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Reporte-7 1
Reporte-7 1
QUÍMICA INDUSTRIAL
SECCIÓN DE FISICOQUÍMICA
LABORATORIO CINÉTICA QUÍMICA
GRUPO: 2551-A
SEMESTRE: 2018-II
REPORTE PRACTICA 7:
“DESCOMPOSICIÓN DE LA UREA POR UREASA”
Equipo 2:
Flores Landeros Jahel Noé
González Camacho Yenny Yamilet
Rodríguez Rito América Citlali
Sepúlveda Genaro Víctor
Profesor:
Juan José Mendoza Flores
Fecha de entrega
Cuautitlán Izcalli, Méx. a 17 de abril de 2018
INTRODUCCIÓN
La disolución de amoníaco (NH3) tiene un pH alto que puede ser detectado mediante un
simple indicador de pH, como el que se obtiene de lombarda. El amoníaco producido por
la reacción también puede ser detectado por el olor.
OBJETIVOS
Determinar la cinética de reacción de Urea por Ureasa.
Utilizar la enzima ureasa extraída de la soya.
Estudiar el mecanismo de reacción para reacciones biocatalíticas.
Obtener los parámetros cinéticos: constante de Michaelis (Km) y rapidez máxima
(rmax) mediante la ecuación de lineweaver-Burk.
Seguir el avance de la reacción por medidas de conductividad.
Determinar qué efecto tiene la temperatura sobre la rapidez de la reacción en la
catálisis enzimática.
Obtener la temperatura de máxima actividad del biocatalizador Ureasa.
Determinar la energía de activación de la reacción.
Calcular la energía interna, entalpía, entropía y energía de Gibbs de activación
(ΔU≠, ΔH≠, ΔS≠ y ΔG≠) de la hidrolisis biocatalítica de la urea.
MATERIAL, EQUIPO Y REACTIVOS
DIAGRAMA ECOLOGICO
RESULTADOS
50
200
60
50 y = 0.4498x + 125.46
R² = 0.9992
0 y = 0.6817x + 154.69
0 20 40 60 80 100 120 140 R² = 0.9973
Tiempo (s)
Temperatura
30 40 50 60
(°C)
Rapidez
0.2088 0.4898 0.4498 0.6817
inicial
0.5
0.4
0.3
0.2
0.1
0
20 25 30 35 40 45 50 55 60 65
Temperatura (°C)
3. Trace un gráfico de conductividad vs tiempo, para cada concentración y determine la
rapidez inicial (ro) respectiva.
0.004 M 0.008 M
540 800
Conductividad (μS)
Conductividad (μS)
0.012 M 0.016 M
700 700
y = 2.5126x + 282.68
Conductividad (μS)
Conductividad (μS)
600 600
R² = 0.9983
500 500
400 y = 2.3145x + 368.16 400
300 R² = 0.9973 300
200 200
100 100
0 0
0 50 100 150 0 50 100 150
Tiempo (s)
Tiempo (s)
Por lo tanto, la [S]o con su respectiva rapidez inicial para cada caso es:
[S]0 ro
0.08 1.1143
0.16 2.2647
0.24 2.3145
0.32 2.5126
Graficando:
[S]o vs Ro
3
2.5
2
ro
1.5
1
0.5
0
0 0.05 0.1 0.15 0.2 0.25 0.3 0.35
[S]o
Presenta orden 1
Donde y = 1/Vo
m = KM/Vmax
b = 1/Vmax
1/[S]o vs 1/Vo
1
0.9 y = 0.0548x + 0.1853
R² = 0.9396
0.8
0.7
0.6
1/Vo
0.5
0.4
0.3
0.2
0.1
0
0 2 4 6 8 10 12 14
1/[S]o
En la cual obtenemos:
m = 0.0548
b = 0.1853
Para obtener el valor de la KM, ya tenemos el valor de la pendiente y de la Vmax, por lo que
sustituimos en (m = KM / Vmax)
0.0548 = KM / 5.3966
KM = 0.2957
Pero, en las condiciones del experimento, la cinética sigue una ecuación de orden cero,
[S]o >KM.
Por lo tanto, KM es despreciable frente a [S]o y la ecuación de rapidez inicial toma la forma
𝑘𝑐𝑎𝑡 [𝐸]0 [𝑆]0
𝑟0 =
𝐾𝑀 + [𝑆]0
Entonces la constante de rapidez es constante a todas las temperaturas e igual a la
rapidez máxima.
𝑘𝑐𝑎𝑡 [𝐸]0 [𝑆]0
𝑟0 = = 𝑘𝑐𝑎𝑡 [𝐸]0 = 𝑟𝑚𝑎𝑥 = 𝑘
[𝑆]0
Siendo K= 0.2957 L mol-1 s-1
CONCLUSIÓN
Mediante la experimentación cinética logramos observar la descomposición de urea por
ureasa, donde utilizamos a la enzima ureasa que extrajimos de soya
Experimentalmente. A partir de distintas mediciones de conductividad con soluciones de
urea de diferentes concentraciones observando así que la concentración se involucra ya
que al haber mayor del sustrato que es este caso fue la urea y de la enzima que fue la
ureasa al estar más concentrada la urea había mayor número de moléculas que
reaccionaban y por lo tanto se llevaba a cabo más rápido y por lo tanto obtenido más
producto.
Fue posible observar el efecto de la temperatura sobre la rapidez de reacción en la
catálisis enzimática, obteniendo de esta forma la temperatura de máxima actividad sobre
un biocatalizador siendo el caso de la ureasa
ACTIVIDADES COMPLEMENTARIAS
Inhibición competitiva:
Inhibición no competitiva:
Inhibición acompetitiva:
Por ejemplo, la anhidrasa carbónica posee un número de recambio de entre 400 000 y
600 000 moléculas de producto (iones bicarbonato) por molécula de enzima por segundo.