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AMILASA

Antes de poder determinar el significado del término amilasa, se hace


necesario conocer su origen etimológico. En este caso, podemos indicar que se
trata de una palabra de origen latino, fruto de la suma de “amidum”, que puede
traducirse como “almidón”, y el sufijo “-asa”. Eso sí, no hay que olvidar que esa
primera parte deriva, a su vez, de la palabra griega “amylon”. Esta se empleaba
para referirse a una especie de pan que se elaboraba a partir del almidón
resultante de introducir el grano sin moler en lo que era el agua.

Se denomina amilasa a una enzima que tiene la capacidad de dividir el almidón


en sus diversos componentes. Esta definición nos lleva al análisis de dos
términos para comprender con precisión qué es la amilasa: enzima y almidón.

Una enzima es una proteína que se encarga de catalizar de manera específica


las diferentes reacciones bioquímicas que desarrolla el metabolismo. En el
caso de la amilasa, cataliza una reacción de hidrólisis que, en la digestión del
almidón, da lugar a azúcares simples.

El almidón, por su parte, es un carbohidrato que actúa como reserva de


energía en los vegetales. Por lo tanto: cuando la enzima amilasa actúa sobre el
carbohidrato almidón, lo degrada convirtiéndolo en azúcares simples a través
de una reacción metabólica.

La amilasa, de este modo, es clave en la digestión. Cuando una persona


come pan, pastas u otros productos que disponen de harina, ingiere almidón.
La amilasa producida por el páncreas y las glándulas salivales descompone
el almidón en sustancias más simples para que el organismo pueda absorber
los nutrientes.

El análisis de la cantidad de amilasa en sangre permite diagnosticar diversas


enfermedades. Cuando su nivel es excesivo, puede deberse a pancreatitis,
paperas o un problema renal.

Exactamente cuando una persona tiene elevados niveles de amilasa en la


sangre, los que superan los 137 U/L, sufre lo que se da en llamar
hiperamilasemia. De esta patología podemos destacar los siguientes datos de
interés:
-Muchas son las causas que pueden estar detrás de la misma, tales como una
insuficiencia renal, la persona ha tomado ciertos medicamentos, tiene un tumor,
sufre una inflamación del páncreas…
PEPSINA

La pepsina es una enzima digestiva que se secreta en el estómago y que


hidroliza las proteínas en el estómago. Es, por lo tanto, una peptidasa. Es una
de las tres peptidasas principales del aparato digestivo humano, junto con la
tripsina y la quimotripsina. Fue la primera enzima animal en ser descubierta,
por Theodor Schwann en 1836.1

La pepsina es producida por las células principales de las glándulas gástricas


como una proenzima, el pepsinógeno, quien por efecto del pH ácido se
hidroliza y adquiere su capacidad enzimática. Actúa principalmente sobre
enlaces peptídicos de naturaleza hidrófoba, preferentemente aromáticos. 2 La
pepsina es más activa con un pH de entre 2 y 3. Se desactiva
permanentemente con un pH superior a 5. Interactúa con las uniones Phe-Phe
y Phe-Tyr.

Es la enzima que degrada los Polipéptidos y obtiene Aminoácidos

RENINA

La renina (EC 3.4.23.15), también llamada angiotensinogenasa, es una


proteína (enzima) secretada por las células yuxtaglomerulares del riñón. Suele
secretarse en casos de hipotensión arterial y de baja volemia. La renina
también juega un papel en la secreción de aldosterona , una hormona que
ayuda a controlar el equilibrio hídrico y de sales del cuerpo.

La renina activa el sistema renina angiotensina aldosterona al catalizar la


hidrólisis de la molécula de angiotensinógeno (producida por el hígado, grasa,
riñón y SNC) produciendo angiotensina I. La rotura se produce en un
aminoácido leucina específico.

La renina fue descubierta, descrita y nombrada por Robert Tigerstedt, profesor


de Fisiología en el Instituto Karolinska de Estocolmo, en 1898.

Estructura

La estructura primaria del precursor de renina consiste en 406 aminoácidos con


un segmento pre y uno pro de 20 y 46 aminoácidos respectivamente. La forma
madura de la renina contiene 340 aminoácidos y tiene una masa de 37kDa 1

Secreción

El péptido es secretado por el riñón desde células especializadas llamadas


células granulares del aparato yuxtaglomerular en respuesta a 3 estímulos
principalmente:
1. Una disminución en la presión sanguínea (lo que podría estar
relacionado con la disminución de la volemia) lo cual es detectado por
barorreceptores. Este es el estímulo más directamente relacionado entre
la presión y la renina
2. La disminución en la fracción filtrada de sodio en el nefrón. Este flujo es
medido por la mácula densa, también en el aparato yuxtaglomerular.
3. La actividad el sistema nervioso simpático, el cual permite controlar la
presión sanguínea actuando a través de los receptores B-adrenérgicos
(B1)

La renina es secretada por al menos dos vías celulares diferentes: una vía
constitutiva con la secreción de prorenina y una vía regulada a través de la
secreción de la renina ya madura

TRIPSINA

La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos de las
proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y
aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el
duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo
es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica ya que liga al
péptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys)
en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente,
fragmentando al péptido inicial.

La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinógeno (enzima


inactiva), y luego es activado en el duodeno por la enteropeptidasa a tripsina
(enzima activa) mediante corte proteolítico.

La tripsina fue descubierta en 1876 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne


mientras estudiaba el mecanismo de la digestión.1

La tripsina es secretada en el páncreas, actúa en el duodeno hidrolizando


péptidos en sus componentes estructurales básicos conocidos como
aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la
enzima pepsina, que degrada proteínas en el estómago). Esto es necesario
para el proceso de absorción de las proteínas presentes en la comida, ya que a
pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con respecto a las
proteínas, son aún demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana
del intestino. La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El
mecanismo enzimático es igual al de las otras proteasas de Serina: una tríada
catalítica convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica. Esto se logra
modificando el ambiente electrostático de la serina. La reacción enzimática
catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable pero tiene una
alta energía de activación (es cinéticamente desfavorable). Las tripsinas tienen
un pH óptimo de operación de 8 y una temperatura óptima de operación de
37 °C.

El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la región catalítica (S1) de las


tripsinas tiene la función de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas
cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la
enzima. Esto significa que las tripsinas predominantemente cortan proteínas en
el extremo carboxílico (ó extremo C-terminal) de sus residuos de lisinas y
argininas, excepto cuando el residuo siguiente es una prolina. Las tripsinas son
endopeptidasas, esto es, el corte se lleva a cabo en medio de la cadena
peptídica y no en los residuos terminales de la misma.

Las tripsinas activadas a su vez activan más tripsinógeno (autocatálisis) y al


resto en enzimas, de manera que sólo una pequeña cantidad de
enteropeptidasa es necesaria para comenzar la reacción. Este mecanismo de
activáción es muy común entre las Serín proteasas, y sirve para prevenir la
autodigestión en el páncreas.

La actividad de las tripsinas no es afectada por el inhibidor


fenilalanilclorometilcetona (TPCK), quien desactiva la quimiotripsina. Esto es
importante porque, en algunas aplicaciones, como en la espectrometría de
masas, la especificidad del corte es importante.

FOSFOLIPASA

Las fosfolipasas son una clase de enzimas que hidrolizan los enlaces éster
presentes en los fosfolípidos.