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TALLER N°6: QUIMICA BIOINORGANICA DEL COBRE

1. ¿El cobre (II) unido a ligandos proteicos como se clasifican?


T1Cu
Los Centros de cobre tipo I (T1Cu) se caracterizan por poseer un único átomo de
cobre coordinado por dos residuos de histidina y un residuo de cisteína en una
estructura trigonal plana, con un ligando axial variable.
T2Cu
Los centros de cobre de tipo II (T2Cu) exhiben una estructura de coordinación
cuadrada plana donde participan ligandos N o N / O. Estos centros exhiben un
espectro de REE con transiciones hiperfinas en la región paralela similar a las que se
observan en los compuestos de coordinación del cobre más regulares.

T3Cu
Los centros de cobre de tipo III (T3Cu) consisten en un par de centros de cobre, cada
uno de los cuales se encuentra coordinado por tres residuos de histidina. Estas
proteínas no exhiben espectro REE, debido al fuerte apareamiento antiferromagnético
(apareamiento de espín) entre dos iones metálicos S = 1/2 debido a su solapamiento
covalente por medio de un ligando puente. Estos centros se encuentran presentes en
algunas oxidasas, y proteínas de transporte de oxígeno (p. Ej. hemocianina y
tirosinasa).3

CuA
Los Centros de cobre A (CuA) binucleares, se encuentran en la citocromo c oxidasa
y en la óxido nitroso reductasa (número EC 1.7.99.6). Los dos átomos de cobre se
encuentran coordinados por dos histidinas, una metionina, un oxígeno de grupo
carbonilo perteneciente al esqueleto de la proteína, y dos residuos puente de cisteína.4

CuB
Los Centros de cobre B (CuB) se encuentran en la citocromo c oxidasa. El átomo de
cobre se encuentra coordinado por tres histidinas en una geometría piramidal trigonal.

CuC
Los Centros de cobre Z (CuZ) tetranucleares se encuentran en la óxido nitroso
reductasa. Los cuatro átomos de cobre se encuentran coordinados por siete residuos
de histidinas y puenteados por un átomo de azufre.

2. ¿A qué se llaman proteína azules?


Las cuproproteínas son proteínas que contienen uno o más iones de cobre como grupo
prostético. Son importantes enzimas en muchos seres vivos y, gracias a sus núcleos
de cobre altamente reactivos desde el punto de vista redox, participan con frecuencia
en procesos de óxido reducción, como así también en el transporte de oxígeno.
3. ¿En que otro tipo de enzimas más participa el cobre?
Ceruloplasmina, es una enzima de tipo ferroxidasa. Es la principal proteína
transportadora de cobre en la sangre, participa en el metabolismo del hierro, es de
color azul y presenta una gran semejanza a la hemocupreina de Mann y Keilin. Fue
descrita por primera vez en 1948 por Holmberg y Laurell.

4. ¿Cómo está relacionado el cobre en la superoxido dismutasa?


El ion superóxido, O2- se genera en los sistemas biológicos por la reducción de
oxígeno molecular. Tiene un electrón desapareado, por lo que se comporta como un
radical libre y es un poderoso agente oxidante. Estas propiedades hacen que el ion
superóxido sea muy tóxico y lo utilicen los fagocitos para matar a microorganismos
invasores. En caso contrario, el superóxido debe ser destruido antes de que haga daño
no deseado a las células. La enzima superóxido dismutasa realiza esta función de
manera muy eficiente.
El estado de oxidación de los átomos de oxígeno es ½. En soluciones a pH neutro, el
ion superóxido dismuta a oxígeno molecular y peróxido de hidrógeno:
2 O2−+ 2 H+→ O2+ H2O2
La superóxido, abreviada como SOD, aumenta la tasa de reacción hasta casi el límite
de difusión.[20] La clave de acción de estas enzimas es el ion metálico con estados
de oxidación variable que puede actuar como agente oxidante o como reductor.
Oxidación: M(n+1)++ O2−→ Mn++ O2
Reducción: Mn++ O2− + 2H+→ M(n+1)++ H2O2.
En humanos el metal activo es cobre, como Cu2+ o Cu+, coordinado como tetraedro
por residuos de histidina. Esa enzima tiene también iones de zinc. Otras isoenzimas
pueden contener hierro, manganeso o níquel. Ni-SOD es particularlmente interesante
ya que involucra al níquel (III), un estado de oxidación inusual para este elemento.
La geometría del sitio activo con N cicla de un cuadrado plano Ni (II), con tiolato
(Cys2 y Cys6) y nitrógeno (His1 y Cys2), a un cuadrado piramidal con Ni (III) con
una His1 axial como ligando

5. ¿Que son las hemocianinas?


La hemocianina es una proteína que contiene cobre (Cu) la cual torno a de color azul
de la sangre de los moluscos y los artrópodos a causa del oxígeno que transporta el
cobre, su función es equivalente a la que la hemoglobina, solo que en vez de hierro
presenta dos átomos de cobre en su centro activo. Por esto su color no es rojo sino
azulado, lo que le ha dado el nombre (cian = azul). La hemocianina siempre se
encuentra en la sangre, pero a diferencia de la hemoglobina no se encuentra confinada
dentro de células especiales si no que existe como un soluto libre en el disolvente. La
asociación de la hemoglobina y el oxígeno depende de la saturación del O2 de pH y
la presencia de sales.

6. ¿Cómo se produce el pardeamiento enzimático?


El pardeamiento enzimático, es producido por unas enzimas presentes en el vegetal
denominadas polifenoloxidasas, que en un ambiente húmedo producen la oxidación
de los polifenoles incoloros, en una primera etapa a compuestos coloreados amarillos
denominados teaflavinas, para concluir en tearrubiginas de colores marrones y rojos.

7. ¿Qué posibles mecanismos se producen en el pardeamiento enzimático?

8. ¿Por qué es necesario controlar la concentración de los inhibidores del


pardeamiento?

9. ¿Qué otros inhibidores del proceso de pardeamiento hay?

 El jugo de limón y otros ácidos contribuyen a bajar el pH y eliminan el cobre


como cofactor necesario para que entren en funcionamiento las enzimas
responsables.
 El escaldado de los alimentos, que desnaturaliza las enzimas y destruye los
reactivos responsable. Se usa en determinadas fases del procesado del té.
 Las bajas temperaturas también pueden evitar el pardeamiento enzimático al
ralentizar la velocidad de la reacción.
 La utilización de ácido ascórbico en ciertos pH para controlar el pardeamiento
de las manzanas bajo ciertas condiciones al cambiar su actividad fenolásica.
Distintos valores de pH afectan a la actividad fenolásica en las manzanas de
manera distinta.8
 Las proteínas pueden ejercer efectos inhibitorios de la actividad de la polifenol
oxidasa al quelar el cobre esencial en el sitio activo de la enzima mediante
inhibición competitiva, inhibiendo así su actividad.
 Durante la síntesis del vino, se utiliza tecnología de intercambio de iones para
filtrar y eliminar los sedimentos de color marrón existentes en la solución.
 La variedad de manzanas llamada Arctic Apples ha sido modificada
genéticamente para evitar que expresen la enzima polifenol oxidasa y, por
tanto, no pardean.
UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN AGUSTÍN

FACULTAD DE CIENCIAS NATURALES Y FORMALES


ESCUELA PROFESIONAL DE QUÍMICA

CURSO:
BIOINORGANICA
DOCENTE:
Dr. JULIA LILIANS ZEA ALVAREZ
ALUMNA:
CONDORI QUISPE ANGEL ARIEL
TEMA:
TALLER N°6
QUIMICA BIOINORGANICA DEL COBRE
AÑO:
2018
AREQUIPA

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