Química: BIOMOLECULAS Y PROTEINAS:

• Monómero: molécula básica de repetición que constituyen los polímeros.

• Polímero: molécula de gran tamaño constituida por unidades de repetición.

¿Qué son las proteínas?

• son polímeros cuyos monómeros son los aminoácidos.

• Son las biomoléculas más versátiles y de mayor cantidad que se conozcan, poseen mayoritariamente en su
estructura átomos de C, N, O y H básicamente son polímeros de aminoácidos.

• Así es comprensible que el término “proteína” derive del griego protos que significa primero o fundamental.

Proteina/aminoácido

Estructura de aminoácido:

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La cadena lateral o radical confiere a los aminoácidos sus características definitorias; en función de la cual se los
puede clasificar en:

• Alifáticos neutros con cadena no polar: El Radical es neutro y no posee grupo hidroxilo. Por ejemplo: Valina
y Leucina.

• Alifáticos neutros con cadena polar: El Radical es neutro y posee grupos hidroxilos, los cuales le proveen la
polaridad. Por ejemplo: Serina y Treonina.

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 • Neutros aromáticos: El Radical tiene núcleos cíclicos como el bencénico. Por ejemplo: Fenilalanina y
Triptófano.

• Azufrados: El Radical contiene un grupo sulfhidrilo. Por ejemplo: Cisteína y Metionina.

Ácidos: El Radical tiene un grupo carboxilo. Por ejemplo: Ácido aspártico y Ácido glutámico.

• Básicos: El Radical tiene uno o más grupos amino. Por ejemplo: Lisina y Arginina.

• Iminoácidos: Carece de un Radical definido, ya que el grupo carboxilo y el amino se encuentran unidos al
mismo radical. El único aminoácido que presenta tales características es la Prolina.

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¿Como se clasifican?

Los aminoácidos también se pueden clasificar en esenciales y no esenciales.

Esenciales No esenciales
• Los aminoácidos esenciales son
aquellos que las células no pueden
sintetizar por sí solas, por lo tanto,
deben ser incorporados mediante los
alimentos.
• En los humanos se han descrito los
siguientes aminoácidos esenciales:
• Fenilalanina, Isoleucina, Leucina,
Lisina, Metionina, Treonina,
Triptófano, Valina, Arginina e
Histidina.

• Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células animales y constituyen alrededor del
50% de su peso seco. Dentro de las células se las encuentra en formas muy variadas: como constituyente de
las membranas biológicas, como catalizadores de reacciones metabólicas (enzimas), interactuando con los
ácidos nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores), etc. Prácticamente, no existe

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 proceso biológico en el que no participe por lo menos una proteína. Se las considera como el grupo de
compuestos que mayor cantidad de funciones desempeñan en los seres vivos.

ENLACES PEPTIDICOS:

• Los aminoácidos se unen entre si por una unión o enlace peptídico, con condensación de agua.

• La unión de dos aminoácidos es a través de la unión peptídica: amida.

Unión Peptídica:

• Se produce entre el grupo carboxilo y el amino del aminoácido que viene detrás.

• Es un enlace muy rígido entre C y N (amida) siempre el C y el N formarán un plano (en glúcidos no), Los R e H
sobresalen por arriba y por debajo del plano. Esto también justifica que las proteínas tengan una función
estructural.

AMINOACIDOS-PEPTIDOS-PROTEINAS
• Aminoácidos
• Péptidos ( hasta 10)
• Polipéptidos ( hasta 100 aa)
• Proteínas ( más de 100)
• Las obtengo por ingesta (dieta) o por síntesis a través de los procesos de transcripción
y traducción.

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 ESTRUCTURA PRIMARIA:

• Es la secuencia lineal sin ramificaciones de aminoácidos, unidos

por enlaces peptídicos. No está de más aclarar que la cadena proteica
presenta dos extremos. Un extremo con un grupo amino y el otro con
un grupo carboxilo terminal, ya que no participan de ninguna unión
peptídica. Esto se puede observar en la siguiente figura:

ESTRUCTURA SECUNDARIA:

• A partir de la estructura primaria la proteína puede adoptar una estructura tridimensional secundaria,
modelada gracias a las interacciones puentes de hidrógeno. La ubicación de los puentes de hidrógeno
dependerá, a su vez, de la ubicación de los aminoácidos y de su polaridad. La estructura secundaria más
común es la α-hélice a diferencia de la β-hoja plegada.

Estructura de α-hélice:

• Esta estructura se caracteriza por adoptar una forma geométrica en espiral. Cada vuelta está constituida por
3,6 aminoácidos, dispuestos uniformemente.

• La α-hélice se mantiene mediante enlaces puentes de hidrógeno que se forman entre los átomos de oxígeno
del grupo carboxilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido. Los
grupos R se extienden hacia fuera de la hélice. Dentro de este grupo se pueden mencionar proteínas como el
colágeno, la queratina, elastina.

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Estructura de β-hoja plegada:

• Esta estructura se caracteriza por adoptar una forma laminar con pliegues en zigzag. Está formada por tres o
más cadenas polipeptídicas apareadas mediante uniones puentes de hidrógeno. Los grupos R se encuentran
alternativamente por arriba y por debajo de la lámina plegada, ubicándose en el borde del plegamiento.
Cabe aclarar que los aminoácidos de prolina, debido a su gran estructura, se encuentran ubicados en los
extremos de los giros beta

• A continuación, observamos el esquema de una proteína que presenta regiones con estructura secundaria en
α-hélice y β-hoja plegada:

ESTRUCTURA TERCIARIA:

• A partir de la estructura secundaria, la proteína puede adoptar una intrincada estructura tridimensional de
tipo globular o fibrosa (alargada), formada por una sola cadena polipeptídica. Esta estructura se mantiene
gracias a las interacciones de los Radicales de cada aminoácido.

• se ubicarán hacia el interior de la proteína, fuera del contacto con el solvente. En cambio, los aminoácidos
polares se ubicarán en la superficie de la proteíLa ubicación de los Radicales en la conformación de la
proteína depende de sus características, como hemos mencionado anteriormente. Por lo tanto, podemos
inferir que los aminoácidos no polares na, en contacto con el solvente acuoso.

ESTRUCTURA CUATERNARIA:

• Hasta el momento hablamos de las proteínas como constituidas por una única cadena polipeptídica. Pero
existen muchas proteínas formadas por más de una cadena, llamadas oligoméricas. Por ejemplo: la insulina
está formada por dos subunidades y la hemoglobina está formada por cuatro. Las subunidades se unen
mediante las mismas interacciones que participan en las estructuras anteriormente desarrolladas.

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 PROTEÍNAS AUXILIARES

• Las proteínas denominadas “Chaperonas o Fijadoras” se encargan de asistir en el plegamiento de las

proteínas recién formadas y les dan su conformación nativa. Estas proteínas llamadas auxiliares nunca
integran la estructura proteica en formación. Las Chaperonas pueden trabajar solas o coordinadas con otras.

• En todos los casos estas proteínas consumen energía para llevar a cabo su función aumentando la velocidad
de plegamiento.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:

Las proteínas cumplen múltiples funciones, tales como:

• Transporte: Algunas proteínas se unen a sustancias y las transportan (por ejemplo, la

hemoglobina, que se encuentra en los glóbulos rojos y se encarga de transportar el oxígeno a
través de la sangre).

• Defensa: Los anticuerpos son proteínas presentes en la sangre, producidos por los linfocitos B,
que se encargan de inactivar los antígenos, de los cuales trataremos en la última unidad.

• Estructural: Algunas proteínas forman parte de las membranas celulares (proteínas integrales) y
otras actúan como soporte de otras moléculas (como por ejemplo, las histonas).

• Enzimática: Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones químicas (como por ejemplo, la
amilasa bucal).

FUNCIONES BIOLOGICAS:

• Estructural ( más importante):membranas- cápsides de virus- estructuras de sostén ( colágeno en cartílagos)

• Enzimática: amilasa salival

• Hormonal: Insulina

• Homeostática: Albúmina

• Transporte: LDL-HDL

Movimiento: flagelos Miosina Tubulina

• Coagulación: fibrinógeno

• Inmunidad: Anticuerpos

• Toxinas: Botulínica

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