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  • Capitulo Oxidación-Biologica

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    Capitulo de libro que describe los procesos de oxidación biologica

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    Capitulo Oxidación-biologica

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    Oxidacion biolégica Kathleen M. Botham, PhD, DSc & Peter A. Mayes, PhD, DSc Cera = eae . eae Las Ps | oxidacién y reduccién, esteroides. IMPORTANCIA BIOMEDICA Desde el punto de vista quimico, la oxidacién se define como la climinacién de electrones, en tanto que la educcin es la ganan- cia de electrones. De este modo, la oxidacién de una moléeula (el donador de electrén) siempre se acompatie de reduccién de ‘una segunda molécula (el aceptor de electrén). Este principio ‘de oxidacién-reduccin aplica por igual a sistemas bioguimicos y es un concepto importante que fundamenta cl entendimiento de la naturaleza de la oxidacidn biolégica. Note que muchas oxida- R-C-81 + NADH + H Cuando un sustrato es oxidado, pierde dos étomos de hidrégeno y dos electrones. Un HI’ y ambos electrones son aceptados por NAD* para formar NADH, y el otvo H’ es iberado (figura 12-4) Muchas de esas reacciones ocurren en las vias de metabolismo oxidativas, particularmente en la glucblisis (capitulo 17) y el ciclo del dcido citrico (capitulo 16). El NADH es generado en estas vias por medio dela oxidacin de moléculas de combustible, y el NAD* es regenerado mediante la oxidacién de NADH conforme ‘transfiere los electrones al O, por medio de la cadena respirato- ria en las milocondrias, un proceso que lleva a la formacién de ATP (capitulo 13). Las deshidrogenasas enlazadas a NADP se encuentran de manera caracteristica en vias biosintéticas Transporacer on (Pe Traneponador, = FIGURA 12-3 Oxidacién de un metabolite catalizad ‘deogenasas acopladas donde se requieren reacciones reductivas, como en la via extra mitocondrial de sintesis de dcidos grasos (capitulo 23) y de sinte sis de esteroides (capitulo 26) —y en la via de la pentosa fosfato (capitulo 20). Otras deshidrogena: dependen de la riboflavina {Los grupos flavina, como FMN y FAD estin asociados con des- Ihidrogenasas, asf como con oxidasas,segin se describi6. EI FAD ces el aceptor de electrones en las reacciones del tipo: HOH RC—ER FAD <——R HOW HOW --RI + FADE 1 FAD acepta dos clectrones y dos H1* en la reaceién (Bgura 12-2), lo cual forma FADE, Los grupos flavina por lo general ‘estén mas estrechamente unidos a sue apoenzimas que las coen- imas nicotinamida. Casi todas las deshidrogenasas enlazadas on riboflavina estin relacionadas con el transporte ée electro res en (0 con) la cadena respiratoria (capitulo 13). 1a NADIE deshidrogenasa actia como un acarteadar de electrones entre 24,048, En los eritrocitos y otros teidos, la enzima glutatién peroxi- dasa, que contiene selenio como un grupo prostético, cataliza la destruccién del H,0, y de hidropersxidos lipidos mediante la conversién de glutatién reducido hacia su forma oxidada, lo que protege alos lipidos de membrana ya la hemoglobina contra oxi- dacién por peréxidos (capitulo 21) La catalasa usa peréxido de hidrégeno como donador, y como aceptor, de electron 1a eatalasa es una hemoproteina que contiene cuatro grupos, hhem, Puede actuar como una peroxidasa, y cataizar reacciones del tipo antes mostrado, pero también es capaz de catalizar la esintegracién del #0, formado por la accién de oxigenasas, agua y oxigeno 24,0, ————> 74,0 +0, En esta reaccién se usan una molécula de H,0, como un sus- luato donador de electrn, y otra molécula de H,0, como un oxidante o aceptor de electrdn, Es una de las reacciones enzi- maticas més rapidas conocidas; destraye millones de moléculas de 1,0, en potencia perjudiciales por segundo. En casi todas lat cicunstancias in vivo, a actividad de peroxidasa de la catalasa parece ser favorecida, La catalasa se encuentra en sangre, médula ‘sea, mucosas,riiones e higado. Los peroxisomas se encuentran en muchos tejidos, entre ellos el higado. Tienen alto contenido de oxidasas y de calalasa. De este modo, ls enzimas que originan 11,0, estén agrupadas con la enzima que lo destruye. Con todo, los sistemas de transporte de electrones mitocondtial y micro- s6mico, asi como la xantina oxidasa, deben considerarse fuentes adicionales de H,0,, LAS OXIGENASAS CATALIZAN LA TRANSFERENCIA E INCORPORACION DIRECTAS DE OXiGENO HACIA UNA MOLECULA DE SUSTRATO Las oxigenasas se encargan de Ia sintesis 0 degradacién de mu- chos tipos diferentes de metabolitos. Catalizan la incorporacién de oxigeno hacia una molécula de sustrato en dos pasos: 1) el oxigeno se une ala enzima en el sitio activo y2) el oxigeno unido se reduce o transfiere hacia el sustrato, Las oxigenasas pueden dividizse en dos subgrupos: dioxigenasas y monooxigenasas. Las dioxigenasas incorporan ambos étomos de oxigeno molecular hacia el sustrato Lareaccidn béscacatalizada por dioxigenasas se muestra a con- tinacién A+0,>A0, Los ejemplos son las enzimas hepiticas, homogentisato dioxi- ‘genasa (oxidasa) y 3-hidroxiantranilato dioxigenasa (oxidasa) aso case! REDUCTASA NaDtri® ——> yoann, ——> 50 cise abies ap PASO REDUETAS! FAD—> Fun —> FUN, choerome os Naot —> Figen, —> PASO REDUCTASA FAD FN > FUN, CAPITULO 12 Oxdaciénbioligica 123 ‘que contienen bierro, y L-triptéfano dioxigenasa (tiptéfano pirrolasa) (capitulo 29), que utiliza hem, Las monooxigenasas (oxidasas de funcién mixta, hidroxilasas) incorporan sélo un atomo de oxigeno molecular hacia el sustrato Elotro tomo de oxigeno se redce a agus para cee propésito s¢ requiere un donador de electrénadicional o cosustato (2), A H+ 0,+2H, > A—OH + H,0 +2 Los citocromos P450 son monooxigenasas importantes en el metabolismo de esteroides, y para la destoxificacién de muchos farmacos Los citocromos P450 son una importante superfamilia de mo rooxigenasas que contienen hem y se han encontrado més de $0, de esas enzimas en el genoma humano. Estan ubicadas principal: mente en el reticulo endoplasmitico en el higado y e! intestino, pero también se encuentran en las mitocondrias en algunos teji- dos, Los eitocromos participan en una cadena de transporte de clectrones en la cual tanto el NADH como el NADPH pueden donar equivalentes reductores. Los electrones se pasan al cito- cromo P450 en dos tipos de reaccién que comprenden FAD 0 EMN. Los sistemas clase I constan de una enzima reductase que ccontiene FAD, una proteina de azufre hierto (Fe,S,),ylaproteina hhem P450, mientras que los sistemas clase 11 contienen ito cromo P450 reductasa que pasa electrones del FADH, al MN (Gigura 12-5). Los sistemas clases Ty Il se encuentran bien carac terizados, pero durante los aiios recientes se han identificado Fess Paso Fe Fe op r01R0H Hidroxtaisn Paso (,4nei-m #0408 idraxitscin Oe aleattcoa bs | Eaten! G0A 1,0 PASO ig Hironacion O¢RH>H,0-ROH FIGURA 12-5 Citocromes P450 y6, en el reticule endoplasmatic, Casi todoslos ctocromos 450 son clase o cave ll dems del tocromo PASC, ls sistemas clase | contienen un FAD pequefha ‘que contiene reductaray una proteina de herr azure, yl sistemas clase 2 contienen citacroma PASO eductasa, que incorpora FAD y FMIN, Los etocromes Pas0 catazan muchas reacciones de hidromlacion de esteoidey pasos de destonicacign de érmacos. Fl citocromob, ata conjunta- ‘mente con la itocromo 6, reductasa que contiene FAD en fa reacci6n de a 2c reso CoA desaturase {p24}, estearall CoA desaturasa,y vabaja también junto con los ctocromos P450 en la destoxfis

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