, metionina y leucina.

Ya en el intestino delgado a pH alcalino (7-8-9) intervienen los enzimas

pancreáticos: Tripsina con acción sobre arginina y lisina, quimiotripsina con
acción sobre metionina y aminoácidos aromáticos, elastasa que libera
preponderantemente aminoácidos alifáticos y las carboxipeptidasas A y B que
actúan a nivel de aminoácidos aromáticos y arginina y lisina respectivamente.
También en el intestino intervienen las amino peptidasas sobre los aminoácidos
que tienen un grupo NH2 libre.

La absorción se realiza a nivel de la mucosa intestinal gracias a las peptidasas

que absorben péptidos y liberan aminoácidos. Colaboran activamente en el
transporte a través de las membranas los iones sodio y la vitamina B6
(piridoxina). Únicamente los aminoácidos libres de la mucosa intestinal pasan
a la sangre portal hasta recalar en el hígado.

25
Estos procesos se ven favorecidos por el tratamiento térmico y por el conjunto
de proteínas que contiene el alimento que estimula a las proteasas. Si bien un
tratamiento térmico excesivo reduce el valor de las proteínas de la ración por la
reacción de Maillard por la cual los grupos aldehídos de los azúcares se unen a
los grupos amino de los aminoácidos formando complejos inutilizables.
También existen inhibidores de las proteasas que están presentes en las
proteínas de determinadas semillas crudas como en el caso de la soja, las más
importantes inhiben la actividad de la tripsina y quimotripsina. Suele tratarse de
proteínas termolábiles por lo que tratamiento térmico moderado hace que
desaparezcan (Bogota, 2016).

Fig. N°7

Fuente: Blog Nutri Numpa (Digestión, absorción y metabolismo de proteínas)

4.23. METABOLISMO PROTEICO EN MONOGÁSTRICOS

Los procesos de síntesis y degradación de proteína en el organismo animal son

simultáneos. Se puede pensar que existe un pool de aminoácidos en el
organismo que está en constante renovación.

26
Fig. N°8

Fuente: Blog, bioquimica2domedicina(Digestión)

4.24. METABOLISMO PROTEICO EN RUMIANTES

Así como en los monogástricos la pieza clave son los aminoácidos en los
rumiantes el compuesto clave es el amoniaco. Las proteínas de los alimentos
son degradadas por los microorganismos del rumen vía aminoácidos para
formar amoniaco y ácidos orgánicos (ácidos grasos con cadenas múltiples). El
amoniaco igualmente viene de las fuentes de nitrógeno no proteico en los
alimentos y de la urea reciclada de la saliva y a través de la pared del rumen.
Niveles excesivamente bajos de amoniaco causan una escasez de nitrógeno para
las bacterias y reduce la digestibilidad de los alimentos. Demasiado amoniaco
en el rumen produce una pérdida de peso, toxicidad por amoniaco y en casos
extremos, muerte del animal.

El nivel de utilización de amoniaco para sintetizar proteína microbiana depende

principalmente de la disponibilidad de energía generada por la fermentación de

27
carbohidratos. En promedio, 20 g de proteína bacteriana es sintetizada a partir
de 100 g materia orgánica fermentada en el rumen.

La síntesis de proteína bacteriana puede modificar de 400 g/día a 1500 g/día

según la digestibilidad de la dieta. El porcentaje de proteína en las bacterias
varía entre el 38 y 55%. En general, las bacterias contienen más proteína cuando
los animales consumen más alimentos y las bacterias pasan más ágilmente del
rumen al abomaso pegadas a las partículas de alimento.

La composición de los aminoácidos en la proteína bacteriana es

comparativamente constante, respecto de la estructura de la proteína en la dieta.
Todos los aminoácidos, incluyendo los esenciales, están presentes en la proteína
bacteriana en una proporción que se aproxima a las proporciones de
aminoácidos requeridos por la glándula mamaria para la síntesis de leche. Así
la conversión de proteína de los alimentos a proteína bacteriana es usualmente
un proceso beneficioso. La excepción es cuando se alimenta con proteína de
alta calidad y el amoniaco producido en el rumen no puede ser utilizado debido
a una falta de energía para producir su fermentación (Bogota, 2016)

4.25. PROTEÍNA EN LAS HECES

Casi el 80% de la proteína que consigue el intestino delgado es digerida, el resto

se excreta con las heces. Otra fuente importante de nitrógeno en las heces son
las enzimas digestivas secretadas en el intestino y el reemplazo rápido de las
células del intestino (proteína metabólica de las heces).
En promedio, por cada incremento de 1kg de materia seca ingerida por la vaca,
hay un aumento de 33g de proteína corporal perdido en el intestino y eliminado
en las heces.
Las heces de rumiantes son un buen fertilizante porque son ricas en materia
orgánica y principalmente ricas en nitrógeno comparado con las heces de
monogástricos (Bogota, 2016).

28
4.26. METABOLISMO EN EL HÍGADO Y RECICLAJE DE UREA

Cuando hay falta de energía para la fermentación o cuando la proteína en la

dieta es excesiva, no todo el amoniaco procedente en el rumen puede ser
convertido a proteína microbiana. Un exceso de amoniaco pasa la pared del
rumen y es transportado al hígado. El hígado lo convierte en urea que se libera
en la sangre. La urea en la sangre puede seguir dos caminos:

Cuando la urea vuelve al rumen reconvertida en amoniaco puede servir como

una fuente de nitrógeno para el crecimiento bacteriano. La urea excretada en la
orina se pierde. Cuando las raciones son desciendes en proteína, la mayoría de
la urea se moderniza y se pierde poco en la orina. Sin embargo, cuando se
aumenta el contenido de proteína de la ración, se recicla menos urea y se excreta
más cantidad por la orina. (Bogota, 2016)

4.27. SÍNTESIS DE LA PROTEÍNA DE LA LECHE

Durante la lactancia, la glándula mamaria posee una alta prioridad para utilizar
aminoácidos. El metabolismo de aminoácidos en la glándula mamaria es
fuertemente complejo. Los aminoácidos pueden ser convertidos en otros
aminoácidos o bien ser oxidados para originar energía. La colectividad de los
aminoácidos absorbidos por la glándula mamaria se utiliza para sintetizar las
proteínas de leche. La leche contiene alrededor de 30g de proteína por kg, pero
hay diferencias significativas entre razas y dentro la misma raza. La proteína
principal es la caseína que constituye el 90% de la proteína en la leche. Las
caseínas contribuyen al alto valor nutritivo que tienen muchos productos
lácteos. Las proteínas del suero lácteo igualmente son sintetizadas a partir de
aminoácidos en la glándula mamaria. Algunas proteínas encontradas en la leche
(inmunoglobulinas) juegan un papel significativo en la prevención de las
enfermedades de las crías. Las inmunoglobulinas son absorbidas directamente
de la sangre y al no ser sintetizadas dentro la glándula mamaria su concentración
en el calostro no es alta. La leche contiene complejos de nitrógeno no proteico
en cantidades muy pequeñas (por ejemplo, urea: 0,08 g/kg). (Bogota, 2016)

29
4.28. PROTEÍNAS Y NITRÓGENO NO PROTEICO EN LA
RACIÓN DE RUMIANTES

Las recomendaciones para la concentración de proteína bruta en las raciones de

vacas lecheras varían entre el 12% para una vaca seca hasta 18% para una vaca
en plena lactación. Si la dieta de vacas que producen 20 a 25 kg de leche
contiene aproximadamente un 16% de proteína bruta, la mayoría de forrajes y
concentrados poseen una proteína adecuada. Sin embargo, si la producción de
leche aumenta, la generación de proteína microbiana en el rumen puede
implicar insuficiente por lo que pueden ser necesarias otras fuentes de nitrógeno
para que se genere la cantidad requerida de aminoácidos.

El nitrógeno no proteico puede ser fundamentalmente utilizado cuando la

ración contiene menor de 12-13% de proteína bruta. La urea es posiblemente la
fuente más popular de nitrógeno no proteico en las raciones de rumiantes. Sin
embargo, debe ser utilizado con cautela porque en exceso lleva rápidamente a
intoxicación con amoniaco. Los alimentos que están más indicados para ser
suplementados con urea son altos en energía, bajos en proteína y bajos en
fuentes naturales de nitrógeno no proteico. Una lista parcial de tales alimentos
incluye granos de cereales, melaza, pulpa de remolacha azucarera, heno
maduro, pajas y ensilaje de maíz. La urea no debe ser utilizada para suplementar
alimentos ricos en nitrógeno altamente aprovechable. Tales alimentos incluyen
harinas de semillas oleaginosas, forrajes de leguminosas y gramíneas jóvenes.
Conjuntamente, la urea debe limitarse a 150-200 g/vaca/día como máximo, bien
mezclada con otros alimentos para mejorar la palatabilidad y agregada
progresivamente a la ración para permitir la adaptación. (Bogota, 2016)

30
 CAPITULO III

5. METODOLOGÍA

5.1.Tipo de investigación

Según el tema planteado para el análisis de proteínas y sus componentes para la

vida vegetal y animal, se realizó un trabajo descriptivo; esto permitió conocer
las características más importantes de las proteínas, también es un trabajo
investigativo ya que se realizó investigaciones en diferentes fuentes.

Además, se realizó un trabajo explicativo ya que aquí se da a conocer los

beneficios de las proteínas en los animales, así como en la vida vegetal, así como
su desdoblamiento y su digestión.

Posterior a ello se realizó un trabajo basándose en algunas revisiones

bibliográficas, que aportaron una buena información que es de gran utilidad
para nosotros como estudiantes.

31
 CAPITULO IV

6. ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS

Según las investigaciones realizadas entre universidades de gran renombre

coincidieron que para el análisis de las proteínas utilizaran una técnica analítica
denominada Western Blot que es una técnica ampliamente utilizada para el
estudio y análisis de las proteínas.

Este tipo de método fue descrito por primera vez por Towbin y de allí viene el
nombre Western Blot, que permite la detección de una sola proteína dentro de
una muestra biológica.

Con la técnica Western Blot se puede estimar el tamaño de una proteína y

también se puede determinar el tipo de anticuerpo que posee, así como su
nomenclatura.

Según el grupo de investigación Nutrición animal UNCP dice que las

proteínas son de gran importancia en la dieta de los animales es así que ellos
se basan en dos tipos de nutrientes que serán de suma importancia en la dieta
animal.

6.1.Nutrición y sistemas de alimentación.

La nutrición y sistemas de alimentación es el que se preocupa por la

composición química de las proteínas, así como el valor biológico nutricional
que posee los alimentos que van a ser consumido por los animales.

6.2.Alimentos de origen vegetal.

En esta parte se estudia la reproducción y cultivo de las especies vegetales con

potencial para la alimentación de los animales, también se estudia los

32
procesamientos de los productos y subproductos de origen vegetal para
optimizar su utilización en sistemas productivos y reproductivos.

De acuerdo con el laboratorio salud animal dieron a conocer que las proteínas
se encuentran en la orina y que está asociada con la albumina (proteína).
También dice que el exceso de eliminación de esta proteína (albumina) en la
orina es conocida como micro albumina que está asociada con cambios de
temperamento en los animales especialmente esto se da en animales grandes.

33
 CAPITULO V

7. CONCLUSIONES

 Se determinó que proteínas tenían diferentes funciones como estructurales

las cuales son las más importantes de las proteínas dentro de nuestro
organismo y sirven como armazón, base de nuestros tejidos y órganos,
también nos ayuda a nuestro sistema inmune ya que los anticuerpos, que nos
defienden de los agentes patógenos, son proteínas. De hecho, se trata de un
compuesto formado por una proteína y un glúcido que se llama
glucoproteína y también nos ayudada a las funciones fisiológicas de nuestro
cuerpo.
 Las proteínas están compuestas por varios aminoácidos las cuales tienen
diversas funciones como ayudarnos a mantener el cuerpo protegido de
extraños o virus es decir que nos ayuda a la inmunización de igual forma
está involucrada en nuestro correcto funcionamiento fisiológico.
 Dentro del mundo pecuario las proteínas ya sea en la alimentación o
administración por medio de fármacos son muy importantes debido a que
son formadoras de piel, pelo, músculo, cascos, pezuñas, etc. y además son
componentes de enzimas, hemoglobina, hormonas y anticuerpos.

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8. BIBLIOGRAFÍA
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