BIOLOGÍA GENERAL Alex Valle Soto

PROTEÍNAS
Compuestos orgánicos formados por C, H, O y N; además AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
pueden tener S, P Fe, Cu y Mg. Son polímeros de Aminoácidos,
los cuales están unidos por enlaces peptídicos. No son componentes estructurales de proteínas.

Son componentes de casi todas las estructuras celulares,
regulan la expresión del mensaje genético y participan
activamente en el metabolismo.
Los aminoácidos presentan un grupo amino (NH2+), un grupo
carboxilo (COOH-) y una cadena carbonada.
En disolución los aminoácidos forman iones dobles
denominados zwitteriones debido a sus grupos acido y base,
además un aminoácido, dependiendo del pH de la solución,
puede comportarse como acido o como base por esta razón se
les denomina Anfóteros.
 β - Alanina: precursor del ácido pantoténico (Vit. B5).
 Homocisteína y Homoserina: intermediarios del
metabolismo de algunos aminoácidos.
 Citrulina y Ornitina: intermediarios en la síntesis de
arginina.
 GABA y L - DOPA: neurotransmisores que participan en
la conducción del impulso nervioso.
Clasificación
1. Según su Función Biológica

a) Estructurales: Forman la estructura de diversas partes

Grupo Grupo del organismo. Ejemplo:
Amino Carboxilo  Queratina: en piel, cabello, uñas, pezuñas.
 Colágeno: en tejido conjuntivo.
 Tubulina y Actina: en los microtúbulos y
Cadena Lateral microfilamentos de la célula, forman el
citoesqueleto.
La unión de aminoácidos puede formar Oligopéptidos (inferior  Elastina: confiere flexibilidad al tejido conectivo.
a 10 aminoácidos), Polipéptidos (entre 10 a 80 aminoácidos) o b) Reguladoras: Actúan como mensajeros químicos del
proteínas (más de 80 aminoácidos). Las proteínas pueden tener sistema nervioso y endocrino (hormonas), regulando
hasta más de mil aminoácidos, como unidades estructurales. diversos procesos fisiológicos. Ejemplo:
Se han identificado más de 300 aminoácidos diferentes en la  Insulina y Glucagón: regulan el nivel de glucosa
naturaleza, pero solo 20 forman el esqueleto básico de las en la sangre.
proteínas.  Adrenalina: regula la vasoconstricción.
 Prolactina: estimula la secreción de leche.
AMINOÁCIDOS EN HUMANOS  Ciclina: regula los ciclos de división celular.
ESENCIALES NO ESENCIALES  Vasopresina: estimula la contracción de la
Arginina Alanina musculatura intestinal.
Fenilalanina Asparagina
Histidina Ac. Aspártico c) Motoras (Contráctiles): Sirven como elementos
Isoleucina Ac. Glutámico contráctiles del tejido muscular. Ejemplo: Actina,
Miosina, Troponina, Tropomiosina.
Leucina Cisteína
Lisina Glicina d) Transportadoras: Transportan gases respiratorios.
Metionina Glutamina Ejemplo:
Treonina Prolina  Hemocianina: contiene cobre; en la sangre de
Triptófano Serina algunos invertebrados.
Valina Tirosina  Hemoglobina: sangre vertebrados.
 Mioglobina: tejido muscular).
AMINOÁCIDOS e) Enzimáticas: Funcionan como catalizadores
NEUTROS NEUTROS biológicos. Ejemplo:
ÁCIDOS BÁSICOS POLARES NO POLARES  Amilasa salival (Ptialina): hidroliza el almidón.
(Hidrófilos) (Hidrófobos)  Lactasa: hidroliza la lactosa.
Metionina  Nucleasas de restricción: cortan moléculas de
Alanina ADN.
Lisina Serina
Leucina  Ribonucleasa: hidroliza moléculas de ARN.
Arginina Treonina
Aspártico Isoleucina
Histidina Triptófano f) De reserva: Muchas proteínas constituyen fuentes de
Glutámico Prolina
Asparagina Cisteína reserva de aminoácidos. Ejemplo:
Fenilalanina
Glutamina Tirosina  Ovoalbúmina: componente de la clara del huevo,
Glicina
Valina importante para el desarrollo del embrión;
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 Lactoalbúmina: se encuentra en la leche.

 Gliadina: se encuentra en el trigo.
 Hordeína: se encuentra en la cebada.

g) Inmunológicas: Forman proteínas específicas en la

defensa de los organismos. Anticuerpos contra
bacterias e interferón contra virus.

2. Según su Configuración Estructural

a) Fibrosas: tienen forma alargada son insolubles en

agua y cumplen papel estructural. Ej. Queratina,
Colágeno, Fibroína.

b) Globulares: tienen forma esferoidal son solubles en

agua; cumplen diversas funciones. Ej. Enzimas, 2. Estructura Secundaria: es la disposición espacial de la
Mioglobina, Hemoglobina. cadena polipeptídica que se presenta en forma de α - hélice
3. Según su Composición (Queratina), Lámina β u hoja plegada (Fibroína). Esta
organización se mantiene por medio de enlaces no
a) Proteínas Simples (Holoproteínas): Por hidrólisis se covalentes, puentes de hidrogeno.
descomponen solo en aminoácidos. Ejemplo:
Albúminas: ovoalbúminas (clara de huevo),
seroalbúminas (plasma), lactoalbúminas (leche);
Globulinas: seroglobulinas (plasma), fibrinógeno
(plasma), miosina (músculo), legúmina (haba,
frejoles); Escleroproteínas: colágeno (tejido
conectivo, tejido óseo), queratina (piel, uñas,
pezuñas, cuernos), elastina (arterias, tendones),
fibroína (seda de insectos y telaraña de arácnidos);
Protaminas: salamina (salmón), clupeína (arenque),
esturina (esturión); Histonas: se unen al ADN.
Prolaminas: Ricas en prolina. Ej. glaidina (trigo), zeina
(maíz), hordeína (cebada) Glutelinas: glutenina (trigo),
orizanina (arroz).

b) Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas): Formadas

por: una holoproteína más un grupo prostético
(molécula no proteica). Ejemplo: Glucoproteínas, con
glúcidos: anticuerpos, mucoproteínas que recubren
internamente el tracto respiratorio y digestivo,
enzimas (ribonucleasa), mucina (moco),
inmunoglobulinas, interferón; Lipoproteínas:
quilomicrones, el HDL (de alta densidad) y LDL (de
baja densidad) que transportan lípidos en la sangre;
Nucleoproteínas, nucleína (en el núcleo),
nucleohistona (cromosoma), ribosomas;
Metaloproteínas, con uno o varios átomos metálicos:
hemocianina (Cu), ferritina (Fe);Hemoproteínas, si el
grupo prostético es el hemoporfirino: hemoglobina,
mioglobina, citocromos; Fosfoproteínas: caseína de la
leche, vitelina (yema de huevo).

Estructura de las proteínas

1. Estructura Primaria: es la secuencia de los aminoácidos en

la cadena proteica que se mantiene por medio de enlaces
peptídicos. Cada proteína presenta una secuencia única de
aminoácidos en una cadena de longitud definida.

Hay proteínas que solo tienen este tipo de estructura como

la Insulina.
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3. Estructura Terciaria: forma que adopta en el espacio una MODELO ENCAJE INDUCIDO (KOSHLAND)
proteína completa. Determina la función de algunas
proteínas.

Las proteínas globulares presentan una estructura terciaria

donde están presentes los dos o tres tipos de estructura
secundarias. Las proteínas fibrosas presentan la estructura
terciaria al igual que la estructura secundaria. Los puentes
disulfuro proporcionan mayor estabilidad.
4. Estructura Cuaternaria: se presenta en proteínas con
varias cadenas polipeptídicas que se enrollan entre sí
formando subunidades o monómeros y estas se unen
mediante puentes disulfuro, enlaces salinos o de
hidrogeno. También participan fuerzas no covalentes.
Como por ejemplo en la Hemoglobina.
Desnaturalización proteica
Las cadenas polipeptídicas de las proteínas globulares, al
exponerse al pH o temperaturas extremas, detergentes o
metales pesados se despliegan, de tal manera que adoptan una
forma filamentosa y pierde actividad biológica.
Algunas enzimas necesitan compuestos no proteicos
(Cofactores) para activarse. Los cofactores pueden ser
inorgánicos (Mg+2, Zn+2, Cu+2, Fe+2 y Mn+2) u orgánicos (llamados
Coenzimas como biotina, NAD+, Coenzima Q, etc.…).
La molécula sin cofactor carece de actividad (Holoenzima), pero
cuando se une a este, presenta actividad catalítica (Apoenzima).
La actividad enzimática se ve modificada por la Temperatura y
el pH, también debido a la Concentración del sustrato,
Concentración de la enzima y si hay Inhibidores.
Clasificación
a) Según el lugar donde actúan

ENZIMAS  Extracelulares o exógenas: enzimas digestivas

 Intracelulares o endógenas: enzimas de la respiración
Catalizadores proteicos (proteínas globulares), que aceleran las celular.
reacciones químicas. No son destruidas por la acción que
catalizan. b) Clasificación Internacional

Actúan en pequeñas cantidades sobre una sustancia (sustrato).
Propiedades
 Actúan como Catalizadores dentro de los organismos
vivos.
 Existe un tipo de enzima especifica para cada cambio
químico, así también para cada sustrato. Especificidad.
 Tienen gran Capacidad catalítica.
 Debido a su naturaleza proteica, están sujetas a la
desnaturalización y pérdida de su actividad catalítica
(Sensibilidad).
Las enzimas poseen dos regiones estructurales especializadas.
El Sitio Catalítico, es la zona donde la enzima se une al sustrato
y acelera su transformación y el Sitio regulador es la porción
molecular sujeta a modificaciones, de ella depende el aumento
o disminución de la capacidad de la enzima para unirse al
sustrato.
 Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxido
reducción. Ej. Citocromos
 Transferasas: participan en la transferencia de grupos
químicos entre moléculas. Ej. Fosfotransferasa
 Hidrolasas: catalizan reacciones de ruptura de
moléculas con intervención del agua. Ej. Amilasa
 Liasas: catalizan la formación de enlaces dobles. Ej.
Desaminasas
 Isomerasas: catalizan la transformación de una
molécula en otra por cambio de disposición de los
átomos. Ej. Epimerasas
 Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas con
hidrolisis de ATP. Ej. Sintetasas

El mecanismo de acción de una proteína consta del

Reconocimiento del sustrato por parte de la enzima, si hay
correspondencia, se produce el Acoplamiento donde la enzima
se une al sustrato y realiza la Acción catalítica, finalizando en la
Formación de productos.

MODELO LLAVE – CERRADURA (FISHER)